Bioquímica - AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

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Características gerais dos aminoácidos 
Fórmula geral 
*Somente 20 aminoácidos compõem as proteínas 
(diferentes combinações resultam em diferentes 
proteínas) 
*Características comuns: presença de um carbono 
central () que faz ligações com diferentes grupos 
→ grupo carboxila: caráter ácido 
→ grupamento amina: caráter básico 
→ hidrogênio 
→ cadeia lateral: determina a identidade do 
aminoácido (variação na estrutura, tamanho e 
carga elétrica que, por sua vez, influencia na 
solubilidade em água) 
 
 
 
 
 
Estrutura tridimensional 
*Ocorre porque o carbono, que é uma molécula central, 
pode ligar 4 grupos diferentes, sendo chamado de 
centroQUIRAL (assimétrico) 
→ exceção: GLICINA 
AQUIRAL: dois dos seus grupos são idênticos (a 
cadeia lateral é o próprio H) 
*Permite que os grupos que compõem os aminoácidos 
possam ocupar diferentes localizações espaciais 
*ESTEREOISÔMEROS: compostos que possuem a 
mesma forma molecular, mas possuem diferentes 
fórmulas estruturais no espaço (classificação é dada de 
acordo com o posicionamento do grupo amino) 
→ os aminoácidos nas moléculas proteicas são 
sempre L-estereoisômeros (representados com o 
grupo amino para a esquerda) 
→ as formas D-esteroisômeros são encontradas 
mais frequentemente em paredes de células 
bacterianas e em alguns antibióticos 
(produzidos com bactérias) 
 
 
 
 
 
 
*Abreviação: AA, aa, Aa 
Tipos de aminoácidos 
*Os aminoácidos (AA) podem ser classificados de 
acordo com a polaridade da cadeia lateral e a 
presença de um grupo ácido ou básico na cadeia 
lateral 
Grupos R alifáticos, não-polares 
*Como não são polares, não se localizam na superfície da 
molécula, uma vez que o ambiente aquoso das células 
tem caráter polar (composto essencialmente por água) 
→ como hidrofóbicos, localizam-se no interior da 
proteína e contribuem para estabilizar essas 
moléculas 
Valina (Val) 
Alanina (Ala) 
Leucina (Leu) 
Isoleucina (Ile) 
 
*GLICINA (Gly): cadeia lateral pequena; não 
contribuindo para as interações hidrofóbicas 
→ menor aminoácido, tende a se localizar 
principalmente em dobras de proteínas 
*METIONINA (Met): contém um grupo tiol na cadeia 
lateral 
*PROLINA (Pro): cadeia lateral alifática com estrutura 
cíclica 
→ grupo amino reduz a flexibilidade das regiões 
polipetídicas que contém este AA (toda proteína 
que tem muita cadeia fechada é um pouco mais 
rígida) 
Aminoácidos e Proteínas 
 
 
tendência a agrupar-se no 
interior das proteínas, 
estabilizando-as 
 
influenciam no enovelamento 
da proteína 
 
 
*O comportamento de uma proteína estará relacionado 
com a sua estrutura, associada aos aminoácidos que a 
compõem 
 
 
 
 
 
Grupo R aromático 
*Aminoácidos também são classificados como 
hidrofóbicos (ajudam a estabilizar a estrutura proteica) 
*Exemplos: tirosina, fenilalanina, triptofano 
*TIROSINA: tem um grupo hidroxila – permite que o 
aminoácido exiba certa solubilidade por ser capaz de 
formar pontes de hidrogênio 
*Tirosina e Triptofano (Trp) são mais polares que a 
Fenilanina (Phe) devido ao grupo OH da Tyr e do 
nitrogênio do Trp 
*Aminoácidos têm cadeia lateral relativamente grande: é 
comum que no local onde eles estejam ocorra um 
afrouxamento da estrutura (dificilmente localizados 
próximos de uma dobra da proteína) 
 
 
 
 
 
Grupo R não carregado (polares) 
*Por terem uma cadeia lateral polar (capaz de reagir com 
grupos polares), são mais hidrofílicos 
→ formam pontes de hidrogênio tanto com a água 
que banha as células como com outros 
aminoácidos 
*Exemplos: Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteína (Cys), 
Asparagina (Asn) e Glutamina (Gln) 
*Justificativas para a polaridade: 
→ Ser e Thr → hidroxila 
→ Cys → grupos sulfidrilas 
→ Asn e Gln → grupos amida 
*Comumente encontrados na superfície da proteína 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
*CISTEÍNA: forma pontes dissulfeto com outro resíduo 
de cisteína (a partir da sulfidrila da cadeia lateral) 
→ grupo sulfidrila faz parte da cadeia lateral da 
cisteína 
→ uma ponte dissulfeto (S-S) se forma entre dois 
resíduos de cisteína pela perda de dois elétrons, 
que são removidos junto com o hidrogênio 
→ dois aminoácidos que se unem por meio de uma 
ligação covalente (ponte dissulfeto) formam um 
aminoácido genérico chamado CISTINA 
→ esses aminoácidos estabilizam a estrutura da 
molécula, são altamente hidrofóbicos (não se 
localizam na parte externa da proteína) e fazem 
com que algumas moléculas se tornem 
funcionais pela presença da ponte dissulfeto 
 
 
 
*Os grupos R mais hidrofílicos podem ter a cadeia 
carregada POSITIVA ou NEGATIVAMENTE 
Grupo R positivamente carregados (básicos) 
 
 
 
 
 
 
 
*Representado pelos aminoácidos LISINA, ARGININA e 
HISTIDINA 
*Como são hidrofílicos, podem ser encontrados tanto na 
superfície da proteína como na parte interior (sitio ativo 
de uma enzima) 
*Carga positiva é apresentada num pH neutro (carga 
pode se modificar num pH diferente) 
*As cargas (+) destes AA permite que eles formem 
ligações iônicas com grupos carregados (-) como as 
cadeias laterais de AA ácidos ou grupos fosfato (repulsão 
com aminoácidos de cargas +) 
→ ligações iônicas são importantes para a estrutura 
tridimensional de uma proteína e são uma das 
interações responsáveis por dar estabilidade à 
estrutura proteica 
 
 
 
 
 
 
Grupo R negativamente carregados (ácidos) 
*Carga negativa é apresentada num pH neutro (carga 
pode se modificar num pH diferente) 
*Exemplos: ASPARTATO e GLUTAMATO 
→ têm um grupo carboxila 
→ glutamato pode se ligar com o cálcio (tem carga 
positiva) 
→ aspartato é um iniciador e formador de 
estruturas em hélice (estrutura secundária de 
proteínas) 
 *Como são hidrofílicos, podem ser encontrados tanto na 
superfície da proteína como na parte interior (sitio ativo 
de uma enzima) 
*As cargas (-) destes AA permite que eles formem 
ligações iônicas com grupos carregados (+) 
 
 
 
Aminoácidos incomuns 
*Existem aminoácidos que, após serem incorporados na 
proteína, são modificados 
→ modificação faz com que uma determinada 
proteína tenha um aminoácido diferente (que 
veio de um aminoácido comum) 
→ caso a modificação não ocorra, a proteína não 
apresentará determinada função 
*Derivados de AA comuns, são produzidos por 
modificação nestes aminoácidos já incorporados na 
cadeia polipeptídica 
*Exemplos: 
→ 4 – hidroxiprolina (hidroxilação da cadeia lateral 
da prolina): encontrado na proteína do colágeno 
 
 
 
→ 5 – hidroxilisina: encontrada na proteína do 
colágeno 
 
 
→ 6-metillisina: constituinte da miosina (proteína 
contrátil do músculo) 
 
 
→ carboxiglutamato: encontrado em proteínas que 
fazem parte da coagulação sanguínea, com a 
protrombina 
 
 
 
Aminoácidos como ácidos e bases 
Atuação de AA como ácidos ou bases 
*Aminoácidos são anfóteros, ou seja, podem atuar como 
ácidos ou bases 
 
 
 
 
 
se a prolina não for 
hidroxilada no colágeno, 
este não terá uma função de 
resistência 
 
*Nas condições celulares normais, os aminoácidos 
apresentam-se como íons dipolares (aminoácidos livres) 
– ZWITTERIONS 
*Essa característica dos aminoácidos permite sua 
atuação em sistema de tamponamento 
Atuação de um zwitterion 
*Quando um aminoácido está como uma carga liquida 
neutra (zwitterion), pode atuar como um ácido (doador 
de prótons) ou como uma base (aceptor de prótons) 
Os aminoácidos possuem curvas de titulação 
características 
*A atuação de aminoácidos no sistema de 
tamponamento ocorre numa determinada faixa de pH 
 
*pI: ponto isoelétrico (cargas se anulam – os prótons da 
carboxila foram removidos totalmente e serão removidos 
prótons do grupamento amino) não funciona como um 
tampão 
Ligações peptídicas e peptídeos 
importantes 
Ligações peptídicas 
*Os AA podem estar unidos através de ligações 
covalentes (permitem que os aminoácidosformem 
estruturas maiores) 
→ tamanho do polímero é altamente variável 
→ ligação ocorre entre o grupo -carboxila de AA 
e o grupo - amina do próximo 
*Para que essa reação aconteça (e a ligação peptídica seja 
formada), ocorre a perda de uma molécula de água 
para cada ligação peptídica perde-se 1 molécula 
de água 
*Como ligação covalente, é forte e faz com que a 
estrutura da proteína se mantenha 
→ sempre que uma ligação peptídica é quebrada, a 
proteína perde a sua função e será degradada 
para permitir a formação de uma nova proteína 
intacta 
 
 
*Proteína: cadeia polipeptídica com mais de 100 resíduos 
de aminoácidos 
*Oligopeptídeo: poucos AA unidos por ligações 
peptídicas 
*Polipeptídeos: muitos AA unidos por ligações 
peptídicas 
O tripeptídeo glutationa reduzida (GSH) 
*Composta por 3 resíduos de aminoácido: glutamato, 
cisteína e glicina 
 
 
 
 
 
*Papel importante: funciona como antioxidante mais 
poderoso dentro das células e participa da metabolização 
de diversos compostos (incluindo medicamentos) 
*Pode estar de duas formas nas células 
→ reduzida: forma em que ela atua como 
antioxidante e auxilia na metabolização 
→ oxidada: duas glutationas podem se unir por 
meio das pontes dissulfeto, formando a 
glutationa oxidada 
*A relação GSH/GSSG dá uma ideia do estado redox da 
célula 
→ quando essa relação se inverte (há mais 
glutationa oxidada do que reduzida), indica um 
desequilíbrio redox nas células, o que pode 
afetar sua saúde 
*Participa do metabolismo do paracetamol 
*Organismo tem capacidade de sintetizar essa molécula 
por meio dos três resíduos de aminoácido 
Peptídeos e polipeptídios possuem tamanhos variáveis 
 *OCITOCINA: apenas 9 resíduos de aminoácidos (9 
ligações peptídicas) 
→ 2 resíduos de cisteína – formação de uma ponte 
dissulfeto 
→ hormônio que participa do processo de 
contração uterina e da lactação 
 
 
 
aminoácido 100% na forma de 
zwitterion 
todo aminoácido tem no mínimo 2 pKa 
(grupo amino, carboxila - possível na cadeia 
lateral) 
 
*INSULINA: hormônio peptídico composto por duas 
cadeias de polipeptídios 
→ uma cadeia contém 21 resíduos de aminoácidos 
e a outra 30 resíduos de aminoácidos 
→ cadeias se unem através de pontes dissulfeto 
(formadas graças aos resíduos de cisteína nas 
cadeias) 
→ formação das pontes é responsável por 
estabilizar e deixar a insulina funcional (sem 
elas, o hormônio perde seu efeito e deixa de 
regular o metabolismo de carboidratos) 
*GLUCAGON: tem 29 resíduos de aminoácidos 
→ nenhum resíduo de cisteína formando ponte 
dissulfeto (os aminoácidos não necessariamente 
estão presentes em todas as proteínas e em todos 
os peptídeos) 
não há a relação “quanto maior o tamanho maior 
a função” – característica da proteína 
*METALOTIONEÍNAS: proteínas responsáveis por 
regular a concentração de ferro e de cobre do organismo 
→ esses metais são essenciais e importantes para o 
metabolismo (algumas enzimas dependem da 
presença desses íons) 
→ ferro e cobre podem ser tóxicos se ficarem livres 
– potencializam umas reações de oxidação (ex: 
formação de espécies reativas de oxigênio) 
→ grupos devem ser mantidos sob “vigilância” – 
regulados pela presença da cadeia polipeptídica 
das metalotioneínas (indisponibilizam esses 
metais quando eles estão livres, ligando-os na 
própria estrutura e não permitindo que exerçam 
toxicidade) 
→ 61 aminoácidos 
→ alto conteúdo do aminoácido cisteína (20-30%) 
→ possuem a capacidade de “estocagem” de Zn e 
Cu, além de metais não fisiológicos como Cd e 
Hg 
→ marcadores quando uma pessoa foi exposta ao 
mercúrio (níveis elevados de metalotioneínas) 
→ como têm grupos sulfidrila, podem ser 
consideradas antioxidantes 
Peptídeos biologicamente importantes: Endorfinas 
*Analgésicos de ocorrência natural (ex: encefalinas) 
→ encefalinas são produzidas através da metionina 
e da leucina com outros componentes 
*Opiáceos (como a morfina) têm uma estrutura 
tridimensional semelhante às encefalinas 
→ ligam-se aos receptores no cérebro como se 
fossem um analgésico de caráter natural 
→ produzem atividades farmacológicas (como 
analgesia em dores extremamente fortes) 
Aminoácidos precursores de neurotransmissores 
*Aminoácidos podem formar outras moléculas, como os 
neurotransmissores 
*SEROTONINA: formada a partir do aminoácido 
triptofano (cadeia lateral aromática / hidrofóbica) 
aminoácido essencial – via alimentação 
→ passa por uma reação de hidroxilação e por uma 
reação de descarboxilação para resultar na 
serotonina 
para cada reação que acontece na bioquímica 
existe uma enzima envolvida no processo 
→ serotonina tem efeito sedativo, induzindo 
sensação de bem estar 
→  níveis de serotonina estão associados a 
depressão 
→  níveis induzem estado maníaco (transtorno 
Bipolar) pode ser controlado pelo 
monitoramento dos níveis de serotonina e seus 
metabólitos 
Aminoácidos precursores de importante moléculas 
biológicas: adenosilmetioneína 
*Formada a partir do aminoácido metionina 
*Principal doador de grupos metil para as reações de 
metilação que ocorrem no organismo (contribuem para 
aumentar a solubilidade dos compostos auxiliando na 
eliminação deles) 
*Envolvida no metabolismo de medicamentos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Características das proteínas e peptídeos 
*Diferentes proteínas têm características próprias 
(genéticas), tanto em composição com em tamanho 
*Alguns AA podem ocorrer apenas uma vez ou nenhuma 
vez em determinada proteína e em outras podem ocorrer 
em grandes quantidades 
Erros inatos do metabolismo: 
fenilcetonúria 
Fenilcetonúria e erros inatos do metabolismo 
*ERRO INATO DE METABOLISMO: distúrbio genético, 
geralmente associado à atividade de uma enzima; resulta 
na interrupção de uma via metabólica 
→ ausência da enzima causa um distúrbio no 
organismo 
*Dos 20 aminoácidos que compõem as proteínas, o 
organismo é capaz de sintetizar apenas metade 
→ metade dos aminoácidos devem ser adquiridos 
por meio da dieta 
*FENILALANINA: aminoácido essencial; compõe a 
estrutura das proteínas e origina o aminoácido tirosina 
(considerado não essencial porque é produzido a partir 
de outro aminoácido) 
→ enzima que atua nesse processo é a 
FENILALANINA HIDROXILASE, ausente no 
fenilcetonúricos 
→ ausência da enzima não permite a formação de 
tirosina (excesso de fenilanina e diminuição de 
tirosina) 
→ tirosina é necessária para compor as proteínas e 
para sintetizar outras moléculas 
→ excesso de fenilanina se acumula, formando 
compostos como o ácido fenilpirúvico e o ácido 
fenilacético 
*Fenilanina não convertida em tirosina pode ser 
convertida em fenilpiruvato (enzima 
AMINOTRANSFERASE), formando o aminoácido 
alanina 
→ acúmulo de fenilpiruvato ocasiona a produção 
de fenilactato e o fenilacetato (excesso desses 
compostos se acumulam no sangue e na urina) 
→ o acúmulo cerebral destes produtos pode alterar 
o equilíbrio osmótico das células cerebrais, 
causando edema e compressão das células do 
cérebro em desenvolvimento, que pode resultar 
em retardo mental por impedir o 
desenvolvimento normal do cérebro 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
*Caso não seja diagnosticada, pode causar oligofrenia 
(debilidade de aprendizado), atraso no desenvolvimento 
psicomotor, convulsões, hiperatividade 
→ pode ser detectada logo após o nascimento pela 
triagem neonatal (popular teste do pezinho) 
*O tratamento consiste numa dieta com MENOS 
FENIALANINA e MAIS TIROSINA 
→ devido à deficiência na atividade da enzima que 
catalisa a conversão da fenilanina em tirosina