Moleculas da vida

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Moléculas da Vida 
• Ácidos nucléicos 
•Amino ácidos - proteínas 
•Lipídeos 
• Açúcares (glicídeos) 
Ácidos nucléicos 
• São substâncias essenciais para os 
seres vivos, pois mantêm a 
informação genética que controla a 
atividade celular e a hereditariedade. 
 
• RNA 
– ácido ribonucléico 
 
• DNA 
– ácido desoxirribonucléico 
O DNA - Informação genética 
RNA 
Suas funções 
• O RNA participa do processo de formação 
de proteínas a partir do DNA, entretanto 
RNAs podem possuir funções 
enzimáticas, como os ribossomos, por 
exemplo. 
Blocos de construção do DNA 
Os ácidos nucléicos são formados por um grande número de unidades chamadas 
nucleotídeos. Cada nucleotídeo é formado por três tipos de moléculas: açúcar, base 
nitrogenada e fosfato. 
 
Estrutura do DNA 
A ligação entre os nucleotídeos da mesma cadeia é feita entre o fosfato de um 
nucleotídeo com a pentose de outro nucleotídeo, enquanto que a ligação entre os 
nucleotídeos das cadeias diferentes é feita pelas pontes de hidrogênio entre as bases 
nitrogenadas. 
 
Estrutura do DNA 
O DNA é semi-conservativo 
É um processo semiconservativo: ambas as moléculas de DNA resultantes de replicação 
possuem uma fita produzida no processo e uma fita que recebeu do "DNA-mãe". 
Estrutura do RNA 
DNA X RNA 
Aminoácidos 
E 
Proteínas 
Proteínas e sua diversidade 
Blocos de construção das 
proteínas 
amina carboxila 
AMINOÁCIDO 
Estrutura primária de proteína 
Estrutura primária de proteína 
Estrutura primária de proteína 
terminal 
amina 
terminal 
carboxila 
ligação peptídica 
aminoácido 
PEPTÍDIO 
cadeia lateral 
Peptídeo 
Ligação peptidica 
Cadeia polipeptídica 
Cadeia polipeptídica: é composta de resíduos de ácidos aminados. 
 
� Residuo: é a molécula do ácido aminado inserida na cadeia; é o 
ácido aminado menos uma molécula de água. 
 
� Extremidade N-terminal: é aquela que contém um grupo alfa- 
amino livre. 
 
� Resíduo N-terminal: é o ácido aminado que possui o grupo alfa- 
amino livre. 
 
� Extremidade C-terminal e resíduo C-terminal: da mesma forma, 
porém com uma alfa-carboxila livre. 
 
� O resíduo N-terminal é sempre localizado à esquerda 
Estrutura primária de proteína 
Estrutura de Proteínas 
Estrutura de Proteínas 
N-Ca  phi (f) 
Ca-C’  psi (y) 
•Cada amino ácido está associado com dois ângulos 
conformacionais: f e y. 
•Uma vez que estes são os únicos graus de liberdade, a 
conformação de toda a cadeia principal é completamente 
determinada quando os ângulos f e y para cada amino 
ácido são definidos com alta acurácia. 
a - hélice 
Elementos de Estrutura Secundária 
Elementos de Estrutura Secundária 
Elementos de Estrutura Secundária 
a-hélices 
1.5Å por resíduo 
Elementos de Estrutura Secundária 
folhas-b 
Antiparalelas Paralelas 
Elementos de Estrutura Secundária 
b - pregueada 
cadeias 
laterais 
hidrofóbicas 
cadeias 
laterais 
hidrofílicas 
Proteína desenovelada 
(estrutura primária) 
Proteína enovelada 
em ambiente 
hidrofílico 
(estrutura terciária) 
Estrutura terciária de proteínas 
Estrutura terciária de proteínas 
Estruturas com domínios a 
Estrutura terciária de proteínas 
Estruturas com domínios b 
Estruturas com domínios a e a/b 
Estrutura terciária de proteínas 
Estrutura terciária de proteínas 
Estrutura terciária de proteínas 
Domínios protéicos 
 Vários motivos combinam-se em geral para formar estruturas globulares 
compactas 
 Um domínio é definido como uma cadeia polipeptídica ou uma parte da mesma 
que pode enovelar-se independentemente em uma estrutura terciária estável 
 Em todos os casos analisados até o momento, observa-se que se há 
significativa homologia de seqüência entre os amino ácidos em dois domínios 
em diferentes proteínas, estes domínios têm estruturas terciárias similares 
MONÔMERO 
HOMODÍMERO 
POLÍMERO 
Estrutura quaternária de proteínas 
POLÍMERO 
HETERODÍMERO 
POLÍMERO 
Estrutura quaternária de proteínas 
Estrutura quaternária de proteínas 
 Svedberg descobriu que algumas proteínas eram compostas de mais de uma 
cadeia polipeptídica 
 Há várias razões por que proteínas com multisubunidades são tão comuns: 
 
 Em casos de proteínas muito grandes/longas, defeitos podem ser reparados 
trocando/reparando somente uma parte do complexo; 
 No caso de enzimas, aumento do tamanho da proteína tende fixar melhor as 
posições tridimensionais do grupos formados do seu sítio ativo; 
 Muitos sítios ativos ocorrem na interface entre as subunidades 
 A contrução de subunidade de muitas enzimas fornece a base estrutural para 
a regulação de suas atividades 
Estrutura quaternária 
da hemoglobina