caseina e proteinas do leite

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UNIVERSIDADE ESTADUAL DO CENTRO-OESTE – UNICENTRO 
Campus CEDETEG 
Setor de Ciências da Saúde 
Departamento de Nutrição 
Disciplina: Bioquímica de Alimentos 
 Professora: Karina Czaikoski 
 
 
 
 
 
 
 Trabalho sobre: Propriedades da caseína e proteínas do soro do leite 
 
 
 
 
 
 
Trabalho a ser entregue a 
 Professora Karina, na disciplina de 
 Bioquímica de Alimentos para 
 obtenção de nota parcial do 2º semestre. 
 
 
 
 
Mari Angela das Neves 
 
 
 
 
 
Guarapuava-Pr 
2021 
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Departamento de Nutrição 
Disciplina: Bioquímica de Alimentos 
 Professora: Karina Czaikoski 
 
As caseínas são as principais proteínas do leite, podendo chegar a 80% do 
conteúdo proteico, pertence ao grupo das fosfoproteinas, e é composta por 
aminoácidos essenciais como triptofano, arginina, leucina, lisina, valina, entre 
outros, consistem de quatro proteínas principais: αs1-, αs2-, β- e κcaseína, e 8% 
de fosfato de cálcio coloidal aproximadamente (Dalgleish, 2011), possui regiões 
hidrofílicas e hidrofóbicas, sendo classificada assim como anfipática. a cor 
branca, a estabilidade ao calor, ao etanol e a coagulação pelo coalho, são 
devidos às propriedades das micelas de caseína, diferentemente das outras 
proteínas não sofre desnaturação com o aumento da temperatura, por isso os 
tratamentos térmicos do leite como leite pasteurizado e UHT podem ser 
utilizados, assim como a fabricação de queijo e iogurte, sua principal função é 
fornecer aminoácidos essenciais ( aqueles que não podem ser produzidos pelo 
corpo) e micronutrientes como cálcio e fósforo ao organismo para manutenção 
da homeostase corporal e desenvolvimento saudável, possui sequências 
fosforiladas que interagem com fosfato de cálcio, sendo possível sequestrar 
fosfato de cálcio através delas, além disso ajuda o cálcio a passar pelas 
glândulas mamárias sem que ocorra a calcificação, elas geralmente estão em 
forma de micelas, que são as responsáveis pela ótima estabilidade térmica do 
leite, na parte interna nas micelas de caseína encontra-se as proteínas : αs1-, 
αs2-, β- caseína, já a K-caseína é encontrada na superfície das micelas das 
caseínas, em níveis baixos de cálcio ocorre a precipitação da caseína αs1, 
enquanto a caseína αs2 é mais sensível à precipitação pelo Ca2+, 
diferentemente das outras caseínas, a K-caseína é uma glicoproteína e possui 
apenas um grupo fosfoserina, sendo, portanto, estável na presença de íons de 
cálcio e assumindo importante papel na estabilidade da micela de caseína. Por 
ser mais fosforilada que a κ-caseína, a β-caseína é mais sensível a altas 
concentrações de sais de cálcio, mesmo sendo menos sensível a precipitação 
com cálcio do que as caseínas α. 
 
1. Fatores que alteram a estabilidade das micelas de caseína 
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Disciplina: Bioquímica de Alimentos 
 Professora: Karina Czaikoski 
 
 
• Hidrolise enzimática: A K-caseína é hidrolisada por proteases 
selecionadas, como os coalhos, que fazem parte da indústria de 
queijos, a hidrólise enzimática ocorre através das endopeptidases, 
que hidrolisam a ligação peptídica entre a fenilalanina e a 
metionina da cadeia peptídica da κ-caseína, eliminando a 
capacidade estabilizante e gerando como produtos uma porção 
hidrofóbica e uma hidrofílica chamada glicomacropeptídeo, 
provocando a desestabilização da micela e a precipitação da 
caseína do leite, essa hidrolise resulta na diminuição do peso 
molecular, aumento dos grupos ionizáveis. Essa hidrólise da K-
caseína desestabiliza as micelas, que coagulam, o que pode ser 
associado à gelatinização do leite Ultra Alta Temperatura, que é 
considerado um problema pois afeta a qualidade do leite. 
• Temperatura e PH: O leite possui estabilidade térmica pois é 
resistente aos processamentos com temperaturas elevadas, sem 
coagulação visível ou gelatinização. A coagulação do leite por 
aquecimento prolongado a altas temperaturas é uma consequência 
da perda de estabilidade das micelas de caseína, onde ocorre 
várias mudanças físicas e químicas dos componentes, em altas 
temperaturas a quantidade de fosfato de cálcio associado às 
micelas aumenta e ocorre dissociação da κ-caseína, diminuindo a 
estabilidade. O pH é um fator importante para se determinar a 
estabilidade do leite, em pH abaixo de 6,2 a estabilidade térmica 
do leite é muito baixa, mínima,o cálcio iônico no leite se eleva, 
aumentando a chance de ocorrer a precipitação, essa acidificação 
reduz a carga e a hidratação das proteínas e as ligações que 
mantêm as micelas de caseína juntas são mais fracas e escassas 
a pH 5,2 ou 5,3. 
• Concentrações de Ca2+ e etanol: O aumento de Ca2+ no leite 
diminui a capacidade da caseína em manter sua estrutura física, 
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ocorre a desestruturação micelar e consequente aumento da área 
hidrofóbica das mesmas, o que determina maior agregação das 
micelas. A adição de etanol ao leite provoca várias alterações nas 
micelas de caseína, como o colapso da camada de κ-caseína, a 
redução na carga micelar e a precipitação do fosfato de cálcio, que 
colaboram para a redução da estabilidade micelar da K-caseína, 
leite instável ao álcool é rejeitado pelo laticínio, pois o aumento da 
temperatura durante o processamento térmico pode promover a 
coagulação do leite. 
 
2.Proteinas do soro 
Cerca de 20% do nitrogênio proteico do leite de vaca aparece em forma de 
proteínas do soro. Essas substâncias são solúveis a pH 4,6. Possuem alto valor 
biológico sendo nutritivas e funcionais, geralmente a indústria alimentícia extrai 
essas proteínas do leite e principalmente do soro, que é o resultado do 
processamento de queijos ou manteigas. as principais e mais abundantes 
proteínas do soro no leite de vaca são: β-lactoglobulina, a α-lactoalbumina, as 
imunoglobulinas e a soroalbumina bovina. 
• β-lactoglobulina representa 50% das proteínas do soro do leite de vaca, 
enquanto no leite materno é escasso, contém 5 resíduos de cisteína, 
formando duas pontes dissulfeto que proporcionam sua forma globular. 
Portanto, fica livre um resto cisteínico com um grupo –SH livre capaz de 
reagir com outros. Não possui função biológica reconhecida, alguns 
autores afirmam que ela age como transportador de vitamina A, resiste à 
ação de ácidos e enzimas proteolíticas presentes no estômago, sendo, 
portanto, absorvida no intestino delgado. 
• α-lactoalbumina: Representa 20% das proteínas do soro do leite bovino, 
e é a mais abundante no leite humano, sua função biológica é fazer parte 
do sistema enzimático responsável pela síntese da lactose (UDP-
galactose + D-glucose→ lactose + UDP) essa reação é catalisada pela 
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lactose sintetase, composta de duas proteínas. A parte A, uma galactosil 
transferase inespecífica, e a parte B (a α-lactoalbumina), que torna 
específica a parte A, fazendo com que se transfiram exclusivamente 
galactoses a moléculas de glicose. É sensível a relação existente entre a 
concentração dessa proteína e a da lactose no leite; ou seja, em leites 
muito ricos em α-lactoalbumina encontra-se sempre elevada proporção 
de lactose, possui fácil e rápida digestão. 
• Soroalbumina bovina: Esta proteína é originada do sangue, sua 
concentração costuma oscilar entre 0,1 e 0,4 g/L de leite. Não possui 
função conhecida.• Imunoglobulinas Até 10% do colostro pode ser formado por estas 
proteínas. No leite, podem atingir concentrações de 0,6 a 1,0 g/L. As 
imunoglobulinas presentes no leite são a IgA, a IgG e a IgM. 
 
3. Desnaturação térmica das soro proteínas do leite 
As proteínas do soro não são muitos estáveis termicamente como as caseínas, 
algumas tem mais estabilidades que outras, A α-lactoalbumina, se desnatura 
quase totalmente após tratamento de 30 minutos a 90°C. A β-lactoglobulina ao 
ser tratada termicamente as moléculas começam a soltar-se ao se atingir 65°C, 
ocasião em que se rompem suas ligações dissulfeto. A presença de grupos SH 
livres permite a formação de novas ligações, isto é, formam-se polímeros de 
tamanho pequeno. À medida que a temperatura continua aumentando, os 
pequenos polímeros formados podem reagir uns com os outros de forma 
inespecífica. Se o leite sofre o tratamento térmico, a desnaturação ocorre da 
mesma forma, mas, nesse caso, a β-lactoglobulina deposita-se sobre a micela, 
ancorando-se firmemente mediante ligações dissulfeto com os restos –SH livres 
da κ-caseína. Com isso modificam-se as propriedades da micela, dificultando-se 
a coagulação por quimosina e formando uma coalhada mais mole. Ao mesmo 
tempo, dificulta-se a geleificação do leite durante sua concentração. 
 
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Referências bibliográficas 
BRASIL, Rafaella Belchior. ESTRUTURA E ESTABILIDADE DAS MICELAS DE 
CASEÍNA DO LEITE BOVINO. Universidade Federal de Goiás; Ciência Animal 
25 (2): 71-80, 2015. Disponível em: 
http://www.uece.br/cienciaanimal/dmdocuments/artigo06_2015_2.pdf 
CARACTERÍSTICAS GERAIS DO LEITE E COMPONENTES FUNDAMENTAIS 
-https://staticssubmarino.b2w.io/sherlock/books/firstChapter/273715.pdf 
 
 
http://www.uece.br/cienciaanimal/dmdocuments/artigo06_2015_2.pdf