Enzimas

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Enzimas
Eduarda Pupe Rosas - Medicina
Enzimas
As enzimas são catalisadores biológicos
fundamentais para os processos bioquímicos
celulares, que têm como objetivo diminuir a energia
de ativação das reações, tornando-as mais rápidas e
com menor gasto energético.
As enzimas atuam em alto grau de especificidade,
na chamada hipótese chave-fechadura, ou seja, uma
dada enzima catalisa uma única reação. Tal
especificidade provém da complementaridade das
formas da enzima e do substrato. 
Entretanto, essa relação não deve ser entendida
como um modelo rígido. A aproximação e a ligação
do substrato induz uma mudança conformacional na
enzima, tornando-a ideal para o encaixe.
Chave-fechadura
Fatores influentes 
Cada enzima possui um pH ideal para o seu
funcionamento.
A velocidade das reações aumentam com o
aumento da temperatura até atingir a velocidade
máxima; depois, a velocidade começa a decrescer.
Por ser um complexo proteico, as enzimas podem
ser desnaturadas em altas temperaturas, o que
explica a diminuição da velocidade ao aumentar
demais a temperatura.
Classificação 
CLASSE 1 - OXIDORREDUTASES:
- Catalisam reações de oxirredução.
- Desidrogenases e oxidases.
CLASSE 2 - TRANSFERASES:
- Catalisam reações de transferência de
grupamentos funcionais.
- Quinases e transaminases.
CLASSE 3 - HIDROLASES: 
- Catalisam reações de hidrólise.
- Peptidases.
CLASSE 4 - LIASES: 
- Catalisam a quebra de ligações covalentes e a
remoção de moléculas de água, amônia e gás
carbônico.
- Dehidratases descarboxilases.
CLASSE 5 - ISOMERASES:
- Catalisam reações de interconversão entre
isômeros ópticos ou geométricos.
- Epimerases.
CLASSE 6 - LIGASES: 
- Catalisam reações de formação de novas
moléculas a partir de duas já existentes.
- Sintetases.
Coenzimas
A coenzima é uma molécula orgânica que se liga às
enzimas para ativar uma reação. Elas agem como
carreadores transitórios de grupos funcionais
específicos. As vitaminas são coenzimas muito
importantes. 
Os cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou
inorgânicas que podem ser necessárias para a
função de uma enzima.
APOENZIMA = enzima.
HOLOENZIMA = enzima + cofator.
Cinética Enzimática 
A cinética enzimática trata do estudo da velocidade
das reações enzimáticas e dos atores que
influenciam nesta velocidade. 
Reação enzimática: E + S <=> [ES] => E + P.
Na velocidade máxima (Vmáx), todos os centros
ativos estão ocupados com substrato, ou seja, não
existe enzima livre para ligar mais substrato e a
concentração de ES é igual a concentração de E. 
A velocidade da reação é definida de acordo com a
etapa lenta, no caso, é a segunda etapa da reação.
 Inibição Enzimática 
 Alguns compostos são capazes de diminuir a
atividade de uma enzima, os chamados inibidores
enzimáticos. 
Há dois tipos de inibição: a inibição irreversível e a
reversível.
A inibição irreversível envolve ligações moleculares
covalentes. Os inibidores irreversíveis podem ser
extremamente seletivos, e se ligam covalentemente
às enzimas, deixando-as inativas. Nessa caso, a
substância reage com o grupo funcional no sítio
ativo bloqueando o local do substrato, deixando a
enzima cataliticamente inativa.
Já a inibição reversível envolve ligações não
covalentes e a reversão é feita pela remoção do
inibidor. Ainda, a inibição reversível é dividida em
competitiva e não competitiva. A molécula do
inibidor competitivo apresenta estrutura semelhante
ao substrato da enzima, se ligando ao sítio ativo,
competindo com o substrato. Nesse caso, o efeito
pode ser revertido aumentando a concentração de
subtrato. A molécula do inibidor não competitivo se
liga em um segundo local na superfície enzimática,
não no sítio ativo, modificando a forma da enzima e
dificultando a catálise. Nesse caso, a enzima não
compete com o substrato pelo sítio ativo. 
Erro inato do
metabolismo 
O erro inato do metabolismo é o conjunto de
distúrbios de natureza genética que geralmente
correspondem a um defeito enzimático capaz de
acarretar a interrupção de uma via metabólica. 
Eles ocasionam alguma falha de síntese,
degradação, armazenamento ou transporte de
moléculas no organismo. 
O erro inato é dividido em duas categorias. A
Categoria 1 representam as alterações que afetam
um único sistema orgânico ou apenas um órgão. Já a
Categoria 2 representa os defeitos bioquímicos que
comprometem uma via metabólica comum a
diversos órgãos ou restrito a um órgão apenas, mas
com manifestações sistêmicas. 
Intolerância à
lactose 
A digestão da lactose é realizada principalmente
pela enzima lactase. 
A lactase hidrolisa a lactose em glicose e galactose,
monossacarídeos capazes de serem absorvidos pela
mucosa intestinal. 
A intolerância à lactose é devida ao
desaparecimento, após a infância, da maior parte ou
de toda a atividade lactásica das células epiteliais do
intestino.
Na ausência de lactase, a lactose não pode ser
completamente digerida e absorvida no intestino
delgado, passando para o intestino grosso, onde
bactérias a converte em produtos tóxicos que
causam cólicas abdominais e diarreia. 
A intolerância primária caracteriza-se pelo declínio
total ou parcial na produção de lactase, resultante de
uma condição autossômica recessiva. Já a
intolerância secundária resulta da perda das células
produtoras de lactase, por lesão tecidual,
quimioterapia, radioterapia, gastroenterites e
diarreia crônica. Por fim, a intolerância congênita é
uma doença autossômica recessiva que representa
uma herança genética que acomete recém-nascidos
após a ingestão de lactose.
Muitas pessoas confundem a intolerância à lactose
com a alergia à proteína do leite, a caseína. A maior
diferença entre elas é que a intolerância representa
um problema na digestão da lactose, enquanto que
a alergia à caseína representa uma resposta
imunológica do corpo à proteína. Nesse caso, o
sistema imunológico identifica algumas proteínas
como nocivas e desencadeiam a produção de
anticorpos para neutralizar a proteína.
Bibliografia
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de
Bioquímica de Lehninger.
BRANCO, M.; DIAS, N.; FERNANDES, L.; BERRO, E.;
SIMIONI, P. Classificação da intolerância à lactose:
uma visão geral sobre causas e tratamentos.
Revista de Ciências Médicas 2017; 26 (3): 117-125.
Eduarda Pupe Rosas - Medicina