Aminoácidos e Proteínas

Prévia do material em texto

M a r i a L u i z a P e i x o t o F M T - L X I I | 2 
Introdução 
• Constituintes das proteínas. 
• Ácidos fracos. 
• Estrutura = funções 
• Aminoácidos Proteicos: Sinalizadores, hormônios, 
transportes de substâncias. 
• Não-proteicos: Neurotransmissores, sintese de outros 
compostos Ex. Glutamato e GABA. 
 
O radical caracteriza o aminoácidos 
• 20 aminoácidos 
• Grupo carboxila + amina 
NÃO-PROTEÍCOS: 
Atenção: Amina ou carboxila não estão necessariamente ligados 
ao carbono Alfa(centro quiral)(isso nos não proteicos) 
L-Serina-> proteico* 
B-Alanina 
GABA(neurotransmissor inibitório) 
L-> Grupo amina na esquerda(maioria: 19) 
D-> Grupo amina na direita (não estão na proteína) 
 
Glicina: Menor aminoácido, não tem carbono quiral. É 
assimétrico. 
 
Sequência de aminoácidos é o que da a configuração final da 
proteína. 
CLASSIFICAÇÃO PELO RADICAL: 
→ -Polar não carregado 
→ -Apolares 
→ -Polares básicos 
→ -Polares ácidos 
Relembrando: 
Hidrocarbonetos-> apolar, sem cargas, hidrofóbicas, ficam no 
meio da proteínas. 
Tudo que é hidrofóbico tende a se juntar para expulsar o 
composto polar. 
Polaridade é definida pela diferença de eletronegatividade. 
F O N Cl Br I S C P H Te 
AMINOÁCIDOS APOLARES 
Irão apresentar hidrocarbonetos no lugar do radical. (Baixa 
Eletronegatividade) 
Triptofano: Bem apolar. Transportada pelas proteínas (como a 
Albumina) 
Prolina: Iminoácido. 2 Carbonos se ligam à amina. Estrutura 
rígida forma dobras graças ao radical que forma um anel ligado ao 
próprio grupo amina. 
 
Existem aminoácidos de cadeia ramificada, ou seja, os BCAA’S 
(glicina, alanina e leucina) 
Fenilalanina tem anel aromático também. 
GRUPOS R POLARES NÃO CARREGADOS 
Esses elementos apresentam oxigenio, nitrogenio ou até 
mesmo enxofre (Cisteina). São polares, pela distribuição desigual de 
cargas, mas não apresentam cargas. 
São hidrofílicos (no caso das proteínas de membrana podem ser 
voltados ao meio aquoso.) 
Tirosina: Apresenta anel aromático 
Cisteina: Apresenta enxofre como precursor da polaridade. 
Glutamina: Maior quantidade no sangue, excreção de ácido, 
energia. 
Serina e Treonina: Podem ser alterados a partir da inclusão de 
fosfatos, havendo uma alteração da estrutura, sendo assim, ela deixa 
M a r i a L u i z a P e i x o t o F M T - L X I I | 3 
 
 
de ser um aminoácido proteico. Essa atividade é realizada após a 
formação da proteína, sendo assim, ela pode ser alterada 
momentaneamente. 
 
GRUPOS R POLARES POSITIVOS (BÁSICOS) 
São hidrofilicos e apresentam como radical íons, de carga 
positiva. 
São capazes de aceitar prótons H+ em seu radical. Vão ter em 
seu radical algum nitrogêneo responsável por aceitar esse próton. 
➔ Arginina, Lisina e Histidina 
 
GRUPOS R POLARES NEGATIVOS (ÁCIDOS) 
Vão ter em seu radical ácidos carboxílicos, sendo eles doadores 
de H+, apresentando carga negativa. 
➔ Glutamano e Aspertato. 
 
*Seleniocisteína = 21º proteína. Selênio substitui o enxofre. 
ESSENCIAIS OU NÃO ESSENCIAIS 
Não Essenciais: Aminoácidos que nós já produzimos em 
quantidades ideais para o organismo. 
Essenciais: Devem ser digeridos a partir da dieta diariamente se 
não ocorre uma desnutrição proteica. 
➔ Alguns reutilizam ou degradam 
*Condicionalmente Essenciais: Adultos saudáveis produzem 
normalmente. Se existirem patologias é necessário mudar a dieta. Ex. 
Arginina 
 
Fenilcetonúria: não tem enzima responsável por metabolizar 
fenilanina. Logo, a tirosina é impactada. 
➔ Seu excesso pode produzir composto tóxico que causam 
problemas neurológicos(retardo mental) 
➔ É necessário controlar o consumo 
➔ Diagnóstico por meio do teste do pezinho 
Fenilalanina sintetiza tirosina. 
BALANÇO NITROGENADO 
Ingestão de Nitrogêneo é feito na forma de aminoacidos e sua 
excreção na forma de ureia. 
Equilibrio: Ingerindo nitrogenio suficiente para repor aquilo que 
ele está recebendo 
Quando a ingestão é superior a excreção dizemos que a pessoa 
está em balanço positivo -> em fase de cresciment, gestação, ou seja, 
quando a formação de tecidos. 
Quando a ingestão é menor que a excreção, dizemos que a 
pessoa está em balanço negativo -> não é positivo, quando há 
desnutrição. 
O corpo sempre está em busca do equilíbrio! 
VALOR NUTRICIONAL DAS PROTEINAS 
A qualidade das proteínas é definida a partir da 
digestibilidade e composição: 
➔ Se uma proteina não é facilmente e devidamente digerida 
não adianta sua ingestão; os vegetais apresentam muita 
gibra e parede celular que dificultam sua digestão. Por 
isso, que veganos e vegetarianos precisam de reposição de 
proteínas. (N ingerido= N absorvido + fezes) 
➔ Composição: É o valor biologico, quando de aminoacidos 
essenciais esse alimento tem. Esse valor é maior em 
alimentos de origem animado (com excessão do colágeno, 
da gelatina) Os animais, filogeneticamente, estão mais 
próximos de nós que os vegetais, o que faz com que sua 
formação proteíca seja mais próxima a nós. 
PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS 
Graças a presença de acido carboxilico e amina, esses 
compostos podem agir como base e como ácido, dependendo apenas 
do Ph 
➔ Zwitterion ou íon dipolar: Aminoácido não tem uma carga 
liquida final. O acido carboxilico encontra-se negativo e a 
amina positiva. O aminoácido atingiu o ponto isoelétrico 
(PI), em um campo elétrico ele não migraria nem para o 
lado positivo nem negativo -> ph neutro 
M a r i a L u i z a P e i x o t o F M T - L X I I | 4 
 
 
➔ Forma catiônica: amina encontra-se positiva e o ácido 
carboxílico neutro -> ph acido (o meio já está repleto de 
H+, o agrupamento amina funcionará como base aceitando 
íons, enquantop o acido carboxílico se mantém ligado a 
seu próprio hidrogênio) 
➔ Forma Anionica: ácido carboxílico encontra-se negativo e a 
amina neutra -> Ph básico (o meio está com baixa 
concentração de H+ assim o acido carboxilico ira perder 
seu hidrogenido para o meio, ficando com carga negativa, 
além disso, aquele hidrogênio que a amina havia associado 
retorna ao meio) 
 
Quando a proteína é formada a região central desse 
aminoácido perde essa propriedade. 
CURVA DE TITULAÇÃO DA GLICINA 
 
➔ Abaixo de 2,34: predomina a forma catiônica 
➔ Em 2,34: forma catiônica e íon dipolar estão equilibradas 
➔ Acima de 2,34: predomina a forma dipolar 
➔ Acima de 5,97: predomina dipolar 
➔ Em 9,6: equilibrio entre forma aniônica e dipolar 
➔ Acima de 9,6: predomina aniônica 
Atenção: O PI é a média entre PK1 e PK2 
CURVA DE TITULAÇÃO GLUTAMATO (AMINOÁCIDO 
POLAR NEGATIVO) 
Esse Elemento apresenta um ácido carboxílico a mais no seu 
radical 
 
➔ PK1: forma catiônica e íon dipolar estão em equilíbrio 
➔ PI: O ácido carboxílico da cadeia principal doa seu H, 
ficando com carga negativa, se cancelando com o grupo 
amina 
➔ PKR: metade está com a forma 0 e a outra com a forma -1 
➔ PK2: ionização do agrupamento amina. Metade está com a 
forma aniônica -1 e a outra com forma -2 
Esse elemento, mesmo quando ligado a outros aminoácidos 
para a formação de proteína, permanecem podendo ter carga, graças 
ao aminoácido presente no radical. 
Nesse caso, eu obetenho o PI a partir do PK1 e o PKR 
CURVA DE TITULAÇÃO HISTIDINA (AMINOÁCIDO POLAR 
POSITIVO) 
 
➔ PK1: Equilibrio entre +2 e +! 
➔ PKR: Equilibrio entre +1 e 0 
➔ PI: P 
➔ PK2:Equilíbrio entre 0 e -1 
 
VARIAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
Essas variações ocorrem após a formação proteíca: 
➔ Gamacarboxiglumato: inserido mais um ácido carboxílico 
no seu radical -> depende da vi K, ligado a cascata de 
coagulação sanguínea 
➔ Hidroxiprolina: Inserção de uma hidroxila na prolina -> sem 
esse elemento colágeno não atinge sua formação final ( a 
partir da vitamina C) 
➔ Fofoserina 
➔ Seleniocisteína 
DESTINOS METABÓLICOS 
➔ Anabolismo Proteíco: Formação de proteínas. 
➔ Catabolismo Proteíco: degradação de proteínas. 
➔ Compostos Nitrogenados: bases nitrogenadas, hormônios,porfinas, etc. 
➔ Cadeia Carbônica: glicogênese, lipogênese e corpos 
cetônicos 
➔ Uréia: conversão da amônia em uréia. 
Ligação peptidica entre hidroxila do ácido carbônico e amina. 
Vai formar uma água. 
M a r i a L u i z a P e i x o t o F M T - L X I I | 5 
 
 
Ocorre entre aminoácidos e gera a perda de uma molécula de 
H20. 
Resíduo de aminoácido=comprometido numa ligação peptidica. 
 
Essa ligação é formada durante a tradução da proteína. Ocorre 
dentro do ribossomo. 
Reação de desidratação. 
Amino Terminal: lado da cadeia peptidica quem possui um 
amino. Carga positiva. 
Carboxyl-terminal: lado da cadeia peptidica que possui uma 
carboxila. Carga negativa. 
 
 
Radical não participa da ligação peptidica. 
CLASSIFICAÇÃO: 
De acordo com o número de aminoácidos formando a 
estrutura. 
→ Glutationa é um anti-oxidante. 
De 2 a 12 AA-> Di,tri,dode... 
13 a 20 AA-> oligopeptídeo 
Ex. Somatostatina(hormônio) 
+20 AA-> polipeptídeo 
Ex. Insulina 
Proteínas sempre vão ter mais de 20 AA. 
Mas o que faz um polipeptídeo ser uma proteína? 
Massa molecular <10.000 
Hemoglobina, é um exemplo de proteína. 
 
ESTRUTURA 
. Estrutura Primária: sequência de aminoácidos. 
A sequência depende do DNA. 
Ligação peptidica é covalente, ou seja, forte. Difícil de ser 
rompida. 
 
 
Estrutura Secundária: 
Sequência passa a se enovelar, tendo funções específicas. 
Interações que ocorrem entre hidrogêneo e nitrogêneo. 
Átomos da cadeia principal que estabilizam a estrutura. 
Torções na molécula entre os átomos da cadeia principal. 
A ligação de hidrogêneo é fraca, mas devido à sua quantidade, a 
estrutura fica mais estável. 
Hélice Alfa: formato de hélice 
 (Oxigênio e Hidrogênio da cadeia principal se ligam, sempre 
com 4 aminoácidos de diferença) 
Folha Beta: dobras 
(Ligação de hidrogênio entre grupos N-H e C=O da cadeia 
principal; 
Radical não participa. 
ESTRUTURA TERCIÁRIA: ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL 
Vai ser estabilizada entre os radicais dos aminoácidos. 
Ligações iônicas(atração ou repulsão) 
Ligações hidrofobicas? 
Ligações de hidrogênio 
São fracas isoladamente. 
Pontes de sulfeto são fortes. (ex. Cisteína) Rara dentro de uma 
cadeia polipeptidica. 
Algumas proteínas já são funcionais nesse estágio. 
ESTRUTURA QUARTENÁRIA: DOMÍNIO PROTEICO 
Região funcional da proteína. 
Domínios podem ou não terem funções diferentes 
 
Cadeias peptidicas associadas em estruturas com múltiplas 
subunidades. 
Terciária vai ter apenas uma cadeia polipeptidica, a quarternária 
tem várias subunidades. 
 
FUNÇÕES 
 
M a r i a L u i z a P e i x o t o F M T - L X I I | 6 
 
 
Composição Conjugadas : proteínas associadas a outra 
substância. Ex. Lipoproteínas, glicoproteínas... 
Proteínas Globulares: maior parte. Possuem 4 níveis 
estruturais. 
Proteínas Fibrosas: Geralmente são pouco solúveis, mais 
estruturas secundárias específicas. 
PROTEÍNAS FIBROSAS: 
• Alta proporção de estruturas secundárias 
• Pouco soluveis em água; 
• Estruturais 
• Ex. Colágeno, B-Queratina, Elastina 
• Elastase, produzida pelo sist. Imune, degrada Elastina. 
→ Colágeno 
• 3 cadeias Alfas se unem formando uma trança que gera 
uma tripla hélice. 
• Prolina? 
• Sequência de aminoácidos na cadeia alfa que 
determina o tipo de colágeno 
 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
• Meio intra e extracelular 
• Hemoglobina, é um exemplo. 
• Normalmente solúveis em água 
 
MUTAÇÕES: 
Troca de aminoácido: possível alteração da função 
• Anemia Falciforme 
Alteração homozigota 
Hemácias em forma de foice 
Glutamato é trocada pela Valina. 
Negativo para aminoácido apolar. 
Hemácia normal=128 dias 
Hemácia alterada=20 dias 
Não dá tempo de se regenerar, o que causa anemia. 
 
• Osteôgenese imperfeita: 
“osso de vidro” 
Ao inves da Glicina, tem a Cisteina, que é muito grande para o 
espaço. Não fica uma ligação firme. Colágeno fica instávell o que 
deixa o osso frágil. 
Mutação mexe na estrutura primária da proteína. A sequencia 
de aminoácido é importante pra proteína obter sua estrtura terciária 
 
 
DESNATURAÇÃO: 
• Não afeta estrutura primária. 
• Rompe estrutura sec,terc e quart. 
• Variações de Ph e calor. 
• Primária é uma estrutura mais fote devido à sua ligação 
peptidica. 
• Febre pode gerar a desnaturação de uma proteína