DIGESTÃO DE PROTEÍNAS E ABSORÇÃO DE AMINOÁCIDOS

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BIOQUÍMICA 
 
 
 
DIGESTÃO DE PROTEÍNAS E 
ABSORÇÃO DE AMINOÁCIDOS 
• Enzimas proteolíticas (proteases) – quebram 
proteínas da dieta em seus constituintes, os 
aminoácidos, no estômago e no intestino; 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Proteases lisossomais (catepsinas) – degradam 
as proteínas que entram nos lisossomas. 
• Proteínas citoplasmáticas destinadas ao 
turnover – são ligadas covalentemente a uma 
pequena proteína, a ubiquitina, a qual, então, 
interage com um grande complexo protéico, o 
proteassoma, para degradar a proteína em um 
processo dependente de trifosfato de adenosina 
(ATP). 
• Os aminoácidos liberados das proteínas durante 
o turnover podem ser utilizados para a síntese de 
novas proteínas ou para a produção de energia. 
DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS 
• Se inicia no estômago e se completa no intestino 
• As enzimas que digerem as proteínas são 
produzidas como precursores inativos 
(zimogênios), os quais são maiores do que as 
enzimas ativas. 
• Os zimogênios inativos são secretados pelas 
células nas quais são sintetizados e entram no 
lúmen do trato digestivo, onde são clivados a 
formas menores que têm atividade proteolítica; 
• Essas enzimas ativas têm diferentes 
especificidades; uma única enzima não pode 
digerir uma proteína, porém, agindo em conjunto, 
elas podem digerir as proteínas da dieta a 
aminoácidos e pequenos peptídeos, os quais são 
clivados pelas peptidases associadas às células 
epiteliais do intestino. 
1. DIGESTÃO DE PROTEÍNAS NO 
ESTÔMAGO 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2. DIGESTÃO DE PROTEÍNAS POR 
ENZIMAS DO PÂNCREAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
No estômago, a pepsina inicia a digestão das proteínas 
hidrolisando-as a polipeptídeos menores; O conteúdo do 
estômago passa para o intestino delgado, no qual agem 
as enzimas produzidas pelo pâncreas exócrino. As 
proteases pancreáticas (tripsina, quimotripsina, elastase 
e carboxipeptidases) clivam os polipeptídeos a 
oligopeptídeos e aminoácidos; A clivagem adicional dos 
oligopeptídeos a aminoácidos é realizada por enzimas 
produzidas pelas células epiteliais do intestino. 
Finalmente, os aminoácidos produzidos pela digestão de 
proteína são absorvidos através das células epiteliais do 
intestino e entram no sangue. 
 
• O pepsinogênio é secretado pelas células principais 
do estômago. 
• As células parietais gástricas secretam HCl. 
O ácido no lúmen do estômago altera a conformação 
do pepsinogênio, que, então, pode clivar a si mesmo, 
produzindo a protease ativa pepsina. Portanto, a 
ativação do pepsinogênio é autocatalítica. 
• As proteínas da dieta são desnaturadas pelo ácido 
do estômago, o qual serve para inativar as proteínas 
e desdobrá-las parcialmente, tornando-as melhores 
substratos para as proteases. 
• No pH baixo do estômago, a pepsina não é 
desnaturada e age como uma endopeptidase, 
clivando ligações peptídicas em vários pontos 
dentro da cadeia protéica. 
 
• Conforme o conteúdo gástrico é esvaziado para o 
intestino, ele encontra as secreções do pâncreas 
exócrino. Uma dessas secreções é o bicarbonato, o qual, 
além de neutralizar o ácido estomacal, aumenta o pH, de 
forma que as proteases pancreáticas, as quais também 
estão presentes nas secreções pancreáticas, possam ficar 
ativas. 
• Quando secretadas, as proteases pancreáticas estão 
na forma de pró-enzima inativa (zimogênios). Como as 
formas ativas dessas enzimas podem digerir umas às 
outras, é importante que todas as formas zimogênicas se 
tornem ativas em um curto espaço de tempo. Tal feito é 
realizado pela clivagem do tripsinogênio à sua forma de 
enzima ativa tripsina, a qual, então, cliva os outros 
zimogênios pancreáticos, produzindo suas formas ativas. 
• O zimogênio tripsinogênio é clivado para formar 
tripsina pela enteropeptidase (uma protease, 
antigamente chamada de enteroquinase) secretada 
pelas células da borda em escova do intestino delgado. A 
tripsina catalisa as clivagens que convertem 
quimotripsinogênio na enzima ativa quimotripsina, a 
pró-elastase em elastase e as pró- carboxipeptidases em 
carboxipeptidases. 
 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
• Tripsina, quimotripsina e elastase são 
serinaproteases que agem como endopeptidases. 
• Tripsina – é a mais específica dessas enzimas, 
clivando ligações peptídicas nas quais o grupo 
carboxila é fornecido por lisina ou arginina. 
• Quimotripsina – é menos específica, mas 
favorece resíduos que contenham aminoácidos 
ácidos ou hidrofóbicos. 
• Elastase – cliva não somente elastina, mas 
também outras proteínas nas ligações em que o 
grupo carboxila é doado por resíduos de 
aminoácidos com cadeias laterais pequenas 
(alanina, glicina ou serina). As ações dessas 
endopeptidases pancreáticas dão continuidade à 
digestão das proteínas da dieta iniciada pela 
pepsina no estômago. 
• Os peptídeos menores formados pela ação da 
tripsina, da quimotripsina e da elastase são 
atacados por exopeptidases, as quais são 
proteases que clivam um aminoácido por vez a 
partir do fim da cadeia. 
• As pró-carboxipeptidases, zimogênios 
produzidos pelo pâncreas, são convertidas pela 
tripsina em carboxipeptidases ativas. Essas exo- 
peptidases removem aminoácidos da extremidade 
carboxiterminal da cadeia peptídica. A 
carboxipeptidase A libera preferencialmente 
aminoácidos hidrofóbicos, enquanto a 
carboxipeptidase B libera aminoácidos básicos 
(arginina e lisina). 
3. DIGESTÃO DE PROTEÍNAS POR 
ENZIMAS DAS CÉLULAS INTESTINAIS 
 
 
 
 
 
 
 
ABSORÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
• Os aminoácidos são absorvidos a partir do 
lúmen intestinal por meio de sistemas de 
transporte ativo secundário dependente de Na+ e 
de difusão facilitada. 
1. CO-TRANSPORTE DE Na+ E 
AMINOÁCIDOS 
• Mecanismo de transporte primário – criação de 
um gradiente de sódio; 
• Processo de transporte secundário – 
acoplamento do aminoácido ao influxo de sódio; 
➢ Esse mecanismo permite que as células 
concentrem aminoácidos a partir do 
lúmen intestinal. Os aminoácidos são, 
então, transportados para fora da célula 
em direção ao fluido intersticial 
principalmente por transportadores 
facilitados na membrana serosa. 
• Um dos carreadores transporta 
preferencialmente aminoácidos neutros, outro 
transporta prolina e hidroxiprolina, um terceiro 
transporta preferencialmente aminoácidos 
ácidos, e um quarto transporta aminoácidos 
básicos (lisina, arginina e o intermediário do ciclo 
da uréia, ornitina) e cistina (dois resíduos de 
cisteína ligados por ponte dissulfeto). 
2. TRANSPORTE DE AMINOÁCIDOS PARA 
DENTRO DA CÉLULA 
• Os aminoácidos que entram no sangue são 
transportados através das membranas celulares 
dos vários tecidos principalmente por co-
transportadores Na+-dependentes e, em menor 
extensão, por transportadores facilitados. 
• A dependência de Na+ do transporte de 
aminoácidos no fígado, no músculo e em outros 
tecidos permite que as células desses tecidos 
concentrem aminoácidos do sangue. 
 
 
• As aminopeptidases, localizadas na borda em escova, 
clivam um aminoácido por vez a partir da extremidade 
aminoterminal dos peptídeos. 
• As peptidases intracelulares agem em pequenos 
peptídeos que são absorvidos pelas células. 
• A ação conjunta das enzimas proteolíticas produzidas 
pelas células de estômago, pâncreas e intestino cliva as 
proteínas da dieta a aminoácidos. As enzimas digestivas 
digerem a si próprias, bem como as proteínas da dieta. 
• Elas também digerem as células intestinais que são 
regularmente esfoliadas para o lúmen. Essas células são 
substituídas por células que amadurecem a partir de 
células precursoras localizadas nas criptas duodenais. 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
METABOLISMO DOSNITROGENADOS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
DESTINO DO NITROGÊNIO 
DESTINO DO NITROGÊNIO DOS 
AMINOÁCIDOS 
1. REAÇÕES DE TRANSAMINAÇÃO 
• Principal processo para remover o nitrogênio 
dos aminoácidos; 
• O nitrogênio é transferido, como um grupo 
amino, do aminoácido original para o α-
cetoglutarato formando glutamato, enquanto o 
aminoácido original é convertido em seu α-
cetoácido correspondente; 
• Todos os aminoácidos, exceto lisina e treonina, 
são submetidos a reações de transaminação. 
• As enzimas que catalisam as reações de 
transaminação são conhecidas como 
transaminases ou aminotransferases. Para a 
maioria dessas reações, o α-cetoglutarato e o 
glutamato servem como um dos pares α-
cetoácido-aminoácido. O piridoxal-fosfato é o co-
fator, e o mecanismo da reação; 
• De forma geral, em uma reação de 
transaminação, um grupo amino de um 
aminoácido se torna o grupo amino do segundo 
aminoácido. 
• São reações prontamente reversíveis – elas 
podem ser utilizadas para remover o nitrogênio 
de aminoácidos ou para transferir nitrogênio para 
α -cetoácidos para formar aminoácidos 
(degradação e síntese de aminoácidos). 
2. REMOÇÃO DO NITROGÊNIO DOS 
AMINOÁCIDOS COMO AMÔNIA 
• Células do corpo e bactérias do intestino 
liberam o nitrogênio de certos aminoácidos na 
forma de amônia ou íon amônio (NH4 +); 
• O íon amônio libera um próton para formar 
amônia por uma reação com um pK de 9,3. 
Portanto, no pH fisiológico, o equilíbrio favorece o 
NH + por um fator de aproximadamente 100/1; 
• O NH3 também está presente no organismo 
(forma que pode atravessar as membranas 
celulares); 
• O NH3 passa para a urina a partir das células 
tubulares renais e diminui a acidez da urina pela 
ligação de prótons, formando NH4+. Uma vez que 
o NH4+ é formado, o composto não pode mais se 
difundir livremente através das membranas. 
• O glutamato pode ser desaminado 
oxidativamente por uma reação catalisada pela 
glutamato-desidrogenase que produz íon amônio 
e α-cetoglutarato; 
• O NAD+ ou o NADP+ podem servir como 
cofatores. Essa reação ocorre na mitocôndria da 
maioria das células e é prontamente reversível; 
ela pode incorporar amônia ao glutamato ou 
liberar amônia a partir de glutamato. 
• O glutamato pode coletar nitrogênio de outros 
aminoácidos como consequência das reações de 
transaminação e, então, liberar amônia através da 
reação da glutamato-desidrogenase. Esse 
 NH4+ 
AMINOÁCIDOS 
α-cetoácidos 
Proteínas da Dieta Proteínas Endógenas 
Biossíntese de 
aminoácidos, 
nucleotídeos, 
aminas 
Excreção 
CICLO DE 
KREBS 
Glicose 
CO2 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
processo fornece uma das fontes de amônia que 
entra no ciclo da uréia. 
• A histidina pode ser diretamente desaminada 
para formar NH4+ e urocanato. 
• As desaminações da serina e da treonina são 
reações de desidratação que requerem piridoxal-
fosfato e são catalisadas pela serina-desidratase. 
A serina forma piruvato, e a treonina, α-
cetobutirato. Em ambos os casos, o NH4+ é 
liberado. 
• A glutamina e a asparagina contêm grupos R 
amidas que são liberados como NH4+ por 
desaminação. 
• A asparagina é desaminada pela asparaginase, 
produzindo aspartato e NH4+. 
• A glutaminase age na glutamina, formando 
glutamato e NH4+. A reação da glutaminase é 
particularmente importante no rim, no qual o íon 
amônio produzido é excretado diretamente na 
urina, na qual ele forma sais com ácidos 
metabólicos, facilitando a remoção desses na 
urina. 
• O NH4+ que entra no ciclo da uréia é produzido 
no organismo pela desaminação, ou desamidação, 
de aminoácidos. 
3. PAPEL DO GLUTAMATO NO 
METABOLISMO DO NITROGÊNIO NOS 
AMINOÁCIDOS 
• Papel central no metabolismo dos aminoácidos 
(síntese/degradação); 
• O glutamato fornece nitrogênio para síntese de 
aminoácidos. Nesse processo, o ele obtém seu 
nitrogênio ou dos outros aminoácidos, por 
reações de transaminação, ou do NH4+, pela 
reação da glutamato-desidrogenase. As reações 
de transaminação servem, então, para transferir 
grupos amino do glutamato para α-cetoácidos 
para produzir seus aminoácidos correspondentes; 
• Quando os aminoácidos são degradados e a 
uréia é formada, o glutamato coleta nitrogênio 
dos outros aminoácidos por reações de 
transaminação. Alguns desses nitrogênios são 
liberados como amônia pela reação da glutamato-
desidrogenase; 
• O NH4+ é uma das duas formas nas quais o 
nitrogênio entra no ciclo da uréia. A segunda 
forma de nitrogênio para a síntese da uréia é 
fornecida pelo aspartato. O glutamato pode ser a 
fonte desse nitrogênio; ele transfere seu grupo 
amino para o oxaloacetato, e aspartato e α-
cetoglutarato são formados. 
4. PAPEL DA ALANINA E DA GLUTAMINA 
NO TRANSPORTE DO NITROGÊNIO DOS 
AMINOÁCIDOS PARA O FÍGADO 
• As enzimas do ciclo da uréia são ativas 
principalmente no fígado (é necessário um 
mecanismo para transportar o nitrogênio dos 
aminoácidos para o fígado); 
• Alanina e glutamina – principais transportadores 
de nitrogênio no sangue; 
• A alanina é exportada principalmente pelo 
músculo. Como o músculo metaboliza a glicose 
por meio da glicólise, o piruvato está disponível 
no músculo. O piruvato é transaminado com o 
glutamato para formar alanina, a qual vai até o 
fígado; 
• O glutamato é formado pela transaminação de 
um aminoácido que esteja sendo degradado. 
Chegando ao fígado, a alanina é transaminada a 
piruvato, e o nitrogênio será utilizado para a 
síntese de uréia; 
• O piruvato formado é utilizado para a 
gliconeogênese, e a glicose é exportada para o 
músculo para servir como energia. 
• Esse ciclo de movimento de carbonos e 
nitrogênios entre o músculo e o fígado é 
conhecido como ciclo glicose-alanina. 
• A glutamina é sintetizada a partir do glutamato 
pela fixação de amônia, necessitando de energia 
que é uma enzima citoplasmática encontrada em 
todas as células. Sob condições de rápida 
degradação de aminoácidos em um tecido, de 
forma que os níveis de amônia aumentem, o 
glutamato que está sendo formado por reações 
de transaminação irá aceitar uma outra molécula 
de nitrogênio para formar glutamina. 
• A glutamina vai até o fígado, o rim ou o 
intestino, nos quais a glutaminase irá remover o 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
nitrogênio amida para formar glutamato mais 
amônia. 
• No rim, a liberação da amônia e a formação do 
íon amônio servem para formar sais com ácidos 
metabólicos na urina; 
• No intestino, a glutamina é utilizada como 
substrato energético; 
• No fígado, a amônia é utilizada para a 
biossíntese da uréia. 
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS NO FÍGADO 
 
 
 
 
 
 
 
• Desaminação – remoção dos grupos amina para 
ser utilizados na produção de energia ou 
conversão em carboidratos ou gorduras; 
➢ Desaminação oxidativa: uréia; amônia. 
• Transaminação – síntese de aminoácidos não 
essenciais; 
➢ Transaminação: aminoácidos. 
TRANSAMINAÇÃO 
 
 
 
 
 
 
• Reação de transaminação – catalisada pelas 
enzimas aminotransferases. O objetivo dessa 
reação, é produzir ácido glutâmico e diversos alfa-
cetoácidos. 
TRANSAMINASES 
 
 
 
• Pirodoxal fosfato (B6) cofator; 
GLUTAMATO DESIDROGENASE 
 
 
 
 
 
TRANSAMINAÇÃO E DESAMINAÇÃO 
 
 
 
FLUXO DO NITROGÊNIO DOS AMINOÁCIDOS 
PARA A URÉIA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
CICLO DA URÉIA 
• O principal produto de excreção de nitrogênio é 
a uréia, a qual é eliminada pelo corpo na urina. 
Esse composto inócuo, produzido principalmente 
no fígado pelo ciclo da uréia, serve como uma 
forma de eliminar a amônia, a qual é tóxica, 
particularmente ao cérebro e ao sistema nervoso 
central. A amônia é rapidamente removida do 
sanguee convertida em uréia pelo fígado. O 
nitrogênio é transportado no sangue 
principalmente nos aminoácidos, em particular na 
alanina e na glutamina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Substrato – amônia; glutamina e glutamato; 
aspartato; 
• Localização tecidual – hepatócito; 
• Localização celular – mitocôndria; citosol; 
• Consumo de ATP – 3 moléculas; 
 
 
 
 
 
 
1. REAÇÕES DO CICLO DA URÉIA 
• O nitrogênio entra no ciclo da uréia como NH + 
e aspartato; 
• O NH4+ se converte em carbamoil-fosfato, o 
qual reage com a ornitina para formar citrulina; 
• A ornitina é o composto que inicia e é 
regenerado pelo ciclo (semelhante ao 
oxaloacetato no ciclo do TCA); 
• O aspartato reage com a citrulina, doando, por 
fim, seu nitrogênio para a formação da uréia; 
• A arginina é formada em dois passos sucessivos; 
• A clivagem da arginina pela arginase libera uréia 
e regenera ornitina. 
SÍNTESE DE CARBAMOIL-FOSFATO: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
PRODUÇÃO DE ARGININA PELO CICLO DA URÉIA: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Na primeira reação do ciclo da uréia, NH4+, 
bicarbonato e ATP reagem para formar carbamoil-
fosfato; 
• É necessária a clivagem de 2 ATP para formar a ligação 
fosfato de alta energia do carbamoil-fosfato; 
• A carbamoil-fosfato-sintetase I (CPSI), a enzima que 
catalisa essa primeira reação do ciclo da uréia, é 
encontrada principalmente nas mitocôndrias do fígado e 
do intestino. 
• O número romano sugere que exista uma outra 
carbamoil-fosfato-sintetase, e, de fato, há a CPSII, 
localizada no citosol, a qual produz carbamoil-fosfato 
para biossíntese de pirimidinas, utilizando o nitrogênio 
da glutamina; 
• O carbamoil-fosfato reage com a ornitina para formar 
citrulina; 
• A ligação fosfato de alta energia do carbamoil-fosfato 
fornece a energia requerida para essa reação, a qual 
ocorre na mitocôndria e é catalisada pela ornitina-
transcarbamoila-se; 
• O produto, a citrulina, é transportado através da 
membrana mitocondrial em troca de ornitina 
citoplasmática e entra no citosol; 
• O carreador para essa reação de transporte catalisa 
uma troca eletroneutra de dois compostos. 
• No citosol, a citrulina reage com o aspartato, a 
segunda fonte de nitrogênio para a síntese da uréia, 
para produzir argininossuccinato. Essa reação, catalisada 
pela argininossuccinato-sintetase, é direcionada pela 
hidrólise do ATP a monofosfato de adenosina (AMP) e 
pirofosfato. O aspartato é produzido pela transaminação 
do oxaloacetato. 
• O argininossuccinato é clivado pela argininossuccinato-
liase para formar fumarato e arginina; 
 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CLIVAGEM DA ARGININA PARA PRODUZIR 
URÉIA: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2. ORIGEM DA ORNITINA 
• Ornitina – aminoácido; 
• Não é incorporada nas proteínas durante o 
processo de síntese protéica, pois não existe 
códon genético para esse aminoácido. 
• É normalmente regenerada pelo ciclo da uréia 
(um dos produtos da reação da arginase), ela 
também pode ser sintetizada de novo, se 
necessário; 
• A reação é uma transaminação não-usual 
catalisada pela ornitina-aminotransferase, sob 
condições específicas, no intestino; 
• A direção dessa reação em geral é a de 
formação de glutamato semialdeído, o qual é o 
primeiro passo da via de degradação da ornitina. 
3. REGULAÇÃO DO CICLO DA URÉIA 
• O fígado humano tem uma grande capacidade 
para converter o nitrogênio dos aminoácidos em 
uréia, prevenindo, dessa forma, os efeitos tóxicos 
da amônia, a qual pode, caso contrário, acumular. 
• O ciclo da uréia é regulado pela disponibilidade 
de substrato; quanto maior a velocidade de 
produção de amônia, maior a velocidade de 
produção de uréia. 
• A regulação por disponibilidade de substrato é 
uma característica geral de controle de vias de 
eliminação, tal como o ciclo da uréia, o qual 
remove compostos tóxicos do organismo. Esse é 
um tipo de regulação por feed-forward, ao 
contrário da regulação por feedback 
(retroalimentação), a qual é característica de vias 
que geram produtos finais funcionais. 
4. FUNÇÃO DO CICLO DA URÉIA DURANTE O 
JEJUM 
• Durante o jejum, o fígado mantém os níveis de 
glicose no sangue. Os aminoácidos das proteínas 
musculares são a maior fonte de carbono para a 
produção de glicose pela via da gliconeogênese. 
Conforme os carbonos dos aminoácidos são 
convertidos em glicose, os nitrogênios são 
convertidos em uréia. Assim, a excreção urinária 
de uréia é maior durante o jejum; 
• Quando o jejum progride, entretanto, o cérebro 
começa a utilizar corpos cetônicos, poupando a 
glicose do sangue; 
• Menos proteína muscular é clivada para 
fornecer aminoácidos para a gliconeogênese, e a 
produção diminuída de glicose a partir de 
aminoácidos é acompanhada por uma diminuição 
na produção de uréia. 
• O principal aminoácido que serve como 
substrato para a gliconeogênese é a ala- nina, a 
qual é sintetizada nos tecidos periféricos para agir 
como um carreador de nitrogênio (ver Figura 
38.10). A liberação de glucagon, que acontece 
durante o jejum, estimula o transporte de alanina 
para o fígado pela ativação da transcrição do 
sistema de transporte para alanina. 
• Duas moléculas de alanina são necessárias para 
gerar uma molécula de glicose. O nitrogênio 
• O fumarato é produzido a partir dos carbonos do 
argininossuccinato provenientes do aspartato e é 
convertido em malato, o qual é usado tanto para a 
síntese de glicose pela via da gliconeogênese quanto 
para a regeneração de oxaloacetato pelas reações 
citoplasmáticas similares àquelas mencionadas no ciclo 
do TCA; 
• O oxaloacetato formado é transaminado para gerar o 
aspartato que carrega o nitrogênio para o ciclo da uréia. 
Assim, os carbonos do fumarato podem ser reciclados a 
aspartato. 
 
• A arginina, que contém os nitrogênios derivados do 
NH4+ e do aspartato, é clivada pela arginase, produzindo 
uréia e regenerando ornitina; 
• A uréia é produzida a partir do grupo guanidino da 
cadeia lateral da arginina; 
• A porção da arginina originalmente derivada da 
ornitina é reconvertida em ornitina; 
• As reações pelas quais a citrulina é convertida em 
arginina e essa é clivada para produzir uréia ocorrem no 
citosol; 
• A ornitina, outro produto da reação da arginase, é 
transportada para dentro da mitocôndria em troca de 
citrulina e, na mitocôndria, pode reagir com o carbamoil-
fosfato, iniciando outra volta do ciclo. 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
dessas duas moléculas de alanina é convertido em 
uma molécula de uréia; 
SÍNTESE DE CREATININA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
	digestão das proteínas
	absorção dos aminoácidos
	DESTINO DO NITROGÊNIO DOS AMINOÁCIDOS
	CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS NO FÍGADO
	TRANSAMINAÇÃO
	TRANSAMINASES
	GLUTAMATO DESIDROGENASE
	TRANSAMINAÇÃO E DESAMINAÇÃO
	FLUXO DO NITROGÊNIO DOS AMINOÁCIDOS PARA A URÉIA
	CICLO DA URÉIA
	síntese de creatinina