Pectinases

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Microorganismos que produzem / substrato
As enzimas pectinolíticas são produzidas em diferentes combinações pelas plantas e por microrganismos como fungos, leveduras e bactérias.
A habilidade para sintetizar enzimas pectinolíticas é muito comum entre os grupos de microrganismos, mas os fungos são os preferidos em escala industrial
-Cerca de 90% das enzimas produzidas podem ser secretadas no meio de cultura.
A síntese destas enzimas sofre influência dos componentes do meio de cultura, particularmente da fonte de carbono, presença de indutores (pectina e derivados) e das condições de cultivo, como pH, temperatura, aeração, agitação e tempo de incubação.
A fermentação em estado sólido é bastante interessante e muitas vezes preferida por permitir a produção de enzimas brutas mais concentradas e, conseqüentemente, com menores custos de extração e purificação.
Substratos típicos são resíduos agroindustriais, como cascas de frutas cítricas, bagaço de beterraba doce e extratos de farelo de trigo, por serem fontes de energia alternativa para crescimento e metabolismo e por estarem abundantemente disponíveis. Existem basicamente três tipos de pectinases: pectina esterase (desesterificante ou desmetoxilante) remove os grupos metil éster; as despolimerizantes (incluem as enzimas hidrolíticas e as liases) catalisam a clivagem das ligações glicosídicas das substâncias pécticas e, as protopectinases que solubilizam protopectina para formar pectina.
A grande produção de produtos agrícolas no brasil gera uma grande quantidade de resíduos.
Umas das aplicações em potencial desses resíduos pode ser sua utilização como fonte de carbono em bioprocessos para obtenção de produtos químicos e de produtos de maior valor agregado.
TABELA DE MICROORGANISMOS E PRODUÇÃO DE CADA ENZIMA:
Referencias:
UENOJO, Mariana et al. Pectinases: aplicações industriais e perspectivas. Química Nova, 2007.
DA SILVA, Roberto; FRANCO, Célia ML; GOMES, Eleni. Pectinases, hemicelulases e celulases, ação, produção e aplicação no processamento de alimentos: revisão. Bol. SBCTA, v. 31, n. 2, p. 249-260, 1997.