Pr2 MT3 - Proteínas

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Sarah Silva Cordeiro @study.sarahs | 2º período 2021.1 | Metabolismo | MEDICINA – FITS 
 
PROTEÍNAS 
OBJETIVOS: 
1. Entender as características gerais dos 
aminoácidos 
2. Entender as características gerais das 
proteínas 
3. Compreender as características metabólicas 
das proteínas e aminoácidos 
4. Entender a desnutrição (tipos, graus, 
fatores, riscos, sintomatologia) e associar as 
proteínas 
5. Conhecer a PNAN (diretrizes, políticas e 
funcionamento) e o documento ‘Estado 
da Insegurança Alimentar e Nutricional 
no Mundo 
 
Entender as características gerais 
dos aminoácidos 
Existem 20 aminoácidos conhecidos que podem ser 
produzidos pela hidrolise de proteínas. 
Um aminoácido é um ácido orgânico que tem um 
grupo amina (-NH2) ligado a uma cadeia contendo 
um grupo ácido. Embora os grupos amina possa 
estar em qualquer lugar na cadeia, os aminoácidos 
encontrados na natureza têm, usualmente, o grupo 
amina na posição alfa (α) do carbono, ou seja, o 
átomo de carbono adjacente ao grupo ácido. 
 
Os aminoácidos podem ser divididos em dois 
grupos, polares e apolares, dependendo da 
polaridade do grupo R ligado ao carbono. Apolar o 
aminoácido será menos solúvel em agua do que um 
aminoácido contendo um grupo polar. 
O corpo pode sintetizar alguns aminoácidos que 
necessita, mas não todos. Aqueles que não pode 
sintetizar devem ser supridos pela alimentação. 
Os aminoácidos são compostos anfóteros, ou seja, 
eles podem reagir tanto como ácidos quanto como 
bases. Quando um aminoácido é colocado em uma 
solução básica, ele forma um íon de carga negativa 
que será atraído em direção a um eletrodo de carga 
positiva. Em uma solução acida, o aminoácido 
forma um íon de carga positiva que será atraído por 
um eletrodo de carga negativa. 
 
Quando dois aminoácidos se combinam, o produto 
é um dipeptídio. Quando três aminoácidos se 
combinam, o produto é um tripeptídio. Quando 
muito aminoácidos se unem, o produto é um 
polipeptídio. 
 
 
Entender as características gerais das 
proteínas 
Todas as proteínas contem os 
elementos carbono, hidrogênio, 
oxigênio e nitrogênio. A maioria das 
proteínas também contem enxofre, 
algumas contem fosforo e muito 
poucas, como a hemoglobina, 
contem um outro elemento. 
A funcação das proteínas no corpo 
esta na construção de novas 
células, manutenção das existentes 
e substituição das antigas. Assim as 
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proteínas são o tipo de composto mais importante 
no corpo. 
Fonte de energia para o corpo. 
As proteínas estão envolvidas na regulação dos 
processos metabólicos (hormônios), na catálise de 
reações bioquímicas (enzimas), no transporte de 
oxigênio (hemoglobina), na defesa do corpo contra 
infecções (anticorpos), na transmissão de impulsos 
(nervos), na transmissão das características 
hereditárias (nucleoproteínas) e na atividade 
muscular (contração). As proteínas são 
componentes da pele, do cabelo e das unhas, bem 
como dos tecidos conjuntivo e de suporte. 
 
Uma vez que os aminoácidos são anfóteros*, as 
proteínas, que são formadas por aminoácidos, 
também são anfóteras. Essa natureza anfótera das 
proteínas explica sua capacidade de atuar como 
tampões no sangue; elas podem reagir com ácidos 
e bases para evitar um excesso de qualquer um 
dos dois. 
Estrutura: 
As proteínas apresentam uma estrutura 
tridimensional que pode ser considerada composta 
por estruturas simples. 
Estrutura primaria: número e sequência de 
aminoácidos de uma proteína. são unidos por 
ligações peptídicas. 
Estrutura secundaria: arranjo regular 
experimentado pela cadeia de aminoácidos. Tal 
arranjo, chamado de hélice α, ocorre quando os 
aminoácidos formam uma mola ou espiral. A mola 
consiste em uma série de voltas da cadeia de 
aminoácidos unidas através de ligações de 
hidrogênio. Cada volta da hélice contém em média 
3,6 aminoácidos. Tal estrutura é flexível e ao 
mesmo tempo elástica. Exemplo de estrutura 
secundaria é o cabelo. 
Um segundo tipo de estrutura secundária, a lâmina 
pregueada β (também chamada de lâmina 
pregueada), consiste em um feixe de polipeptídios 
paralelos unidos por ligações de hidrogênio. 
É flexível, mas não é elástica. A seda apresenta 
estrutura em lâmina pregueada. Ela é forte, mas 
resistente ao estiramento. Esse tipo de estrutura é 
menos comum que a hélice α. 
Estrutura terciaria: refere-se ao dobramento e à 
torção específicos de molas em camadas ou fibras 
especificas. Dá as proteínas sua 
atividade biológica especificas. São 
estabilizadas por vários tipos de 
ligações. Pontes salinas são 
formadas entre grupos de carga 
positiva e negativa no interior da 
molécula de proteína. 
 
Estrutura quaternária: quando duas ou mais 
unidades de proteínas, cada uma com sua própria 
estrutura primaria, secundaria e terciaria, combinam 
pra formar uma unidade mais complexa. Exemplo é 
a hemoglobina. Duas cadeias α idênticas e duas 
cadeias β idênticas. Cada cadeia envolve um grupo 
heme. 
 
Composição: 
A percentagem média de nitrogênio em uma 
proteína é 16%, ou seja, cerca de 1/6 da proteína é 
nitrogênio. Dado que a proteína é o alimento mais 
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importante que contêm nitrogênio, os químicos 
podem determinar a quantidade de proteína 
presente em um alimento pela quantidade de 
nitrogênio presente. Portanto, a quantidade de 
proteína na alimentação pode ser calculada 
multiplicando-se o peso do nitrogênio por 6 e 
convertendo esse valor para um percentual total. 
Uma vez que a quantidade de nitrogênio em 
proteínas é 1/6 da quantidade total de proteína 
presente, a quantidade de proteína presente é 6 x 4 
g, ou 24 g. Assim, a percentagem de proteína 
presente em 100 g da amostra original é 24% 
Classificação: 
As proteínas são divididas em três categorias: 
simples, conjugadas e derivadas. Quando 
hidrolisadas, as proteínas simples produzem 
apenas aminoácidos ou derivados de aminoácidos. 
As proteínas conjugadas, quando hidrolisadas, 
produzem aminoácidos e mais algum outro tipo de 
composto. Proteínas conjugadas consistem em 
uma proteína simples combinada com um composto 
não-protéico. As proteínas derivadas são 
produzidas pela ação de substâncias químicas, 
enzimáticas e agentes físicos sobre as outras duas 
classes de proteína. As proteínas derivadas incluem 
proteoses, peptonas, polipeptídios, tripeptídios e 
dipeptídios. Elas também são hidrolisadas para 
formar aminoácidos. As proteínas são classificadas 
segundo sua solubilidade, composição, função ou 
forma. 
classificação segundo a solubilidade: 
classificação segundo a composição: 
 
 
 
Nucleoproteínas são proteínas combinadas com 
ácidos nucleicos. 
Glicoproteínas são proteínas contendo carboidratos 
em quantidades variáveis. As glicoproteínas estão 
presentes na maioria dos organismos, incluindo 
animais, plantas, bactérias, vírus e fungos. A 
glicoforina é uma glicoproteína encontrada nas 
membranas dos eritrócitos* humanos. A heparina, 
inibidora da coagulação do sangue, também é uma 
glicoproteína. Além de suas funções nas 
membranas, as glicoproteínas são úteis como: 
proteínas estruturais (colágeno); lubrificantes 
(mucina e secreções mucosas); moléculas 
transportadoras de vitaminas, lipídios, minerais e 
traços de alguns elementos; imunoglobulinas, tais 
como interferon; hormônios, tais como tirotropina 
(TSH); enzimas, tais como hidrolases e nucleases; 
sítios receptores de hormônios e para a 
especificação de grupos sanguíneos humanos 
As lipoproteínas, que são proteínas contendo 
lipídios, são parte das membranas celulares. 
Lipídios como colesterol e triglicerídeos não são 
solúveis em água e, assim, devem ser complexados 
por uma proteína transportadora 
hidrossolúvel. 
As proporções relativasde lipídio apolar, 
proteína e lipídio polar determinam a 
densidade, o tamanho e a carga das 
lipoproteínas resultantes. 
Quilomícrons são produzidos na mucosa 
intestinal e usados no transporte de 
lipídios lácteos para o plasma sanguíneo 
através do duto linfotorácico. Eles são removidos do 
plasma após uma meia-vida de 5 a 15 minutos. 
Lipoproteínas de densidade muito baixa (VLDL) 
transportam triglicerídeos sintetizados pelo fígado a 
outras partes do corpo. Sua degradação leva à 
produção de lipoproteínas transientes de densidade 
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intermediária (IDL) e, como produto final, 
lipoproteínas de baixa densidade (LDL). As LDL 
fornecem colesterol para as necessidades 
celulares. Sabe-se que as LDL provocam doenças 
coronárias, primeiro penetrando na parede da 
artéria coronária e então depositando colesterol 
para formar uma placa aterosclerótica. 
As lipoproteínas de alta densidade (HDL) estão 
envolvidas no catabolismo de outras lipoproteínas. 
Elas incorporam colesterol e fosfolipídios liberados 
por uma lipoproteína. As lipoproteínas HDL podem 
remover também excesso de colesterol dos tecidos 
periféricos. 
Uma nova lipoproteína, a lipoproteína (a), que é 
similar à LDL, foi detectada recentemente. A 
surpreendente semelhança entre a lipoproteína (a) 
e o plasminogênio humano tem estimulado estudos 
intensivos para descobrir uma possível ligação 
entre aterosclerose e trombose. A princípio, 
resultados têm indicado que a lipoproteína (a) é um 
fator de risco independente (similar ao colesterol 
total) para as enfermidades coronárias. 
Níveis elevados de LDL têm sido associados com 
um aumento de risco para o desenvolvimento de 
doenças da artéria coronária, enquanto níveis 
elevados de HDL parecem reduzir o risco. 
Classificação segundo sua função biológica: 
 
Classificação Segundo a Forma: 
As proteínas também podem ser classificadas 
segundo sua forma e suas dimensões. As proteínas 
globulares consistem em polipeptídios dobrados na 
forma de uma “bola”. Elas apresentam uma razão 
comprimento-largura menor que 10. As proteínas 
globulares são solúveis em água ou formam 
dispersões coloidais, e têm uma função ativa. 
Proteínas classificadas como globulares são a 
hemoglobina, a albumina e as globulinas. 
As proteínas fibrosas consistem em cadeias 
polipeptídicas paralelas que se apresentam na 
forma espiralada e são então estiradas. 
Propriedades: 
Natureza Coloidal: As proteínas formam dispersões 
coloidais na água. Uma vez que são coloidais, as 
proteínas passam através do papel de filtro, mas 
não através de membranas. A impossibilidade de 
fazer com que proteínas atravessem membranas é 
de grande importância no corpo humano. As 
proteínas presentes na corrente sanguínea não 
podem passar através de capilares e permanecem 
na corrente sanguínea. Dado que as proteínas não 
atravessam membranas, não deve existir nenhum 
material protéico na urina. A presença de proteína 
na urina indica a existência de danos nas 
membranas dos rins, uma possível nefrite 
Desnaturação: 
A desnaturação de uma proteína refere-se ao 
desdobramento e rearranjo de estruturas 
secundárias e terciárias de uma proteína sem 
rompimento das ligações peptídicas. 
Uma proteína que é desnaturada perde sua 
atividade biológica. Quando as condições para 
a desnaturação são moderadas, a proteína 
pode recuperar sua configuração original pela 
reversão cuidadosa das condições que 
causaram a desnaturação. Esse processo é 
chamado de desnaturação reversível. Se as 
condições que causaram a desnaturação são 
drásticas, o processo é irreversível; a proteína 
coagulará ou precipitará na solução. As 
proteínas podem ser desnaturadas por vários 
agentes, como indicado na seção seguinte. 
Reagentes ou Condições Causadoras de 
Desnaturação: 
Álcool. O álcool coagula (precipita) todos os tipos 
de proteína, exceto as prolaminas. O álcool (70%) é 
usado como desinfetante em razão de sua 
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capacidade de coagular as proteínas presentes nas 
bactérias. O álcool desnatura proteínas pela 
formação de ligações de hidrogênio que competem 
com as ligações de hidrogênio que ocorrem 
naturalmente na proteína. Tal processo é 
irreversível. 
Sais de Metais Pesados: Sais de metais pesados, 
tais como cloreto mercúrico (bicloreto de mercúrio) 
ou nitrato de prata, precipitam proteínas. Essas 
substâncias desnaturam proteínas de forma 
irreversível pela dissociação das pontes salinas e 
das ligações dissulfetos presentes na proteína. Elas 
são muito venenosas se ingeridas, pois coagulam e 
destroem as proteínas presentes no corpo humano. 
O antídoto para o cloreto mercúrico ou o nitrato de 
prata quando ocorre ingestão desses venenos é a 
clara de ovo. Os sais de metal pesado reagem com 
a clara de ovo e precipitam. (A clara de ovo coloidal 
tem uma carga oposta àquela dos íons de removido 
do estômago por um emético, ou o estômago irá 
digerir a clara de ovo, fazendo o material venenoso 
retornar ao corpo. Soluções diluídas de nitrato de 
prata são usadas como um desinfetante ocular para 
crianças recém-nascidas. Soluções mais 
concentradas de nitrato de prata são usadas para 
cauterizar feridas e destruir tecidos com granulação 
excessiva. 
Calor: O aquecimento moderado causa 
desnaturação reversível de proteínas, ao passo que 
o aquecimento vigoroso desnatura proteínas de 
maneira irreversível, rompendo vários tipos de 
ligações. A clara de ovo, uma substância que 
contém grande porcentagem de proteína, coagula 
quando aquecida. O calor coagula e causa a 
destruição das proteínas presentes nas bactérias. 
Assim sendo, a esterilização de instrumentos e 
peças de vestuário a serem usados nas salas 
cirúrgicas requer o uso de alta temperatura. A 
presença de proteína na urina pode ser 
determinada por aquecimento de uma amostra, o 
que causará a coagulação de qualquer material 
protéico presente. 
Reagentes Alcalóidicos: Reagentes alcalóidicos, 
tais como ácido tânico e ácido pícrico, formam 
compostos insolúveis com proteínas. Os reagentes 
alcalóidicos desnaturam proteínas de maneira 
irreversível, destruindo as pontes salinas e as 
ligações de hidrogênio. 
O ácido tânico tem sido amplamente usado no 
tratamento de queimaduras. Quando essa 
substância é aplicada sobre a área queimada, ela 
causa a precipitação de proteínas na forma de um 
revestimento tenaz, o que reduz a perda de água 
pela área queimada. Ela reduz também a exposição 
ao ar. Novas drogas têm substituído o ácido tânico 
para o tratamento de queimaduras, mas um 
medicamento tradicional e antigo ainda em uso em 
emergências é o uso de sachês umedecidos de chá 
(os quais contêm ácido tânico). 
Radiação: A luz ultravioleta e os raios X podem 
causar a coagulação de proteínas. A radiação 
desnatura proteínas de maneira irreversível através 
da ruptura das ligações de hidrogênio e das 
ligações hidrofóbicas presentes na proteína. No 
corpo humano, a pele absorve e impede a 
passagem dos raios ultravioleta provenientes do 
Sol, de modo que eles não atingem as células 
internas. As proteínas nas células cancerosas 
(células que se dividem rapidamente) são mais 
suscetíveis à radiação que aquelas presentes em 
células normais; assim, os raios X são usados para 
destruir tecidos cancerosos. 
Variações de pH: podem romper as pontes de 
hidrogênio e as pontes salinas, causando 
desnaturação irreversível. As proteínas são 
coaguladas pela presença de ácidos fortes 
concentrados, como ácido clorídrico, sulfúrico e 
nítrico. A caseína é precipitada no leite na forma de 
coalho quando em contato com o ácido clorídrico do 
estômago. O teste do anel de Heller é usado para 
detectar a presença de albumina na urina. Uma 
camada de ácido nítricoé colocada 
cuidadosamente sobre a amostra de urina em um 
tubo de ensaio. Se houver albumina presente, ela 
irá precipitar como um anel branco na interface dos 
dois líquidos. Se ácido ou base permanece em 
contato com uma proteína durante um longo 
período, as ligações peptídicas são rompidas. 
Agentes Oxidantes e Redutores: Agentes 
oxidantes, como branqueadores e ácido nítrico, e 
agentes redutores, como sulfetos e oxalatos, 
desnaturam proteínas de maneira irreversível, 
rompendo as ligações dissulfeto. 
Precipitação em Solução Salina: A maioria das 
proteínas são insolúveis em soluções salinas 
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saturadas e precipitam sem sofrer modificação. 
Para separar uma proteína de uma mistura de 
outras substâncias, a mistura é colocada em uma 
solução saturada de sal (tal como NaCl, Na2SO4 
ou [NH4]2SO4). A proteína precipitada é removida 
por filtração. 
 
 Compreender as características 
metabólicas das proteínas e 
aminoácidos 
Durante a digestão, as proteínas são hidrolisadas 
para formar aminoácidos, os quais são então 
absorvidos na corrente sanguínea através das 
vilosidades do intestino delgado. Esses 
aminoácidos entram no reservatório que serve 
como um fundo metabólico de aminoácidos do 
nosso corpo. 
Os aminoácidos presentes no reservatório servem 
para muitas funções. Por exemplo, eles: 
1. Transformam-se em tecidos proteicos para 
construir novos tecidos. 
2. Transformam-se em tecidos proteicos para 
repor velhos tecidos. 
3. Ajudam na formação da hemoglobina. 
4. Ajudam na formação de certos hormônios. 
5. Ajudam na formação de enzimas. 
6. São usados para sintetizar outros 
aminoácidos necessários para nosso corpo. 
7. Servem como fonte de energia quando são 
catabolisados. 
8. São usados para formar ácidos nucleicos, 
neurotransmissores e outras substâncias 
necessárias para as funções corporais. 
Nosso corpo recebe os aminoácidos produzidos 
pela digestão de proteínas e os recombina para 
produzir proteínas que necessita em várias partes 
do corpo. 
Alguns aminoácidos que o corpo necessita podem 
ser sintetizados a partir de outros aminoácidos. 
Contudo, existem certos aminoácidos que o corpo 
necessita mas não pode sintetizar. Esses 
aminoácidos devem ser fornecidos pela 
alimentação, para que o corpo funcione 
normalmente. 
Os oito aminoácidos essenciais do ponto de vista 
nutricional (dez para crianças) e os aminoácidos 
não-essenciais (com seus precursores) 
 
Lembre-se de que nosso corpo requer aminoácidos 
essenciais em sua dieta, mas pode produzir os 
aminoácidos não-essenciais que necessita a partir 
de outros aminoácidos. 
Algumas proteínas contêm todos os aminoácidos 
nutricionalmente essenciais; as que não contêm 
todos são chamadas de proteínas incompletas. 
Duas proteínas incompletas comuns são a gelatina, 
deficiente de triptofano, e a zeína (obtida do milho), 
deficiente tanto de triptofano como de lisina. 
A maior parte das vezes a mistura de aminoácidos 
fornecida pelas proteínas em nossa dieta não está 
nas proporções necessárias para nosso corpo. 
Consequentemente, é necessário rearranjar 
metabolicamente o reservatório de aminoácidos. 
Transaminação 
Transaminação é a reação na qual um ou mais 
aminoácidos são convertidos em outros 
aminoácidos. Todos os aminoácidos podem ser 
convertidos para ácido glutâmico pela 
transaminação. Desse modo nosso corpo pode 
produzir os aminoácidos necessários. A 
transaminação é catalisada por enzimas chamadas 
transaminases ou amino-transferases. 
Transaminases são usadas para o diagnóstico de 
vários distúrbios. Por exemplo, os níveis séricos de 
transaminase glutâmico-oxaloacética (SGOT) são 
aumentados após infarto de miocárdio e por cirrose 
do fígado, e os níveis séricos de transaminase 
glutâmico-pirúvica (SGPT) são aumentados durante 
a hepatite infecciosa. 
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Além da transaminação, nosso corpo realiza outros 
processos para a síntese de vários aminoácidos 
não-essenciais. Algumas doenças são causadas 
pela deficiência ou total ausência de enzimas que 
catalisam a síntese de certos aminoácidos. Se essa 
enzima está em falta (como resultado de uma 
deficiência genética), a tirosina não pode ser 
produzida. O ácido fenilpirúvico acumula-se na 
corrente sanguínea e é eliminado na urina. A PKU 
refere-se à presença de fenilcetonas na urina, e é 
caracterizada por retardamento mental severo. 
Um certa quantidade mínima diária de proteína é 
necessária para a reposição normal dos tecidos do 
corpo. O recomendado de proteínas é de 
aproximadamente 0,8 g por quilograma de peso 
corporal. Isso indica uma quantidade de 
aproximadamente 46 g de proteína por dia para 
uma mulher adulta e 56 g por dia para um homem 
adulto. 
Catabolismo de aminoácidos: 
Os aminoácidos que nosso corpo não necessita 
para a construção dos tecidos ou que não são do 
tipo correto para esse objetivo são decompostos em 
amônia, dióxido de carbono e água, produzindo ao 
mesmo tempo calor e energia. Tal processo é 
chamado catabolismo, que é definido como a 
decomposição ou a oxidação de grandes moléculas 
para formar moléculas menores com a liberação de 
energia. 
Anabolismo é a construção de grandes moléculas 
necessárias para a vida e é um processo que 
requer energia. O conjunto de todas as reações 
envolvendo catabolismo e anabolismo é chamado 
de metabolismo. 
Desaminação 
Desaminação (também chamada de desaminação 
oxidativa) é uma reação de catabolismo na qual o 
grupo α-amino de um aminoácido é removido, 
formando um α-cetoácido e amônia. A 
desaminação ocorre principalmente no fígado e nos 
rins, sob catálise da enzima aminoácido oxidase. 
O α-cetoácido produzido por esse processo pode 
sofrer vários tipos de reações: 
1. Ele pode sofrer catabolismo para gerar gás 
carbônico, água e energia, no ciclo do ácido 
cítrico. 
2. Ele pode ser convertido em carboidratos 
(glicogênio) ou para gorduras. 
3. Ele pode ser reconvertido em um 
aminoácido diferente por transaminação. 
Formação de Ureia 
A amônia formada na desaminação de aminoácidos 
combina com dióxido de carbono para formar ureia 
e água. 
Ele consiste em uma série de etapas, cada uma 
delas catalisada por uma enzima adequada. A 
amônia é um subproduto tóxico da desaminação de 
aminoácidos e deve ser removida do corpo, 
predominantemente na forma do composto ureia. 
Três aminoácidos estão envolvidos na conversão 
de amônia para ureia: arginina, citrulina e ornitina. A 
via metabólica para conversão de amônia para 
ureia é chamada de ciclo da ureia. 
 
A primeira etapa nesse ciclo é a reação da amônia 
e dióxido de carbono para formar carbamoil fosfato. 
Nessa reação, ATP é convertida para ADP. Essa 
reação é catalisada pelo ácido N-acetilglutâmico e 
pela enzima carbamoil fosfato sintetase na 
presença de íons magnésio. A falta dessa enzima 
produz o distúrbio grave chamado hiperamonemia. 
Nosso corpo tem apenas uma maneira principal 
para desfazer-se do excesso de nitrogênio, a 
excreção de ureia. 
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Na segunda etapa, o carbamoil fosfato combina 
com a ornitina para formar citrulina. Essa reação é 
catalisada pela enzima do fígado ornitina trans-
carbamoil transferase. A falta dessa enzima 
produzirá uma hiperamonemia distinta da anterior. 
Em seguida, a citrulina reage com ácido aspártico 
(derivado da transaminação do oxaloacetato) para 
formar ácido arginosuccínico. Essa reação ocorre 
na presença de ATP, íons magnésio e enzima 
argino-succinato sintetase. 
O ácido argino-succínico é clivado (dividido) 
hidroliticamente em arginina e ácido fumárico. Parte 
do ácido fumárico pode ser convertida de volta para 
ácido aspárticoe alguns ésteres no ciclo de Krebs. 
Finalmente, a arginina é clivada hidroliticamente 
pela enzima do fígado arginase em ornitina e ureia. 
A ornitina pode então retornar ao ciclo novamente, 
e a ureia é excretada. 
A uréia é o principal produto final nitrogenado do 
metabolismo de proteínas e contém uma grande 
porcentagem do nitrogênio total que é excretado 
pelo corpo. (Essa é uma das maneiras pelas quais 
nosso corpo remove amônia.) 
Distúrbios metabólicos associados ao ciclo da ureia: 
A falta ou deficiência das enzimas necessárias ao 
ciclo da ureia, usualmente associada com uma 
doença genética, produz diferentes distúrbios 
metabólicos, todos muito similares. A correção 
desses distúrbios pode ser realizada através de 
uma dieta baixa em proteínas e/ou pela ingestão 
frequente de pequenas quantidades de alimento, de 
modo a não causar a rápida elevação dos níveis de 
aminoácidos no sangue. 
Hiperamonemia, causada pela falta da enzima 
carbamoil fosfato sintetase. + no sangue. Ocorre 
também aumento nos níveis de glutamina no fluido 
cerebroespinhal, no sangue e na urina. Um dos 
efeitos da hiperamonemia é o retardamento mental. 
Citrulinemia, causada por ausência ou diminuição 
dos níveis da enzima arginina succinato sintetase. 
Ela é caracterizada pela excreção de grandes 
quanti-dades de citrulina na urina. Além disso, 
grandes quantidades de citrulina são também 
encontradas no plasma sangüíneo e no fluido 
cerebroespinhal. 
Descarboxilação 
A descarboxilação (remoção do grupo —COOH) de 
um aminoácido produz uma amina primária. O 
grupo carboxila removido é convertido em dióxido 
de carbono. A enzima envolvida na reação de 
descarboxilação requer piridoxal fosfato como 
coenzima. 
Várias aminas de ocorrência natural são formadas 
através da descarboxilação de aminoácidos, por 
exemplo: 
 
Algumas reações de descarboxilação são 
promovidas por bactérias intestinais que atacam 
aminoácidos, produzindo aminas tóxicas chamadas 
ptomaínas. Esse processo é comum no consumo 
de proteínas animais. 
A descarboxilação de certos aminoácidos, 
acompanhada às vezes de outras transformações 
metabólicas, conduz à formação de vários 
compostos fisiologicamente ativos. Por exemplo, 
histidina forma histamina, a qual desempenha um 
papel importante nas reações alérgicas; triptofano 
pode ser convertido para serotonina, um 
neurotransmissor, melatonina, um hormônio pineal, 
e melanina, a qual desempenha um papel 
importante na pigmentação da pele. 
Metabolismo da Hemoglobina 
A vida de um glóbulo vermelho do sangue tem 
duração de cerca de 120 dias. Após esse período, a 
hemoglobina é catabolizada. A porção globina 
(proteína) é metabolizada como qualquer outra 
proteína. O heme é metabolizado e excretado como 
produtos residuais, mas o ferro é reutilizado. Uma 
dieta normal fornece cerca de 12 a 15 mg de ferro 
por dia, mas dessa quantidade apenas 1 mg por dia 
chega a ser absorvido. 
O corpo sintetiza hemoglobina na mesma 
velocidade que a metaboliza. Existem três 
componentes importantes na hemoglobina: Fe2+, 
globina (uma proteína) e o anel porfirínico. 
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Quando um eritrócito* se rompe, o anel da 
hemoglobina se abre e os produtos formados são 
globina, íons ferro e biliverdina, um pigmento azul-
esverdeado. 
Esse processo ocorre nas células do 
reticuloendotelial do fígado, baço e medula óssea. 
A biliverdina é rapidamente reduzida para 
bilirrubina, um pigmento amarelo-alaranjado, pela 
atuação da enzima bilirrubina redutase, ocorrendo 
também o processo no reticuloendotelial celular. 
Desse local a bilirrubina é transportada para o 
fígado na forma de um complexo bilirrubina-
albumina, com a ajuda da albumina sérica. No 
fígado, a bilirrubina é convertida para 
diglucoronídeo de bilirrubina, o qual é então 
excretado na bílis. A bílis flui para o intestino 
delgado. 
Icterícia* é a condição na qual quantidades 
anormais de bilirrubina acumulam-se no sangue. 
Pacientes com icterícia apresentam coloração da 
pele amarela característica, como resultado da 
presença de bilirrubina. 
Existem dois tipos de bilirrubina. Bilirrubina direta é 
diglicuronídeo de bilirrubina (uma forma conjugada), 
bastante solúvel em água; bilirrubina indireta (não-
conjugada) não é muito solúvel em água. 
O metabolismo de proteínas produz compostos 
como o ácido pirúvico, que pode participar do ciclo 
de Krebs, outros produtos que podem entrar no 
ciclo de formação do glicogênio, e ainda outros que 
podem entrar no ciclo da lipogênese 
 
 
Entender a desnutrição (tipos, graus, 
fatores, riscos, sintomatologia) e 
associar as proteínas 
Desnutrição é um estado patológico causado pela 
falta de ingestão ou absorção de nutrientes. 
Dependendo da gravidade, a doença pode ser 
dividida em primeiro, segundo e terceiro grau. 
Existem casos muito graves, cujas consequências 
podem chegar a ser irreversíveis, mesmo que a 
pessoa continue com vida. Entretanto, a 
desnutrição pode ser leve e traduzir-se, sem 
qualquer registro de sintomas, numa dieta 
inadequada. 
Segundo a Organização Mundial de Saúde (OMS), 
a desnutrição contribui com mais de um terço das 
mortes de crianças no mundo, apesar de raramente 
ser listada como a principal causa. Nos anos 70, 
cerca de 30% das crianças entre 5 e 9 anos 
estavam com déficit de altura no Brasil, um forte 
indicador de desnutrição de longa data na infância. 
Falta de acesso a alimentos com alto valor nutritivo 
é uma causa comum de desnutrição. Hábitos 
alimentares pobres, tais como amamentação 
inadequada, ingestão de alimentos pouco nutritivos 
e a falta de instrução sobre o valor nutricional dos 
alimentos contribuem para a desnutrição. Infecções 
frequentes ou persistentes, como diarreia, 
pneumonia e malária também são determinantes 
para o aparecimento da desnutrição. 
Sarah Silva Cordeiro @study.sarahs | 2º período 2021.1 | Metabolismo | MEDICINA – FITS 
 
Os nutrientes com maiores índices de deficiência 
são: 
• Ferro 
• Zinco 
• Cálcio 
• Vitamina A 
• Vitamina E 
• Vitamina C 
• Ácidos graxos essenciais 
• Vitamina D. 
Causas 
• Ferro 
• Zinco 
• Cálcio 
• Vitamina A 
• Vitamina E 
• Vitamina C 
• Ácidos graxos essenciais 
• Vitamina D. 
A desnutrição pode ser primária ou secundária, a 
depender do que causou o problema. Entre as 
causas primárias estão comer pouco ou comer 
“mal”. Ou seja, ter uma alimentação em quantidade 
ou qualidade insuficiente em calorias e nutrientes. 
Já entres as causas secundárias há a ingestão 
insuficiente de alimentos por fatores externos, que 
podem estar demandando um gasto energético 
maior do corpo, ou impedindo a pessoa de absorver 
os nutrientes e se alimentar corretamente. Alguns 
exemplos são presença de verminoses, câncer, 
anorexia, alergia ou intolerância alimentar, digestão 
e absorção deficiente de nutrientes. 
O desmame precoce também está entre as causas 
de desnutrição, uma vez que o leite materno 
contém nutrientes essenciais que dificilmente são 
encontrados em quantidades adequadas na 
alimentação sólida. 
Fatores de risco: 
Crianças provenientes de famílias de baixa renda 
apresentam um risco maior relacionado a 
deficiências alimentares. Além disso, condições 
sanitárias precárias contribuem para o 
aparecimento de infecções, parasitoses e da 
desnutrição. 
 
Fatores culturais também influenciam muito o 
consumo de alimentos. Isso porque algumas 
culturas ou religiões podem proibir o consumo de 
determinados alimentos, ou a dieta contém poucas 
calorias. 
Sintomas: 
É compreensível que o sinal mais comum de 
desnutrição seja a perda de peso. Esse fator 
também pode ser acompanhado da falta de força e 
energia e da incapacidade de realizar tarefas 
rotineiras. Pessoas desnutridas desenvolvem 
anemia com frequência e, por isso, sentem falta dear e de energia. 
Em crianças, sinais de desnutrição podem incluir a 
incapacidade de concentração, o aumento da 
irritabilidade e o crescimento atrofiado. Em casos 
de desnutrição aguda grave, podem ocorrer 
inchaços do estômago, da face e das pernas, além 
de mudança na pigmentação da pele. 
Obesidade x Desnutrição 
A obesidade é uma doença que cursa com o 
acúmulo excessivo de gordura corporal e tem 
múltiplos fatores causais. A alimentação com 
excesso de calorias e desequilíbrio de nutrientes, 
somado ao baixo nível de atividade física, é a 
principal causa do excesso de peso. Lembrando 
que a obesidade genética corresponde a uma 
pequena parcela, representando 5% a 7% dos 
casos de obesidade. 
O desenvolvimento do Brasil e a distribuição de 
renda menos desigual ocorrido nas últimas décadas 
trouxeram melhores condições vida para a 
população. Com melhores condições financeiras, a 
população passou a consumir mais produtos e 
também alimentos industrializados, favorecendo ao 
que chamamos de transição nutricional. Ocorreu 
redução progressiva da prevalência de desnutrição 
infantil e elevação, ao mesmo tempo em que o 
sobrepeso e a obesidade tornaram-se um dos 
principais problemas de saúde pública. 
Apesar do excesso de peso, as crianças estão ao 
mesmo tempo desnutridas. É um tipo de 
desnutrição que está ligado à falta de nutrientes, e 
não necessariamente de comida. A criança com 
Sarah Silva Cordeiro @study.sarahs | 2º período 2021.1 | Metabolismo | MEDICINA – FITS 
 
obesidade ingere com frequência alimentos 
concentrados em calorias, mas a qualidade e 
quantidade de micronutrientes é inapropriada. 
A deficiência nutricional das crianças com 
sobrepeso/obesidade é consequência do hábito 
alimentar baseado em fast food, salgadinhos e 
guloseimas (alimentos pobres em nutrientes 
importantes para o desenvolvimento adequado da 
criança) associado às muitas horas de 
sedentarismo. 
DESNUTRIÇÃO PROTEICO-CALÓRICA 
Desnutrição proteico-calórica ou Desnutrição 
proteico-energética é uma forma de desnutrição 
caracterizada pelo consumo insuficiente de calorias 
ou proteínas. Entre os tipos desta doença inclui-se 
o kwashiorkor (onde é predominante a desnutrição 
proteica), o marasmo (insuficiência no consumo de 
calorias) e o kwashiorkor marasmático (insuficiência 
tanto de proteínas como de calorias). A desnutrição 
proteico-calórica é relativamente comum à escala 
mundial, principalmente em crianças, pacientes 
hospitalizados e idosos, e anualmente é 
responsável por seis milhões de mortes 
Epidemiologia 
A desnutrição proteico-calórica afeta principalmente 
crianças, doentes crônicos e idosos em países 
subdesenvolvidos. A maioria dos casos de 
desnutrição ocorrem no Sudeste asiático e África 
subsahariana. 
Em países industrializados pode ser resultado de 
dietas da moda para perda rápida de peso, da 
ignorância sobre as necessidades dietéticas das 
crianças, grávidas e lactantes ou por alergia a 
alimentos, especialmente intolerância a lactose ou 
doença celíaca. 
Conhecer a PNAN (diretrizes, políticas 
e funcionamento) e o documento 
‘Estado da Insegurança Alimentar e 
Nutricional no Mundo 
A alimentação e nutrição estão presentes na 
legislação Recente do Estado Brasileiro, com 
destaque para a Lei 8.080, de 19/09/1990 (BRASIL, 
1990), que entende a alimentação como um fator 
condicionante e determinante da saúde e que as 
ações de alimentação e nutrição devem ser 
desempenhadas de forma transversal às ações de 
saúde, em caráter complementar e com formulação, 
execução e avaliação dentro das atividades e 
responsabilidades do sistema de saúde. 
Na última década, o principal avanço foi a 
incorporação da alimentação como um direito 
social. 
Nesse sentido, o Estado Brasileiro, ocupado com a 
construção de uma nova abordagem para atuar no 
combate à fome, à pobreza e na promoção da 
alimentação adequada e saudável, publicou a Lei 
11.346/2006 – Lei Orgânica de Segurança 
Alimentar e Nutricional (BRASIL, 2006a) e o 
Decreto 7.272/2010 - Política Nacional de 
Segurança Alimentar e Nutricional (BRASIL, 
2010b). Tanto a Lei como o Decreto apresentam, 
entre as suas bases diretivas, o fortalecimento das 
ações de alimentação e nutrição no sistema de 
saúde 
A Política Nacional de Alimentação e Nutrição 
(PNAN) tem como propósito a melhoria das 
condições de alimentação, nutrição e saúde da 
população brasileira, mediante a promoção de 
práticas alimentares adequadas e saudáveis, a 
vigilância alimentar e nutricional, a prevenção e o 
cuidado integral dos agravos relacionados à 
alimentação e nutrição 
PRINCÍPIOS 
A PNAN tem por pressupostos os direitos à Saúde 
e à Alimentação e é orientada pelos princípios 
doutrinários e organizativos do Sistema Único de 
Saúde (universalidade, integralidade, equidade, 
descentralização, regionalização e hierarquização e 
participação popular), aos quais se somam os 
princípios a seguir: 
A Alimentação como elemento de humanização das 
práticas de saúde: a alimentação expressa as 
relações sociais, valores e história do indivíduo e 
dos grupos populacionais e tem implicações diretas 
na saúde e na qualidade de vida. A abordagem 
relacional da alimentação e nutrição contribui para o 
conjunto de práticas ofertadas pelo setor saúde, na 
valorização do ser humano, para além da condição 
biológica e o reconhecimento de sua centralidade 
no processo de produção de saúde. 
Sarah Silva Cordeiro @study.sarahs | 2º período 2021.1 | Metabolismo | MEDICINA – FITS 
 
O respeito à diversidade e à cultura alimentar: a 
alimentação brasileira, com suas particularidades 
regionais, é a síntese do processo histórico de 
intercâmbio cultural, entre as matrizes indígena, 
portuguesa e africana que se somam, por meio dos 
fluxos migratórios, às influências de práticas e 
saberes alimentares de outros povos que compõem 
a diversidade sócio-cultural brasileira. Reconhecer, 
respeitar, preservar, resgatar e difundir a riqueza 
incomensurável de alimentos e práticas alimentares 
correspondem ao desenvolvimento de ações com 
base no respeito à identidade e cultura alimentar da 
população. 
O fortalecimento da autonomia dos indivíduos: o 
fortalecimento ou ampliação dos graus de 
autonomia para as escolhas e práticas alimentares 
implica, por um lado, um aumento da capacidade 
de interpretação e análise do sujeito sobre si e 
sobre o mundo e, por outro, a capacidade de fazer 
escolhas, governar e produzir a própria vida. 
A determinação social e a natureza interdisciplinar e 
intersetorial da alimentação e nutrição: o 
conhecimento das determinações socioeconômicas 
e culturais da alimentação e nutrição dos indivíduos 
e coletividades contribui para a construção de 
formas de acesso a uma alimentação adequada e 
saudável, colaborando com a mudança do modelo 
de produção e consumo de alimentos que 
determinam o atual perfil epidemiológico. 
A segurança alimentar e nutricional com soberania: 
a Segurança Alimentar e Nutricional (SAN) é 
estabelecida no Brasil como a realização do direito 
de todos ao acesso regular e permanente a 
alimentos de qualidade, em quantidade suficiente, 
sem comprometer o acesso a outras necessidades 
essenciais, tendo como base práticas alimentares 
promotoras de saúde que respeitem a diversidade 
cultural e que sejam ambiental, cultural, econômica 
e socialmente sustentáveis 
DIRETRIZES 
As diretrizes que integram a PNAN indicam as 
linhas de ações para o alcance do seu propósito, 
capazes de modificar os determinantes de saúde e 
promover a saúde da população. Sendo 
consolidadas em: 
1. Organização da Atenção Nutricional; 
2. Promoção da Alimentação Adequada e 
Saudável; 
3. Vigilância Alimentar e Nutricional; 
4. Gestão das Ações de Alimentação e 
Nutrição; 
5. Participação e Controle Social; 
6. Qualificação da Força de Trabalho; 
7. Controle e Regulação dos Alimentos; 
8.Pesquisa, Inovação e Conhecimento em 
Alimentação e Nutrição; 
9. Cooperação e articulação para a Segurança 
Alimentar e Nutricional. 
Em observância aos princípios do SUS, os gestores 
de saúde nas três esferas, de forma articulada e 
dando cumprimento às suas atribuições comuns e 
específicas, atuarão no sentido de viabilizar o 
alcance do propósito desta Política Nacional de 
Alimentação e Nutrição. 
 
Referências: 
Química e bioquímica para biomedicina, Lehman 
https://www.minhavida.com.br/saude/temas/desnutri
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