Polipetídios e Proteínas

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AULA BIOQUÍMICA 1
19/03/21
Peptídeos e Proteína
peptídeos: de 2 a 50 aminoácidos
- dipeptídio, tripeptídeo, tetrapeptídeo,
oligopeptídeo
proteínas: > 50 aa; função da proteína tem
relação com a sequência de aa, composição
química e estrutura tridimensional.
- composta por ligações peptídicas
entre aminoácidos
- reação de condensação (ligação
covalente)
- o número de aa que compõem os
polipeptídeos podem variar de 2 até
10.000 unidades
- estruturais ou funcionais
Ligação peptídica:
- através da cadeia principal de aa
- sempre para o mesmo sentido
- nitrogênio em um extremidade,
carboxila na outra
- ligação entre o grupamento carboxila
de um e o grupamento amina do outro
- ligação covalente, forte, precisa de
muita energia pra acontecer
- carboxila perde um H e um O, e a
amina perde um H; esses átomos
soltos se ligam e formam uma
molécula de água
- cadeia lateral sempre pro mesmo lado
- é necessário que todos os aa seja
exômeros da mesma origem > não
pode ocorrer inversão da cadeia
lateral
- ligação precisa de catalisador, uma
fonte de energia para a ligação
acontecer
Nomenclatura das Proteínas
- em peptídeos menores a denominação
se dá de acordo com o aa que o
compõem
- da esquerda para a direita >
N-terminal para C-terminal
- substituí o sufixo do aa por il em cada
elemento, menos no último
- em peptídeos e proteínas maiores são
denominados de acordo com a função
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DA PROTEÍNA:
função = forma
- quando a proteína muda sua forma ela
não ganha nova função, mas também
não mantém a sua função original
- formação e função dependem da
sequência de aa e da interação entre
eles
Primária: sequência de aa que compõem a
proteína
Secundária: interação entre os aa
Terciária: interação dos aa da proteína
secundária
Quaternária: interação entre mais proteínas
Primária:
- a partir da 1° sequência de substâncias
é que se tem todos os outros níveis
estruturais
- se houver falha na 1° estrutura, todo
o resto sai errado
- transição e tradução do DNA
- nucleotídeos (A, T, G, C)
- produção em série dentro das células,
que vai pegar uma matrix (aquilo que
está contido no DNA) e vai
transformar em uma informação que
dará origem a um aminoácido
- síntese proteica: inicia no DNA com
ação do RNA
- polimerase: abre a dupla hélice do DNA
e faz com que uma cópia de RNA seja
feita de uma das fitas > forma RNAm
cópia exata do DNA (espelhada)
RNA mensageiro
- sai do núcleo em direção ao
citoplasma
- alcança o ribossomo (feito por
RNA ribossomal) e lá as
informações do RNAm são lidas >
leitura feita através do RNAt
(transportador)
durante a passagem do RNAm
pelo ribossomo, as informações
são agrupadas em conjuntos de 3
nucleotídeos;
cada 3 nucleotídeos presentes
no RNAm vão decodificar uma
mensagem diferente, ou seja, eles
vão ser código para a busca de
um aminoácido
- a ligação de um aa é feita
por ligações peptídicas
induzidas pelo ribossomo
- se ocorrer a troca de um
nucleotídeo a procura pelo
aa é totalmente diferente
Dobramentos proteicos:
- conforme a fita de aa é formada,
os aa já começam a fazer
interações entre si, gerando os
primeiros dobramentos da proteína
- tipos de interações (todas as
moléculas interagem com as que
estão ao seu redor) - todas
ocorrem ao mesmo tempo
(instantâneas)
- repulsão (cargas iguais)
- pontes de dissulfeto (2 tipo
mais forte de ligação)
- pontes de hidrogênio
- forças eletrostáticas
- interações de van der Waals
- interações hidrofóbicas
Secundária:
- dobramento das proteínas que
ocorrem depois da formação da
proteína no ribossomo
- força eletrostática e de repulsão
- interações entre as cadeias
principais dos aa
- alfa-hélice
- cadeias laterais influenciam
- a força de atração das
cadeias principais tem que
ser mais forte a das cadeias
laterais
- mais comum, estável e rígida
- pontes de H+
- joga as cadeias laterais para
fora da hélice
expostos; indispensáveis
para outros níveis de organização
Folha beta pregueada
- dependendo da sequência de aa que
formou a proteína, a gente pode
ter grupamentos laterais com
maior força de atração do que a
força existente entre carboxila e
amina
- ao invés dos aa se atraírem, eles
têm um grupamento lateral
altamente repulsivo
- a formação da alfa hélice fica
prejudicada
nem toda cadeia é jogada para
fora > influência nas outras
organizações estruturais
Terciária:
- ligações entre elementos da cadeia
principal e lateral
- mais frágeis
- influência dos grupos prostéticos
(glicoproteínas e lipoproteínas)
- muitas proteínas só funcionam
nessa estrutura
- cadeias laterais influenciam na
solubilidade
polares: se atraem e se ligam
com a água (hidrofílicas)
apolares: se atraem e são
hidrofóbicas
Quaternária:
- interações entre proteínas
terciárias
- a existência delas pode favorecer
ou bloquear o exercício de uma
função (fácil dissociação)
- interações hidrofóbicas, iônicas
(salinas) ou por ponte de hidrogênio
(não há ponte de dissulfeto)