Estudo Dirigido Bioquímica - proteínas

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estudo dirigido
1) Conceituar aminoácidos, ligação peptídica e proteínas.
Aminoácidos: são substâncias orgânicas (formadas por carbono e produzidas pelos
seres vivos) compostas por carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio, sendo as unidades
fundamentais das proteínas. Em sua estrutura possui um grupo amino (NH2) e um ácido
carboxílico (COOH), além de um radical o qual determinará as propriedades desse
aminoácido. Podem ser divididos em essenciais e não essenciais.
Ligação peptídica: é a ligação química entre duas moléculas, e ocorre quando o
grupo carboxila de uma reage com o grupo amina de outra, liberando uma molécula de
água (reação de condensação).
Proteína: são substâncias orgânicas formadas por até 20 aminoácidos diferentes
ligados pela ligação peptídica; é uma macromolécula de grande peso molecular.
2) Comentar os níveis de organização das proteínas e conceituar desnaturação
proteica.
Primária: uma sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas
especificada por informação genética. Saber a sequência é essencial para expor seu
mecanismo de ação.
Secundária: Arranjos regulares e recorrentes da cadeia peptídica com dobramentos
repetitivos estabilizados por pontes de hidrogênio. Possui arranjo de alfa-hélice, folha
pregueada ou ao acaso.
● Alfa-hélice - a molécula polipeptídica apresenta-se como uma hélice
orientada para a direita, como se estivesse em torno de um cilindro (eixo
imaginário). As cadeias laterais R dos aminoácidos projetam-se para fora da
hélice.
● beta-pregueada - a cadeia polipeptídica estende-se em “zig-zag” e podem
estar arrumadas lado a lado formando um estrutura chamada folhas
pregueadas. Existem dois tipos: a paralela, em que todas as cadeias estão
para uma mesma orientação (portanto, terminais aminos e terminais
carboxílicos voltados para a mesma direção); antiparalela, em que há
cadeias em orientações diferentes.
Terciária: acontece o dobramento protéico (interação dos radicais presentes na
estrutura primária), portanto, a molécula adquire uma estrutura tridimensional altamente
organizada e estável. Nessa estrutura, as cadeias laterais hidrofóbicas ficam voltadas para
o interior e as cadeias polares com cargas elétricas ficam na superfície. É aqui determinada
sua função biológica.
Quaternária: arranjo de duas ou mais cadeias polipeptídicas para exercerem a
função designada (proteína ativa).
3) Comentar a digestão das proteínas e peptídeos.
A digestão das proteínas se inicia no estômago, com a secreção de ácido clorídrico
e pepsinogênio pelas glândulas gástricas. Com a presença de HCl, o pepsinogênio é
convertido para sua forma ativa, pepsina, a qual hidrolisa as proteínas.
Depois, no intestino, há a ação da enzima proteolítica tripsina, produzida pelo
pâncreas (pâncreas libera tripsinogênio, que ao entrar em contato com enzima do suco
intestinal, fica em sua forma ativa, tripsina).
Os produtos principais da digestão de proteínas são aminoácidos livres, dipeptídeos
e tripeptídeos, todos os quais podem ser absorvidos.
4) Comentar sobre a utilização (destinos) dos aminoácidos em nossas células.
Função de síntese de proteínas, mas também podem adquirir papéis como
mensageiros químicos entre as células (neurotransmissores); hormônios; intermediários
metabólicos e moléculas precursoras.
5) Comentar o comportamento químico (anfótero) dos aminoácidos em pH ácido, pH
básico e no pI. Conceituar pI (Ponto Isoelétrico).
O aminoácido expressa caráter básico quando está em meio ácido, e portanto passa
a capturar/retirar H + do meio, deixando assim o aminoácido ou suas moléculas protonadas.
O aminoácido expressa caráter ácido quando está em meio básico, e portanto passa
a doar H + para o meio, deixando assim o aminoácido ou suas moléculas desprotonadas,
ou aniônico.
Ponto Isoelétrico é o valor de pH no qual o aminoácido é eletricamente neutro.
6) Citar e comentar as reações que ocorrem na degradação dos aminoácidos e o
produto de excreção.
Há a remoção do nitrogênio pela combinação de transaminação e desaminação
oxidativa, que resulta na formação de amônia convertida em ureia pelo fígado. Os grupos
aminos são exportados pelo músculo como alanina e glutamina e transportados para o
fígado e os rins para fornecer substratos para a gliconeogênese.
Transaminação: um aminoácido doa o grupo amina e um hidrogênio para um
alfa-cetoglutarato (“ceto” pela presença de grupo cetona), formando um glutamato. O antigo
aminoácido transforma-se em alfa-cetoácido (perdeu o grupo amigo e ganhou o grupo
cetona). Esse processo ocorre pela ação de enzimas aminotransferases de forma
específica.
Desaminação oxidativa: o glutamato entra no interior de mitocôndrias. Caso tenha
contato com substâncias carreadoras de hidrogênio (NAD+ e NADP+) e água, a molécula
glutamato é hidrolisada e resulta na retirada do grupamento amina, formando um
alfa-cetoglutarato e um amônio, pela ação da enzima glutamato desidrogenase. Caso tenha
contato e reaja com o oxalacetato, ocorre a transaminação, com produção final de
alfa-cetoglutarato e aspartato, molécula que ajuda na produção de ureia, pela ação da
enzima aspartato aminotransferase.
Amônia formada fora do fígado se une com glutamato, formando glutamina, a qual
fica responsável pelo transporte da amônia na corrente sanguínea de uma forma não tóxica.
Após o ciclo da glicose, o piruvato formado pode se associar à amônia doada pelo
glutamato e se transformar em alanina (responsável pelo transporte de amônia pelo sangue
até o fígado).
Assim, na matriz mitocondrial, amônia reage com a forma iônica do CO2, formando
carbomil-fosfato, que passa a reagir com a ornitina e forma a citrulina (Carbomil + ornitina ->
citrulina).
A citrulina, então, reage com o aspartato, formando a arginina, que pela ação da
enzima arginase e pela entrada de molécula de água, forma a ureia. A arginina também
forma a ornitina, dando um novo início a um novo ciclo.
7) Esquematizar a síntese do Heme da Hemoglobina.
O Heme é um grupo prostético (porção não peptídica das proteínas) para uma série
de proteínas, como a hemoglobina, mioglobina, citocromo c, etc.
Quanto mais Heme na mitocôndria, menos a produção de ácido
delta-aminolevulínico (feedback negativo).
Na mitocôndria: Succinil CoA + glicina -> ácido delta-aminolevulínico (ALA)
No citoplasma: ALA + ALA -> porfobilinogênio (grupo pirrólico) (PBG)
No citoplasma: 4 PGB - > hidroximetilbilano
No citoplasma: hidroximetilbilano -> uroporfirinogênio (todo o anel está fechado)
No citoplasma e mitocôndria: uroporfirinogênio - 6 CO2 (descarboxilação) ->
protoporfirina
Na mitocôndria: protoporfirina + Fe2+ (no centro) -> Heme
8) Esquematizar a degradação do Heme.
Liberação do Ferro
Anel aberto -> biliverdina
BIliverdina -> bilirrubina (redução)
Bilirrubina associa-se à albumina (para transporte; forma indireta)
No fígado: a bilirrubina desassocia-se da albumina
Bilirrubina associa-se ao ácido glicurônico, o qual é solúvel em água (forma direta) ->
diglucorunato de bilirrubina (BD), a qual é encaminhada pela vesícula biliar para o duodeno
No intestino delgado: desassocia-se do glicuronato e sofre ação de enzimas do suco
intestinal -> estercobilinogênio
É oxidada pelo oxigênio atmosférico - estercobilina
9) Conceituar icterícia e as prováveis patologias que podem causar essa condição
fisiopatológica.
Ocorre devido à elevação da bilirrubina (substância amarelada encontrada na bile)
no sangue (hiperbilirrubinemia), ou pelo desequilíbrio na produção, ou na sua excreção.
Uma causa comum é o fígado não estar processando glóbulos vermelhos de modo
eficiente, pois eles quebram.
Prováveis patologias: hepatite, cirrose, anemia.
10) Conceituar bases nitrogenadas e classificar quanto ao número de anéis
nitrogenados.
As bases nitrogenadas são compostos constituídos por anéis, levemente alcalinos
(caráter químico básico), que contêm nitrogênio. Podem ser as purinas, que possuem duplo
anel de átomos de carbono (adenina e guanina), e pirimidinas, que possuem anel simples
(citosina, timina e uracila).
11) Comentarsobre a oxidação das bases púricas, qual é o produto de excreção das
bases púricas. Qual é a patologia causada pelo aumento da concentração desse
produto no plasma sanguíneo?
A oxidação acontece por meio de ácidos graxos. Eles são a parte dos lipídios
utilizada como combustível pelas células, constituindo uma das principais fontes de energia
junto com a glicose e as proteínas.
Produto de excreção das bases purinas: ácido úrico e composto orgânico.
Patologia: O excesso de ácido úrico no sangue (hiperuricemia) pode levar ao
surgimento da gota (artrite gotosa incapacitante), uma doença reumatismal em que os
cristais de ácido úrico se depositam nas articulações do indivíduo, causando muita dor.
12) Dizer o que são animais amoniotélicos, ureotélicos e uricotélicos.
Animais amoniotélicos: excretam amônia;
Animais ureotélicos: excretam ureia;
Animais uricotélicos: excretam ácido úrico.
13) Para o que são utilizadas as reações do Biureto, da Ninhidrina e Xantoproteica,
realizadas no laboratório.
Reação do Biureto: indicar presença de proteínas em solução;
Reação da Ninhidrina: apresentar presença de aminoácidos e pequenos peptídeos
em solução;
Reação Xantoproteica: indicar presença de aminoácidos com anel benzênico
(aromático).