proteínas e técnicas de detecção de proteínas

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PROTEÍNAS 
 Proteínas são polímeros, no caso por aminoácidos que são chamados 
por monomero que é a repetição da proteína. 
 Amino = NH 2 | Ácido = carboxilíco . 
 Ligação peptídica ocorre entre ocorre entre um grupo amina e uma 
carboxila, perda de 1 molécula de água. 
 Anfótero – aminoácido que pode se comportar como base e ácido. 
 Os psptídeos são biomoléculas formadas pela ligação de dois ou mais 
aminoácidos através de ligações peptídicas. 
 Funções da proteína: 
• Estrutural = Plástica 
• Grupo prostético – muda movimento conformacional da proteína. 
• A forma da proteína é a forma espacial ou tridimensional. 
• Queratina: impermeabilização, encontrada na pele, cabelo... 
• Actina e miosina: contração muscular, movimento do corpo, age no 
meio intracelular. 
• Colágeno: resistência, age no meio extracelular. 
• Albumina: viscosidade do sangue, controla pressão arterial. 
• Energética: vitelo rico em proteínas. 
• Hormonal: insulina. 
• Enzimática: catalizador. 
• Defesa: anticorpos, mas para não confundir, essa proteína é formada 
por uma célula chamada de leucocito. 
 Níveis de estruturas proteícas: 
• Primária – ligação simples ou seja ligação pepípdica, formato linear 
• Secundária – Fibrosa / β – pregueada / α – hélice 
Ingrid Santos 
• Terceária – Globular 
• Quartenária – mistura de proteínas 
 Tipos de proteínas: 
• Proteínas globulares 
• Proteínas fibrosas 
Desnaturação das proteínas: 
• Quebra de ligação de hidrogênio. 
• Corresponde apenas a perda de conformação espacial das proteínas, 
isso por conta da temperatura e pH. 
 
TÉCNICAS DE DETECÇÃO DE PROTEÍNAS 
Hélice alfa: 
 
 
 
Sobre estudo: 
• A descoberta das estruturas das proteínas permite-nos saber como ela 
realiza sua função molecular. 
• Predição de ligantes. 
• Dinâmica molecular para interação com químicos (drogas). 
 
Técnicas: 
• Cristalografia : é uma ferramenta essencial na investigação da estrutura 
tridimensional dessas moléculas e, consequentemente, de sua função 
biológica. Tanto que cerca de 90% das estruturas de proteínas 
atualmente conhecidas foram determinadas utilizando a difração de 
raios X em cristais de proteína. No entanto, para se aplicar esta técnica 
é necessário obter um cristal de proteína de qualidade adequada, o que 
exige condições bastante específicas. 
• Modelagem por homologia : métodos mais rápidos para obtenção de 
estruturas para a obtenção de estuturas 3D. 
• Electroforese e Western BLOT: separação dos componentes de um 
sistema; usado para separar e analisar biomoléculas. Componentes da 
eletroforese: 
• Fase fixa: gel ou papel. A amostra de proteínas é colocada na fase 
fixa. 
• Fase móvel: tampão de corrida. 
• Fonte que fornece corrente elétrica. 
• Electroforese não desnaturante: separação por carga, peso 
molecular e forma. 
• Eletroforese desnaturada: separação por peso molecular. 
• Como que é feita a identificação das proteínas: correr o gel de 
eletroforese; transferência das proteínas para uma membra (p. ex. 
nitrocelulose); marcação da proteína de interesse com o 
anticorpo primário; marcação do ac. Primário com ac. 
Secundária; usar quimioluminescência para revelar; quantinficar 
as bandas por leitura da densidade óptica.