Resumo de Aminoácido

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Aminoácido
Proteína
· Macromoléculas mais abundantes nas células vivas
· Ocorre em todas as células e todas as partes destas, desde peptídeos pequenos até polímeros com altos pesos moleculares.
· Importância: Instrumentos moleculares que podem expressar as informações genéticas
· Exibem grande diversidade de funções biológicas: estruturais, reserva energética, enzimas, anticorpos, hormonais, transportadoras, contrateis, etc.
· AMINOÁCIDOS – Subunidades monoméricas relativamente simples fornecem a chave para a estrutura de milhares de proteínas diferentes.
Aminoácidos
- Estrutura e um aminoácido
· Carbono alfa, amino, carboxila, H e grupamento R ( que muda o aminoácido )
- Quantos aminoácidos são:
· 20, excluindo os aminoácidos modificados.
- Estereoisomeria nos alfa – aminoácidos 
· Todos os aminoácidos constituintes das proteínas são alfa – aminoácidos.
· Estereoisomeria – Propriedade das substâncias que possuem a mesma fórmula molecular, mas diferente distribuição dos átomos..
· Os alfa – aminoácidos que constituem as proteínas têm a configuração estereoquímica L. Por convenção, na forma L, o grupo alfa – NH3+ está projetado para a esquerda, enquanto na forma D, está direcionado para a direita..
· Os resíduos de aminoácidos nas proteínas são L – estereoisômeros .
· Isômeros D – peptídeos da parede de células bactérias e antibióticos. 
- Configuração
· Formula em projeção
· Formula em perspectiva
 
Classificação dos aminoácidos:
De acordo com a origem = primários e não primários
· Primários: 20, excluindo os aminoácidos modificados.
· Não primários: São resíduos de aminoácidos criados por modificações dos resíduos primários já incorporados em um polipeptídio. Exemplo: 4 – hidroxiprolina, 4 – hidroxilisina, 6 – N – metilisina, g – carboxiglutamato. Além destes, há também centenas de outros aminoácidos adicionais que nunca aparecem em proteínas, dos quais se destacam a ornitina e a citrulina.
De acordo com a necessidade nutricional (depende da espécie ) = essenciais e não essenciais.
· Essenciais: Não podem ser sintetizados pelos animais 
· Não essenciais: Podem ser sintetizados pelos animais (Vegetais, todos são não essenciais).
De acordo com a cadeia lateral
- Grupos R não – polares e alifáticos
· Hidrofóbicos 
· São importantes na estabilização das proteínas pela promoção de interações hidrofóbicas em seu interior. Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, prolina e metionina.
· Metionina – um dos dois aminoácidos que possui um átomo de enxofre, é também pertencente a esta classe, devido ao grupo tio –éter presente na cadeia lateral.
· Prolina – diferente, pois apesar de formar um ciclo, o radical não forma ciclo, é uma cadeia aberta – possui uma imiina, logo é um iminoácido – a prolina “ é um aminoácido torto”, e isto tem implicação significativa no efeito 3D da prolina na estrutura das proteínas.
- Grupos R aromáticos 
· Hidrofóbicos 
· Podem participar de interações hidrofóbicas por serem relativamente apolares. Fenilalanina, tirosina e triptofano
· Tirosina e triptofano absorvem luz UV
· Tirosina – exceção, pois pode formar lig. De hidrogênio. 
 
- Grupos R polar não – carregados 
· Hidrofílicos 
· São hidrofílicos devido à presença de grupos funcionais hidroxilas (serina e treonina), sulfidrila (cisteína) ou amido (asparagina e glutamina).
· Asn e Gln: amidas de Asp e Glu
· Cys pode ser oxidado para formar cistina – ponte de sulfeto ( cria um aminoácidos não primários )
- - Grupos R carregados positivamente
· Mais hidrofóbicos
· Apresenta amina ( lisina ), guarnidina ( arginia ) ou imidazol ( histidina )
· His: grupo imidazol com Pka próximo do neutro (7) e pode atuar como doador ou aceptor d próton - 50% desprotonada 
- Grupo R carregados negativamente
· Possuem o segundo grupo carboxila ( COO-)
· São muito hidrofílicos por possuir na molécula um segundo grupo carboxila. Aspartato e glutamato. 
Aminoácidos podem agir como ácidos e bases 
· Zwitterion – aminoácidos na forma carregada em que a somatória de suas cargas (+) e (-) é igual a zero
· Ion dipolar – anfolitos ( comportamento como ácido e base ao mesmo tempo )
 
Polímeros de aminoácidos 
Peptídeos e proteínas 
· O termo peptídeo refere-se à união de dois ou mais aminoácidos por intermédio de ligações peptídicas ( até 50 aminoácidos ).
· As unidades formam proteínas são os aminoácidos ( + de 50 aminoácidos )
Ligação peptídica 
- Peptídeos naturais: formados de 2 até milhares de aminoácidos ligados por ligação peptídicas.
- Ligação peptídica: ocorre entre o grupo alfa carboxila de um aminoácido e o grupo alfa amino de outro com a remoção de uma molécula de água ( desidratação ).
· Desidrata e condensa ao mesmo tempo – vira uma amida
· Se tem amida, tem lig. Peptídica 
· É uma reação de condensação
· Grupos do radical R: NUNCA participam da ligação Peptídica 
- Aminoácido perde agua ( lig. H ) – recebe o nome de “ resíduo de aminoácidos “ pois houve a perda de um H do grupo amino e de uma OH do grupo carboxila
· N° de ligação peptídicas = n° de aminoácidos – 1
· N° de ligação peptídicas = n° de H2O perdidos
	Sempre nessa ordem por causa dos L aminoácidos ( Amina só do lado esquerdo ) –presente em animais e vegetais