Compostos Nitrogenados - Proteínas

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Compostos Nitrogenados - Proteínas
	As proteínas representam a maior fração dos compostos nitrogenados no organismo animal, basicamente 20% do peso dos tecidos. São compostos de alto peso molecular e formados por unidades básicas (aminoácidos). É um grupo complexo de substâncias semelhantes quimicamente, mas fisiologicamente distintas. A junção de vários aminoácidos formam as proteínas.
	Apenas 20 aminoácidos são encontrados formando proteínas. As proteínas são polímeros lineares de aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas. Diferenciam-se pela sequência e número com que os aminoácidos encontram-se unidos.
	As proteínas são classificadas como:
· Simples: solúveis em água e álcool e fornecem por hidrólise somente aminoácidos. Albumina, lactoalbumina, queratina, colágeno e elastina.
· Conjugada: fornecem, por hidrólise, aminoácidos e outras substâncias, como minerais, outros nutrientes e carboidratos. São as glicoproteínas e Lipoproteínas. Ou seja, é formada por uma molécula de proteína + 1 molécula não proteica.
	Existem funções específicas para as proteínas. Por exemplo, o colágeno dá a base dos tecidos., a miosina e actina fazem a contração muscular, e as enzimas são catalisadoras das reações metabólicas.
· Estrutural: participam dos tecidos dando rigidez, consistência e elasticidade. Colágeno, Actina e miosina, Queratina e Albumina.
· Hormonal: exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina, embora seja considerada apenas um polipeptídeo.
· Defesa: os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de patógenos e substâncias estranhas.
· Outros: fibrinogênio e a trombina são proteínas responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea.
· Energética: é uma fonte alternativa de energia, sendo a última opção dentre as 3 principais (carboidratos, lipídeos e proteínas). O corpo não consegue armazenar aminoácido, então armazena glicose. O aminoácido em excesso no organismo gera uma quebra na cadeia e são excretados.
	Aminoácidos
Os aminoácidos consistem em um átomo de carbono alfa, ligado ao grupo amina NH2, ao grupo carboxila COOH, ao átomo de hidrogênio e a cadeia lateral R que é única para cada aminoácido. Cada aminoácido é diferente de outros. No entanto, todos possuem alguns componentes comuns. Todo aminoácido possui um átomo de carbono, ao qual estão ligados uma carboxila, uma amina e um hidrogênio.
· Aminoácidos Essenciais: são sintetizados em quantidade suficiente no organismo para atender as necessidades fisiológicas.
· Aminácidos Essenciais: não são sintetizados ou não em quantidade suficiente para atender as necessidades da espécie.
A taurina é um aminoácido essencial somente para os gatos, não para as outras espécies. A lisina, metionina e Triptofano podem ser, em alguns casos, aminoácidos limitantes.
É obrigatório suplementar a taurina na ração de gatos. Por isso, os gatos não devem comer ração de cães, tendo em vista que não há taurina. A deficiência crônica da taurina induz uma degeneração progressiva da retina, levando à cegueira total no prazo de dois anos.
O corpo produz 12 aminoácidos, que são os chamados aminoácidos naturais. A alimentação traz 8 aminoácidos essenciais. O arroz e o feijão contêm todos os aminoácidos essenciais. Os cães e gatos podem sintetizar 12 aminoácidos, e os equinos podem sintetizar 10 aminoácidos.
Uma cadeia de aminoácidos denomina-se peptídeos, que podem ser: dois aminoácidos (dipeptídeo), três aminoácidos (tripeptídeo), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos) e muitos aminoácidos (polipeptídeos). O organismo tem habilidade de sintetizar proteína a partir dos aminoácidos disponíveis, ou seja, dos aminoácidos sintetizados pelo organismo + os aminoácidos da dieta. As exigências nutricionais são por alguns aminoácidos e por um nível de nitrogênio.
A proteína é o componente mais caro da ração animal. A qualidade de um alimento pode ser comparada com a de outro pela composição dos aminoácidos essenciais. Os vegetais sintetizam todos os aminoácidos de que precisam, mas têm qualidade inferior à proteína animal. Dietas elaboradas apenas com cereais e farelos não atendem às necessidades de aminoácidos, sendo necessárias a inclusão de aminoácidos industriais. A redução da proteína de rações à base de milho e soja requer suplementação com aminoácidos industriais.
A qualidade de uma proteína refere-se à quantidade, proporção e interação dos aminoácidos essenciais em função do requisito animal.
As proteínas de origem vegetal são deficientes em aminoácidos essenciais, especialmente os cereais que, de um modo geral, representam a maior fração das dietas animais, e são deficientes principalmente em lisina e treonina. Atualmente, as dietas de aves e suínos são formuladas para fornecer aos animais os aminoácidos essenciais em uma relação balanceada com a lisina, chamada de aminoácido de referência.
A lisina é um aminoácido estritamente essencial, não havendo nenhuma enzima endógena. Possui metabolismo orientado principalmente para deposição de proteína corporal. O conhecimento da sua exigência para aves e suínos relacionada com cada fase de produção encontra-se disponível. 
Mesmo que todos os aa essenciais estejam presentes na dieta, em quantidade adequada, mas com exceção de um, a síntese proteica efetuada pelo animal far-se-á até o nível daquele presente em menor quantidade.
Classificação das Proteínas
As proteínas podem ser classificadas em dois grupos básicos: proteínas fibrosas e proteínas globosas. As proteínas fibrosas são aquelas em que as cadeias de aminoácidos estão dispostas de maneira a formar fios e, geralmente, são insolúveis em água. Esse é o caso das fibras encontradas no tecido conjuntivo. Além das proteínas fibrosas, temos as proteínas globulares. Essas proteínas possuem cadeias que se enrolam sobre elas mesmas, formando uma estrutura esférica e normalmente solúvel em água. Como exemplo dessas proteínas, podemos citar a hemoglobina e os anticorpos. Podemos classificar ainda as proteínas em simples ou conjugadas. As simples são aquelas formadas exclusivamente por aminoácidos (insulina, albumina), enquanto as conjugadas possuem outras substâncias a elas ligadas, como um açúcar ou uma vitamina (glicoproteina, lipoproteína).
Estrutura das Proteínas
A estrutura da proteína refere-se a sua conformação natural necessária para desempenhar suas funções biológicas. As proteínas são macromoléculas formadas pela união de aminoácidos. Os aminoácidos são unidos entre si por ligações peptídicas. As moléculas resultantes da união de aminoácidos são denominadas de peptídeos. As proteínas apresentam quatro níveis estruturais: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
· Estrutura Primária: A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até mesmo levar à morte.
· Estrutura Secundária: A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal. É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos. Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem à estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada. A alfa-hélice é caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário. A beta-folha ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado.
· Estrutura Terciária: corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.
· Estrutura Quaternária: A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar aestrutura total da proteína. Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.
Desnaturação das Proteínas
Para que possam desempenhar suas funções biológicas, as proteínas precisam apresentar sua conformação natural. O calor, acidez, concentração de sais, entre outras condições ambientais podem alterar a estrutura espacial das proteínas. Com isso, suas cadeias polipeptídicas desenrolam e perdem a conformação natural. Quando isso ocorre, chamamos de desnaturação das proteínas. O resultado da desnaturação é a perda da função biológica característica daquela proteína. Entretanto, a sequência de aminoácidos não é alterada. A desnaturação corresponde apenas a perda de conformação espacial das proteínas. Na desnaturação proteica, não há perda da estrutura primária, ou seja, os aminoácidos continuam unidos na mesma sequência. A desnaturação pode contribuir para a digestibilidade de algumas proteínas, pois quanto mais próximo da estrutura primária, mais fácil a digestão.
Ao pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho. Ao cozinhar um ovo, o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e água.
Digestão
A digestão das proteínas é um processo bioquímico, pois está intimamente ligado ao pH e à ação de enzimas específicas durante a degradação. No estômago ocorre a primeira etapa de digestão das proteínas. Com o pH do meio ácido devido a presença do ácido clorídrico, a enzima pepsina inicia a quebra das ligações existentes entre os aminoácidos, fazendo a desnaturação. A enzima pepsina transforma as proteínas em moléculas menores, hidrolisando as ligações peptídicas. Quando o alimento chega ao duodeno (intestino delgado) ocorre a liberação da enzima enteroquinase pelas células intestinais, agindo na degradação. A enteroquinase ativa outra enzima do pâncreas, a tripsina, que por sua vez desencadeará reações de ativação em cascata das demais enzimas pancreáticas proteolíticas, como a quimiotripsina, a elastase, as carboxipeptidases e as aminopeptidases.
No intestino é onde ocorre a maior parte da digestão das proteínas. O duodeno recebe as secreções do fígado e do pâncreas, onde acontece a digestão química. A bile, o suco pancreático e o suco entérico atuam sobre o bolo alimentar, chamado quimo. Além disso, o intestino conta com a atuação de algumas enzimas que têm função essencial no processo de digestão.
Absorção
Os nutrientes oriundos da degradação das proteínas serão absorvidos pelo organismo, pois agora, já podem atravessar as microvilosidades do intestino delgado e alcançar os capilares sanguíneos. Após, os peptídeos e aminoácidos absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta. O produto da digestão que será absorvido pelas células é denominado de quilo e contém vitaminas e minerais. O que não for absorvido (parte da água e fibras) é direcionado para o intestino grosso e posteriormente para o reto, sendo eliminado através das fezes pelo ânus. Apenas 1% da proteína ingerida é excretada nas fezes. Os aminoácidos participam na construção e manutenção dos tecidos, formação de enzimas, hormônios, anticorpos, no fornecimento de energia e na regulação de processos metabólicos (anabolismo e catabolismo).