ED 1 E 2 3 Bioquimica dos alimentos UNIRIO

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ED 1 – Água e Carboidratos
1. A água é uma molécula que apresenta características físicas e físico-químicas muito distintas de outras moléculas com fórmula molecular e massa semelhantes. Porque isso acontece?
Essas diferenças se dão devido a estrutura de sua molécula que forma grande número de ligações de hidrogênio. A repulsão entre os pares de elétrons não ligantes do oxigênio provoca uma deformação na estrutura da molécula que fica semelhante a de um tetraedro provocando a formação de um altíssimo lúmen polar, que é uma grande distancia entre a carga positiva e negativa. É essa propriedade que confere à água a capacidade de formar ate 4 ligações de hidrogênio por molécula além de participar de interações do tipo dipolo o que resulta nas propriedades anormais de altas temperaturas de fusão e ebulição.
2. É mais rápido congelar um alimento do que descongelar o mesmo alimento. Explique.
Em virtude da sua estrutura cristalina menos densa que a da água líquida, o gelo teria maiores condutividade térmica e difusividade térmica que a água liquida, assim à medida que o alimento vai congelando forma uma camada externa de gelo. Essa camada melhora a troca de calor, acelerando o processo de congelamento. 
No processo contrario, quando a primeira camada de gelo descongela e fica liquida, essa camada piora a troca de calor, retardando o processo de descongelamento.
3. Em que condições gerais o gelo é capaz de sublimar? Qual a aplicação prática dessa propriedade para a indústria de alimentos?
A água sublima em condições de baixa pressão. 
Liofilização, que é um processo de secagem.
Obs: qualquer substancia pode sublimar dependendo das condições de temperatura e pressão que são utilizadas
4. A água pode interagir com grupos iônicos, com grupos hidrofílicos não-iônicos e com substâncias hidrofóbicas. Coloque essas interações em ordem decrescente de energia e compare a energia dessas interações com a interação entre as próprias moléculas de água.
ligações iônicas > polares não-iônicas = ligações de hidrogênio > hidrofóbicas
5. Em poucas palavras, explique como é o processo de salting in e de salting out de proteínas.
Salting in: Pelo acréscimo de sais em solução, há o aumento da camada de solvatação, aumentando assim a solubilidade da proteína
Salting out: Precipitação de proteína em solução por altas concentrações de sais, que retira a camada de solvatação.
6. Que grupos hidrofílicos podem interagir com a água? Dê exemplos de compostos de alimentos que apresentam esses grupos hidrofílicos em sua estrutura.
Hidroxila (OH) Ex: carboidratos e alguns aminoácidos; 
Carbonila (COH) Ex: praticamente em todos os aminoácidos ; 
Carboxila (COOH) Ex: carboidratos e alguns aminoácidos; 
Grupos amino e imino (NH2 e NH) Ex: aminoácidos e iminoácidos.
7. Atividade de água é um conceito muito útil para a indústria de alimentos. Qual sua aplicação prática?
Permite prever a perecibilidade/estabilidade de um alimento.
8. Em poucas palavras, defina atividade de água.
Designa a força com que a água está interagindo com os constituintes do alimento e, por consequência, permite estimar a água livre que vai proporcionar sua perda de qualidade.
9. Que características tem a água livre de um alimento?
- Não está diretamente envolvida em interações com o soluto;
- Se comporta como água pura;
- Pode congelar;
- Proporciona o crescimento de micro organismos;
- Possibilita reações químicas e enzimáticas
- Serve como solvente para outros solutos.
10. O que é uma isoterma de sorção? E de desorção? Qual a utilidade desses gráficos?
Isotermas são curvas que relacionam o teor de umidade de um alimento com sua atividade de água em uma dada temperatura.
As curvas de sorção são feitas a partir de um alimento seco que vai absorver água e a de desorção através do alimento úmido que vai perder água.
Uma vez que a atividade de água é uma medida difícil de se obter, as isotermas são utilizadas para facilitar a estimativa da atividade partindo-se da analise da umidade do alimento.
11. Quais as principais causas de deterioração dos alimentos e como a atividade de água influencia cada uma dessas causas?
Causas:
- crescimento e atividade de microorganismos, cessa completamente em atividade de água inferior a 0,6;
- reações enzimáticas;
- reações químicas não enzimáticas, são reduzidas em atividades de água muito altas por diluição dos reagentes, e em atividade de água muito baixa por falta de solvente, e são aceleradas em atividade de água intermediarias. A unica exceção é a oxidação lipídica que não aumenta só em atividade de água intermediaria, mas também em atividades muito baixas.
12. Em poucas palavras defina dispersão coloidal e explique o que é sol, o que é gel, o que é emulsão e o que é espuma.
Dispersão coloidal é um sistema polifásico no qual os dispersoides se apresentam num tamanho intermediário. Se ele é pequeno fica em soluções verdadeiras, se for grande ele precipita sem dispersar.
Sol: dispersão coloidal na qual a fase continua é água e a descontinua é um sólido. Ex: gelatina liquida
Gel: dispersão coloidal na qual a fase continua é um sólido e a fase descontinua é a água Ex: gelatina
Emulsão: dispersão de óleo em água ou de água em óleo Ex: maionese (óleo em água) e margarina ( água em óleo)
Espuma: dispersão de gás em liquido Ex: sorvete, refrigerante, água com gás
13. Explique de que forma os emulsificantes e os estabilizantes são capazes de manter as emulsões.
Os emulsificantes são moléculas anfifílicas, que por apresentar uma porção polar e outra apolar são capazes de se localizar nas interfaces óleo e água formando as micelas que garantem a dispersão.
Os estabilizantes são macromoléculas que aumentam a viscosidade do meio de tal forma que retarda a velocidade de coalescência das gotículas de óleo dispersas.
14. Que carboidratos os seres humanos são capazes de digerir?
Os seres humanos só conseguem digerir os carboidratos que possuem uma enzima combinante no organismo; amido, sacarose e maltose (ou lactose?)
15-Defina fibra.
São compostos presentes nos alimentos que não são digeridos ou absorvidos no trato digestório humano, em geral são os carboidratos e a liga inina
16-Cite dois exemplos de:1) monossacarídeos; 2) oligossacarídeos e 3) polissacarídeos abundantes em alimentos.
Monossacarídeos: glicose e frutose
Oligossacarídeos: sacarose, lactose
Polissacarídeos: amido, celulose, quitina
17-Dê um exemplo de poli-idroxi aldeído, poli-idroxi cetona, de poli-idroxi ácido e de um derivado nitrogenado,todos abundantes em alimentos.
poli-hidroxi aldeído (monossacarídeo que tem um aldeído na extremidade): está presente na glicose como o aipim
poli-hidroxi cetona (monossacarídeo que tem uma cetona na extremidade): encontra-se na composição de alimentos ricos em frutose como a maça
poli-hidroxi ácido: ácido galacturônico, presente na pectina
derivado nitrogenado: N-acetil-glicosamina
18. O que é um epímero? Dê um exemplo de epímero da glicose e um da xilose.
Isômeros de posição dos monossacarídeos, quando só se muda a hidroxila de lado. Ex: manose ou galactose; ribose ou arabnose
19. Quais as 5 formas que um monossacarídeo pode assumir em solução? Essas formas sempre acontecem? Explique.
Forma aberta (reação de Maillard); 
Formas alfa e beta do anel piranosídio (c 5 carbonos); 
Formas alfa e beta do anel furanosídico (4 carbonos).
Nem todas as formas são estáveis em solução, depende do açúcar, alguns monossacarídeos apresentam varias formas em solução e outros apresentam só algumas, e pra cada açúcar essas proporções são bem especificas.
20. Defina açúcar redutor.
Carboidrato capaz de participar de reações de oxirredução se oxidando à acido e reduzindo outro composto, que pode ser um íon metálico ou composto orgânico. Para se comportar dessa forma, o carboidrato precisa apresentar um carbono anomérico livre.
21. O que é um glicosídeo? Quem é o grupo glicosil e quem é a aglicona?
É uma molécula formada por ligação glicosídica. A ligação glicosídica acontece entrea hidroxila de um álcool e a hidroxila de um N-cetal. O grupo glicosil é quem cede o grupo N-cetal e a aglicona é quem cede o álcool
22. A sacarose não é um açúcar redutor e sofre hidrólise ácida com grande facilidade. Explique. 
Na sacarose a ligação glicosídica pode ser chamada de alfa 1-2 ou alfa 2-1 porque ela envolve os carbonos anoméricos dos dois monossacarídeos que a compõe, a glicose e a frutose, com isso não resta na molécula formada nenhuma hidroxila redutora (não tem carbono anomérico livre), por isso a sacarose não é um açúcar redutor.
 Essa ligação, que acontece entre duas hidroxilas muito reativas, é lábil e pode ser facilmente hidrolisada em meio acido.
23. O que é a inversão da sacarose? E o que é açúcar invertido?
Inversão é o nome dado à hidrolise da sacarose em glicose e frutose. 
E açúcar invertido é o resultado dessa hidrolise, uma mistura de quantidades iguais de glicose e frutose
24. Defina Pré-biótico.
Alimento ou composto de um alimento que não é digerido pelo trato digestório humano, mas que ao atingir o intestino favorece o desenvolvimento da microbiota benéfica, obrigatoriamente. 
 25. Qual o principal oligossacarídeo de origem animal? Qual sua principal fonte? 
Lactose. Sua principal fonte é o leite.
 26. O que é Malte? E Maltose?
Malte é o nome dado aos cereais que sofreram processo de maltagem, ou seja, germinação controlada.
Maltose é um dissacarídeo redutor formado por duas unidades de glicose ligadas entre si por uma ligação alfa 1-4 
27. Defina Homopolissacarídeo e Heteropolissacarídeo, Polissacarídeo de reserva e Polissacarídeo estrutural e forneça um exemplo de cada. 
Homopolissacarídeos: Polissacarídeo formado por um tipo de monossacarídeo (açúcar) Exemplo: amilose . 
Heteropolissacarídeos: Polissacarídeo formado por duas ou mais unidades de monossacarídeo (um ou mais tipos de açúcar) Exemplo: Pectina, Acido hialurônico
Polissacarídeos de Reserva: São polissacarídeos que servem como reserva energética. Exemplo: Amido, glicogênio. 
Polissacarídeo Estrutural: São polissacarídeos que desempenham função estrutural, ou seja, fazem parte da parede celular de vegetais ou microorganismos Exemplo: quitina, celulose
 28. Quais os Polissacarídeos formadores do amido? Quais suas principais características estruturais?
Amilose é linear e amilopectina é ramificada. 
Interagem por pontes de hidrogênio, por isso com o aumento da temperatura há formação de gel.
29. É possível avaliar, através de observação em microscópio, se a farinha de trigo está fraudada com outra farinha mais barata. Explique.
No microscópio é possível observar a forma e o tamanho dos grânulos de amido presentes na farinha. Os grânulos de amido do trigo apresentam forma característica e diferente de outras farinhas
30. A respeito da gelatinização do amido, descreva em poucas palavras, o que acontece quando se aquecem os grânulos em água e quando essa mistura é posteriormente resfriada.
Aquecimento em água, os grânulos incham absorvendo água a partir de uma temperatura característica pra cada granulo. A temperatura leva à quebra das pontes de hidrogênio entre as cadeias polissacarídicas do amido permitindo a permeação da água. Quando a mistura é resfriada, pontos das cadeias poliméricas se aproximam e se ligam e aprisionam a água no interior da cadeia, formando gel.
Aquece → entra água nas micelas→ resfria →refaz as ligações de hidrogênio →formando gel
31. Descreva o processo de retrogradação.
Reaproximação irreversível das cadeias polissacarídicas do amido que acontece durante e apos o resfriamento do gel. São formadas novas pontes de hidrogênio entre as cadeias, e ocorre o enrijecimento do gel e a expulsão da água
32. Defina amido resistente e amido glicêmico.
O resistente não degrada a glicose após 120 minutos nas condições de teste, não é digerido pelo intestino delgado e não é gelatinizado
O glicêmico é degradado à glicose in vitro nas condições de teste, é digerido e gelatinizado
33. Para gelificar, pectinas dependem de pH ácido e alta concentração de açúcares. Explique.
A pectina forma géis com conteúdo de sólidos solúveis acima de 55% e pH de 2 a 3,5. Este gel se estabiliza por ligações hidrofóbicas do grupo éster metílico e por ligações de hidrogênio intermoleculares. O pH acido provoca a protonação dos grupos carboxílicos , diminui a repulsão eletrostática entre as cadeias e aumenta a quantidade de pontes de hidrogênio. A adição de um solido solúvel (como a sacarose) diminui a disponibilidade de água livre para solvatar o polissacarídeo aumentando as interações hidrofóbicas entre os grupos éster metílicos
34. Cite duas aplicações da pectina na indústria de alimentos.
Geleias, pedaços ou polpa de fruta, iogurte liquido, sorvetes de frutas, bebidas lácteas acidificadas.
35. O que são gomas e quais suas principais aplicações na indústria de alimentos.
As gomas são hidrocoloides de alta massa molecular que podem ser polissacarídeos ou proteínas, e são utilizados na industria de alimentos como especificantes, gelificantes e dispersantes
36. Defina caramelização.
É a reação de escurecimento químico, portanto não enzimático, que ocorre quando há aquecimento de açúcar redutores ou da sacarose em temperaturas superiores a 100°C, resultando num pigmento de alta massa molecular e estrutura complexa chamado de caramelo. 
37. Qual o principal intermediário da reação de caramelização? Como esse composto se forma? Porque é um problema quando ele se acumula?
O HMF (hidroximetil furfural). Ele se forma a partir da desidratação e decomposição parcial das hexoses/alguns açúcares (frutose, glicose etc) quando elevado a uma temperatura acima do seu ponto de fusão. Quando em excesso forma um composto cancerígeno.
38. Qual a primeira etapa da caramelização em meio alcalino?
 Epimerização (glicose vira manose) dos monossacarídeos presentes. 
39. Que tipo de corante caramelo é considerado um corante natural?
R: O caramelo I: sem sulfito, sem amônio (cáustico)
40. O que acontece quando durante a caramelização acontece aquecimento excessivo (temperatura muito alta e/ou por tempo muito longo)?
Formação de humina, que confere ao alimento característica escura, insolúvel e amarga.
41. Defina reação de Maillard.
 Processo de escurecimento químico que se inicia pela reação de um grupamento carbonila e um amino de uma proteína ou aminoácido e gera um pigmento escuro contendo nitrogênio, denominado melanoidina, alem de compostos de aroma e sabor.
42. Em que tipos de produtos alimentícios essa reação é desejável? E indesejável?
Essa reação é desejável em alimentos como produtos torrados (cafe, cacau, amendoim), assados ( panificação, carnes) e frituras, pois confere o sabor, aroma e cor característicos desses alimentos. 
É indesejável em alimentos desidratados como leite e ovo em pó e derivados do leite, como leite condensado e leite uht.
43. Que compostos da reação de Maillard são considerados potentes antioxidantes?
Redutonas
44. Quais os produtos da degradação de Strecker e em que condições essa reação acontece?
Amino-cetona (aroma), aldeído de Strecker (aroma) e CO2. Essa reação acontece somente em altas temperaturas (acima de 100˚C).
45. Que principal característica diferencia o caramelo das melanoidinas?
Presença de nitrogênio nas melanoidinas
46. Que providências se pode tomar para retardar a reação de Maillard?
Redução de temperatura; 
Manter a atividade de água baixa;
Acidificar o produto.
47. Que tipo de perda nutricional está relacionada à reação de Maillard? Em que produtos essa perda é mais significativa? Em que etapas da reação essa perda acontece?
Ela está envolvida na perda de lisina, aminoácido que mais rapidamente reage na reação. É importante em produtos de cereais, como panificação, pois são naturalmente pobres em lisina. Acontece no inicio da reação e durante a degradação de Strecker (1ª e 2ª etapas). 
 ED 2 – Proteínas e Enzimas 
1. Defina proteína.
Proteínas são polímeros de alta massa molecular formadospor alfa aminoácidos e ligações peptidicas.
2. O que são α-aminoácidos?
São aminoácidos em que o grupamento ácido e o grupamento amina estão ligados ao mesmo carbono.
3. Os aminoácidos são classificados, de acordo com a natureza de seu grupamento R, em 4 grupos distintos. Que grupos são esses? Dê um exemplo de aminoácido para cada um dos grupos. 
Com R polar não iônico (não carregado) – tirosina, serina, glicina 
Com R negativamente carregados – acido glutâmico, acido aspártico
Com R positivamente carregados – lisina, arginina
Hidrofóbicos – fenilalanina, leucina, triptofano
4. Defina “aminoácido essencial”.
Aminoácido essencial é aquele que não é produzido pelo corpo, ou seja, é necessário ser obtido através da alimentação.
5. Defina ponto isoelétrico e explique zwiteríon.
O ponto isoelétrico é o valor de pH do meio em que o aminoácido apresenta carga líquida igual a zero. (pH do meio)
Zwiterion: valor de pH onde existe equivalência entre cargas positiva (grupamento amino) e negativa (grupamento carboxila) na molécula. (íon)
Obs extra: o ponto isoelétrico é o ponto de menor solubilidade da proteína.
6. Toda proteína tem uma extremidade C-terminal (carboxi-terminal) e outra N-terminal (amino-terminal). Explique.
Para formação de proteínas, o grupamento amino de um aminoacido reage com o grupamento carboxila de outro aminoácido formando a ligação peptidica, assim, toda proteína é uma fibra de aminoacidos orientados para o mesmo lado, resultando numa extremidade onde esta livre o grupamento amino do aminoácido N- terminal e noutra extremidade onde está livre o grupamento carboxila do aminoácido C-terminal
7. Em poucas palavras, descreva as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária das proteínas.
Estrutura primária: Sequência de aminoácidos ligados entre si pelas ligações peptidicas.
Estrutura secundária: Arranjo espacial repetitivo mantido estável por pontes de hidrogênio envolvendo carbono e nitrogênio da ligação peptídica. Estrutura terciária: Cadeia polipeptídica dobrada em três dimensões, Estabilizada através de interações entre os grupamentos R dos aminoácidos
Estrutura quaternária: Formada por duas ou mais cadeias independentes formando uma cadeia polimérica que é mantida da mesma forma que a terciaria.
8. As estruturas terciária e quaternária podem apresentar as seguintes interações: ligação de hidrogênio, interação dipolo-dipolo, pontes dissulfeto, ligações fosfodiéster, Interação de Van derWaals e interações eletrostáticas. Escolha, entre os aminoácidos abaixo listados, duplas que podem fazer cada uma das interações acima citadas. Aminoácidos: tirosina, cisteína, serina, leucina, valina, lisina e ácido glutâmico.
Ácido glutâmico – ligação de hidrogênio e dipolo-dipolo
Tirosina– ligação de hidrogênio e dipolo-dipolo
Serina-serina –ligação fosfodiéster (sempre)
Cisteína-cisteína - Pontes dissulfeto (sempre)	
Valina e leucina - Van der Waals (hidrofóbicas)
Lisina e ácido glutâmico – Interações eletrostáticas (positivamente/negativamente carregados)
9. Em poucas palavras, defina: albuminas, globulinas, prolaminas, glutelinas e scleroproteínas.
São proteínas simples, por hidrólise total resultam aminoácidos como os únicos produtos. São classificadas pela solubilidade:
Albuminas : São solúveis em água. Ex Ovalbumina (clara do ovo), lactoalbumina (leite), legumitina (ervilha).
Globulinas: São praticamente insolúveis em água, solúveis em soluções salinas . Ex:miosina (músculo), legumina (ervilha).
Prolaminas: São insolúveis em água e soluções salinas, mas solúveis em soluções etanoicas. Ex: gliadina (trigo e centeio); caseína (milho).
Glutelinas: São insolúveis em água, soluções salinas, soluções etanoicas, mas solúveis em soluções fracamente ácidas ou alcalinas. Ex glutenina (trigo)
Escleroproteínas São proteínas insolúveis. Ex: Queratina e colágeno.
10. Defina “desnaturação proteica” e dê um exemplo de proteínas que se desnaturam por meios mecânicos; físico-químicos e químicos.
É a perda do estado nativo de uma proteína, ou seja, qualquer modificação na sua conformação (alteração de estruturas terciárias, secundárias, ou quaternárias) sem o rompimento das ligações peptidicas envolvidas na estrutura primária, e este estado pode ser reversível ou não.
Proteínas podem se desnaturar por diversos fatores, como a agitação (meios mecânicos) ex: ovalbuminas (clara em neve); calor e pH( meios físico químicos) Ex: proteínas do soro ou alfa-lacto-albumina; reduções de pontes dissulfeto (meios químicos) ex: proteínas do trigo (glutenina)
11. No seu PI as proteínas apresentam sua menor solubilidade e algumas até precipitam. Explique porque isso acontece.
Acima ou abaixo do ponto isoelétrico as proteínas apresentam cargas negativas ou cargas positivas, essas cargas interagem com a água aumentando a capa de solvatacao e essas cargas também promovem repulsão em proteínas de mesma carga, garantindo sua ??. Então no ponto isoelétrico, as duas coisas diminuem, diminui a capa de solvatacao, que era atraída por essas cargas, e diminui a repulsão entre as moléculas (salting out). Acontecendo essas duas coisas as proteínas tendem a se agregar e precipitar.
Diminui a repulsão no ponto isoelétrico, porque as cargas são 0
12. De que forma temperaturas acima de 40oC e abaixo do ponto de congelamento influenciam a solubilidade de proteínas em geral?
Acima de 40°, a maioria das proteínas apresentam algum grau de desnaturação, geralmente resulta em exposição dos grupamentos hidrofóbicos, diminuindo a solubilidade. 
Em temperaturas muito baixas, vai haver a formação de gelo no alimento como consequente concentração dos sólidos desse alimento. Isso tende a aproximar as proteínas, favorecendo a formação de ligações entre elas, quando numero de ligações é excessivo ficam irreversíveis e as proteínas ficam insolúveis 
13. Em geral, o processo de gelificação de proteínas envolve uma primeira etapa de aquecimento seguida por outra de resfriamento. O que acontece, em cada etapa, que leva à gelificação?
Primeira etapa: desnaturação proteica que expõe os grupamentos escondidos
Segunda etapa: interação e agregação que forma as ligações. 
14. Caseínas apresentam um grande número de resíduos de prolina em sua estrutura primária. Isso tem uma implicação nutricional e outra tecnológica. Explique.
A prolina é um iminoácido, portanto é incapaz de formar pontes de hidrogênio e fazer manutenção de estruturas secundárias. Assim, caseinas apresentam baixa organização estrutural em que facilita o acesso de enzimas proteolíticas aumentando sua digestibilidade, que é a consequência nutricional, e também aumentando sua resistência a desnaturação por calor possibilitando o uso de tratamento por meios térmicos como o uht, que é a consequência tecnológica. 
Obs:Estrutura aberta facilita a digestão 
 15. As estruturas das caseínas αs1, αs2e β diferem da k-caseína em um ponto fundamental.Que característica de composição é essa e qual sua consequência para o comportamento das diferentes caseínas?
As primeiras estruturas são fosfatadas, enquanto a k- caseína não possui ligações serina-fosfato. Não gelifica na presença de cálcio. Assim, a k- caseína é insensível ao cálcio, enquanto as outras precipitam contendo esse ou outro cation bivalente.
16. Como as micelas de caseína se mantém em suspensão no leite?
As caseínas se comportam de tal forma na micela que as caseínas fosfatadas ficam no interior, enquanto a k- caseína se mantem na superfície. Alem disso, a extremidade da k-caseína que fica exposta ao meio aquoso é glicosilada e altamente polar, o que garante a dispersão da micela na fase aquosa do leite
17. Em poucas palavras descreva os fenômenos envolvidos na coagulação ácida da caseína.
O aumento da acidez provoca solubilização do fosfato de cálcio coloidal que é o que mantem a micela de caseína coesa (presa uma na outra). Diminui pH, fosfato de cálcio vai saindo. Quando é atingido o ponto isoelétrico das caseínas, elas perdem a solubilidade, é reduzida a repulsão entre as cadeiase favorecido a formação de interação hidrofóbica o que provoca precipitação das caseínas com formação de gel.
18. A coagulação enzimática da caseína acontece em duas etapas, uma bioquímica e uma química. Quais os principais eventos envolvidos em cada etapa?
Bioquímica: as enzimas proteases hidrolisam a k-caseína e liberam caseínas fosfatadas
Química: o cálcio do leite forma ligações cruzadas entre as caseínas fosfatadas provocando sua precipitação
19. As proteínas do soro são solúveis em toda a faixa de pH, porém são instáveis à altas temperaturas. Descreva como acontece sua coagulação pelo calor.
20. Qual a diferença de composição entre queijo e ricota? Qual dos dois tem as proteínas de melhor qualidade? Explique.
Queijo: caseínas, gordura e cálcio
Ricota: proteínas do soro
Proteína do soro é ligeiramente superior que as caseínas, principalmente em relação a aminoácidos sulfurados, cisteína e metionina
21. As proteínas da carne se dividem em 3 grupos. Que grupos são esses? Qual sua principal característica de solubilidade? Dê um exemplo de proteína de cada grupo.
A proteína das carnes se divide em três grupos. As miofibrilares, sarcoplasmáticas e insolúveis. A primeira é solúvel somente em soluções salinas, ex: miosina. As sarcoplasmáticas são solúveis em água, ex: mioglobinas. Já a terceira insolúvel, ex: colágeno.
22- Porque o colágeno é conhecido como uma proteína de baixo valor nutricional?
Devido a sua difícil digestibilidade e por seu reduzido conteúdo em aminoácidos essenciais.
23- Que proteínas do trigo são responsáveis pela formação do glúten?
As gliadinas e as gluteninas 
24- O que é necessário para que o glúten se forme? Como essa formação acontece?
Adição de água à farinha e homogeneização mecânica. 
É necessário que as gluteninas e as gliadinas sofram um desdobramento parcial interagindo entre si por pontes dissulfeto e interações hidrofóbicas, formando um polímero que se adere ao ar. 
25- De que forma a ação de agentes oxidantes e agentes redutores influenciam na formação do glúten?
Agentes redutores desfazem as pontes dissulfeto, enfraquecendo o glúten
Agentes oxidantes aumentam a formação de pontos dissulfeto, aumentando a força do glúten
26- O que é o pH ótimo de uma enzima?
É o pH do meio reacional na qual a velocidade de reação é máxima.
27- De que forma a temperatura do meio reacional interfere na atividade enzimática?
O aumento de temperatura, aumenta a velocidade da reação ate um ponto onde a temperatura começa a provocar a desnaturação térmica e perda de atividade das enzimas, diminuindo a velocidade da reação.
28- Em poucas palavras, descreva o processo que leva ao escurecimento enzimático.
O escurecimento do alimento acontece quando há dano mecânico ou fisiológico dos tecidos permitindo o encontro do polifenol oxidase (é uma enzima) com substratos (compostos fenólicos e oxigênio molecular)
29. Como o branqueamento é capaz de evitar o escurecimento enzimático? Quais as desvantagens de aplicar essa técnica?
Branqueamento é um tratamento térmico que tem como finalidade provocar a desnaturação térmica da enzima, impedindo a formação de quinonas e como consequência o escurecimento enzimático. Problemas: até que a desnaturação ocorra acontece um escurecimento inicial irreversível, alem da formação do sabor de cozido dos produtos.
30. Que aditivos são mais usados no controle do escurecimento enzimático (cite e indique como cada um funciona)?
Sulfitos, sais de enxofre
Alguns ácidos orgânicos: ácido ascórbico e ácido cítrico
Os dois grupos são inibidores da polifenol oxidase e são agentes redutores que revertem a reação 
Ps: ácido cítrico não é agente redutor
31. Peroxidases são enzimas com características incomuns. Que características são essas?
Alta termoestabilidade, capacidade de regeneração após desnaturação parcial, atividade em baixas temperatura e atividade de água
32. Quais os produtos mais afetados pela atividade de peroxidases e por quê?
Os produtos vegetais congelados possuem grande atividade de peroxidase, pois apresentam longa vida de prateleira, em condições que a peroxidase ainda acontece.
33. Em poucas palavras, descreva como acontece a rancidez hidrolítica.
Liberação de ácidos graxos dos triglicerídeos pela ação de lipases.
34. Em que produtos a rancidez hidrolítica é mais comum? Por quê? Em todos eles acontece formação de aroma? Explique.
A rancidez hidrolítica é comum em leite e seus derivados em virtude da presença de enzimas lipases nativas do leite cru e da composição da gordura do leite, que é rico em ácidos graxos de baixa massa molecular e que se volatilizam quando liberados e geram aromas desagradáveis. 
Em óleos e azeites de matérias primas contaminadas com microorganismos pois essa microbiota é responsável pela certeza das enzimas que catalisam a hidrolise. 
Não, só acontece quando os ácidos graxos liberados são de baixa massa molecular, portanto voláteis.
35. Qual o efeito da atividade de lipoxigenases nos alimentos? Em que produtos esses efeitos são mais significativos?
Lipoxigenase geram hidroperóxidos que se decompõe em radicais livres acelerando o processo de rancidez oxidativa. Esses defeitos são mais significativos em graos que são ricos nessa enzima
36. De que forma as pectinases interferem na vida de prateleira de frutas e hortaliças in natura?
Pectinases hidrolisam a pectina presente na cadeia celular, amolecendo sua textura e determinando o fim da aceitação pelo consumidor