Bioquímica dos Alimentos_Aminoácidos e Proteínas

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Property Camilla Nunes
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INTRODUÇÃO
Qual a estrutura dos aminoácidos e a sua relação com a síntese proteica?
Qual o papel das proteínas em nosso metabolismo?
Quais são os principais destinos metabólicos das proteínas das carnes que comemos?
Quais são as principais consequências da deficiência e do excesso de proteína dietética?
De que forma as proteínas podem ser utilizadas como biomarcadores?
Entendimento de conceito, classificação de função dos aminoácidos e das proteínas. 
Processos que a proteína dietética passa (digestão até os principais destinos metabólicos dos aminoácidos) 
Metabolismo do nitrogênio - de que forma o organismo tampona os compostos tóxicos provenientes desse elemento químico. 
Biomarcadores proteicos e a sua aplicabilidade.
→ Ao final, teremos o entendimento sobre fontes alimentares, conceitos, classificações, funções, metabolismo e aplicação prática dos 
aminoácidos e das proteínas.
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Os aminoácidos foram os primeiros nutrientes a serem considerados essenciais ao nosso organismo, fazendo parte da estrutura das proteínas. 
AMINOÁCIDOS
O termo aminoácidos está relacionado à estrutura química geral dele, ou seja, todos eles possuem um grupamento ácido carboxílico (-COOH), 
um grupamento amino (-NH2) ligado ao carbono alfa (a) em uma configuração L, um átomo de hidrogênio (-H), e um grupamento químico 
chamado de cadeia lateral (-R) que é diferente para cada aminoácido.
Todos os aminoácidos sintetizados pelos mamíferos são aminoácidos a, ou seja, o grupamento amino está ligado ao carbono a e todos têm 
configuração L, porque o grupamento ácido carboxílico está à esquerda e no topo da estrutura química dos aminoácidos.
@September 1, 2021 1:54 PM
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🗯 A configuração L é necessária, pois, para que uma proteína possa ser sintetizada são necessários 20 aminoácidos ligados por meio 
da ligação de peptídica a qual ocorre entre o grupamento ácido carboxílico de um aminoácido com o grupamento amino de outro 
aminoácido. 
➡ Característica interessante: porque quando desenvolvemos dietas enterais ou suplementos, precisamos acrescentar os 
aminoácidos, exclusivamente, com configuração L. É por isso que nos rótulos dos suplementos lemos, por exemplo, L-leucina.
Bioquimicamente, os aminoácidos são classificados com base na estrutura química da sua cadeia lateral (-R) que é distinta entre eles.
A cadeia lateral é o grupo funcional que constitui os principais determinantes da estrutura e função dos aminoácidos e das proteínas, assim 
como da carga elétrica de ambos. Nutricionalmente, os aminoácidos podem ser classificados como essenciais, não essenciais e 
condicionalmente essenciais (TIRAPEGUI et al., 2006).
Ou seja, aqueles aminoácidos que não podem ser sintetizados pelo corpo humano a partir de substâncias ordinariamente disponíveis para as 
células em uma velocidade proporcional à demanda para atender ao crescimento normal.
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PROTEÍNAS
São consideradas os polímeros estruturais e funcionais dos sistemas vivos. Isto porque elas desenvolvem diversas funções no organismo 
humano – nossos sistemas são constituídos por proteínas - por exemplo, a membrana de todas as células contém proteína em sua estrutura. 
Todas as enzimas são proteínas; os neurotransmissores são considerados compostos essenciais que contêm nitrogênio; a maioria dos 
hormônios são peptídeos; o sistema muscular cardíaco e esquelético são constituídos de proteínas; as imunoglobulinas (anticorpos) são 
proteínas entre outros exemplos.
Cerca de 17% do peso do corpo humano é composto por proteínas distribuídas nos tecidos, e que exercem diversas funções em nosso 
organismo, destaque para a função estrutural, enzimática, hormonal, de transporte, de imunidade e contrátil (DAMODARAN, 1996).
As proteínas podem ser classificadas conforme a estrutura e a qualidade nutricional. 
Quanto à estrutura: 
Primária: sequência linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas de forma covalente, sendo que as unidades 
aminoacídicas da cadeia peptídica são chamadas de resíduos de aminoácidos
Secundária: arranjo espacial dos átomos da cadeia polipeptídica em duas estruturas chamadas de a-hélice e folha pregueada beta 
(b) que são estabilizadas por pontes de hidrogênio
Exemplo: a-queratina dos cabelos e unhas, colágeno dos tendões e a matriz óssea
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Terciária: resultante do dobramento da cadeia polipeptídica resultante da interação de regiões com estrutura regular (a-hélice e 
folha pregueada-b), tornando-se estáveis pelas interações entre os grupos funcionais das cadeias laterais por ligações dissulfeto 
covalentes, pontes de hidrogênio, pontes salinas e interações hidrofóbicas
Exemplo: mioglobina (proteína que da a cor vermelha aos músculos) e a quimotripsina (enzima envolvida na digestão das 
proteínas)
Quaternária: formada por um complexo ou reunião de duas ou mais cadeias polipeptídicas separadas que são mantidas juntas por 
interações não covalentes ou, em alguns casos, covalentes
Exemplo: albumina
A qualidade de uma proteína refere-se à sua capacidade de fornecer os aminoácidos necessários para o organismo; e para uma 
alimentação adequada, refere-se à sua capacidade de fornecer aminoácidos em quantidade e qualidade necessárias para garantir o 
crescimento e a manutenção da saúde.
Quanto à qualidade nutricional das proteínas, podem ser classificadas em:
Completas
Parcialmente completas
Totalmente incompletas
➡ As proteínas de origem animal (carnes, produtos lácteos e ovos) são, em sua grande maioria, consideradas completas e utilizadas como 
referência, principalmente, em termos de composição de aminoácidos (qualidade), mas também fornecem grandes quantidades de 
aminoácidos.
➡ Os alimentos de origem vegetal são classificados, em sua grande maioria, como parcial ou totalmente incompletos, porque não 
conseguem fornecer os aminoácidos essenciais em quantidades adequadas. 
As leguminosas (feijões, lentilhas, grão-de-bico, soja e ervilhas) são as mais completas (20-40% de proteínas) eventualmente 
apresentando alguma deficiência em aminoácidos sulfurados, como a metionina e a cisteína.
Os cereais (trigo, milho, arroz) apresentam teor proteico menor do que as leguminosas (10-15% em média), sendo geralmente 
deficientes em lisina.
💡 É por essa razão que um dos pratos típicos do brasileiro - o arroz com feijão -, quando consumimos juntos (cereal e 
leguminosa), ou seja, na mesma refeição em proporções adequadas, garante o fornecimento de dois aminoácidos essenciais - 
a metionina (arroz) e a lisina (feijão).
DIGESTÃO E ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS
Principais rotas metabólicas que a proteína dietética passa, por exemplo, a proteína de um filé de peixe grelhado, desde o momento que a 
ingerimos até os principais destinos metabólicos dos aminoácidos provenientes da sua digestão.
DIGESTÃO E DIGESTIBILIDADE DAS PROTEÍNAS
💡 Uma característica única em relação à digestão dos macronutrientes (carboidratos, lipídios e proteínas), é que apenas para a digestão 
das proteínas as enzimas são sintetizadas como zimogênios (também chamadas de pró-enzimas) ou seja, na sua forma inativa, e no 
local onde acontece o processo digestivo (lúmen do estomago e do intestino delgado) as enzimas são transformadas em sua forma 
ativa.
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A digestão das proteínas, essencialmente, acontece em três locais:
1. Inicia-se no lúmen gástrico: as proteínas por ação da pepsina, transformam-se em peptídeos e até alguns aminoácidos livres. 
2. Após, no lúmen do duodeno: os peptídeos são digeridos pelas proteases pancreáticas (nome genérico dado a tripsina, quimotripsina, 
elastase e carboxipeptidase) resultando em tripeptídeos e dipeptídeos.
3. Por último, na superfície luminal borda em escova das células do epitélio do intestino delgado: os tripeptídeos e os dipeptídeos são 
digeridos pelas tripeptidases e dipeptidases, respectivamente em aminoácidos livres.
As proteínas dietéticas precisam ser desnaturadas antes de iniciar o processodigestivo no estômago. A desnaturação (Figura 2.6) consiste em 
alterar a conformação estrutural das proteínas em sua estrutura mais simples, como a primária (resíduos de aminoácidos linearmente), 
facilitando a ação das enzimas às ligações peptídicas durante a digestão. Dentre os principais agentes desnaturantes, temos o pH ácido ou muito 
básico, temperatura alta e solvente. Fisiologicamente, as proteínas são desnaturadas pelo suco gástrico no estômago, cujo pH está entre 1 e 2.
Senescência:
É aceito que o valor nutricional de uma proteína possa diferir substancialmente de acordo com a sua composição de aminoácidos essenciais 
e da sua digestibilidade. 
Assim, em humanos, a digestibilidade verdadeira corresponde ao nitrogênio ingerido (NI) menos a diferença entre o nitrogênio fecal (NF) e 
o nitrogênio endógeno metabólico (NEM), em que o NEM corresponde à perda obrigatória, a qual é da ordem de 20 mg de 
nitrogênio/kg/dia.
A qualidade de uma proteína pode ser expressa de acordo com o seu escore químico, sua razão de eficiência proteica (PER), seu valor 
biológico (VB) e o saldo de utilização proteica (NPU).
O escore químico é dependente da comparação com o conteúdo de aminoácidos indispensáveis presentes na ovoalbumina (ovo), que é 
utilizada como proteína de referência por ser considerada ideal e nutricionalmente completa.
Eficiência proteica (PER): Razão entre o ganho de massa corporal e a quantidade de proteína consumida;
Valor biológico (VB): Representa a fração de aminoácidos absorvidos pelo intestino que é retida no organismo;
Saldo de utilização proteica (NPU): significa a retenção de nitrogênio em relação a quantidade de nitrogênio consumido.
Desta forma, os valores de PER, VB e NPU dependem das propriedades tanto da proteína em questão, quanto das necessidades do 
indivíduo, enquanto o escore químico, refere-se somente à propriedade da proteína.
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💡 Desde 1991, a FAO e a OMS recomendaram como metodologia para avaliação da qualidade proteica dos alimentos o método 
conhecido por digestibilidade proteica corrigida pelo escore aminoacídico (do inglês, protein digestibility-coorect amino acid 
score – PDCAAS). 
Este método, considera a capacidade da proteína fornecer aminoácidos essenciais nas quantidades necessárias ao organismo 
humano para adequado crescimento e manutenção da saúde (FAO/WHO/UNU, 1985).
DIGESTÃO E DIGESTIBILIDADE DAS PROTEÍNAS
Após o processo digestivo de uma refeição que contenha proteína:
1. Os aminoácidos são absorvidos do lúmen do intestino delgado para dentro das células do epitélio intestinal (por proteínas transportadoras 
semi-específicas dependentes de sódio que se localizam na membrana luminal, borda em escova dessas células)
2. E então, seguem para o líquido intersticial, (principalmente por transportadores facilitados na membrana serosa, indo por meio da veia 
porta para o fígado)
Em uma dieta normal (60-100g de proteína), a maioria dos aminoácidos são utilizados para a síntese de proteínas, no fígado e em outros 
tecidos. Porém, quando consumimos proteína em excesso, os esqueletos de carbono dos aminoácidos, são convertidos em glicose ou 
triglicerídeos e o grupamento amino em ureia para posterior excreção através da urina. 
A glicose pode ser convertida em glicogênio hepático (glicogênese) ou ser liberada na circulação sistêmica, servindo de substrato energético, 
principalmente, para as células dependentes de glicose. E os triglicerídeos serão armazenados temporariamente no citosol dos hepatócitos para 
posterior secreção dentro das lipoproteínas de muita baixa densidade (VLDL).
💡 Podemos predizer que indivíduos que consomem, em sua alimentação habitual, proteína em excesso, associado a ingestão 
hipercalórica e ao sedentarismo tem uma probabilidade maior de desenvolver hipertrigliceridemia, ou seja, aumento das 
concentrações de triglicerídeos no sangue acima de 150 mg/dL.
METABOLISMO DO NITROGÊNIO E CICLO DA UREIA
Apesar do nitrogênio ser um elemento químico essencial ao nosso metabolismo, por fazer parte da estrutura dos aminoácidos formadores das 
proteínas que exercem funções fundamentais para a homeostase metabólica, ele também pode formar um metabólito tóxico chamado de 
amônia.
CICLO DA UREIA
O metabolismo dos aminoácidos é bastante dinâmico, quando comparado ao metabolismo dos carboidratos e dos lipídeos. 
O corpo mantém, constantemente, um pool de aminoácidos livres no sangue, mesmo durante o jejum. Isto fornece aos tecidos acesso contínuo a 
aminoácidos necessários para suprir a sua demanda de síntese proteica e de compostos essenciais, que contém nitrogênio em sua estrutura como 
os neurotransmissores, por exemplo. O pool de aminoácidos livres é derivado dos aminoácidos da dieta e do turn over das proteínas endógenas, 
particularmente as do músculo esquelético, por ser a maior fonte de aminoácidos livres.
➡ Assim, o metabolismo de um individuo adulto, sempre tende a ir de encontro ao balanço nitrogenado neutro (quando a quantidade 
de nitrogênio ingerido é igual à de nitrogênio excretado). 
A ureia é o principal produto de excreção de nitrogênio, perfazendo aproximadamente 86% da excreção total de um homem 
adulto. 
Ela é um composto atóxico formada pelo ciclo da ureia, principalmente, no fígado, servindo como forma de tamponamento de 
amônia, que é tóxica, principalmente para o sistema nervoso central, causando encefalopatia hepática.
O ciclo da ureia é regulado pela disponibilidade de substrato, ou seja, quanto maior a produção de amônia pelas células, maior será a formação 
de ureia e, consequentemente, maior será a velocidade do ciclo da ureia. 
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A disponibilidade de amônia é maior durante o jejum prolongado, situações hipercatabólicas como o câncer e dietas ricas em proteína. Em 
todos estes estados fisiológicos, o esqueleto de carbono dos aminoácidos é convertido em glicose e o nitrogênio em ureia.
Todos os compostos nitrogenados uma vez formados são necessariamente excretados pelos rins na urina.
1. Todas as reações são irreversíveis, exceto a do glutamato desidrogenase (GDH) que transforma glutamato em alfa-cetoglutarato 
(mitocôndria das células)
2. A reação de desidratação produz íon amônio (NH4+) e piruvato, a partir de serina, pela enzima serina desidratase, que requer piridoxal 
fosfato (PLP) como cofator
3. A reação de desidratação produz íon amônio (NH4+) e alfa-cetobutirato a partir da treonina, pela enzima serina desidratase, que requer 
piridoxal fosfato (PLP) como cofator
4. Histidina é desaminada, formando íon amônio (NH4+) e uroconato
5. Glutamina tem um grupo amida da cadeia lateral e é desaminada pela ação da enzima glutaminase em glutamato + íon amônio (NH4+)
6. A Asparagina tem um grupo amida da cadeia lateral e é desaminada pela ação da enzima asparaginase em aspartato + íon amônio 
(NH4+)
7. Uma quantidade significante de íon amônio (NH4+) pode ser produzido pela flora bacteriana, que utiliza os aminoácidos como fonte 
enegética. Este íon amônio (NH4+) pelo sangue portal chega no fígado e é convertido em ureia
8. No cérebro e no músculo, mas não no fígado, o Ciclo Purina Nucleotídeos permite a liberação do íon amônio (NH4+) dos aminoácidos 
como a partir de aspartato.
REAÇÃO DA TRANSAMINAÇÃO
As reações de transaminação são reações envolvidas tanto na síntese quanto na degradação de um aminoácido, ou seja, o grupamento amino de 
um aminoácido é transferido para outro. 
Na maioria dos casos o grupamento amino de um aminoácido original é transferido para o a-cetoglutarato, formando glutamato, enquanto que o 
aminoácido original é convertido em seu a-cetoácido correspondente. 
O a-cetoglutarato é o a-cetoácido correspondente do glutamato, ou seja, quando o a-cetoglutarato recebe um grupamento amino ele forma 
glutamato. A glutamina é sintetizada do glutamato pela fixação de amônia numa reação que requer energia e a enzima glutamina sintetase.
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Todos os aminoácidos (com exceção da lisina e da treonina) podem sofrer reações de transaminação.As enzimas que catalisam estas reações são chamadas de transaminases ou de aminotransferases, sendo as mais conhecidas a transaminase 
glutâmica oxalacética (TGO) e a transaminase glutâmica pirúvica (TGP) cujos seus sinônimos são aspartato aminotransferase (AST) e 
alanina aminotransferase (ALT), respectivamente. 
O oxalacetato é o  a -cetoácido correspondente do aspartato e o piruvato é o a -cetoácido correspondente da alanina.
Como o turn over proteico e a degradação de aminoácidos acontecem em todos os tecidos, mas a síntese de ureia acontece, principalmente, 
no fígado, o organismo transporta o nitrogênio dos aminoácidos como alanina e glutamina até o fígado, mantendo a concentração sanguínea 
de amônia livre em níveis fisiológicos, prevenindo seus efeitos tóxicos.
SÍNTESE DE AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
11 dos 20 aminoácidos podem ser sintetizados pelo organismo humano. 
9 podem ser sintetizados a partir da glicose para obtenção do esqueleto de carbono e mais a fonte de nitrogênio que pode ser fornecida 
por outro aminoácido por reação de transaminação ou da amônia. 
Os outros 2 aminoácidos não essenciais, tirosina e cisteína, necessitam de um aminoácido essencial para a sua síntese (fenilalanina para 
tirosina e metionina para a cisteína). O esqueleto de carbono para a síntese de cisteína é fornecido pela glicose, porque a metionina doa 
apenas o enxofre para a síntese do grupamento sulfidrila.
A rota glicolítica, também chamada de glicólise, fornece os esqueletos de carbono derivados da glicose para a síntese de serina, glicina, 
cisteína e de alanina. 
Intermediários do ciclo do ácido cítrico fornecem os esqueletos de carbono derivados da glicose para os outros seis aminoácidos não 
essenciais. 
O a-cetoglutarato é o precursor para a síntese de glutamato, glutamina, prolina e arginina e o oxalacetato é o precursor para a síntese de 
aspartato e asparagina.
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Com exceção dos aminoácidos essenciais, o nosso organismo é capaz de sintetizar os aminoácidos não essenciais, mantendo um pool de 
aminoácidos livres no sangue, mesmo durante o jejum. Este pool é derivado dos aminoácidos da dieta e do turn over das proteínas endógenas 
(particularmente as do músculo esquelético).
Porém, se a ingestão de nitrogênio for menor do que a excreção de nitrogênio o balanço nitrogenado, torna-se negativo e a longo prazo 
diminuiremos a massa e a força muscular, mas também a funcionalidade, desenvolvendo sarcopenia. 
Esta doença está associada a outros fatores como o próprio envelhecimento, sedentarismo e doenças inflamatórias como a obesidade, 
doença hepática gordurosa não alcoólica e diabetes muito comuns no dia de hoje. Por isso, a importância de uma alimentação adequada em 
quantidade (calorias), qualidade (macro e micronutrientes) e frequência (metabolismo) associado ao exercício físico regular desde a infância 
para o desenvolvimento e a manutenção do tecido muscular esquelético.
➡ Por que não existe depósito de proteína em nosso organismo, mas apenas fonte de aminoácidos? 
- A degradação das proteínas endógenas (particularmente as do músculo esquelético) não é igual a síntese proteica e quando nos 
mantemos em balanço de nitrogênio negativo, há uma diminuição da massa muscular, acarretando riscos para doenças.
VARIAÇÕES DAS PROTEÍNAS TOTAIS E ALBUMINA SÉRICA
O profissional nutricionista utiliza os exames bioquímicos como ferramenta de avaliação e diagnostico nutricional, para posterior prescrição 
dietoterápica, principalmente, dentro da nutrição clínica para melhor compreensão do contexto e evolução clínica do paciente.
Qual o papel da nutrição na síntese de albumina? Onde a albumina é sintetizada? Por que os valores normais de referência da concentração 
sérica de albumina são diferentes em mulheres grávidas?
PAPEL DO FÍGADO SOBRE A SÍNTESE PROTEICA
O fígado é o sítio primário da síntese de proteínas sanguíneas tais como a albumina e os fatores de coagulação do sangue e também de proteínas 
de ligação de metais, de transporte de lipídeos e inibidoras de protease.
Dentre as proteínas totais, a albumina é a proteína plasmática mais abundante(55-60% do pool de proteínas). 
A albumina é uma glicoproteína e por ser, relativamente pequena, aproximadamente 69 kDa, acredita-se que ela contribua com 
70%-80% da pressão osmótica total do plasma. Também exerce função como carreadora de ácidos graxos livres, cálcio, zinco, 
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hormônios esteroides, cobre e bilirrubina, além de agentes farmacológicos.
A velocidade de síntese de albumina (aproximadamente 15g/dia) é dependente da ingestão proteica, mas regulada por retroalimentação 
pela concentração sanguínea de albumina.
PROTEÍNAS TOTAIS E ALBUMINA COMO BIOMARCADORES
Os níveis séricos de albumina são dependentes:
da velocidade de síntese;
da secreção pelos hepatócitos;
da distribuição pelos líquidos corporais;
da degradação. 
A albumina pode ser utilizada como biomarcador do estado nutricional, de doenças hepáticas, em resposta à infecção ou inflamação, de 
insuficiência cardíaca, entre outras situações clínicas. 
Por isso, devemos ter critérios para a interpretação deste e da grande maioria dos analitos, sempre considerando o caso clínico por inteiro e não 
apenas os seus valores isolados.
A avaliação dos níveis séricos de albumina no diagnóstico da fase aguda da desnutrição apresenta como principal fator limitante sua meia-vida 
biológica de aproximadamente 20 dias, podendo transcorrer vários dias para que ocorra uma resposta bioquímica à diminuição da ingestão 
proteica.
💡 Uma curiosidade sobre a diferença entre os valores normais de referência da concentração sérica de albumina em mulheres grávidas 
e não grávidas, é que, por causa da hemodiluição desta proteína, causada pelo aumento do volume de sangue durante a gravidez, 
poderia gerar uma hipoalbuminemia falsa, se utilizássemos os mesmos valores de mulheres não grávidas, gerando uma interpretação 
errônea deste parâmetro.
Semelhante a albumina, os níveis séricos de proteínas totais são influenciados pela sua velocidade de síntese, velocidade de catabolismo e o 
volume de líquido no qual as proteínas estão distribuídas. Normalmente, a concentração de proteínas totais no sangue está ao redor de 7,0 g/dL 
e, aproximadamente, 250 g de proteínas são encontradas no espaço vascular de um homem adulto de 70 kg. A avaliação de proteínas totais é 
utilizada principalmente na avaliação do estado nutricional, cujo valor normal de referência está entre 5,5 a 8 g/dL.
VARIAÇÕES DA UREIA E CREATININA SÉRICAS
Utilização das variações séricas de ureia e creatinina como ferramenta de avaliação e diagnostico nutricional, principalmente, de pacientes com 
insuficiência renal, para posterior prescrição dietoterápica.
Qual a origem da creatinina? Qual o melhor marcador clínico de função renal utilizado na prática clínica atual? Quais são as manifestações 
clínicas da síndrome urêmica? Os valores de ureia urinária possuem alguma aplicabilidade clínica?
ORIGENS E METABOLISMO DA UREIA E CREATININA
A maior fonte de amônia utilizada para a síntese de ureia no fígado é a partir da desaminação dos aminoácidos provenientes do catabolismo 
proteico (proteína dietética ou endógena), mas também é oriunda da flora bacteriana intestinal. 
Após a síntese hepática, a ureia é transportada pelo sangue até os rins, onde é filtrada pelos glomérulos, sendo excretada na urina (cerca de 
90%). A pele é considerada a segunda maior via de excreção de ureia.
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1. FASE GÁSTRICA
A desnaturação ocorre no estômago a partir do ácido clorídrico (HCl). Após, acontece a 1ª fase da digestão: as proteínas por ação da 
pepsina se transformam em peptídeos e até alguns aminoácidos livres
2. FASE PANCREÁTICA
Após, no lúmen do duodeno, os peptídeos são digeridos pelas proteases pancreáticas, resultando em tripeptídeos e dipeptídeos
3. FASE INTESTINAL
E por último, na superfície luminal borda em escova das células do epitélio do intestino delgado, os tri e dipeptídeos são digeridos pelastripeptidases e dipeptidases, respectivamente, em aminoácidos livres
A creatinina é oriunda da desidratação não enzimática da creatina muscular. Tanto a creatina-fosfato, como a creatina, em condições 
fisiológicas, de maneira espontânea, perdem o ácido fosfórico ou água, respectivamente, para formar seu anidrido, a creatinina. A creatinina 
livre não podendo ser reutilizada no metabolismo corporal, se difunde do músculo para o sangue, sendo transportada até os rins, onde é filtrada 
pelos glomérulos, sendo excretada na urina.
Função dos rins:
UREIA E CREATININA COMO BIOMARCADORES
As concentrações séricas de ureia são afetadas pela:
Função renal
Conteúdo proteico da dieta
Teor do catabolismo proteico endógeno
Estado de hidratação do paciente
Presença de sangramento intestinal. 
Apesar dessas limitações, o nível de ureia no sangue serve como um preditivo de insuficiência renal sintomática, cujos valores normais de 
referência estão entre 10-40 mg/dL (BURTIS et al., 2008).
A perda de função renal leva a uma série de distúrbios, resultantes da concentração inadequada de solutos, do acúmulo de substâncias tóxicas 
não eliminadas pela urina e da deficiência na produção de hormônios específicos. 
Todas essas alterações caracterizam um quadro com manifestações clínicas, denominado de síndrome urêmica ou uremia.
Processo de absorção e destino metabólico das proteínas dietéticas
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A partir da influência das proteínas da dieta sobre as concentrações séricas de ureia e suas manifestações clínicas, é de suma importância o 
controle da ingestão de alimentos proteicos (carnes, produtos lácteos, ovos, leguminosas), com o objetivo de preservação da função renal e 
minimização dos distúrbios metabólicos.
Os valores de ureia urinária são utilizados para o cálculo de balanço nitrogenado, marcador utilizado para nos informar se estamos em 
anabolismo ou catabolismo proteico e assim nortear as necessidades nutricionais de calorias e principalmente de proteínas. Por exemplo: 
pacientes com câncer (patologia de caráter inflamatório), geralmente, encontram-se em balanço nitrogenado negativo e necessitam de uma dieta 
hipercalórica e hiperproteica.
O balanço nitrogenado (BN) é calculado pela fórmula descrita abaixo:
Valores de BN igual a zero, maior que zero ou valores positivos e menor que zero ou valores negativos, representam BN neutro (equilíbrio), 
positivo (anabolismo) e negativo (catabolismo), respectivamente.
Diferente da ureia, a quantidade de creatinina excretada diariamente é proporcional à massa muscular, sem que seja afetada pela dieta, idade, 
sexo ou exercício, correspondendo a 2% das reservas corpóreas intramusculares de creatina-fosfato. 
A mulher excreta menos creatinina do que o homem, devido à menor massa muscular, por isso, os valores normais de referência de creatinina 
para as mulheres são menores quando comparado ao dos homens. 
Há outra razão: pelo fato de os níveis sanguíneos de creatinina dependerem, principalmente, da função renal, ela é melhor biomarcador de 
insuficiência renal utilizado atualmente na pratica clínica do que a ureia, cujos valores normais de referencia para homens e mulheres estão 
entre 0,7 a 1,6 mg/dL e 0,6 a 1,1 mg/dL, respectivamente.