GD 2 Estrutura de proteínas

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Bioquímica I 
Estrutura de proteínas 
 
 
1 – Um pesquisador estava trabalhando com um extrato de proteínas solúveis em 
água e observou que quando adicionava Sulfato de Amônio á solução, as proteínas 
começavam a precipitar. Cada proteína precipitava em uma concentração diferente de 
Sulfato de Amônio. Com base no seu conhecimento sobre a estrutura das proteínas, 
explique o que acontece. 
 
2 - A ruptura da conformação em �-hélice de um polipeptídio e seu conseqüente 
desenovelamento em uma conformação enrolada ao acaso é acompanhada por uma 
grande diminuição em uma propriedade chamada de poder rotatório específico, uma 
medida da capacidade da solução de fazer girar a luz plano-polarizada. O ácido 
poliglutâmico, um polipeptídio feito unicamente de resíduos de ácido L-glutâmico, tem 
conformação em �-hélice em pH 3. Entretanto, quando o pH é aumentado para 7 
ocorre uma grande diminuição da rotação específica da solução. Igualmente, a 
polilisina (apenas resíduos de L-lisina) é uma �- hélice em pH 10, mas quando o pH é 
baixado para 7, a rotação específica também diminui, como mostrado no gráfico. 
 
 
 
 
Qual é a explicação para o efeito das mudanças de pH sobre as conformações do 
ácido poliglutâmico e da polilisina? Por que a transição ocorre em intervalos de pH tão 
estreitos? 
 
3 – William Astbury descobriu que o padrão de difração dos raios-X da lã mostra uma 
unidade estrutural repetitiva espaçada de aproximadamente 0,54nm ao longo da 
direção da fibra da lã. 
Quando ele submetia a lã ao vapor d’água e a esticava, o padrão de difração mostrava 
uma nova unidade estrutural repetitiva com espaçamento de 0,70nm. A lã submetida 
ao vapor d’água e deixada encolher mostra um padrão de difração dos raios-X 
consistente com espaçamento original de 0,54nm. Embora estas observações sejam 
pistas importantes para a estrutura molecular da lã. Astbury não conseguiu interpretá-
las na época. Dado o conhecimento atual sobre a estrutura da lã, interprete as 
observações de Astbury. 
 
4 - O colágeno, a proteína mais abundante em mamíferos, tem composição em 
aminoácidos incomum. Diferentemente de outras proteínas, o colágeno é muito rico 
em prolina e hidroxiprolina Como a hidroxiprolina não é um dos 20 aminoácidos 
comumente encontrados em proteínas a sua incorporação no colágeno pode ocorrer 
de duas maneiras: 
1. a prolina é hidroxilada por enzimas antes da sua incorporação ao colágeno; e 
2. a prolina é hidroxilada depois de sua incorporação ao colágeno. Para testar estas 
hipóteses os seguintes experimentos foram realizados: quando [14C]-prolina foi 
administrada a um rato e o colágeno da sua cauda isolado, encontrou-se que esta 
proteína recém sintetizada era radioativa; entretanto, se [14C]-hidroxiprolina foi 
administrada ao animal, nenhuma radioatividade foi encontrada no colágeno recém 
sintetizado. Como estes experimentos diferenciam os dois mecanismos possíveis de 
introdução de hidroxiprolina na molécula do colágeno?