Aula Proteina

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• Exercícos de pH e pKA.
PROTEÍNA
• Exercícos de pH e pKA.
PROTEÍNA
Bioquímica Estrutural
Profa. Margarida Szurkalo
Bioquímica Estrutural
Profa. Margarida Szurkalo
1. Calcule o pOH sabendo que [OH] = 1,0 . 10-2 mol/L
pOH = - log [OH-] = pOH = - log 1,0 . 10-2 = 2
-log 1,0 EXP – 2 = cassio/HP
pH + pOH=14 = pH + 2 = 14 
pH = 14 -2 = 12
1. Uma amostra de fluido orgânico apresenta pH = 6,82. Qual é sua 
concentração molar de H+ ?
[H+] = 10-pH
[H+] = 10- 6,82 ----- 10 yx – 6,82 = HP / 10 ^ - 6,82 = cassio
[H+] = 1,51.10-7 mol/L
1. A análise de uma determinada marca de água mineral gaseificada
revelou que apresenta pH = 4. Qual o valor da concentração
hidrogeniônica, [H+ ].
[H+] = 10-pH
[H+] = 10-4
[H+] = 0,0001 ou 1.10-4 mol/L
10 yx – 4 = HP / 10 ^ - 4 = cassio
4. A partir da tabela, pode-se afirmar que: 
a) I, II, III e IV são soluções ácidas.
b) somente II é uma solução básica.
c) somente I, III e IV são soluções ácidas.
d) somente I, II e III são soluções básicas.
e) somente III é solução básica.
5. Se Ka é = 1,175 x 10-8
Calcule pKA desta solução
pKa = - log Ka 
pKa = - log 1,175 x 10-8
pKa = 7,93
-log 1,175 EXP – 8 = casio ou HP
6. Se Ka é = 1,59 x 10-9
Calcule pKA desta solução
pKa = - log Ka 
pKa = - log 1,59 x 10-9 
pKa = 8,80
- Log 1,59 EXP – 9 = 8,80
7. A análise de uma determinada marca de água mineral gaseificada revelou 
que apresenta [H+] = 4 .10-5 mol/L. Qual o valor do pH
pH= -log [H+] 
pH= -log 4 .10-5
pH = 4,40
-log 4 EXP -5 =
PROTEÍNA
Um pouco de história...
Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do século
XIX (...) Estava:
Albúmen – clara de ovo [albus = branco];
Tinha átomos de C, H, N, O e S;
Tinha estranha propriedade de coagular ao ser submetido
a aquecimento;
Verificaram que outras substâncias presentes no leite e no
sangue também coagulavam quando aquecidas;
Então decidiram chamar esses componentes de
substâncias albuminoides [semelhantes ao albúmen].
Um pouco de história...
Estudos mais tarde acabaram
por concluir que essas
substâncias estão presentes
em todos os seres vivos.
Em 1838, Gerardus Mulder
chama essas substâncias de
PROTEÍNAS [do grego Proteios
= primeiro, primitivo].
• As proteínas são compostas de aminoácidos que se ligam
por ligações peptídicas, dobrando-se por cima de si
mesmas e formando uma complexa forma com
características singulares.
• Para entender melhor as proteínas, sugere-se começar
com os formadores delas: os aminoácidos.
A importância das proteínas
São fundamentais para qualquer ser vivo [e até vírus].
Toda manifestação genética é dada por meio de
proteínas.
Grande parte dos processos orgânicos são mediados por
proteínas [enzimas].
Sem proteínas, não existiríamos e nenhum outro ser vivo
existiria.
*Coacervatos (primeiros compostos protéicos).
Catalise enzimática;
Transporte e estoque;
Movimento;
Suporte mecânico;
Proteção imune;
Sinalização intra e extracelular;
etc.
Variedade Funcional - Diferentes Estruturas 
Tridimensionais
Estrutura 3D - Estrutura Estável em função do tempo
Estabilidade versus flexibilidade
Função e conformação.
A importância das proteínas
Noções de modelagem de proteínas, cristalografia e
espectrometria de massa
Cristalografia : conhecimento da estrutura dos materiais em nível
atômico.
Cristalografia pelos raios X: fornece dados estruturais sobre
qualquer proteína que possa ser cristalizada.
A cristalografia em raios X dá informação detalhada sobre as
posições relativas de grupos químicos diferentes dentro da
proteína, permitindo o estabelecimento da conformação precisa da
cadeia polipeptídica, junto com o posicionamento das cadeias
laterais dos aminoácidos produzindo uma estrutura terciária
detalhada
(BROMW, 2018).
Aminoácidos: os monômeros protéicos
Monômeros: São as unidades fundamentais dos polímeros.
Proteínas são polímeros. Seus monômeros são chamados de
AMINOÁCIDOS.
Esquema da estrutura química 
básica de um aminoácido
Existem 20 tipos de
aminoácidos.
Observe na tabela
ao lado:
Nome Símbolo
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido 
glutâmico
Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
A produção de aminoácidos no organismo, são
classificados em:
Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos 
produzidos pelo organismo.
Essenciais: são os aminoácidos que não são 
produzidos pelo organismo. Eles são obtidos unicamente 
pela dieta (alimentação).
Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os
processos de produção de proteínas .
Aminoácidos: os monômeros protéicos
Aminoácidos moldam as propriedades das proteínas
 Diferentes cadeias laterais tamanhos, formas, cargas;
 Capacidade de preencher o interior da proteína;
 Capacidade de formação de estruturas secundaria;
 Capacidade de ionização e reatividade química;
 Capacidade de interação com íons;
 Capacidade de formar ligações de Hidrogênio.
INTERACAO COM A ÁGUA!!!!!
Observação
As funções das proteínas derivam da diversidade e 
versatilidade dos 20 aminoácidos naturais e suas 
variações
Titulação
Quando se dissolve um aminoácido na água e se vai gotejando um
ácido, por exemplo, HCl, inicia-se um processo chamado titulação,
que quer dizer que o ácido reagirá lentamente, gota a gota, com
outra substância.
Espera-se que, quando se adiciona um ácido em uma solução, essa
fique ácida, porém não é exatamente isso que ocorre.
O pH abaixa lentamente e quando se coloca ácido não ocorre
nada, não há mudança de pH; a cada gota de ácido colocada na
solução de aminoácido, o pH fica resistente à mudança, ou seja,
não há um aumento de acidez (caracterizada com o aumento da
presença de íons H+ livres na solução) porque o H+ se liga ao
grupamento ionizado do grupamento carboxila (COO- ),
neutralizando-o
Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos ,
polipeptídeos e proteínas .
Ligação Péptica
Aminoácido 2Aminoácido 1
Duplo Peptídeo
Água
Imagem: 
YassineMrabet / 
Formação da 
ligação peptídica, 
em 12 de agosto 
de 2007 / Public
Domain
Ligação peptídica
Estruturas das proteínas
Estrutura Primária
Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas
da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um
“colar de contas”.
Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / 
Source: http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain
Estruturas das proteínas
Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre
si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa
dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila.
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Estruturas das proteínas
Estrutura Terciária
 Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada por
pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto.
 É literalmente um dobramento da proteína, adquirindo
uma estrutura tridimensional.
Estruturas das proteínas
Estrutura Quaternária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias
polipeptídicas em estrutura tridimensional.
Imagem: Parutakupiu / 
Desenhando representando 
a estrutura quaternária de 
uma proteína, em 3 de 
fevereiro de 2007 / Creative
Commons Attribution-Share
Alike 2.5 Generic
• Verduras, carnes, leite e ovos contêm diversas proteínas, porém,
quando cozinhados ou fritosem alta temperatura, ocorre
desnaturação, processo que modifica suas proteínas.
• De certa maneira isso pode ser benéfico para os seres humanos,
pois serão absorvidos os aminoácidos e não as proteínas, ou seja,
quem passará para o sangue não são as proteínas, pois são muito
grandes.
• Esse processo é muito mais rápido do que se esperar a digestão
da proteína no trato gastrointestinal. Os aminoácidos que passam
para o sangue chegam às células e formam as proteínas
necessárias para cada célula, em estruturas chamadas de
ribossomos, mediante informações transmitidas por nosso
material genético.
Desnaturação protéica
A forma espacial das proteínas
pode ser afetada pela
temperatura, pH, polaridade,
salinidade, solventes, radiações,
etc.
As proteínas perdem o arranjo
[desenrolam-se, perdem as
ligações].
Ovo;
Leite, coalhada, queijos;
Sangue. Imagem: Ovo frito, em 22 de julho de 2009 / 
Fotografia: cyclonebill / Source Vagtel-
spejlæg / 
Creative Commons Attribution-Share Alike
2.0 Generic
Funções das proteínas
Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elas
desempenham diversas funções nos mais variados ambientes
vivos.
Catalítica: acelera as reações.
Ex.: amilase (hidrolisa o amido).
Transportadora: transporta diversos componentes.
Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue.
Funções das proteínas
Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciais para
o desenvolvimento dos animais.
Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de aves).
Contração: promovem os movimentos de estruturas
celulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.
Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras
químicas.
Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.
Estrutural: participam na composição de várias
estruturas do organismo, sustentando e promovendo
rigidez.
Ex.: colágeno, elastina.
Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo
contra microrganismos e substâncias estranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).
Genética: atuam se envolvendo com os ácidos
nucleicos para dar conformação.
Ex.: nucleoproteínas.
Funções das proteínas
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