Resumo de Enzimas

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Resumo de Bioquímica 
 
Enzimas 
 
As enzimas são estruturas bastante conhecidas atualmente. Entretanto, um 
longo trajeto foi percorrido para que se chegasse a essa nomenclatura. Uma série de 
experimentos foram feitos para a observação dessas estruturas mas foi Frederick W. 
Kühne que deu nome a elas e posteriormente, James Sumner concluiu que toda enzima 
é uma proteína. 
Praticamente todas as enzimas são proteínas, exceto um pequeno grupo de 
RNAs catalíticas. A atividade catalítica de uma enzima depende da conformidade original 
íntegra, já que uma enzima desnaturada perde sua função, assim como toda e qualquer 
proteína. Algumas enzimas necessitam apenas de resíduos de aminoácidos, outros 
precisam de cofatores, que podem ser inorgânicos (íons Fe2+, Mg2+... ou molécula 
inorgânica) ou orgânicos (coenzimas). 
As coenzimas agem como carreadores transitórios de grupos funcionais 
específicos e a maioria deles é derivada de vitaminas, nutrientes orgânicos cuja presença 
na dieta é necessária em pequenas quantidades. Uma coenzima ligada firmemente à 
uma enzima é denominada de grupo prostético e uma enzima completa, catalíticamente 
ativa junto com sua coenzima é chamada de holoenzima. A parte proteica de uma 
dessas enzimas é a apoenzima (parte rica em aminoácidos). Por fim, algumas delas são 
modificadas por fosforilação, glicosilação e outros processos. 
Um sistema de classes foi criado para classificar as enzimas. Existem 6 classes, 
cada uma com subclasses, com base nas reações que catalisam: 
1. Oxidorredutases: transferência de elétrons. 
2. Transferases: reações de transferência de grupo. 
3. Hidrolases: reações de hidrólise (transferência de grupos funcionais p/ a 
água) 
4. Liases: clivagem de C – C, C – O, C – N etc; rompimento de ligações, 
duplas, etc. 
5. Isomerases: transferência de grupos dentro de uma mesma molécula 
produzindo formas isoméricas. 
6. Ligases: formação de ligações por reações de condensação acopladas à 
hidrólise de ATP ou cofatores similares. 
A catálise enzimática das reações é importantíssima para os organismos vivos, já 
que reações sem catálise enzimática tendem a ser lentas. Processos biológicos de 
digestão do alimento, envio de impulsos nervosos ou até mesmo a contração de 
músculos, seriam impedidos de acontecer se não houvesse a presença de enzimas. A 
reação ocorre em uma parte da enzima chamada sítio ativo e a molécula que vai se ligar 
nesse sítio, na qual a enzima vai agir é denominada de substrato. O contorno da 
superfície do sítio é delimitada por resíduos de aminoácidos com cadeias laterais que se 
ligam ao substrato e catalisam a reação. Frequentemente o sítio ativo engloba o 
substrato retirando-o do meio. 
A função da enzima é aumentar a velocidade da reação e isso não afeta o 
equilíbrio da reação. Quando atuam diminuem a energia de ativação de uma reação 
aumentando a sua velocidade, mas é importante dizer que a enzima não é gasta nesse 
processo. Contudo, a reação atinge seu equilíbrio muito mais rapidamente quando a 
enzima apropriada estiver presente, pois há o aumento da velocidade. 
A energia de ativação é uma barreira para as reações químicas. A velocidade da 
reação diminui de acordo com o aumento dessa barreira, porém sem a existência dessas 
barreiras as macromoléculas poderiam reverter espontaneamente as reações para 
formar moléculas mais simples o que ocasionaria o fim de moléculas complexas. Esse é 
um fator evolutivo adquirido para sobrevivência das espécies. 
Outra característica das enzimas é a especificidade. Elas são capazes de distinguir 
facilmente substratos de estruturas semelhantes, para que assim elas se liguem apenas 
ao substrato necessário. O que realmente distingue as enzimas de outros catalisadores 
é a formação de um complexo ES (enzima-substrato) específico. Esse tipo de ligação 
libera um tipo de energia que é chamada de energia de ligação, ela é a principal fonte 
de energia livre utilizada para diminuir a energia de ativação das reações. A mesma 
energia de ligação que fornece energia para a catálise também dá às enzimas sua 
especificidade. De maneira geral a especificidade deriva da formação de muitas 
interações fracas entre a enzima e o substrato. 
Em geral a enzima sofre uma mudança quando o substrato se liga a ela, induzindo 
múltiplas ligações fracas com o substrato. Isso é chamado de ajuste induzido. Isso pode 
afetar apenas uma pequena parte da enzima nas proximidades do sítio ativo ou podem 
envolver mudanças no posicionamento de domínios inteiros da enzima. O ajuste 
induzido serve para levar grupos funcionais específicos da enzima para uma posição 
apropriada para catalisar a reação, mas também é importante para a interação de 
praticamente todas as enzimas com seus substratos. 
No sítio ativo das enzimas, onde moléculas de água talvez não estejam 
disponíveis como doadoras ou aceptoras de prótons, a catálise ácido-básica se torna 
crucial. Algumas cadeias laterais dos aminoácidos podem assumir o papel dos agentes 
doadores e aceptores de prótons. Esses grupos podem estar posicionados precisamente 
no sítio ativo da enzima de modo a possibilitar a transferência de prótons, 
proporcionando um aumento da velocidade. Esse tipo de catálise ocorre na maioria das 
enzimas. 
	Enzimas