Enzimas

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Enzimas
Bioquímica
• Definição:
→ Catalisadores biológicos;
→ Longas cadeias aminoácidos;
• Função: viabilizar a atividade das
células, quebrando moléculas ou
juntando-as para formar novos
compostos.
→ Com exceção de um pequeno
grupo de moléculas de RNA com
propriedades catalíticas, chamadas de
RIBOZIMAS, todas as enzimas são
PROTEÍNAS.
Estrutura
Sítio ativo
→ Local onde o substrato se liga à
enzima.
→ Cavidade com forma definida,
revestida por cadeias laterais de
aminoácidos, algumas das quais
ajudam a ligar o substrato enquanto
outras participam diretamente da
catálise.
→ Sua estrutura é responsável pela
grande especificidade das enzimas,
pois permite à enzima “reconhecer”
seu substrato.
→ A relação substrato-enzima não
deve ser entendida como um modelo
rígido de chave-fechadura. A ligação
do substrato induz uma mudança na
conformação da enzima , amoldando
sua forma à do substrato e fazendo-a
adquirir uma nova configuração, ideal
para a catálise. É o que se chama
ajuste induzido.
Cofatores
Coenzimas
Nomenclatura
• Adição do sufixo ”ASE” ao nome do
substrato:
→ Gorduras (lipo - grego): LIPASE
→ Amido (amylon - grego): AMILASE
• Nomes arbitrários:
→ Tripsina e pepsina: proteases.
• Existem 3 métodos para
nomenclatura enzimática:
→ Nome recomendado: mais curto e
utilizado no dia a dia de quem trabalha
com enzimas. Usa-se o sufixo "ase"
para caracterizar a enzima. Ex:
Urease, Hexoquinase, Peptidase,
etc.
→ Nome Sistemático: mais
complexo, dá informações precisas
sobre a função metabólica da enzima.
Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase.
→ Nome Usual: consagrado pelo uso.
Ex: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
Classificação de enzimas
• Oxidorredutases: enzimas que
catalisam reações de transferência de
elétrons, ou seja: reações de
oxirredução. Ex: Desidrogenases e
Oxidases.
(se uma molécula se reduz, tem que
haver outra que se oxide)
• Transferases: catalisam reações
de transferência de grupamentos
funcionais como grupos amina,
fosfato, acil, carboxil etc.
Ex: Quinases e Transaminases.
• Hidrolases: catalisam reações de
hidrólise de ligação covalente.
Ex: Peptidases.
• Liases: catalisam a quebra de
ligações covalentes e a remoção de
moléculas de água, amônia e gás
carbônico. Ex: Dehidratases e
Descarboxilases.
• Isomerases: catalisam reações de
interconversão entre isômeros ópticos
ou geométricos. Ex: Epimerases.
• Ligases: catalisam reações de
formação e novas moléculas a partir
da ligação entre duas já existentes, às
custas de Energia (ATP).
Ex: Sintetases.
Mecanismo de ação enzimática
→ Os catalisadores aumentam a
velocidade das reações por
diminuírem a energia de ativação.
Fatores que afetam a velocidade da
reação (atividade enzimática):
1. Condições do meio que afetam
estabilidade protéica
- pH
- temperatura
2. Tempo da reação
3. Concentração dos reagentes
- a enzima
- o substrato
- co-fatore(s)
• Efeito do pH:
→ pH ótimo;
→ Protonação/desprotonação do sítio
ativo;
→ Em pHs extremos a proteína é
inativada por desnaturação;
• Efeito da temperatura:
→ Variações de temperatura:
temperatura ótima;
→ A temperatura ótima para a maioria
das enzimas humanas está entre 35
e 40ºC. Acima de 40ºC, as enzimas
desnaturam.
• Efeito do tempo de reação:
A [substrato] cai na mesma razão em
que a [produto] aumenta em função do
tempo.
• Efeito da concentração do
substrato:
• Efeito da concentração de enzima:
→ A velocidade da reação é
diretamente proporcional à
concentração da enzima.
Inibição enzimática
→ Inibidores enzimáticos são
substâncias que interferem na
atividade das enzimas, bloqueando
o processo catalítico.
• Inibidores irreversíveis: inseticidas
organofosforado e aspirina.
• Inibidores reversíveis
(inibição competitiva):
→ Substâncias análogas à do
substrato;
→ A enzima pode complexar com o
substrato ou o inibidor mas não ambos
simultaneamente;
→ A ação dos inibidores competitivos
é abolida a concentrações elevadas
do substrato.
• Inibição não-competitiva:
→ O inibidor se liga à enzima num
local diferente do sítio ativo;
→ A enzima pode combinar-se
simultaneamente com o substrato e o
inibidor;
→ O inibidor afeta a configuração mais
apropriada à catálise.