Proteínas - Bioquímica dos alimentos - Estudo Dirigido

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1. Explique o que significa conjunto (pool) de aminoácidos circulantes e
quais os destinos que estes aminoácidos podem tomar?
Taxa de fornecimento de aminoácidos que circulam no corpo, pelo sangue, e que
estão prontos para serem utilizados quando precisos, na renovação de proteínas,
biossíntese de nucleotídeos, no processo de gliconeogênese e formação de corpos
cetônicos.
2. Que situações que podem contribuir para aumentar ou diminuir o pool
de aminoácidos circulantes?
Dieta rica ou pobre em proteína, pois elas vão afetar o balanço nitrogenado. Assim
como jejum prolongado, desnutrição crônica, diabetes melitos não tratada, gravidez,
que fazem com que o balanço nitrogenado mude e deixe de estar em equilíbrio
passando a ser negativo ou positivo
3. Diferencie aminoácidos essenciais dos não-essenciais e cite exemplos
de cada;
Aminoácidos essenciais não são sintetizados por células do corpo humano, logo
precisamos obtê-las em nossa alimentação. Ex: Isoleucina, leucina, valina.
Aminoácidos não essenciais são aqueles sintetizados por células do nosso corpo a
partir dos aminoácidos essenciais. Ex: Alanina, asparagina, glicina.
4. O que são reações de transaminação e reações de desaminação
oxidativa dos aminoácidos? Qual a importância do piridoxal fosfato
(Vitamina B6) e do par αcetoglutarato/glutamato nestas reações?
Transaminação: Transferência de um grupo amino de um aminoácido para outra
molécula (cadeia carbonada), virando um alfa cetoácido.
Desaminação: liberação de amônia por um aminoácido virando alfa cetoácido, e
formando ureia.
Piridoxal fosfato: Forma ativa da vitamina B6, compõe a parte não proteica de uma
transaminase, responsável pela transferência de grupo amino na reação de
transaminação.
Alfa-cetoglutarato/glutamato: servem para transportar a amônia catabólica para o
fígado, metabolizar inativando essa amônia tóxica em forma de ureia para ser
excretada. Podendo também, essa amônia, ser transportada (inativada) para os rins
para ser excretada na forma de amônia mesmo (menor quantidade).
5. O que significam as expressões “excreção de nitrogênio alfa-amino” e
“amônia catabólica”? Qual o destino do grupo α-amino gerados nas
reações de transaminação e de desaminação?
Excreção de nitrogênio alfa-amino: Alfa-amino entra no ciclo da ureia
Amônia catabólica: substância resultante do catabolismo de proteínas e seu destino
é biossíntese de nucleotídeos, aminoácidos, amônia biológica e carbamoil fosfato
dando início ao ciclo da ureia.
6. A desaminação oxidativa dos aminoácidos produz íon amônio (NH4+), o
qual em concentrações elevadas é tóxica para o organismo, no pH
sanguíneo. Como o músculo esquelético se livra da amônia assim
gerada?
O músculo esquelético se livra da amônia catabólica através do ciclo
Glicose-alanina ou transportando esta através da glutamina.
7. Explique o ciclo da glicose alanina e a sua importância metabólica.
No ciclo Glicose-alanina vai haver o transporte dos grupos amino para o fígado de
uma forma não tóxica. Nos músculos quando é requerido o catabolismo, ocorre a
degradação dos aminoácidos para empregá-los como uma forma de combustível, os
grupos amino são transferidos por transaminação, onde o piruvato, produto da
glicólise, une-se ao glutamato (que é tamponante de amônia catabólica) originando
a alanina. A alanina transporta esses grupos aminos inativos pelo plasma sem
alterar o ph sanguíneo. Chegando no fígado ocorre outra transaminação, o
alfa-cetoglutarato capta o grupo amino se transformando em glutamato e liberando o
piruvato que pode realizar gliconeogênese. O glutamato prossegue transferindo o
grupo amino para o oxaloacetato que ao captar a amônia se transforma em
aspartato que entra no ciclo da ureia.
8. Explique a importância da glutamina como forma de armazenamento
temporário e de transporte da amônia dos tecidos periféricos para o
fígado.
A glutamina é um aminoácido que faz o transporte de amônia catabólica com mais
eficiência, pois comporta 2 grupamentos amino. Ela é a mais abundante no plasma
sanguíneo e age transportando a amônia dos tecidos para o fígado para ser
metabolizada e excretada na forma de ureia. A glutamina também apresenta outras
funções como trabalhar na proliferação e desenvolvimento de células, em especial
do sistema imune, o balanço acidobásico, o transporte da amônia entre os tecidos, a
doação de esqueletos de carbono para a gliconeogênese.
9. Quais os aminoácidos cujas cadeias carbonadas (alfa aminoácidos)
podem ser oxidadas até CO2 e H2O diretamente no ciclo dos ácidos
tricarboxílicos?
Os aminoácidos cetogênicos que dão origem ao Acetil-CoA. Isoleucina, leucina,
valina e treonina.
10.Quais os aminoácidos considerados glicogenéticos e cetogenéticos?
Alanina, cisteína, glicina, serina, treonina e triptofano.
11. derivados de intermediários do ciclo dos ácidos tricarboxílicos (ciclo de
Krebs)?
O intermediário do ciclo de Krebs quando sofre uma reação de transaminação se
transforma em glutamato que serve como tamponante da amônia catabólica dando
origem à glutamina.
12.Relacione o ciclo da ureia como ciclo de Krebs.
O fumarato, produto do ciclo da ureia, é usado no ciclo de Krebs e acaba
produzindo um NADH, que na cadeia de transporte de elétrons gera energia.
13.Descreva o ciclo da ureia.
A síntese se inicia na matriz mitocondrial, quando o amônio se funde com o CO2
(bicarbonato) formando carbamoil-fostato consumindo duas moléculas de ATP. O
carbamoil-fosfato se une com a ornitina, perde um fosfato inorgânico, originando a
citrulina que vai para o citosol e reage com aspartato, formando arginino-succinato,
este se decompõe em arginina e fumarato, a arginina é hidrolisada, produzindo
ureia e regenerando ornitina, que retorna à mitocôndria, fechando o ciclo da ureia.
14.Calcule o balanço energético da síntese de um mol de ureia.
A síntese de uma molécula de ureia consome quatro ligações fosfato ricas em
energia. Todavia, o aspartato consumido no ciclo da ureia pode ser regenerado pelo
fumarato formado nesta via. O fumarato pode ser convertido a oxaloacetato, por
transaminação, forma aspartato. Este acoplamento inclui a produção de 1NADH, na
reação da malato desidrogenase, a partir do qual são sintetizados 3 ATP na
fosforilação oxidativa. Assim, no cômputo geral há gasto de apenas uma ligação rica
em energia para a síntese de ureia.
15.Analise as consequências metabólica da ingestão de dietas com baixo
teor de carboidratos no metabolismo proteico
A ingestão baixa de carboidratos afeta o metabolismo proteico, pois há uma
dificuldade na absorção de carboidratos devido a falta de insulina, baixa a glicose
sanguínea que acaba estimulando a gliconeogênese, que por sua vez aumenta a
degradação de proteína muscular para repor o pool de aminoácidos circulantes,
resultando no aumento do metabolismo e aceleração do ciclo da ureia.
16.Compare o valor nutricional das proteínas de origem animal com o das
proteínas de origem vegetal.
As proteínas de origem animal, em geral, têm maior valor nutricional. Tendo em vista
sua maior composição de aminoácidos.
17.Analise a situação do balanço nitrogenado e do metabolismo proteico
na diabetes não –tratada;
Na diabetes não tratada há a degradação de proteínas musculares para repor o pool
de aminoácidos circulantes que estão sendo utilizados na gliconeogênese. Isso
resulta num aumento do metabolismo proteico, aumento do ciclo da ureia e um
balanço nitrogenado negativo (excreção maior que ingestão).
18.Por que as necessidades de proteínas em praticantes de musculação
com treino intenso estão acima de 0,8g/kg de peso/dia em relação a um
indivíduo sedentário?
Pois as proteínas ingeridas têm um destino de construção muscular e de fornecer
energia ao músculo, quando esse está sem glicogênio (evitando catabolismo).
19.Analise as consequências metabólicas da ingestão de suplementos
proteicos por indivíduos com balanço energético em equilíbrio com
treino diário leve de 30 minutos e ingestão diária de 0,8 g/kg de peso/;
Essa ingestãosuperior de proteínas resultará no aumento do ciclo da ureia,
aumento da excreção de ureia e aumento da amônia catabólica.
20.Comente sobre o valor nutricional dos tipos de proteínas presentes em
suplementos nutricionais comerciais bem como as bases metabólicas
da suplementação com proteínas no contexto da resposta ao exercício.
Whey e Caseína: derivados do soro do leite, como valor nutricional apresentam
aminoácidos essenciais e não essenciais, variando de acordo com o produto
adquirido. O intuito é abastecer o pool de aminoácidos presentes no organismo
atuando de maneira diferente.
O whey apresenta mais rápida absorção, estando em maior abundância no sangue
em curto tempo, porém em curto período, contribuindo com a síntese proteica,
diferente da Caseína que apesar de ter uma absorção mais lenta, encontra-se em
um maior período no sangue, porém em menor quantidade, contribuindo com a
redução de degradação das proteínas pelo organismo devido a reabastecimento do
pool de AA livre.
Albumina é uma proteína derivada da clara do ovo, que apresenta uma absorção
mais lenta, ela age no processo inflamatório do organismo, devido sua circulação no
sangue e serve de carreador de hormônios no corpo.
BCAA - dentre os aminoácidos essenciais, estão os três aminoácidos de cadeia
ramificada (ACR ou BCAA) leucina, valina e isoleucina. Na literatura possuem
efeitos terapêuticos, podendo atenuar a perda de massa magra durante a redução
de massa corporal; propiciam efeitos benéficos no tratamento de patologias
hepáticas e renais. Porém os estudos ainda são contraditórios quando relacionados
ao exercício físico, eles são indicados para exercícios intensos de grande duração,
em conjunto com fontes de carboidrato para redução da degradação de
aminoácidos e reposição energética.