Regulação da Atividade Enzimática (Resumo e Questionário)

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Regulação da Atividade Enzimática-Isabela C. Furquim 1
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Regulação da Atividade Enzimática-Isabela C. 
Furquim
Tabela de Conteúdos Palavras-Chave
Enzima Marca-Passo
Regulação Alostérica
Efetores alostéricos
Fosforilação 
Zimogênios
Indução Gênica
Introdução
A regulação da velocidade das reações das enzimas é responsável por organizar as rotas químicas e processos metabólicos dos 
organismos. Essa organização é dependente da necessidade celular e a enzima responsável pela velocidade da rota é chamada de 
enzima marca-passo. A maioria das rotas modificam sua velocidade dependente da mudança de concentração de substrato. 
Ademais, algumas enzimas reguladoras, dependem ou de regulação alostérica, ou de modificações covalentes, ou ainda de indução 
ou repressão gênica.
 
Alostérica
A regulação das enzimas alostéricas é dependente de 
efetores ou moduladores, cuja função é se ligar de forma não 
covalente a um sítio alostérico. Por meio da ligação do efetor, a 
afinidade da enzima por seu substrato é alterada e/ou modificar 
sua atividade máxima. É comum encontrar o sítio alostérico de 
uma enzima em uma subunidade diferente da catalítica, 
denominada subunidade regulatória.
Pode-se classificar os Efetores em :
Efetor positivo:➕⬆ Atividade enzimática.
Efetor negativo:➖⬇ Atividade enzimática.
Quanto a sua relação com o substrato, classificamos em:
Efetores homotrópicos: o próprio substrato é o efetor.
Efetores heterotrópicos: o efetor não é o substrato.
Os estados conformacionais são as mudanças na estrutura e 
afinidade da atividade enzimática pela ação dos efetores 
alostéricos, e esses estados são denominados:
Tenso T → Efetor ➖ → ⬇ atividade enzimática
Relaxado R → Efetor ➕ → ⬆ atividade enzimática.
Modificação Covalente
A regulação por modificação covalente é dada pela remoção 
ou adição de um grupo, mais frequentemente pelos grupos 
fosfato, normalmente em resíduos de serina, treonina ou 
tirosina nas enzimas. Depende do tipo de enzima para saber se 
ela vai ser mais ativa ou menos ativa com o grupo fosfato. A 
intervenção Hormonal normalmente media a fosforilação de 
enzimas.
Família de enzimas que regulam a modificação covalente por 
fosforilação:
Proteína-Cinases: catalisam a fosforilação utilizando ATP 
como doador de fosfato.
Fosfoproteínas-Fosfatases: catalisam a desfosforilação 
(clivam o fosfato).
Fonte: Bioquímica Ilustrada 1
Introdução
Alostérica
Modificação Covalente
Clivagem proteolítica 
Controle a nível gênico
Questões de fixação
Bibliografia
Regulação da Atividade Enzimática-Isabela C. Furquim 2
Fonte: Bioquímica Ilustrada 1 )
Clivagem proteolítica 
A clivagem proteolítica é responsável pela ativação de 
zimogênios. Ela consiste na clivagem de uma parte da enzima o 
que torna disponível para ligação o seu sítio ativo, ativando-a. A 
ativação da quimotripsinogênio em quimotripsina e o 
tripsinogênio em tripsina
Controle a nível gênico
💡 Não altera a eficiência das enzimas já existentes
As enzimas normalmente são sintetizadas a partir da tradução 
gênica do mRNA. O controle a nível gênico modifica a 
quantidade total de sítios ativos, ou seja, aumentando 
(induzindo) ou diminuindo (reprimindo) sua síntese. As enzimas 
que dependem desse tipo de regulação, ditas induzidas ou 
adaptativas, são importantes para condições fisiológicas 
especiais ou por um determinado momento no seu 
desenvolvimento. O aumento de síntese depende da ação do 
indutor, que induz a transcrição gênica da enzima adaptativa. 
Já as enzimas constitutivas, as que a sua síntese não depende 
do momento metabólico, não são reguladas pela velocidade de 
síntese.
Fonte: Bioquímica Ilustrada(1))
Questões de fixação
Qual a importância da regulação da velocidade das reações 
enzimáticas?
O que organiza as rotas químicas?
Qual a enzima da qual a velocidade da rota depende de sua 
atividade?
Regulação alostérica
Quais os estados conformacionais?
O que provoca suas mudanças conformacionais?
Qual o tipo de ligação entre os moduladores alostéricos e o 
sítio alostérico?
Modificação Covalente
O que media a fosforilação de enzimas
Quais tipos de enzimas regulam?
O que a fosfatase faz?
Qual molécula doa o fosfato?
Qual a ação da fosforilação sobre a enzima?
Clivagem Proteolítica
Qual a forma inativa das enzimas?
Qual a modificaçao feita pela clivagem protelítica?
Qual o efeito sobre o sítio ativo?
Controle a nível gênico
Regulação da Atividade Enzimática-Isabela C. Furquim 3
Qual forma tem atividade pelo substrato e ou efetor 
positivo?
Qual forma tem menor atividade catalítica?
Qual o nome da subnidade que contem o sítio alostérico?
Qual o nome da subunidade que comtem o sítio ativo?
Como são sintetizadas as enzimas?
Quais os tipos de enzimas?
Qual a função do indutor?
Bibliografia
1HARVEY, R. A.; FERRIER, D. R.; Bioquímica Ilustrada. 5ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2012