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Enzimas

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Enzimas 
processos celulares e moleculares
→ Todo aquele composto que que acelera as reações 
(fenômenos naturais) que ocorreriam normalmente. 
→ Apresenta uma região específica, sítio ativo, no qual 
o substrato liga-se. 
→ As cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos 
presentes no sítio ativo permitem uma interação 
específica com o substrato posicionando-o e ligando-
o a estrutura tridimensional do sítio catalítico. 
→ Ex: hemoglobina -.> transporta oxigênio para todos os 
tecidos, no caso, acelera o transporte do oxigênio 
→ Ex: bomba de Na e K -> bombeia usando energia de 
forma mais rápida. 
 
 
 
 
→ Aceleram as reações, realizam catálise. 
→ Reduzem a energia do estado de transição (diminui a 
energia necessária para a reação acontecer), e com 
isso acelera a reação. 
→ Não altera o equilíbrio químico. 
» Não são consumidas nem destruídas durante ou 
após a reação. 
» Não altera o delta H da reação 
 
 
→ Enzima: holoenzima e é composta por duas partes: 
» Parte proteica: apoenzima. 
» Parte não proteica: cofator ou coenzima. 
→ Enzima tem uma composição fixa porem com 
afinidade que ela tem com o substrato, ele faz com 
que ela se "adeque". 
→ A molécula (substrato) vai induzir mudanças 
conformacionais na enzima 
 
 
 
 
→ Quanto mais substrato é ofertado a enzima maior 
será a velocidade com que a enzima trabalhe. 
→ Porém a enzima tem um limite (velocidade máxima) 
» Varia de enzima para enzima. 
» Então chega um momento que a partir de 
determinada concentração a enzima vai 
apresentar uma velocidade constante (Vmáx). 
→ A cinética de michael depende apenas da 
concentração do substrato. 
 
 
 
 
 
 
Bruna Reis Araújo Rocha 2020.1 
Conceito de Km é uma medida de concentração de 
substrato é a quantidade de substrato que se tem 
para a enzima conseguir chegar à metade da sua 
velocidade máxima. 
 
 
 
 
→ A cinética dessas enzimas depende não só da 
concentração do substrato como também da 
concentração de agentes externos como 
temperatura e moduladores que interferem no seu 
trabalho. 
» Podem modular positivamente ou 
negativamente. 
→ Tais agentes externos são chamados de agentes 
moduladores ou alostéricos 
→ Ex: as enzimas do nosso corpo são alostéricas. 
→ Nessas enzimas há um sítio para o substrato -> sítio 
ativo, e há um sítio para o modulador -> sítio 
modulador ou alostérico. 
» Ou podem ser o mesmo sítio. 
→ A interação com o modulador é não covalente. 
 
| Gráfico das enzimas alostéricas: 
» O km do azul está baixo, logo significa que ele 
precisa de menos substrato para chegar à 
metade da velocidade, ele possui maior 
afinidade com o substrato. 
» O km do vermelho está maior, logo significa que 
ele precisa de mais substrato para chegar à 
metade da velocidade, ele possui menor 
afinidade com o substrato. 
 
 
 
 
 
→ O modulador positivo: aumenta a afinidade da enzima 
com o substrato, logo, seu km diminui, logo precisa de 
uma quantidade menor de substrato. 
→ Modulador negativo: diminui ou inibe a afinidade da 
enzima com o substrato, logo, aumenta seu km e vai 
precisar de uma quantidade maior de substrato. 
 
 
 
 
→ Competição: substrato x inibidor 
→ O mesmo sítio é competido tanto pelo substrato como pelo 
modulador. 
» O sítio ativo é o sítio alostérico 
→ Se a molécula inibidora se liga ao sítio ativo da enzima 
ela impede que o substrato se encaixe e a reação 
não acontece. 
→ Depende da quantidade de substrato e modulador 
→ Não altera a velocidade máxima, pois ela apenas 
depende da enzima 
→ Muda km (pois aumenta a quantidade de substrato 
logo o km aumenta) 
 
 
 
 
 
→ Tem o sítio alostérico e o sítio ativo 
→ O fator alosterico se liga a enzima se o substrato 
estiver liagado a ela. 
→ Não altera a velocidade máxima. 
 
 
 
 
 
 
 
 
→ O agente modelador pode se ligar a enzima ou sem o 
substrato. 
→ Logo a velocidade máxima pode diminuir. 
→ Km pode aumentar