cinética e inibição enzimática

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CINÉTICA E INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
• Enzimas alostéricas: sítio de ação diferente, com entrada de uma 
enzima catalítica, provocam uma mudança conformacional na 
enzima que indiretamente reduz sua atividade. 
 
 
 
Fatores que afetam a enzima: 
 
• Cada enzima tem sua determinada temperatura e pH. Temperatura 
(a cada 10°C que se eleva a temperatura do meio, a enzima dobra 
sua velocidade). 
A temperatura não é 
proporcional a velocidade, 
geralmente a temperatura 
máxima é 40 °, a partir disso 
ocorre a desnaturação. 
Ponto ótimo = velocidade 
máxima 
Ponto ótimo 
Ingrid Santos 
• pH (até determinado limite, a velocidade da ação enzimática 
aumenta com a elevação da concentração de substrato do meio, 
atingindo a estabilização). 
 
• Concentração da enzima : 
enzima catalisadora, quanto mais enzima, maior será a velocidade da 
reação. 
• Ponto de saturação ou concentração de substrato: concentração de 
substrato influência na velocidade de reação até um ponto máximo, 
chamado ponto de saturação. Passado deste ponto de saturação, as 
enzimas estarão todas ligadas nos substratos, catalisando as reações 
na máxima velocidade que conseguem 
• Inibidores: são subst. que inibem as enzimas, inativando a enzima. 
Irreversíveis: há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação 
ou no sítio catalítico da enzima. Ligam-se as enzimas com alta 
afinidade e não apresentam um equilíbrio de ligação como 
observamos com os reversíveis. 
 Reversiveis: 
 
• Competivo: vou atrasar um 
pouco a enzima, competindo 
com ela. Susbtrato e inibidor são 
semelhantes, ou seja, tem 
fórmula química parecida, se 
houver aumento da 
concentração do substrato, a 
enzima não se liga ao inibidor. 
 
 
• Não competitivo: nunca 
chegará a velocidade 
máxima. Aumenta a 
concentração de substrato. 
 
 
 
 
• Km: concentração de substrato na qual a reação acontece na 
metade da velocidade máxima. 
• Constante Km mede a afinidade da enzima pelo substrato, quanto 
menos oo Km maior a afinidade.