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Enzimas processos celulares e moleculares → Todo aquele composto que que acelera as reações (fenômenos naturais) que ocorreriam normalmente. → Apresenta uma região específica, sítio ativo, no qual o substrato liga-se. → As cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos presentes no sítio ativo permitem uma interação específica com o substrato posicionando-o e ligando- o a estrutura tridimensional do sítio catalítico. → Ex: hemoglobina -.> transporta oxigênio para todos os tecidos, no caso, acelera o transporte do oxigênio → Ex: bomba de Na e K -> bombeia usando energia de forma mais rápida. → Aceleram as reações, realizam catálise. → Reduzem a energia do estado de transição (diminui a energia necessária para a reação acontecer), e com isso acelera a reação. → Não altera o equilíbrio químico. » Não são consumidas nem destruídas durante ou após a reação. » Não altera o delta H da reação → Enzima: holoenzima e é composta por duas partes: » Parte proteica: apoenzima. » Parte não proteica: cofator ou coenzima. → Enzima tem uma composição fixa porem com afinidade que ela tem com o substrato, ele faz com que ela se "adeque". → A molécula (substrato) vai induzir mudanças conformacionais na enzima → Quanto mais substrato é ofertado a enzima maior será a velocidade com que a enzima trabalhe. → Porém a enzima tem um limite (velocidade máxima) » Varia de enzima para enzima. » Então chega um momento que a partir de determinada concentração a enzima vai apresentar uma velocidade constante (Vmáx). → A cinética de michael depende apenas da concentração do substrato. Bruna Reis Araújo Rocha 2020.1 Conceito de Km é uma medida de concentração de substrato é a quantidade de substrato que se tem para a enzima conseguir chegar à metade da sua velocidade máxima. → A cinética dessas enzimas depende não só da concentração do substrato como também da concentração de agentes externos como temperatura e moduladores que interferem no seu trabalho. » Podem modular positivamente ou negativamente. → Tais agentes externos são chamados de agentes moduladores ou alostéricos → Ex: as enzimas do nosso corpo são alostéricas. → Nessas enzimas há um sítio para o substrato -> sítio ativo, e há um sítio para o modulador -> sítio modulador ou alostérico. » Ou podem ser o mesmo sítio. → A interação com o modulador é não covalente. | Gráfico das enzimas alostéricas: » O km do azul está baixo, logo significa que ele precisa de menos substrato para chegar à metade da velocidade, ele possui maior afinidade com o substrato. » O km do vermelho está maior, logo significa que ele precisa de mais substrato para chegar à metade da velocidade, ele possui menor afinidade com o substrato. → O modulador positivo: aumenta a afinidade da enzima com o substrato, logo, seu km diminui, logo precisa de uma quantidade menor de substrato. → Modulador negativo: diminui ou inibe a afinidade da enzima com o substrato, logo, aumenta seu km e vai precisar de uma quantidade maior de substrato. → Competição: substrato x inibidor → O mesmo sítio é competido tanto pelo substrato como pelo modulador. » O sítio ativo é o sítio alostérico → Se a molécula inibidora se liga ao sítio ativo da enzima ela impede que o substrato se encaixe e a reação não acontece. → Depende da quantidade de substrato e modulador → Não altera a velocidade máxima, pois ela apenas depende da enzima → Muda km (pois aumenta a quantidade de substrato logo o km aumenta) → Tem o sítio alostérico e o sítio ativo → O fator alosterico se liga a enzima se o substrato estiver liagado a ela. → Não altera a velocidade máxima. → O agente modelador pode se ligar a enzima ou sem o substrato. → Logo a velocidade máxima pode diminuir. → Km pode aumentar
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