Bioquímica I

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RECUPERAÇÃO BQ I
Glicoconjugados
· O que são glicoproteínas?
 Glicoproteína é o conjunto proteína mais carboidrato, ou seja, uma proteína possui uma parte carboidrato ligada em sua estrutura, gerando a possibilidade de interação com moléculas diferentes(maior especialização). As glicoproteínas são classificadas em glicoproteínas N-ligadas e O-ligadas, devido a diferenças nas ligações entre a parte açúcar na proteína, e também devido as suas biossínteses distintas. 
• Proteínas N-ligadas, e como ocorre sua biossíntese. 
As proteínas N-ligadas possuem o carbono anomérico do carboidrato GlcNAc ligado ao nitrogênio de um resíduo de asparagina, presente na superfície proteica, por uma ligação chamada de N-glicosil, sendo essa uma ligação covalente. Para que essa ligação aconteça o resíduo de asparagina deve estar em uma sequência específica: Asn-Xaa-Ser ou Asn-Xaa-Thr.
 A biossíntese das proteínas N-ligadas ocorre no Retículo Endoplasmático, sendo necessário a presença de monossacarídeos. Para que a formação dessas glicoproteínas aconteça, o primeiro passo é a ativação do açúcar, porém, sabendo que a variação de energia livre dessa reação é positiva, ou seja, não espontânea, há necessidade da quebra do pirofosfato. 
O açúcar ativado sofre uma reação com o dolicol fosfato, que está inserido na membrana do Retículo Endoplasmático. A partir dessa etapa, o oligossacarídeo é formado por adições sucessivas de unidades monossacarídicas. As primeiras etapas dessas reações ocorrem na fase citosólica, porém o dolicol é translocado para o lúmen do Retículo Endoplasmático, onde novas moléculas de monossacarídeos são adicionadas completando a formação da parte oligossacarídica. 
Para finalizar essa biossíntese, que ocorre juntamente com a síntese proteica, uma enzima especializada transfere a parte oligossacarídica do dolicol fosfato para um resíduo de Asparagina, presente na superfície proteica. Deve-se destacar que o processo de biossíntese de proteínas N-ligadas é co-traducional.
 • Classes de oligossacarídeos N-ligados.
 Oligo de Manose: São glicoproteínas N-ligadas, ricas em manose, ou seja, em sua estrutura, há muitos resíduos de manose, e suas extremidades não redutoras são compostas por manose.
Complexas: São glicoproteínas N-ligadas, com outros tipos de monossacarídeos em sua estrutura. Também pode ser obervado que em seu terminal não redutor, há presença de outro monossacarídeo que não seja a manose.
 Híbridas: São glicoproteínas N-ligadas, que além da manose, em seus terminais não redutores há também a presença de outros monossacarídeos.
 • Proteínas O-ligadas, e como ocorre a sua biossíntese.
 As glicoproteínas O-ligadas possuem o carbono anomérico do carboidrato GalNAc ligado ao grupo hidroxila da cadeia lateral do aminoácido Serina ou de Treonina, presente na superfície proteica, por uma ligação O-glicosídica, sendo essa uma ligação covalente. 
A biossíntese de glicoproteínas O-ligadas ocorre no complexo de Golgi, no qual a adição de resíduos de monossacarídeos ocorre de forma seriada, ou seja, um de cada vez, por ação de enzimas especializadas. Devemos ressaltar que o processo de glicosilação ocorre na superfície da proteína pré-formada, ou seja, (pós-traducional), com a proteína já nativa, logo ocorre alteração no enovelamento e na solubilidade da proteína.
 • O que é Glicosilação? 
A glicosilação é um processo natural, que consiste na adição de açúcares à outras moléculas, como proteínas e lipídeos. Para que esse processo aconteça precisamos da ajuda de enzimas específicas e moléculas de açúcares ativadas. Sabendo que os produto do processo de glicosilação são glicoproteínas, lipopolissacarídeos, pode-se dizer que este é de extrema importância para o organismo. 
• O que é glicação? 
A glicação é um processo não natural, que acontece com o envelhecimento ou com doenças como a diabetes (excesso de açúcar circulante no sangue). Para que esse processo aconteça não precisamos da atuação de enzimas, como na glicosilação. Por exemplo, a glucose se liga em proteínas de vida longa gerando algumas alterações e produtos danosos ao organismo.
 • Destruição de eritrócitos (hemácias) velhas
. Na membrana das hemácias, recém-sintetizadas, há glicoproteínas que possuem em sua parte açúcar, cadeias oligossacarídicas terminadas em Ácido sialíco (Neu5Ac). O Ácido siálico presente nas extremidades dessas cadeias oligossacarídicas “escodem” moléculas de galactose. Quando a hemácia passa pelo fígado, local de sua degradação, a presença do Neu5Ac garante a não degradação dos eritrócitos, pois os receptores das células hepáticas não conseguem reconhecer as moléculas de galactose. Porém, quando o Ácido siálico não está ligado aos resíduos de galactose da cadeia oligossacarídica, as hemácias ficam desprotegidas, ou seja, os receptores conseguem se ligar aos resíduos de galactose e desta forma provoca a destruição dos eritrócitos velhos. 
• Vírus Influenza. 
O vírus influenza entra na célula hospedeira por um processo chamado de ligação alvo. Na membrana viral, há lectinas como a hemaglutinina. As hemaglutininas realizam interações com os oligossacarídeos presentes na membrana da célula hospedeira (revestidas pelo Ácido Siálico), permitindo a entrada do vírus na célula. Uma vez dentro, o vírus realiza sua replicação. Após sua replicação, as partículas virais ali produzidas precisam sair de dentro do ambiente celular, para isso uma sialidade (neuroaminidase) remove o resíduo de Ácido Siálico terminal dos oligossacarídeos da célula hospedeira, liberando desse modo as partículas virais.
 •Considerando o proteoglicano, discuta os aspectos estruturais detalhados justificando sua função biológica.
 Os proteoglicanos são moléculas resultantes da união covalente entre proteínas e glicosaminoglicanos. A ligação dos glicosaminoglicanos à proteína acontece através de um resíduo de Serina, presente na proteína, onde por meio de uma ponte tetrassacarídica os glicosaminoglicanos são unidos. A ligação covalente que une a ponte tetrassacarídica ao resíduo de aminoácido de Serina da proteína é uma ligação glicosídica, desta forma, ocorre através do carbono anomérico do açúcar ao grupo hidroxila da Ser. Devido a sua formação ser rica em glicosaminoglicanos, podemos falar que sua função se relaciona com a estrutura dessas moléculas, ou seja, esses polímeros estão relacionados à resistência a tensão, principalmente na forma de agregados proteoglicanos. Os proteoglicanos agem como organizadores de tecido, influenciam várias atividades celulares, como fatores de crescimento, e interagem fortemente com o colágeno, contribuindo para a resistência.
 •Considerando as glicoproteínas, discuta os aspectos estruturais detalhados justificando sua função biológica.
 Glicoproteína é o conjunto proteína mais carboidrato, ou seja, uma proteína possui uma parte carboidrato ligada em sua estrutura, gerando a possibilidade de interação com moléculas diferentes (maior especialização). As glicoproteínas são classificadas em glicoproteínas N-ligadas e O-ligadas, devido a diferenças nas ligações entre a parte açúcar na proteína, e também devido as suas biossínteses distintas
 As proteínas N-ligadas possuem o carbono anomérico do carboidrato GlcNAc ligado ao nitrogênio de um resíduo de asparagina, presente na superfície proteica, por uma ligação chamada de N-glicosil, sendo essa uma ligação covalente. Para que essa ligação aconteça o resíduo de asparagina deve estar em uma sequência específica: Asn-Xaa-Ser ou Asn-Xaa-Thr. 
As glicoproteínas O-ligadas possuem o carbono anomérico do carboidrato GalNAc ligado ao grupo hidroxila da cadeia lateral do aminoácido Serina ou de Treonina, presente na superfície proteica, por uma ligação O-glicosídica, sendo essa uma ligação covalente.
 Devido a porção oligossacarídica das glicoproteínas, essas moléculas são importantes fatores para informações, como reconhecimento, e também possibilitam ligações de alta afinidade com lectinas.
Proteínas
1) As proteínas têm uma estrutura secundária em alfa hélice ou conformações-beta. Discutaas condições para a formação e estabilização de cada um desses tipos de estruturas. 
Resposta: A tendência e o jeito que uma proteína se enovela em sua estrutura tridimensional própria depende de sua estrutura primaria, ou seja, os aminoácidos constituintes de sua cadeia polipeptídica é o fator que dá identidade a determinada proteína. Os aminoácidos se diferem entre si através de seus grupos laterais, ou grupos R, e são classificados de acordo com os mesmos, logo cada aminoácido pode favorecer a formação de uma estrutura, com suas próprias características e funções. Portanto, a função de uma proteína depende de sua sequência de aminoácidos.
 Além disso, as estruturas alfa-hélices e conformações-beta possuem ângulos diedros ϕ e Ψ ideais e específicos para a sua formação, sendo que esses ângulos devem ser conhecidos e mantidos por todos os aminoácidos da proteína. 
Estruturas α-hélices: O que é uma estrutura α-hélice? 
Nesta estrutura, o esqueleto polipeptídico se enrola em torno de um eixo imaginário longitudinalmente no centro da hélice, e os grupos R dos resíduos de aminoácidos se projetam para fora do esqueleto helicoidal.
 O que determina a formação das estruturas α-hélices? 
Os átomos do esqueleto dos resíduos de aminoácidos, possuem um grupo característico de ângulos diedros, que definem a formação dessas estruturas.
 Além disso, há uma maximização do uso de ligações de hidrogênios internas (intra-cadeia), ou seja, a estrutura α-hélice é estabilizada por uma ligação de hidrogênio entre o átomo de hidrogênio ligado ao átomo de nitrogênio de uma ligação peptídica e o átomo de oxigênio da carbonila do quarto aminoácido no lado aminoterminal da ligação peptídica(na mesma cadeia). Todas as ligações peptídicas da proteína participam dessas ligações de hidrogênio, exceto os grupos amino e carbonila das extremidades da hélice, que fazem ligações de hidrogênio com o solvente, como a água por exemplo, de forma a proteger a estrutura.
 Há algumas restrições que influenciam a estabilidade de uma α-hélice, quais são elas?
 1) A tendência intrínseca de um resíduo de aminoácido de formar α-hélice: Cada resíduo de um polipeptídio tem uma propensão intrínseca para formar uma α-hélice, isso é consequência das propriedades dos grupos R e de como essas propriedades interferem na capacidade dos átomos que formam a cadeia principal de aceitas os ângulos diedros característicos. 
2) As interações entre os grupos R, principalmente aqueles espaçados por três (ou quatro) aminoácidos: As interações entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos podem estabilizar ou desestabilizar a estrutura α-helicoidal. Isso acontece devido a torção da hélice, que garante que ocorram interações cruciais entre a cadeia lateral de um aminoácido e a cadeia lateral do terceiro (às vezes quatro) resíduo adiante. 
3) Os volumes dos grupos R adjacentes: Por exemplo: o volume e a forma dos resíduos de Asn, Ser, Thr e Cys também podem desestabilizar uma α-hélice se estiverem muito próximos na cadeia
 4) A ocorrência de resíduos de Pro e Gly: Os resíduos de Pro e Gly apresentam menor propensão em formas α-hélices, isso se dá ao fato da geração de uma torção que desestabilizada a hélice, devido ao anel rígido da prolina e também pela maior flexibilidade conformacional de glicina.
 5) As interações entre os resíduos de aminoácidos das extremidades do segmento helicoidal e o dipolo inerente da α-hélice: Por exemplo: um aminoácido positivamente carregado presente na extremidade aminoterminal desestabilizaria todo o sistema, devido ao dipolo. 
Conformações-β: O que é uma conformação-β? 
Na conformação- β, o esqueleto da cadeia polipeptídica está estendido em forma de ziguezague, e os grupos R dos resíduos de aminoácidos se projetam em direções opostas, criando um padrão alternado.
 As conformações -β pode ser tanto paralelas (ligações de hidrogênio inter-cadeias distorcidas ou não alinhadas) ou antiparalelas (ligações de hidrogênio inter-cadeias alinhadas).
 O que determina a formação da conformação- β? 
Também é sustentada por ligações de hidrogênio, porém essas ligações ocorrem entre cadeias polipeptídicas adjacentes (inter-cadeia), entre o átomo de hidrogênio ligado ao nitrogênio da ligação peptídica, e o oxigênio da carbonila de outro aminoácido da cadeia. 
Além disso, da mesma forma que as -hélices, as conformações- β também é definida pelos esqueletos dos átomos arranjados de acordo com um grupo característico dos ângulos diedros. 
2) Descreva a formação e estabilização da estrutura terciária e estrutura quaternária. 
Resposta: A estrutura terciária consiste em um arranjo tridimensional total de todos os átomos, ou seja, consiste no enovelamento ou empacotamento do arranjo formado na estrutura secundária. Os aminoácidos que estão distantes na sequência polipeptídica e em diferentes tipos de estruturas secundárias podem interagir na estrutura enovelada. Os segmentos que interagem entre si são mantidos em suas posições terciárias características, ou seja estabilizados, por diferentes tipos de interações fracas (como ligações de hidrogênio, pontes iônicas, interações hidrofóbicas) e algumas vezes por ligações covalentes (como ligações dissulfetos). As estruturas quaternárias possuem arranjos de subunidades de proteínas, cadeias polipeptídicas distintas, em complexos tridimensionais, também são estabilizadas por interações fracas, e algumas vezes ligações covalentes.
• O que é um encaixe induzido? 
Quando um ligante se acopla em uma proteína, ocorre mudanças conformacionais nessa proteína, que torna o sítio de ligação mais complementar ao ligante, possibilitando maior interação. Portanto, chamamos de encaixe induzido essa mudança estrutural que ocorre com a ligação do ligante a proteína.
 • Proteínas não flexíveis. Explique. 
Mudanças na conformação podem ser sutis, refletindo vibrações moleculares e pequenos movimentos de resíduos de aminoácidos por toda a proteína. Assim, diz-se que a proteína está respirando
. • Diferença entre Mioglobina e Hemoglobina: Mioglobina:
 Único polipeptídeo de 153 aminoácidos com uma molécula de heme (grupo prostético), é formado por oito segmentos de α-hélices conectados por inflexões (segmentos não helicoidais). A mioglobina tem como principal função a difusão de O2 no tecido muscular e é bastante abundante nos músculos de mamíferos marinhos, devido a sua função de armazenamento de oxigênio em mergulhos prolongados. A sua função pode ser explicada devido a mioglobina ser relativamente insensível a pequenas alterações na concentração de oxigênio dissolvido, agindo desta forma como uma proteína de armazenamento de oxigênio. Hemoglobina: Proteína tetramérica, com quatro subunidades (cadeias de proteínas) sendo 2 cadeias α e 2 cadeias β. 
A proteína hemoglobina contém 4 grupos prostéticos heme, localizados nas diferentes subunidades proteicas. Em sua estrutura quaternária, essas subunidades são ligadas por interações fortes entre as suas interfaces. A hemoglobina tem como principal função o transporte de O2 pelo sangue, sendo que ela está localizada nos eritrócitos (células incompletas que desempenham a função de carregar hemoglobina no citosol em concentrações muito altas).
 • Relação entre estrutura e função de transporte de oxigênio da proteína globular hemoglobina. 
A estrutura da hemoglobina explica sua função. O oxigênio é pouco solúvel em soluções aquosas, logo não pode ser transportado para os tecidos em quantidades suficientes. Desta forma, fatores evolutivos contribuíram para utilização do ferro para o transporte do oxigênio, sendo o ferro um metal com forte tendência para ligar ao oxigênio. O ferro é incorporado em um grupo prostético ligado a proteína, chamado de grupo heme. O grupo heme é uma complexa estrutura orgânica em anel, a protoporfirina, à qual se liga um átomo de ferro no estado ferroso (Fe+2). O átomo de ferro faz seis ligações, sendo 4 delas com os átomos de nitrogênio do grupo heme. As outras duas ligações são feitas com o sítio de ligação do oxigênio e com um resíduo de histidina(His proximal). Sabendo disso, a hemoglobina é uma proteína tetramérica, com quatro subunidades (cadeias de proteínas) sendo 2 cadeias alfa e 2 cadeias beta. Essa contém 4 grupos prostéticos heme, localizados nas diferentes subunidades proteicas. Dessa forma, a hemoglobina com as suas várias subunidades e sítios de ligação para o oxigênio, é adequada para o transporte de O2. A modulação da ligação do oxigênio permite que a proteína de transporte de O2 responda a alterações na demanda de oxigênio pelos tecidos. 
• Cooperatividade: conceito e modelos de interação. 
HEMOGLOBINA
A hemoglobina apresenta duas conformações principais denominadas estado R e estado T. Em ambos os estados o O2 pode se ligar a hemoglobina, porém no estado R o O2 tem maior afinidade pela mesma.
 -Estado T (Estado tenso): Esse estado é mais estabilizado quando não está ligado ao O2, é a conformação predominante da desoxi-hemoglobina. Isso acontece devido o estado T (tenso) estar estabilizado por um grande número de pares iônicos entre as interfases alfa1beta2 e alfa2beta1. 
-Transição T → R: A ligação do O2 à subunidade da hemoglobina no estado T desencadeia uma mudança na conformação para o estado R, dessa forma, a estrutura das subunidades individuais se alteram diminuindo o bolsão entre as unidades beta. Nesta transição os pares iônicos do estado T são quebrados, e são formados novos pares iônicos no estado R, com o objetivo de aumentar a estabilidade dessa nova conformação. 
-Estado R (Estado relaxado): Sabendo da alteração da conformação proteica devido a transição de estados gerado pela ligação de O2, podemos dizer que o O2 se liga a esse estado com maior afinidade. Sabendo disso, pode-se dizer que a ligação de O2 à hemoglobina é uma ligação cooperativa, na qual o O2 se liga a primeira subunidade, que se encontra no estado T, ou seja sem grande afinidade. Essa subunidade passa do estado T para o estado R, o qual é mais estável com O2.
 Desta forma, novas mudanças conformacionais são transferidas para as subunidades adjacentes, que vão se tornando mais estáveis à ligação com O2. Pode-se dizer que a hemoglobina passa por uma transição de estado de baixa afinidade para de alta afinidade à medida que mais moléculas de O2 vão sendo ligadas, portanto podemos afirmar que a subunidade que se ligou por último ao oxigênio possui afinidade maior com essa molécula do que a primeira subunidade que se ligou. Definindo dessa forma a interação cooperativa da hemoglobina, que é uma forma de ligação alostérica homotrópica. 
Modelos de interação:
 -Modelo combinado: Todas as subunidade sofrem a transição de estado de uma forma simultânea e, assim, todas apresentam a mesma conformação. Nesse modelo ligações sucessivas de ligantes à conformação de baixa afinidade torna provável uma transição para a conformação de alta afinidade.
 -Modelo sequencial: Cada subunidade pode estar num estado diferente, possibilitando um grande número de conformações. Nesse modelo a alteração na conformidade de uma subunidade faz uma alteração similar na subunidade adjacente.
 • Efeito do pH, do 2,3 BPG e da temperatura sobre a ligação do oxigênio com a hemoglobina. 
↑O2, ↓BPG, pH elevado (↓H+): Favorece a ligação – estabilização do estado R: O BPF é uma molécula que quando se liga a hemoglobina forma pontes salinas e impede que o oxigênio se ligue a hemoglobina, portanto, sua pequena concentração permite a ligação do oxigênio. Nos pulmões, o pH do sangue é mais elevado do que nos tecidos, existindo, portanto, uma menor concentração de H+, fazendo com que a hemoglobina libere o dióxido de carbono que captou nos tecidos, aumentando a afinidade pelo oxigênio, se ligando a ele. ↓O2, ↑BPG, pH baixo (↑H+): Desfavorecendo a ligação – estabilização do estado T: O BPG em altas concentrações se liga a hemoglobina, forma as pontes salinas e impede que o oxigênio se ligue a hemoglobina. Como o pH nos tecidos é mais baixo, a concentração de H+ é maior, fazendo com que a hemoglobina capture esses prótons e libere o oxigênio, a fim de oxigenar as células dos tecidos. Além disso, a hemoglobina vai captando o dióxido de carbono do meio, diminuindo a afinidade com o oxigênio e liberando-o nos tecidos.
 • Mioglobina:
 É formada por uma única cadeia polipeptídica com a presença de um único grupo HEME (onde o oxigênio de liga no átomo de Ferro+2) Não é alostérica e não forma uma curva sigmoide, diferentemente da hemoglobina. Sua função é estocagem e difusão de oxigênio.
 • Hemoglobina: É formada por quatro cadeias polipeptídicas, apresentando quatro subunidades e quatro grupos HEME, por isso é uma proteína adequada para o transporte de oxigênio (vários grupos HEME – sítios de ligação). É alostérica e forma uma curva sigmoide. Sua função é de transporte de oxigênio dos pulmões aos tecidos.
 A hemoglobina possui duas conformações diferentes: 
No estado T (tenso) a hemoglobina apresenta menor afinidade com o oxigênio, é predominante quando o meio possui baixa concentração de oxigênio, desoxiemoglobina. No estado T a primeira molécula de oxigênio se liga a primeira subunidade (fracamente). Por alosteria/cooperativa, seguindo o modelo sequencial, no qual ocorre uma transição do estado T para o estado R (curva sigmoide).
 No estado R (relaxado) a hemoglobina possui maior afinidade com o oxigênio, e é predominante quando o maior possui alta concentração de oxigênio, oxiemoglobina.
· Diferencie os níveis de estrutura proteica.
 Estrutura primária: A estrutura primária pode ser designada pela sequência linear de resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica, formada através de ligações peptídicas, que são ligações covalentes. Não possuí aspecto tridimensional. 
Estrutura secundária: A estrutura secundária é determina através das interações entre os resíduos de aminoácidos presentes na cadeia polipeptídica. Desta forma, há formação de estruturas recorrentes (arranjos estáveis), como α-hélices e folhas β, estabilizadas por ligações de hidrogênio. 
Estrutura terciária: A estrutura terciária pode ser designada como um empacotamento da cadeia polipeptídica de forma completa (estrutura completamente dobrada). Acontece um dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma, ou seja, todos os aminoácidos interagem entre si, mesmo distantes na cadeia polipeptídica.
 Estrutura quaternária: A estrutura quaternária pode ser designada como um empacotamento de diferentes cadeias polipeptídicas, ou seja, a estrutura quaternária só estará presente em proteínas que possuem mais de uma subunidade polipeptídica. Essas subunidades juntas desempenham determinada função biológica.
• Por que a estrutura primária (sequência linear de aminoácidos) determina a conformação espacial (estruturas secundárias, terciárias e quaternárias) das proteínas?
 A estrutura primária pode ser designada pela sequência de resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica, formada através de ligações peptídicas, que são ligações covalentes. Sabendo disso, pode-se concluir que essa estrutura primária pode conter variados tipos de resíduos de aminoácidos, com diferentes cadeias laterais (grupo R) entre eles. Os grupos R são determinantes para as interações na proteína, dessa forma a distribuição dos agrupamentos pode designar qual a função uma proteína irá ter, e também o meio em que ela estará inserida. 
As cadeias laterais dos aminoácidos que podem constituir uma proteína são divididas em grupos de acordo com a sua semelhança química, pois temos cadeias laterais básicas, ácidas, apolares e cadeias laterais polares não carregadas. Dessa forma, o enovelamento de uma proteína irá acontecer de acordo com interações entre essas cadeias, a fim de se enovelarem em uma conformação chamada de menor energia, ou seja, aquela conformação que possui maior estabilidade. Portanto, a estrutura primária (sequência linear de aminoácidos) determina a conformação espacial, pois são através das cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos da sequência polipeptídica, que irá acontecer interações que são determinantes para as conformações espaciais.Exemplificando com estrutura secundária: 
Os aminoácidos possuem propensões intrínsecas para formar uma conformação α ou β. Os grupos R apresentam determinadas características que interferem na capacidade da cadeia de aceitar ou não os ângulos diedros ideais. 
Exemplificando com estrutura terciária: 
Podemos dizer que a estrutura é formada e estabilizada por interações que ocorrem entre os grupos R dos aminoácidos da cadeia, por isso é determinada pela sequência de aminoácidos. Essas interações são principalmente fracas, como: interações hidrofóbicas e pontes de hidrogênio. Mas, também pode acontecer ligações covalentes, como pontes de dissulfeto. Dessa forma, falamos que a sequência de aminoácidos está intimamente ligada a sua função – estrutura primária informativa.
Conceito de estrutura secundária (α-hélices e folhas β).
 A estrutura secundária é determinada através das interações entre os resíduos de aminoácidos presentes na cadeia polipeptídica principal. Desta forma, podem ocorrer formação de estruturas recorrentes, como α-hélices e folhas β. 
α-hélices: A sequência polipeptídica é enrolada ao longo de um eixo central imaginário, formando uma hélice, na qual os grupos laterais dos resíduos de aminoácidos estão localizados no lado de fora. A ligação que mantém a estrutura α-hélice estável é a ligação de hidrogênio, nas quais são formadas através do oxigênio da carbonila e o hidrogênio que está no plano amídico, ou seja ligado ao átomo de nitrogênio. Dessa forma, as ligações peptídicas da sequência de aminoácidos participam dessas ligações de hidrogênio, exceto aquelas das extremidades. Entretanto, há alguns fatores que podem estabilizar ou desestabilizar a α-hélice, como: tendência do aminoácido de formar a α-hélice, interações entre os grupos R dos aminoácidos, volumes do grupo R. Ou seja, a formação das ligações de hidrogênio dependem das cadeias laterais dos aminoácidos constituintes da cadeia polipeptídica, deve sempre haver um distanciamento adequado.
 Folhas β: A sequência polipeptídica se encontra estendida na forma de zigue-zague, onde os grupos R dos aminoácidos adjacentes então alternados, ou seja, cada aminoácido possui seu grupo R em direção oposta ao grupo R do aminoácido que está ao seu lado. Assim como as alfa-hélices, as folhas β também são estabilizadas por ligações de hidrogênio, porém essas ligações são formadas dentro da folha, entre os segmentos polipeptídicos.
 As folhas β podem ser paralelas ou antiparalelas. Quando paralelas as ligações de hidrogênio são alinhadas, por outro lado, quando são antiparalelas as ligações de hidrogênio não são alinhadas.
 • Conceito e exemplos de proteínas fibrosas e globulares. 
Podemos separar dois grandes grupos em que as proteínas podem ser classificadas: proteínas fibrosas e proteínas globulares.
 Proteínas fibrosas: As proteínas fibrosas possuem a cadeia polipeptídica mais estendida (filamentos ou folhas), ou seja, menos empacotada, por isso são mais resistentes a modificações e portanto estão associadas à funções estruturais, oferecendo forma, suporte, resistência e proteção. Sua função também pode ser explicada devido a insolubilidade à água, devido ao grande número de aminoácidos hidrofóbicos. Essas proteínas possuem uma única estrutura secundária e estruturas terciária mais simples. 
Alguns exemplos de proteínas fibrosas, são: queratina, colágeno e fibroína. 
Proteínas globulares: Cadeias polipeptídicas em forma esférica, ou seja, mais compacta e enovelada. O enovelamento garante uma grande diversidade estrutural e consequentemente uma grande diversidade de funções, por isso as proteínas globulares estão relacionadas à funções biológicas mais complexas. Cada estrutura = uma função específica.
 Alguns exemplos de proteínas globulares, são: mioglobina, imunoglobulinas (IgG) e hemoglobina. 
• Colágeno, queratina, fibroína e diferenças entre elas. 
Colágeno: A estrutura secundária do colágeno possuí três resíduos de aminoácidos por volta em uma hélice que gira em sentido horário. A estrutura terciária e quaternária do colágeno são compostas por três subunidades polipeptídicas iguais, torcidas uma sobre as outras (supertorcidas) que gira em sentido anti-horário.
 A hélice de colágeno possuí uma sequência tripeptídica que se repete, esses aminoácidos são a Glicina, a Prolina e a 4-Hidroxiprolina. Os resíduos de Pro e 4-Hyp geram uma torção acentuada na hélice de colágeno, aumentando a compactação das cadeias polipeptídicas. Dessa forma, a sua estrutura explica sua função, ou seja, a grande compactação das cadeias polipeptídicas devido aos aminoácidos que a formam dão ao colágeno maior resistência, logo o colágeno é encontrado em áreas como tecidos conectivos, tendões e cartilagens. 
- Possui uma estrutura secundária na forma de cadeia-α (diferente da α-hélice – estrutura própria do colágeno). Três cadeias- α se enrolam uma sobre as outras, formando uma tripla cadeia- α, na qual são ligadas por ligações covalentes, garantindo uma alta compactação da estrutura, que a torna bastante resistente. 
Queratina: Possui uma estrutura secundária na forma de α-hélices. Duas α-hélices supertorcidas (enroladas uma sobre a outra) se ligam por pontes dissulfeto (covalentemente), aumentando a resistência da proteína.
 Fibroína: Possui uma estrutura secundária na forma de conformação-β. As cadeias se interligam por meio de ligações de hidrogênio e forças de Van der Waals, estabilizando a estrutural global. Dessa forma, isso torna a proteína com caráter mais elástico, pois é estabilizada por interações fracas ao invés de ligações covalentes.
METODOS PROTEINAS:
Ninidrina: O método de ninidrina detecta a presença de aminoácidos, peptídeos e proteínas que possuem o grupamento amino livre. A detecção e quantificação desses compostos é possível através da alteração da cor, para púrpura, que decorre da reação da solução em aquecimento com excesso de ninidrina e a presença dos grupos amino livres, que, em condições apropriadas produzem uma intensidade de cor proporcional à concentração das espécies (aminoácidos, peptídeos ou proteínas) presentes.
Biureto: O método de bioreto é utilizado na caracterização de compostos que possuem ligações peptídicas, portanto, essa reação detecta apenas peptídeos e proteínas. A reação consiste na complexacao do cobre (Cu 2+), advindo do Sulfato de cobre (coloração azul claro), com as proteínas ou peptídeos com mais de dois aminoácidos em meio alcalino (NaOH). Essa reação forma um produto violeta, caracterizando a formação do complexo de coordenação entre o cobre e os átomos de nitrogênio das ligações peptídicas.
Folin: 
ENZIMAS
• Quais os fatores que afetam a atividade enzimática? 
Existem alguns fatores que afetam a atividade enzimática, ou seja, a transformação que ocorre devido a atuação de enzimas. Essa transformação ocorre com o consumo de substratos e a formação de produtos. 
- pH: uma variação de pH pode alterar a carga dos aminoácidos que compõem a enzima, e desta forma, pode gerar mudanças na conformação nativa da mesma. Cada enzima age em um “pH ótimo”, que é aquele pH em que se atinge a maior velocidade de reação. O pH ótimo é caracterizado como aquele pH que possui maior capacidade de transformar, e a maior velocidade de reação é caracterizada como a intensidade de transformação. 
- Temperatura: Temperaturas inadequadas para uma enzima, pode quebrar ligações, permitir que ocorram novas interações e também influenciar nos choques efetivos. A temperatura pode afetar negativamente ou positivamente a atividade enzimática. Pois sabemos que ela é um fator que influencia na inativação ou desnaturação enzimática. Podemos dizer que, com o aumento da temperatura, as moléculas se tornam mais agitadas, se movimentam mais, aumentando assim, a chance de ocorrer choques efetivos (arranjo adequado) entre enzima e substrato. Portanto, cada enzima possui uma temperatura ótima, para agir, e realizar seus choques efetivos.
 - Concentração de cofator: algumas enzimas não realizam suas funções se não estiverem ligadas à seus cofatores.- Concentração da enzima, concentração do substrato e tempo de reação: todos esses fatores afetam a atividade enzimática, por exemplo: quando aumentamos a quantidade de substrato em uma determinada reação enzimática, em um determinado intervalo de tempo, há aumento da velocidade de formação de produtos, ou seja há aumento da intensidade de transformação. Porém, sabemos que as enzimas são saturáveis, ou seja, todas as enzimas do meio estão ligadas a um substrato. Dessa forma, podemos aumentar a velocidade de transformação aumentando a concentração de enzimas.
-Tempo de reação: n sei pq
• Defina os mecanismos de catálise.
 - Catálise ácido-básica: consiste em um mecanismo de transferência de prótons entre a enzima e o substrato, no qual aminoácidos carregados do sítio ativo da enzima estão aptos para doar ou receber elétrons do substrato. Essa transferência de prótons reduz a energia de ativação da reação.
 - Catálise covalente: ocorre a formação de ligações covalente entre o substrato e o sítio ativo da enzima, essa ligação covalente é transitória e envolve a participação de um nucleófilo.
 - Catálise por íons metálicos: cofator envolvido no processo catalítico. Íons metálicos participam da catálise de várias maneiras, através de ligações iônicas entre os íons ligados a enzimas e o substrato ou também como mediadores de reações de oxidorredução.
 - Catálise por efeito de proximidade e orientação: o substrato se aproxima da enzima, que reduz a mobilidade da molécula (redução da entropia), mantendo o substrato na orientação apropriada para a ocorrência de choques efetivos e posterior catálise. - Catálise por ligação preferencial ao estagio de transição: o substrato e a enzima devem ser complementares no estado de transição, somente assim é possível catalisar uma reação: caso a enzima fosse perfeitamente complementar ao substrato, ele se encaixaria ao sítio ativo de modo estável, e não seria capaz de se dobrar e atingir o estado de transição, que é necessário para a formação do produto.
• Você concorda com a afirmação abaixo? Explique por quê. “Na inibição competitiva o inibidor é sempre muito parecido com o substrato”. Faça um gráfico esquemático demonstrando seu efeito sobre o Km e o Vmax de uma enzima. 
A afirmação está correta, porque na inibição competitiva o inibidor se liga ao próprio sítio ativo da enzima, portanto, ele deve ser muito parecido com o substrato para que a ligação ocorra, já que se liga na mesma região que o substrato. Porém, eles não se ligam ao mesmo tempo, uma vez que quando o inibidor se liga ao sítio ativo da enzima, o substrato não é mais capaz de se ligar, por isso a inibição recebe o nome de competitiva: duas moléculas competindo pela mesma região. Nesse tipo de inibição, Vmáx se mantém constante e pode ser alcançado, aumentando a concentração de substrato no meio, pois assim, a chance do substrato se ligar ao sítio ativo, no lugar do inibidor, se torna maior. Por esse motivo, o Km aumenta.
• Descreva a relação entre ∆G° e Keq na reação. ∆G° e Kep se relacionam na equação: ∆G° = -RT ln Keq.
 Podemos dizer que quanto maior for o Keq, maior é a facilidade de geração de produto (menos reagente). Quando ∆G° é negativo, a reação é favorável, ocorre espontaneamente e Kep é >1,0. Quanto menor for o Keq, menor é a facilidade de geração de produto (mais reagente). Quando ∆G° é positivo, a reação é desfavorável, não ocorre espontaneamente e Keq é < 1.
• Qual o significado da afirmação “a enzima tem que ser complementar ao substrato no estado de transição”.
 Quando uma enzima é complementar ao substrato no estado de transição, a formação de ligações fracas entre enzima e o substrato diminui a energia de ativação das reações, ou seja a barreira energética para que a reação aconteça fica menor aumentando a sua velocidade. Se uma enzima fosse completamente complementar ao seu substrato, como no modelo chavefechadura, essa reação não iria acontecer, pois a formação dessas ligações estabiliza o substrato. Porém quando essa complementariedade acontece somente no estado de transição as ligações se formam, ajudando dessa forma a acelerar o processo de transformação. 
• As enzimas podem necessitar de cofatores, coenzimas ou grupos prostéticos para a sua atividade. Em que momento essas moléculas são importantes no processo de catálise e qual a diferença entre elas. 
- Cofatores: São íons metálicos que se ligam a enzima, através de ligações fracas, podendo ligar e desligar.
 - Coenzimas: são moléculas orgânicas ou metalorgânicas, que se ligam a proteína através de ligações fracas. 
- Grupos protéticos: Cofatores ou coenzimas que se ligam na enzima de modo covalente. Essas moléculas são importantes pois são fatores que participam dos mecanismos de regulação enzimática, ou seja, afetam na atividade enzimática (transformação).
 • O que significa estado estacionário e o que acontece com as velocidades de formação (vf) e de quebra (vq) do complexo enzima substrato nessa condição? 
O estado estacionário consiste em uma condição em que a concentração do complexo ES se mantém constante ao longo do tempo, enquanto a reação ocorre. Nessa condição as velocidades de formação e de quebra do complexo se igual, para que a concentração do mesmo possa se manter constante.,
• Os valores de Km da anidrase carbônica, enzima que realiza a hidratação do CO2 gerando H2CO3 é de 0,012 e 0,026 mol/L para que CO2 e H2CO3 respectivamente. Com base no que foi discutido em aula, que conclusões você tiraria desses dados?
 Sabendo que a constante de Michaellis (Km) é a concentração do substrato quando Vo é a metade de Vmáx. Com base nos valores de Km apresentados, conclui-se que a enzima anidrase carbônica apresenta afinidade por ambas as espécies, mas apresenta especificidade pelo CO2, pois quanto menor o Km, maior a especificidade pelo substrato. Isso é explicado pelo fato de que, quanto maior a especificidade, menor será a quantidade de substrato necessária para atingir a metade de Vmáx, pois uma pequena quantidade de substrato já é suficiente para ocorrer o choque efeito.
· O que é velocidade máxima? 
A velocidade máxima de uma reação é caracterizada quando a velocidade inicial desta atinge o que chamados de platô, ou seja, mesmo colocando maior quantidade de substrato não haverá o aumento da velocidade da reação. Isso é explicado devido a completa saturação das enzimas, ou seja, todos os sítios ativos das enzimas estão ocupados. Em Vomáx, a concentração de enzimas total (Et) é igual a concentração de ES, pois não há enzimas livres, devido a todos os sítios ativos estarem ligados à substratos
. • O que é estado estacionário? O que acontece nesse momento?
 O estado estacionário é aquele momento em que a concentração do complexo enzima-substrato se mantém constante. Para que isso ocorra há necessidade de substrato suficiente, ou seja concentração saturante para a concentração saturada. Assim, no estado estacionário todas as enzimas estão ligadas ao substrato, caracterizando um momento de velocidade máxima. Desse modo a reação está ocorrendo e a velocidade de formação do complexo ES é igual a velocidade de quebra do mesmo. Vformação (K1) = Vquebra (K-1 + K2). É nesse momento que podemos falar que a concentração de enzima total é igual a concentração do complexo enzima substrato, pois não há enzimas livres. Logo, Vomáx=K2[Et].
 • O que é Km? Por que determiná-lo? 
O Km (constante de Michaellis) é definida como a concentração de substrato que corresponde à metade de Vomáx. É data em concentração molar, e quanto menor for, maior é a especificidade, informando a relação entre enzima e substrato. Portanto, diz a quantidade mínima de substrato necessária para atingir metade de Vmáx, através de choques efetivos. Logo, quanto maior a especificidade, menor quantidade de substrato é necessária, e quanto menor a especificidade, maior a quantidade de substrato necessária. É importante determinar Km pois, é essa constante que permite a comparação de enzimas em tecidos diferentes, em organismos diferentes, além de possibilitar a avaliaçãoda especificidade de uma enzima ao seu ligante (substrato): quanto maior Km menor a especificidade. Também permite determinar Vomáx, que dá uma medida de [Et] no meio. 
• Inibição competitiva: Na inibição competitiva o inibidor se liga na enzima, em uma região que impede a ligação do substrato ao sítio ativo, caracterizando seu nome pois ocorre uma competição. O Vomáx permanece o mesmo, e o Km aumenta. O Vomáx permanece o mesmo pois não estamos tirando enzimas, apenas modificando a concentração de substrato, logo irá demorar mais para a formação do complexo ES, porém uma vez formado o Vmáx será o mesmo, pois todos os sítios da enzima foram ocupados. Ocorre um deslocamento de equilíbrios. O Km aumento pois aumentamos a concentração de substrato, para amenizar o inibidor, e sabemos que quanto maior for a concentração de substrato, maior será o valor de Km. 
Quanto ao inibidor: O inibidor pode ter uma estrutura semelhante à do substrato; A estrutura do inibidor pode bloquear a região de ligação Enzima-substrato (sítio ativo); Pode ocorrer a compartilhamento de pontos de ligação; O inibidor pode causar mudanças conformacionais que impede a ligação do substrato, ou seja, ou um ou outro.
 • Inibição incompetitiva: Nesse tipo de inibição o complexo ES já foi formado, gerando uma conformação adequada para a ligação do inibidor. Deste modo, podemos falar que o inibidor “Retira” unidades de enzimas do meio. O Vomáx e o Km diminuem. Isso acontece devido a diminuição de enzimas do meio, por causa da ação do inibidor, desse modo menor quantidade de substrato é necessária para alcançar o Vomáx, ocorrendo também a diminuição do Km.
 • Inibição mista: É caracterizada como uma mistura de inibições, onde o inibidor pode atuar na enzima ligada ou não ao substrato. Vomáx diminui e Km aumenta. O valor de Km aumenta devido a maior concentração de substrato, e o valor de Vmáx diminui devido a diminuição de enzimas do meio. As inibições mista, competitiva e incompetitiva são caracterizadas como inibições reversíveis. Nas inibições irreversíveis o inibidor de liga de maneira irreversíveis (de modo covalente em resíduos de aminoácidos), logo a enzima não apresenta mais capacidade de transformação. Pensando em uma rota metabólica, caso a inibição irreversível aconteça, há necessidade de espera para a síntese de novas enzimas, ou seja, dependemos da velocidade de síntese.
CARBO
Relacione a estrutura dos polissacarídeos com a função estrutural e de armazenamento.
 Os polissacarídeos são polímeros com mais de 20 resíduos de monossacarídeos, que estão unidos covalentemente, por uma ligação chamada de glicosídica. Esses polímeros de açúcares podem ser diferenciados uns dos outros pelas unidades de açúcares que o formam, ou seja, os resíduos de monossacarídeos presentes em sua estrutura. Também são diferenciados pela sua forma estrutural, por suas ramificações e pelo tamanho de sua cadeia. Os polissacarídeos podem apresentar apenas um tipo de resíduo de monossacarídeo, que são aqueles classificados como homopolissacarídeos, ou que apresentam mais de um tipo de monossacarídeo, classificados como heteropolissacarídeos.
 A sua estrutura determina sua função que pode ser de armazenamento ou estrutural:
FUNÇAÔ X ESTRUTURA – armazenamento ou estrutural
 Os polissacarídeos de armazenamento são aqueles polímeros de monossacarídeos unidos por ligações glicosídicas α. As ligações glicosídicas α geram a formação de hélices, que possibilitando um maior empacotamento de resíduos de açúcares, sendo dessa forma uma vantagem estrutural para o armazenamento, explicando a sua função, ou seja, uma maior possibilidade de açúcar depositado.
 Os principais polissacarídeos de armazenamento são o amido e o glicogênio. O amido é resultado da união de dois polissacarídeos distintos, a amilopectina e a amilose. Além disso, os polissacarídeos de armazenamento, como o glicogênio e a amilopectina são bastante ramificados, sendo o glicogênio mais ramificado que a amilopectina. A alta ramificação desses polissacarídeos se dá pela necessidade de obtenção de energia de maneira rápida. Em outras palavras enzimas que desempenham esse papel, liberam os resíduos de glucose do polissacarídeo pela extremidade não redutora, portanto é benéfico em termos funcionais a grande quantidade de ramificações.
 Por outro lado, os polissacarídeos com função estruturais são aqueles polímeros de monossacarídeos unidos por ligações glicosídicas β. As ligações glicosídicas β geram cadeias lineares, sendo essas formadoras de polímeros estruturais. Dessa forma, os polissacarídeos com esse tipo de ligação são muito resistentes, sendo uma vantagem estrutural que explica sua função. 
Os principais polissacarídeos estruturais são a quitina e a celulose. Deve-se destacar que outro fator que contribui para a sua função é a insolubilidade a água, resultado do grande número de ligações de hidrogênio entre as cadeias esgota a capacidade para a formação de ligações de hidrogênio com a água.
• O que é o amido? Como podemos relacionar a sua estrutura com a sua função? 
O amido é um polissacarídeo de armazenamento em células vegetais, de ocorrência intracelular, onde forma agrupamentos. Ele é formado por polímeros de glucose, a amilose e a amilopectina. A estrutura da amilose pode ser descrita como uma cadeia longa, não ramificada, com resíduos de D-glucose em ligação glicosídica (α1→4), onde o carbono anomérico C-1 está ligado covalentemente ao C-4 de outro resíduo. A estrutura da amilopectina pode ser descrita como altamente ramificada, com resíduos de D-glucose em ligação glicosídica (α1→4) na sua cadeia principal, e com resíduos de D-Glucose em ligação glicosídica (α1→6) formando as ramificações. Ou seja, o carbono anomérico C-1 está ligado covalentemente ao C-4 de outro resíduo na cadeia principal e o carbono anomérico C-1 de outro monossacarídeo está ligado covalentemente na cadeia principal ao C-6 na forma de ramificação. Observando a estrutura do amido, com seus resíduos de monossacarídeos de Glucose, podemos encontrar vários grupos hidroxila (-OH), o que faz com que essa molécula seja extremamente hidratada, ou seja, a água forma ligações de hidrogênio com esses grupos -OH. A amilose e a amilopectina ocorrem em agrupamentos nos grânulos de amido, e observando sua estrutura podemos dizer que os carbonos anoméricos α geram hélices, que possibilitam o empacotamento, podendo desta forma ser explicado a sua função de armazenamento/reserva, devido a possibilidade de ter maior quantidade de açúcar depositado. Os resíduos de glucose presente nas extremidades não redutoras das ramificações são removidos enzimaticamente para a produção de energia. Com a presença de várias extremidades, várias enzimas podem atuar aumentando dessa forma a velocidade dessa remoção de resíduos e explicando o motivo da presença das ramificações, que é conseguir açúcar de uma forma mais rápida. 
• O que é o glicogênio? Como podemos relacionar a sua estrutura com a sua função? 
O glicogênio em um polissacarídeo de armazenamento em células animais, de ocorrência intracelular, onde forma agrupamentos no fígado e no músculo esquelético. O glicogênio é um polímero de resíduos de D-glucose em ligação glicosídica (α1→4) na sua cadeia principal, e com resíduos de D-glucose em ligação glicosídica (α1→6) formando as ramificações. Ou seja, o carbono anomérico C-1 está ligado covalentemente ao C-4 de outro resíduo na cadeia principal e o carbono anomérico C-1 de outro monossacarídeo está ligado covalentemente na cadeia principal ao C-6 na forma de ramificação. Observando a estrutura do glicogênio, com seus resíduos de monossacarídeos de Glucose, podemos encontrar vários grupos hidroxila (-OH), o que faz com que essa molécula seja extremamente hidratada, ou seja, a água forma ligações com esses grupos -OH. O glicogênio nos hepatócitos é encontrado em grandes grânulos, que contém agrupamentos de grânulos menores. Sabendo disso, podemos dizer que os carbonos anoméricos α geram hélices, que possibilitam esse empacotamento, podendo dessaforma ser explicado a sua função de armazenamento/reverva, devido a possibilidade de ter maior quantidade de açúcar depositado. Os resíduos de glucose presente nas extremidades não redutoras das ramificações são removidos enzimaticamente para a produção de energia. Com a presença de várias extremidades, várias enzimas podem atuar aumentando dessa forma a velocidade dessa remoção de resíduos e explicando o motivo da presença das ramificações que é conseguir açúcar de uma forma mais rápida. Em outras palavras, quanto mais ramificado, mais extremidades não redutoras estão presentes, logo há possibilidade de obtenção mais rápida de glucose, caracterizando desta forma a função do glicogênio. Essa é uma estratégia do organismo para recuperar a glicemia mais rápido, e claro, para utilizar a energia contida na molécula de forma mais rápida no exercício físico.
 • Por que não armazenar glucose em sua forma monomérica? A glucose é armazenada em animais na forma de glicogênio, isso é explicado devido a osmolaridade. Se a glucose não fosse armazenada na forma de grânulos a concentração de glucose seria maior, gerando dessa a forma entrada de água na célula por osmose, o que poderia causar uma ruptura celular. Além disso, uma concentração de glucose no espaço intracelular dificultaria a entrada dessa molécula por transporte para dentro da célula, devido ao gradiente de concentração, o que em níveis energéticos é extremamente desfavorável.
 • O que são dextranas? Como podemos relacionar a sua estrutura com a sua função? 
As dextranas são polissacarídeos de bactérias e leveduras. São polímeros de D-glucose em ligação glicosídica (α1→6) em sua cadeia principal, e ligações glicosídicas (α1→3) formando as ramificações (algumas também têm ramificações (α1→2) e (α1→4)). A placa dentária, formada por bactérias que crescem na superfície dos dentes, é rica em dextranas, as moléculas adesivas que permitem às bactérias se grudarem nos dentes e umas as outras. As dextranas também fornecem uma fonte de glucose para o metabolismo bacteriano. • O que é a celulose? Como podemos relacionar a sua estrutura com a sua função? A celulose é um homopolissacarídeo estrutural encontrado na parede celular de todas as plantas (caules, troncos e porções amadeiradas). A estrutura da celulose pode ser descrita como uma cadeia linear, não ramificada, com resíduos de D-glucose em ligação glicosídica (β1→4), onde o carbono anomérico C-1 está ligado covalentemente ao C-4 de outro resíduo. Sabendo que os resíduos de D-glucose estão unidos por ligações glicosídicas (β1→4), podemos destacar que os carbonos anoméricos β geram cadeias lineares, sendo essas formadoras de polímeros de açúcares estruturais. Desta forma, podemos destacar que esse polissacarídeo é muito resistente e insolúvel em água, isso também é gerado pelas ligações de hidrogênio intracadeias e intercadeias, ou seja, as fibras formadas possuem interações entre elas, as quais as estabilizam e constroem as redes de celulose, as microfibrilas. O conteúdo de água desse material é baixo, uma vez que o grande número de ligações de hidrogênio entre as cadeias esgota a capacidade para a formação de ligações de hidrogênio com a água. • O que é a quitina? Como podemos relacionar a sua estrutura com a sua função? A quitina é um homopolissacarídeo estrutural sendo o principal componente dos exoesqueletos duros de artrópodes. A estrutura da quitina pode ser descrita como uma cadeia linear, não ramificada, com resíduos de N-acetilglicosamina em ligações glicosídicas (β1→4), onde o carbono anomérico C1 está ligado covalentemente ao C-4 de outro resíduo. A única diferença química desse polissacarídeo para a celulose é a substituição de um grupo hidroxila em C-2 por um grupo amina acetilado.
 • Quais são os fatores que influenciam o enovelamento de polissacarídeos? Explique.
 As estruturas tridimensionais dos polissacarídeos são estabilizadas de forma semelhante aos peptídeos. Ou seja, interações fracas intramoleculares ou intermolecures estabilizam essas estruturas, como: ligações de hidrogênios (os polissacarídeos possuem bastante grupos hidroxila em suas estruturas, logo essas ligações apresentam bastante influência), interações hidrofóbicas, interações de Van der Waals e interações eletrostáticas (para aqueles polissacarídeos formados com resíduos que possuem carga). A ligação glicosídica, que une os átomos de carbono dos ciclos possui uma livre rotação ao redor de ambas as ligações C-O que ligam os resíduos. Essa rotação ao redor de cada ligação é limitada pelo impedimento estérico gerado pelos substituintes. Portanto, pode-se dizer que o volume do ciclo e seus substituintes e os efeitos eletrônicos no carbono anomérico constringem os ângulos phi e psi, desta forma, algumas conformações são mais estáveis do que outras.
Metodos Carbo
Pra açúcar redutor:
DNS O método do DNs quantifica a presença de açucares redutores, ou seja, carboidratos que possuem a hidroxila do carbono anomérico livre, já que esses conseguem se interconverter em sua forma linear e serem oxidados. A reação acontece quando na presença de base o açúcar redutor presente na solução reduz o ácido dinitrossalicílico, produzindo um composto colorido.
Benedict Método quantitativo que analisa a quantidade de açucares redutores na amostra, ou seja, carboidratos que possuem a hidroxila do carbono livre para sofrer interconversão, possibilitando que o açúcar se abra em sua forma linear e possa ser oxidado. A reação ocorre quando em aquecimento o carboidrato com o grupamento redutor reduz o íon de cobre e se oxida, formando um precipitado colorido (vermelho), a intensidade cor do precipitado depende do conteúdo de açúcar redutor. Dessa forma, a concentração resultante é referente a quantidade de açucares redutores na amostra.
Ferricianeto
Somoggi-nelson
Dubois Método quantitativo utilizado para mensurar a quantidade de açucares totais neutros. A reação acontece, 1º pela desidratação da amostra pelo ácido sulfúrico H2SO4 e a subsequente complexação dos produtos formados com fenol, produzindo um composto colorido. A adição do fenol deve ocorrer antes do ácido para não carbonizar a amostra.
Lugol O teste com lugol detecta a presença de açucares em conformação de alfa hélice. É um teste qualitativo, pois apenas confirma ou nega a presença de carboidratos que podem formar hélice. Na maioria das vezes é utilizado na detecção de amido, mas também pode ser utilizado para analisar a presença de amilopectina e glicogênio (mas a cor resultante será mais fraca, devido ao grande número de ramificações que prejudicam a formação de hélice). A reação acontece quando o íon iodeto entra na cavidade da hélice e forma um complexo de coloração azul.