Metabolismo de aminocidos

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Metabolismo de aminoácidos 1
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Metabolismo de aminoácidos
 
Noção geral e retirada dos grupos Amino
Em quais condições metabólicas ocorre a oxidação dos aminoácidos?
Os aminoácidos utilizados são proveniente da dieta proteica ou de proteínas 
endógenas (como as que constituem os músculos). Esses aminoácidos podem 
ser utilizados para a produção de compostos nitrogenados não proteicos (as 
bases nitrogenadas) ou pode seguir para serem degradados e utilizados para 
a produção de energia.
Mar 01, 2021
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Quais os destinos metabólicos dos grupos amino? Ou melhor, de onde são 
provenientes)
Fígado: Os grupos amino dos aminoácidos passam para o alfa-
cetoglutarato e este se transforma em glutamato.
Tecidos extra-hepáticos: Retirada dos grupos amino por meio da 
glutamina. Os aminoácidos são convertidos num único tipo de aminoácido, 
a glutamina e então segue para o fígado para ser metabolizado.
Músculo: Retirada dos grupos amino por meio da alanina. Assim como no 
anterior, os aminoácidos são convertidos em alanina e vão para o fígado.
O que ocorre no processo de transaminação dos aminoácidos?
Os aminoácidos de forma geral são convertidos em α-Cetoglutarato por meio 
do processo de transaminação. A transaminação é uma reação de 
transferência de grupos amina dos aminoácidos para o α-Cetoglutarato. 
Quando o α-Cetoglutarato recebe essa amina ele é convertido em Glutamato 
(como é possível observar na imagem abaixo). E quando esse aminoácido 
perde seu grupo amino, ele se transforma em α-cetoácido correspondente ao 
aminoácido. As enzimas que catalisam essas reações são as amino-
transferases.
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Quais as duas reações importantes de transaminação que ocorrem no 
fígado?
O aminoácido que transfere o grupamento amina é o aspartato: 
Nesse caso, o aspartato transfere o grupamento amina para o α-
Cetoglutarato, que vira Glutamato e o aspartato sem o seu grupamento amina 
se transforma em oxaloacetato, que é o α-cetoácido correspondente ao 
aspartato. Importante observar que essa reação acontece nos dois sentidos. 
O glutamato também pode doar o grupamento amina para o oxaloacetato, 
esse oxaloacetato vira aspartato e o glutamato sem o grupamento amina vira 
α-cetoglutarato.
O aminoácido que transfere o grupamento amina é a alanina: (o processo é o 
mesmo descrito anteriormente)
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OBS Essas enzimas estão presentes em elevadas concentrações nos 
hepatócitos e são importantes indicadores de lesão dessas células. Se essas 
enzimas estão presentes em grandes concentrações no sangue isso indica 
que está ocorrendo lesão no hepatócito e elas estão saindo da célula 
hepática. Por exemplo quem faz uso de Roacutan faz dosagem dessas 
enzimas para ver se o medicamento não está causando lesão hepática).
Como ocorre a reação de desaminação no fígado?
A partir do glutamato, ocorre a retirada do grupo amina com consequente 
formação do íon amônio. E o glutamato sem o grupo amino é o α-
Cetoglutarato. Essa reação é chamada de desaminação e é catalisada pela 
enzima glutamato desidrogenase.
Esse íon amônio pode e deve ser formado apenas no fígado que é onde ocorre 
o ciclo da ureia. Se esse íons é formado em outros tecidos que não fazem 
esse ciclo ele vai para a corrente sanguínea e é extremamente tóxico.
Resumo desses processos que ocorrem no fígado:
Como ocorre a saída do grupo amina nos tecidos extra-hepáticos?
Transporte de amônia na forma de glutamina. O excesso de amônia nos 
tecidos é adicionado ao glutamato para formar glutamina, processo catalisado 
pela glutamina-sintetase. Após ser transportada pela corrente sanguínea, a 
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glutamina entra no fígado e NH4 1 é liberado na mitocôndria pela enzima 
glutaminase.
Como ocorre a retirada dos grupos amino no músculo?
As proteínas musculares são degradadas em aminoácidos que doam seu 
grupamento amina para o glutamato. No músculo, por sua vez, acontece uma 
reação de transaminação, onde o glutamato doa o grupo amino para o 
piruvato, que vira alanina, e o glutamato vira α-Cetoglutarato. Essa alanina sai 
do músculo, vai para a corrente sanguínea, parando no fígado, onde ocorre o 
caminho inverso. A partir da Alanina forma-se o glutamato, com a doação do 
grupo amino para o α-cetoglutarato, e a alanina sem o grupo amina vira 
piruvato, que vai para a gliconeogênese formar glicose. Ciclo que acontece 
em jejum)
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Ciclo da Ureia
Quais as moléculas doadoras de nitrogênio para o ciclo da ureia? De onde 
essas moléculas são derivadas?
As moléculas são o Aspartato e o íon NH4 (amônio), ambos são oriundos do 
Glutamato.
Quais as principais formas de eliminação do nitrogênio pelos organismos?
Descreva o que ocorre no ciclo da ureia:
Na matriz mitocondrial, o íon amônio NH4 (fonte do primeiro nitrogênio) se 
associa com bicarbonato, formando Carbamoil-fosfato, numa reação que 
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envolve o gasto de 2 ATPs, este por sua vez se associa com a Ornitina, já 
presente na matriz mitocondrial, para formar a citrulina. Essa citrulina sai da 
mitocôndria, vai para o citosol e se associa com o aspartato (nosso segundo 
doador de nitrogênio) formando com isso o argininossuccinato, com o gasto 
de ATP. Essa molécula por sua vez é quebrado em fumarato (intermediário do 
ciclo de Krebs) e arginina. A arginina é convertida em Ornitina com a saída da 
molécula de ureia. Essa ureia, formada no fígado e posteriormente liberada no 
sangue é menos tóxica e é eliminada na urina.
Oxidação das cadeias carbônicas dos aminoácidos
O que é um aminoácido cetogênico e um aminoácido glicogênico?
Os aminoácidos cetogênicos possuem a capacidade de produzir corpos 
cetônicos (produzem Acetil-CoA. Já os aminoácidos glicogênicos possuem a 
capacidade de produzir glicose.
Destinos da degradação dos aminoácidos:
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Resumo do catabolismo dos aminoácidos. Os aminoácidos estão agrupados 
conforme seu principal produto final de degradação. Alguns aminoácidos 
estão listados mais de uma vez, pois diferentes partes de seus esqueletos de 
carbono são degradadas em diferentes produtos finais. A figura mostra as 
vias catabólicas mais importantes em vertebrados; há, contudo, variações 
menores entre diferentes espécies de vertebrados. A treonina, por exemplo, é 
degradada por no mínimo duas vias diferentes (ver Figuras 1819 e 1827, e a 
importância de determinada via pode variar com o organismo e as condições 
metabólicas. Aminoácidos glicogênicos e cetogênicos também estão 
delineados na figura, sombreados em cores. Observe que cinco aminoácidos 
são tanto glicogênicos quanto cetogênicos. Os aminoácidos que produzem 
piruvato também são potencialmente cetogênicos. Apenas dois aminoácidos, 
lisina e leucina, são exclusivamente cetogênicos.
Biossíntese de aminoácidos
Revisão Ciclo do Nitrogênio:
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Como a amônia é incorporada em biomoléculas?
Há dois aminoácidos chave nesse processo: o glutamato (um grupo amina) e a 
glutamina (dois grupos amina e derivado do glutamato).
Qual a origem das cadeias carbônicas dos aminoácidos?
Os precursores dos esqueletos de carbono são obtidos a partir de três fontes: 
a glicólise (cor salmão), o ciclo do ácido cítrico (azul) e a via das pentoses-
fosfato (roxo). Os aminoácidos recebem o esqueleto carbônico desses 
precursores e o grupamento amino do glutamato e da glutamina.
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Qual a diferença entre aminoácidos essenciais e não essenciais?
Os organismos variam muito em sua capacidade de sintetizar os 20 
aminoácidos comuns. Enquanto a maior parte das bactérias e plantas pode 
sintetizar todos eles, os mamíferos sintetizam apenas cerca de metade deles – 
geralmente aqueles com vias de síntese mais simples. Esses são os 
aminoácidos não essenciais, não necessários na dieta. Os demais, os 
aminoácidos essenciais, devem ser obtidos por meio dos alimentos. A não ser 
que esteja indicado,as vias para os 20 aminoácidos comuns apresentadas a 
seguir são aquelas operantes nas bactérias.