Metabolismo dos Aminoácidos - hilário Oliveira

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METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS 
 Vem das proteínas, principalmente animal e das proteínas intracelulares, células que já são do corpo; 
 
 Para onde vão: depende da parte falada, primeiramente amina, removida como amônia livre ou transferido para 
outra molécula e é destinado para biossíntese de aminoácidos, nucleotídeos e aminas biológicas, também pode 
entrar na molécula de carbomilfosfato que faz parte do ciclo da ureia; nitrogênio é liberado no ciclo da ureia; 
 
 Sobra o esqueleto de carbono-> forma os alfacetoácidos, recebendo nome de acordo com o ácido de origem; podem 
ser moléculas intermediárias do ciclo do ácido cítrico (Krebs); oxaloacetato serve como fonte de nitrogênio para 
formar glicogênio e podem servir para formar glicose pela via da gliconeogênese; 
 
 
 Sofrem degradação oxidativa (quebra) quando: Na síntese e degradação de proteínas celulares (renovação proteica); 
em uma dieta rica em proteínas, onde os AA são imediatamente degradados pois não são armazenados; no período 
de jejum, pois na falta de carboidratos e de lipídios os AA são usados como energia; Com a diabete melitus, não há 
reserva de carboidratos, necessitando o uso de vias como os AA para obtenção de energia; 
 
 A digestão das proteínas: inicia no estômago; segue pelo tubo digestivo, intestino delgado, onde sofre ação das 
enzimas; proteínas são encontradas no estômago, no pâncreas e intestino delgado. 
 
 
 Passos: células da mucosa gástrica são estimuladas a liberar GASTRINA, gastrina estimula o estômago a produzir 
células parietais (produzir hcl) e células principais para produzir o pepsinogênio. 
 
 HCL é levado até a região interna no estômago; ele tem ação antisséptica, matando bactérias; pode desnaturar as 
proteínas da dieta (quebra fontes, mas não as ligações peptídicas); 
 
 Pepsinogênio: produzido em forma inativa (pro enzima); deve ser convertido em pepsina para digerir a proteína; hcl 
converte pepsinogênio em pepsina; em concentração boa a própria pepsina pode fazer a ativação de mais 
pepsinogênios para mais produção. 
 
 
 Pepsina: após a cadeia ficar mais linear pelo hcl, a pepsina cortas as cadeias peptídicas que ligam os aa uns aos 
outros, formando polipeptídios, além de algumas vezes podendo formar um aminoácido livre(sozinho). 
 
 Ao serem gerados polipeptídios, eles são gerados ao intestino delgado (duodeno); alimento chega com ph ácido, o ph 
estimula as células da mucosa intestinal á produzir SECRETINA e COLECISTOCININA(produzidas pela parede do 
estômago); secretina estimula o pâncreas a produzir bicarbonato, que vai ao intestino delgado, com intenção de 
aumentar o Ph; a colecistocinina estimula as células do pâncreas a produção das enzimas pancreáticas (produzidas 
como enzimas inativas), essas enzimas são, tripsinogênio, quimiotripsinogênio, pró-elastase e carboxipeptidase A e 
B(são produzidas inativas para não degradar o pâncreas); atuam no estômago nas cadeias polipeptídicas das 
proteínas; Transformam polipeptídios em oligopeptídeos e aminoácidos; 
 
 
 No intestino delgado se tem uma mistura de ligações das proteínas; 
 
 Zimogênios pancreáticos: são proenzimas pancreáticas; saem do pâncreas e chegam ao intestino delgado 
desativadas, lá, são ativados por interopeptidase; tripsinogênio é convertido em tripsina; tripsina atuas as outras 
proenzimas (atuando inclusive no tripsinogênio), ou seja, é o ativador comum de todas as proenzimas pancreáticas; 
 
 Após serem transformadas em enzimas ativas, elas quebram as cadeias polipeptídicas; 
 
 
 
 Após formar os oligopeptídeos e aminoácidos livres, ocorre a ação da aminopeptidase, ela tem a função de clivar a 
cadeia N-terminal dos oligopeptídeos, fazendo peptídeos menores e aminoácidos livres; Pode tirar até dois aa juntos. 
 Após a liberação de aminoácidos pela sua quebra nas proteínas, eles são absorvidos pelas células do intestino 
delgado (enterócitos, células do tecido epitelial); Na membrana plasmática do enterócitos contém substâncias que 
fazem transporte de AA e potássio; contém dentro do aminoácido: aminoácidos livres, di e tri peptídeos; apenas 
aminoácidos livres podem ser liberados na corrente sanguínea por difusão facilitada, então a dipeptidase e 
tripeptidase convertem esses peptídeos em aminoácidos, os liberando no sangue, onde vão ao fígado ou para outros 
tecidos como músculos e rins. 
 
NO FÍGADO: 
 Onde ocorre o metabolismo. 
 Ocorre a remoção do grupo AMINO das proteínas; essencial para que a produção de energia ocorra a partir dos AA. 
 Grupo amina pode ser excretado como amônia ou se ligar a outra molécula por transferência para o alfa-
cetoglutamato (transaminação) produzindo a-cetoácido e glutamato; transferência feira por enzimas 
(aminotransferases). 
 Glutamato: atua como reservatório temporário de grupamentos amino, vindos de outros aminoácidos. (também 
pode sofrer transaminação e desaminação). 
 Existe uma aminotransferase para aca aminoácido. 
 Na transaminação do glutamato (feita pela enzima ASPARTATO-AMINOTRANSFERASE): transfere seu grupo amino 
para o oxalacetato, produzindo o aspartato (molécula que entra no ciclo da ureia como fonte de nitrogênio e 
liberando H ao fim do ciclo). 
 Desaminação do glutamato: libera seu grupo amina na forma de amônia livre; 
 A amônia produzida deve ir ao fígado para participar do ciclo da ureia; não pode ir de forma livre pois é tóxica e faria 
mal ao sangue e tecidos; transformada em glutamina nos tecidos, vai a corrente sanguínea e no fígado volta a se 
tornar amônia; no músculo, a amônia deve se transformar em alanina para sair do músculo, ir ao sangue e chegar ao 
fígado, tornando a virar amônia e ir ao ciclo da ureia. 
 Quando a amônia chega ao fígado: participa do ciclo da ureia, para a eliminação dos grupos amino (que contêm 
nitrogênio) na forma de ureia; produção e o ciclo da ureia acontece no fígado e é excretada na urina. 
 Na ureia: H2N; C; NH2; DUPLA O; (um N é no aspartato e o outro pelo NH3 livre) 
 
CICLO DA UREIA 
 Nas células do fígado 
 Tem 5 etapas (as 2 primeiras são na mitocôndria e as outras no citosol) 
 1 formação do carbamoil-fosfato: entrada de amônia livre (fonte do 1 nitrogênio da ureia); gasta 2 moléculas de ATP. 
 2 formação da citrulina: a molécula formada na reação anterior tem um grupo carbomoila que se liga na ornitina 
(para onde é transferida), formando a citrulina, formada na mitocôndria e indo ao citosol. 
 3 Síntese do argininossuccinato: citrulina é levada ao citosol, lá ela se condensa ao aspartato (vindo da 
transaminação do glutamato) formando argininossuccinato e utiliza ATP na reação 
 4 Clivagem do argininossuccinato: o argininossuccinato clivado, formando a arginina (percursor imediato da uréia) e 
o fumarato (dá malato, que fornece um elo com diversas vias metabólicas – podendo ir ao ciclo de Krebs ou ao 
citosol, formando oxalacetato [que cria o aspartato, principal precursor da ureia] ou glicose). 
 5 Clivagem da arginina: arginina é clivada, criando a molécula de ureia e de ornitina (vai para dentro da mitocôndria 
e recebe grupo para formar a citrulina). 
 DESTINO DA UREIA: Ureia criada no fígado vai ao sangue, que chega aos rins e é excretada pela urina (principal) ou 
vai ao intestino onde é quebra por bactérias e excretada por fezes. 
 
CATABOLISMO DOS AA X GLICONEOGÊNESE: 
 Gliconeogênese: síntese de glicose a partir de percursores que não são carboidratos; ex: piruvato, glicerol... 
 
 Aminoácidos (quando perde o grupo amina) pode sintetizar glicose (piruvato e intermediários do ciclo do ác. Cítrico); 
 
 Aminoácidos cetogênicos: não produz glicose por meio da gliconeogênese;