Metabolismo de degradação dos aminoácidos

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1)Visão Geral 
-Possuem variação no tempo de meia-vida, renovação 
constante e diária pela alimentação - 400g/dia. As 
proteínas que apresentam alta taxa de renovação são: 
hemoglobina, proteína musculares, enzimas digestivas 
e proteínas das cél do trato gastrointestinal. 
-Os AA absorvidos no intestino, e pelo sistema porta-
hepático, chegam ao fígado p/ serem metabolizados, 
excretados posteriormente via função renal. 
-A estrutura dos aminoácidos: carbono quiral c/ 4 
ligantes: grupo R, hidrogênio, grupo carboxílico e 
amina. 
 
-Contudo, podem ser usados pelo corpo de forma 
modificada: 
• Sem grupo amino  cetoácido, por trans 
(transferência) ou desaminação (retirada 
irreversível); função biológica diferente. 
• Sem grupo carboxílico  monoamina, 
principalmente neurotransmissores. 
-Para cada aminoácido, há cetoácido correspondente 
com função biológica, exemplos: 
Obs.: alfa-alocetato participa de Krebs; alanina 
(molécula não glicídica) pode voltar até o nível de 
glicose por gliconeogênese, mediante o piruvato. 
2)Degradação dos Aminoácidos 
-Ao retirar grupos amina, são acumulados na forma de 
amônio (NH4+) ou amônia (NH3), que são convertidos 
em ureia, por ser menos toxico, para ser eliminado 
(ciclo da ureia). Forma-se os cetoácidos, importantes 
para formar corpos cetônicos (moléculas oriundas do 
intenso metabolismo dos lipídeos, que gera 
cetoacidose ou usados pelo cérebro em extremo 
jejum), glicose (por vias de gliconeogênese) ou 
aproveitados por vias energéticas p formar CO2, H2O 
e energia. 
Obs.: não são todos os cetoácidos que conseguem 
formar glicose, e manter de forma eficiente. 
 
-Os aminoácidos podem sofrer OXIDAÇÃO 
(degradação p/ formar energia). Em 3 situações: 
• Renovação proteica: durante a renovação de 
proteínas celulares, alguns AA sofrem 
degradação oxidativa, caso não sejam 
necessários p/ síntese de novas proteínas. 
• Ingestão excessiva: AA ingeridos além das 
necessidades corporais de biossíntese de 
proteínas, excedente é catabolizado. 
• Jejum severo ou diabetes melito: quando os 
carboidratos não são utilizados de forma 
adequada, as proteínas corporais serão 
hidrolisadas e seus AA usados como 
combustível para formar ATP. Pode chegar à 
sarcopenia, devido excesso de uso de 
aminoácidos musculares para formar energia. 
Obs.: preferência ao m. esquelético. Jejum 
promove catabolismo. 
-A remoção ou transferência do grupo amina ocorre 
em vários tecidos, principalmente fígado, músculos, 
rins, cérebro, tec adiposo, intestino e etc. Porém, o 
processo de formação de amônio ou amônia e 
conversão de ureia ocorrem exclusivamente no 
fígado, além da conversão de cetoácidos em corpos 
cetônicos ou glicose. 
3)Metabolização no Fígado 
-AA chegam no citosol dos hepatócitos, ocorre 
inicialmente a transaminação (transferência de amina) 
para alfa-cetoglutarato, se tornando glutamato, 
enquanto o cetoácido do AA vai realizar suas funções 
já vistas. 
-O glutamato é enviado p/ interior da mitocôndria, 
onde é desaminado para formar NH4+ (irreversível, 
perda de amina), que forma o excesso de amônio, 
como é toxico p/ fígado, é convertido em ureia que 
vai p/ rins e é eliminada. O amônio em excesso gerado 
em outros tecidos também é levado até o fígado, na 
forma de grupo amino da glutamina (¨mototáxi¨ de 
grupamento amina – glutamato + NH2 a mais). É uma 
forma de transporte não-toxico de amônia dos tecidos 
p/ fígado, para passar pelo sangue sem danos, uma 
vez que a conversão de ureia só ocorre no fígado. 
-Glutamina chega no fígado e sofre transaminação e 
se converte em glutamato, juntamente com a 
conversão do alfa-cetoglutarato em glutamato. As 2 
moléc. de glutamato, entram na mitocôndria e sofrem 
desaminação – perdem grupo amina que se torna 
amônia e é excretada posteriormente. 
Obs.: o alfa-cetoglutarato é uma molécula livre nos 
tecidos, intermediário do ciclo de Krebs e o cetoácido 
correspondente do glutamato. Glutamina e glutamato 
são críticos no metabolismo do nitrogênio, como 
coletores de aminogrupos. 
 Isso ocorre na maioria dos tecidos extra-hepáticos, 
porém, nos músculos essa função é da alanina. Os 
grupos amônia em excesso são transferidos p/ alfa-
cetoglutarato dos mm., e dele para os piruvatos 
musculares, que ao receberem se convertem em 
alanina, encaminhada p/ fígado, sofre transaminação 
e o resto do processo. 
 
Obs.: as principais transaminases são: AST ou TGO – 
aspartato aminotransferase ou transaminase oxalacética e 
ALT ou TPG – alanina aminotransferase ou transaminase 
pirúvica. 
4)Digestão das Proteínas 
-Degradação ocorre no trato gastrointestinal, 
proteínas estimulam a gastrina que estimulam a 
produção de HCl pelas céls parietais, que por sua vez, 
estimula ativação do pepsinogênio até pepsina 
(devido pH baixo), que atua sob AA específicos. 
 
-A acidez do HCL desnatura e desenrola as proteinas, 
e transforma pepsinogênio/zimogênio em pepsina, 
pela ação ácida e da própria, digere proteinas (com 
radicais aromáticos, principalemente). Além disso, o 
pH baixo estimula secreção do hormônio secretina 
que serve para estimular liberação de HCO3 p/ 
compensar acidez e normalizar o pH. 
Obs.: não há produção já na forma de protease ativa 
para que não haja degradação das proteinas 
corporais. 
 
-A entrada no intestino delgado estimula a produção 
do hormonio colecistoquina, que estimula enzimas 
especificas (tripsina, quimiotripsina e 
carboxipeptidades A e B) que degradam peptideos 
ainda menores até o nível de aminoácidos, 
assimilados pelos enterócitos por um mecanismo de 
simporte (diferentes íons transportados através da 
membrana em uma mesma direção contra um 
gradiente de concentração) com o Na+. Cai na 
corrente sanguínea, e via sistema porta, chega no 
fígado e termina o processo. 
 
5)Excreção da Amônia 
1. Transaminação no fígado 
-Transferência do grupo amino para o alfa-
cetoglutarato. Produtos: alfa-cetoácido e glutamato. 
2. Desaminação oxidativa do glutamato 
-Consiste na remoção do grupo amino de um AA, para 
formar amônia ou amônio livre, ocorre no fígado e é 
catalisada pela enzima mitocondrial glutamato 
desidrogenase. Produtos: alfa-cetoglutarato + amônio 
Obs.: outra forma do glutamato ser consumido, é na 
conversão em aspartato pela AST: glutamato + 
oxalacetato  alfa-cetoglutarato + aspartato. 
3. Destino final 
-Parte da amônia (NH3) ou amônio (NH4) gerada é 
utilizada em processos bioquímicos, mas o excesso é 
excretado na forma de ureia pelos rins (maior parte) e 
como amônia livre (menor parte) na urina – principal 
rota de eliminação de nitrogênio pelo organismo. 
6)Ciclo da Glicose-Alanina 
-Ciclo de interrelação entra a produção de glicose e 
alanina  pode ser uma forma de transporte não 
toxica de amônia na corrente sanguínea. Passos: 
1) Atividade muscular intensa libera muitos AA livres 
2) Esses AA são metabolizados por aminotransferases 
diversas para formar o glutamato (transfere amino p/ 
alfa-cetoglutarato). 
3) Na contração muscular vigorosa, é ativada a 
liberação de piruvato e lactato, glicólise e amônia dos 
aminoácidos (p/ suprir necessidades energéticas) 
4) Com glutamato e piruvato em excesso, há uma 
transferência do grupo amina do G p/ P por uma ALT. 
glutamato + piruvato  alfa-cetoglutarato + alanina 
5) Alanina vai até o fígado e perde o grupo amino, 
voltando a piruvato, e pela via da gliconeogênese é 
convertido em glicose, que pode voltar ao músculo 
pelo sangue. Enquanto o grupo amino vira amônia.