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Enzimas

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Júlia Corrêa - 2025.2
 Bioquímica - Charbell
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 Enzimas .
1) DEFINIÇÃO E CARACTERÍSTICAS GERAIS
Þ São catalizadores biológicos de natureza proteica que aumentam a velocida-
de de reação sem serem atrapalhadas/ alteradas pela reação.
Þ A vida é um conjunto de reações bioquímicas e sem as enzimas seria inconce-
bível, pois as reações não ocorreriam tão rápido o suficiente para a manuten-
ção das funções fisiológicas.
Þ Quase todas as reações do corpo são mediadas por enzimas.
Þ As enzimas catalizam as reações através da estabilização dos estágios de
transição, formas químicas de maior energia no caminho da reação.
Þ As enzimas são essencias para a organização, ordenamento e eficiência das
vias metabólicas.
Þ A regulação de atividade das enzimas possibilita adaptações ao metabolismo
a depender das mudanças que ocorrem a todo momento.
Þ 1/4 do genoma humano é codificado por genes de enzimas. (Projeto Genoma
Humano).
Þ Resumidamente as enzimas:
Diminuem a energia de ativação, levando a altas velocidades de reação;
São muito específicas;
São sintetizadas pelas próprias células;
Têm concentração e atividade moduláveis.
2) NOMENCLATURA DE ENZIMAS
Þ Nome recomendado
Nome para uso no dia-a-dia;
Sufixo “ase” adicionado ao nome do substrato;
Ex: Urease/Glicosodase/Sacarase.
Descrição de sua ação
Ex: Lactato Desidrogenase
Þ Nome sistemático
Padronizado pela IUBMB;
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Sistema de nomenclatura em 6 classes principais;
Definição do nome da enzima em 4 dígitos: classe principal, classes e sub-
classes de substratos e número de série da enzima.
* Mais usado pelo mundo.
Þ Nome usual
Nomenclaturas consagradas pelo uso.
Ex: Tripsina / Pepsia / Ptialina.
 3) CLASSES DE ENZIMAS
Þ Oxidorredutases
São enzimas que catalizam reações de transferência de elétrons, ou seja
reações de oxi-redução.
São as Desidrogenases e as Oxigenases.
Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.
Þ Transferases
Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcio-
nais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil.
Por exemplo, Cinases e as Transaminases.
Þ Hidrolases
Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente.
Por exemplo, as Peptidades.
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Þ Liases/Sintases
Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas
de água, amônia e gás carbônico.
Por exemplo, as Desidratases e as Descarboxilases.
Þ Isomerases
Catalisam reações de interconvenrsão entre isômeros ópticos ou geomé-
tricos (Mudança de uma molécula por seu isômero.)
Por exemplo, as Epimerases.
Þ Ligases
Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação
entre duas já existentes, sempre com a utilização de ATP.
4) PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Þ Sítio Ativo
Também é chamado de ‘Centro ativo’ ou ’Ponto ativo’;
Trata-se de uma região de ligação da enzima com o substrato e ao cofa-
tor/coenzima;
É o sítio catalítico;
Desenha-se como uma fenda complementar especial, contendo aminoá-
cidos, configurando uma estrutura tridimensional, ocorrida pela presença
de aminoácidos com grupamentos laterais que participam na geração e
na quebra das ligações, como grupamentos catalíticos;
Ocupa uma posição relativamente pequena no volume total da enzima.
Þ Especificidade das enzimas
As enzimas são altamente específicas, reagindo com um ou outro substra-
to específico. Divide-se em:
 - Especificidade absoluta: as enzimas que só se ligam a substratos espe-
cíficos (ex: catalase / urease).
 - Especificidade Relativa: as enzimas se ligam a vários substratos, desde
que sejam semelhantes (Ex Serina-proteases Tripsina, Elastase, Quimiotripsi-
na).
Serina Proteases conseguem fazer a quebra de alguns outros componen-
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tes além de seu substrato específico.
* A especifidade de uma enzima é dada pelo tamanho de sua estrutura,
cargas/polaridade e caáter hidrofóbico do local de ligação com o sub-
strato.
As fendas possuem caráter apolar (o que melhora a catálise), e as liga-
ções aos substratos são por forças de Van der Waals, pontes de H, intera-
ções hidrofóbicas, ligações eletroestáticas.
Þ Modelos de Ligação Enzima-substrato
Chave-Fechadura - Encaixe perfeito entre Enzima e Substrato.
Induced Fit (Encaixe induzido) - A enzima possui flexibilidade conformacio-
nal e o encaixe é perfeito na ligação entre Enzima e Substrato, de modo
que o sítio catalítico é moldável à molécula do substrato.
Obs: Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina
o ajuste induzido a uma ‘torção’ da molécula do substrato, que o ‘trava-
ria’ e prepararia para sua transformação em produto.
 Chave-fechadura
 Induced Fit
Þ Coenzimas e Íons metálicos (cofatores) 
São esseciais para a atividade enzimática podem ser consumidos na reação
ou não.
Ex: Vitaminas Hidrossolúveis / Íons metálicos - Zn, Fe.
HOLOENZIMA - ENZIMA + COFATOR / COENZIMA
 (Apoenzima) (Grupamento Prostético)
Cofatores são íons metálicos (alguns livros também incluem moléculas or-
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gânicas) que podem ser necessárias para a função de uma enzima.
- Os cofatores não estão ligados permanentemente à molécula de enzi-
ma mas, na ausência deles a enzima é inativa.
Coenzima são compostos orgânicos; quase sempre são derivados de vita-
minas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3
modelos.
- Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.
- Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico
da apoenzima.
- Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.
 * Holoenzima= enzima + cofator/coenzima
Isoenzimas são enzimas que catalisam a mesma reação, mas diferem na
estrutura primária e/ou na composição de suas subunidades.
Ex: Lactato desidrogenase (Enzima que participa do processo de transformar
glicose em energia. Está presente nas células do fígado, coração, pâncreas,
rins, etc...
* Na clínica:
A concentração dessa enzima fica muito elevada quando há lesão pulmonar,
tb aparece alta em lesão hepática, pode ser diagnóstico de linfoma, hepati-
te,etc pois existem várias LDH.
Definição de atividade enzimática: Uma unidade Internacional (UI) de enzima
catalisa a conversão de 1mol de substrato em produto por minuto. A velocida-
de (V) de uma reação enzimática é definida como a conversão do substrato
em produto por unidade de tempo.
Atividade específica de enzima: número que avalia a pureza da enzima e a
atividade por tecido alvo.
Þ Localização dentro da célula
As enzimas se localizam em organelas específicas;
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Compartimentalização - Isola o substrato da reação ou produto de outras
reações específicas.
* Depende por exemplo do pH de funcionamento adequado de cada
enzima.
5) FUNCIONAMENTO DAS ENZIMAS