metabolismo de aminoacidos

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Atividade metabolismo de aminoácidos
1- Diferenciar transaminação de desaminação oxidativa.
O processo de transaminação, ocorre no fígado, e consiste na  primeira etapa no catabolismo da maioria dos L-aminoácidos, de forma que se retire os grupos alfa-amino, processo efetivado por enzimas denominadas aminotransferases. 
Já o processo de desaminação, o qual também ocorre no fígado, compreende  etapa em que o nitrogênio é retirado do glutamato, pela enzima Glutamato desidrogenase, gerando a amônia oxidativa.
2-Identificar o processo de transaminação citando:
a) enzimas envolvidas
aspartato aminotransferase e alanina transferase
b) coenzimas
A maioria usa piridoxil-5-fosfato (PLP), um derivado da vitamina B6(piridoxina), como uma coenzima.
c) substratos e produtos.
O α-cetoglutarato atua predominantemente como receptor do grupo amino e forma glutamato como o novo aminoácido:
Aminoácido + α-cetoglutarato ↔ α-cetoácido + Glutamato
O grupo amino do glutamato, por sua vez, é transferido para o oxaloacetato em uma segunda reação de transaminação produzindo aspartato:
Glutamato + oxaloacetato ↔ α-cetoglutarato + Aspartato
3-Descrever o processo de desaminação oxidativa, do glutamato, citando os produtos finais.
A reação ocorre na mitocôndria, nela é formado o NH4 + (amônio), além de ocorrer a regeneração do α–cetoglutarato, que pode novamente passar pelo processo de transaminação.
Já o glutamato resultante da transaminação sofre a retirada do grupo amino pela enzima glutamato-desidrogenase que catalisa esta reação. Um aspecto bastante interessante é que o NADH + H+ produzido na desaminação adentra na via da fosforilação oxidativa podendo produzir 3 moléculas de ATP. Entretanto existe um subproduto deste metabolismo que é tóxico para o organismo, a molécula de NH4 + . Por isso, ela precisa ser eliminada.
4-Identificar os processos de descarboxilação de aminoácidos, citando os produtos finais.
A descarboxilação dos aminoácidos a aminas catalisada por enzimas do tipo descarboxilase é algo muito presente e importante no metabolismo dos seres vivos. Um exemplo particular seria a descarboxilação de histidina a histamina.
Também se produzem reações de descarboxilação no ciclo do ácido cítrico.
Descarboxilases aceleram a descar­boxilação, adicionando ou removendo grupos carboxila de compostos orgânicos. Estas enzimas catalizam especialmente a decarboxilação de aminoácidos, beta-ceto ácidos e alfa-ceto ácidos 
5- Citar os possíveis destinos do NH4+ produzido no metabolismo de aminoácidos.
os grupos amino são destinados à formação de um único produto final, a ureia ( no caso dos animais terrestres) por meio do ciclo da ureia. A produção da ureia ocorre quase que exclusivamente no fígado e representa o destino da maior parte da amônia canalizada para esse órgão. Dos hepatócitos, a ureia passa para o sangue, que a transporta até os rins, onde é excretada na urina.
6- Definir e citar os aminoácidos essenciais e não-essenciais.
Os aminoácidos essenciais são aqueles que devem ser obtidos por meio da alimentação, devido ao fato de que o organismo não é capaz de sintetizá-los. São considerados aminoácidos essenciais: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Nas crianças, considera-se ainda mais um aminoácido como essencial: a histidina.
Um aminoácido não essencial é aquele que o organismo considerado normal é capaz de sintetizar para o seu funcionamento. São elas: Ácido Aspártico, Ácido Glutamico, Alanina, Arginina, Asparagina, Cisteína, Glicina, Glutamina, Prolina, Serina e Tirosina.
8- Esquematizar a via de formação da uréia, indicando os seus intermediários.
Os intermediários do ciclo da ureia são apresentados utilizando projeções de Fischer 
9- Quais são as duas transaminases de interesse clínico.
A aminotransferases de interesse clínico são aspartato aminotransferase (AST) e a alanina aminotransferase (ALT).
10- Descreva os defeitos bioquímicos e quadro clínico da fenilcetonúria, alcaptonúria, hipertirosinemias e albinismo.
A fenilcetonúria (PKU) é doença genética autossômica recessiva causada pela ausência, ou diminuição, da atividade da enzima hepática fenilalanina hidroxilase (HPA), que metaboliza a fenilalanina (phe) em tirosina (tyr). Essa atividade enzimática deficiente ocasiona uma hiperfenilalaninemia permanente, o que vai determinar lesões importantes, em particular no sistema nervoso central, que culmina em retardo mental de intensidade variável, mas sempre irreversível.
A alcaptonúria é um erro inato do metabolismo dos aminoácidos fenilalanina e tirosina, causado pela deficiência da enzima dioxigenase do homogentisato (HGD), que origina a acumulação do ácido homogentísico no sangue e urina. Caracteriza-se por uma urina de cor escura, ocronose (pigmentação do tecido conjuntivo) e artrose degenerativa das articulações.
A tirosinemia, também conhecida como tirosinose, é definida como um erro inato do metabolismo, tipicamente hereditária, de caráter autossômico recessivo, que leva à deficiência da enzima responsável por degradar a tirosina. A tirosina é um aminoácido essencial, produzido pelo organismo a partir da fenilalanina, sendo necessária para a produção da epinefrina, dopamina, hormônios tireoidianos e melanina.
Esta rara desordem é ocasionada por uma mutação em um dos genes responsáveis por codificar as enzimas encarregadas de metabolizar a tirosina, levando a produção insuficiente da enzima ou prejuízo da função da mesma. Desta forma há o acúmulo da tirosina ou de seus subprodutos em certos órgãos, como fígado, rins e sistema nervoso central, ocasionando lesão nesses órgãos.
O albinismo é um defeito congênito da produção de melanina, resultando na ausência parcial ou total de pigmentos na pele, nos cabelos e nos olhos. A tirosina, um aminoácido, é normalmente convertida pelo organismo em um pigmento conhecido como melanina, pela enzima tirosinase. O albinismo resulta da incapacidade do organismo em produzir melanina, o que pode ser atribuído a um dos vários possíveis defeitos do metabolismo da tirosina.