Relatório de aulas práticas BIOQUÍMICA HUMANA, AULA 1

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RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS - EAD 
 
AULA ____ 
DATA: 
 
______/______/______ 
VERSÃO:01 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS: BIOQUIMICA HUMANA – Aula 1 
 
DADOS DO(A) ALUNO(A): 
 
NOME: LUIZ TIMÓTEO DA SILVA MOURA MATRÍCULA:04092650 
CURSO: FARMÁCIA POLO: SANTARÉM 
PROFESSOR(A) ORIENTADOR(A): MÁRCIO SYLLVA 
 
ORIENTAÇÕES GERAIS: 
 
• O relatório deve ser elaborado individualmente e deve ser escrito de forma clara e 
• concisa; 
• O relatório deve conter apenas 01 (uma) lauda por tema; 
• Fonte: Arial ou Times New Roman (Normal e Justificado); 
• Tamanho: 12; 
Margens: Superior 3 cm; Inferior: 2 cm; Esquerda: 3 cm; Direita: 2 cm; 
• Espaçamento entre linhas: simples; 
• Título: Arial ou Times New Roman (Negrito e Centralizado). 
 
 
TEMA DE AULA: ATIVIDADE CATALÍTICA DA AMILASE SALIVAR 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
Realização da pratica de atividade catalítica da amilase. 
A amilase é uma enzima que é produzida na saliva, nas glândulas salivares dentro 
da cavidade oral. Serve para degradar um carboidrato (amido). O amido é um 
polissacarídeo conhecido como reserva das plantas. A ptialina como é conhecida 
tecnicamente (amilase salivar) é produzida nas glândulas salivares e inicia o 
processo de degradação dos carboidratos. Identificação catalítica do amido 
Realização da técnica enzimática e química. Hidrolise química e hidrolise enzimática. A 
hidrolise enzimática será realizada a partir da utilização da amilase salivar. A hidrolise 
química será realizada a partir da utilização de ácido clorídrico. Os ácidos tem a 
capacidade de degradar as ligações glicosídicas que formam o amido e fazer a 
quebra que é realiza da pela amilase salivar. As enzimas são proteínas, e elas tem 
uma característica de se desnaturarem de acordo com o meio em que elas são 
submetidas. Calor, temperatura, reação catalítica, substrato, todos são componentes 
que podem alterar essa reação catalítica. Nesse processo iremos utilizar o banho 
de gelo e banho mar ia afim de verificar se essas alterações de temperatura também 
influenciam na reação catalítica em ambos os métodos. 
Solução para hidrólise química 
 
Amido 1%; 
 
 
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Colocar 30 ml da solução de amido 1% na proveta e transferir para o Becker. 
Dosar 3 ml da solução de ácido clorídrico (utilizar a pera de borracha e pipeta) 
e adicionar na solução de amido que está no Becker. 
Balançar para homogeneizar. 
Separar 3 tubos e adicionar 5 ml de água. 
Adicionar 5 ml da solução que está no Becker em cada tubo (usar a pipeta e 
pera de borracha). 
Balançar os tubos para homogeneizar; 
 
A partir de agora serão realizadas as etapas para verificar se as mudanças de 
temperatura interferem no processo de hidrólise tanto na química quanto na enzimática. 
Tubos 1 
 Pegar os tubos AA1 e AE1 colocar por 1 minuto no banho de gelo 
Tubos 2 
 Pegar os tubos AA 2 e AE2 e colocar no banho maria (temperatura em t orno 
de 70 graus) por 10 minutos e posteriormente no banho de gelo aproximadamente 
por 1 minuto par a retornar a temperatura 
Tubos 3 
Pegar os tubos AA 3 e AE 3 e colocar no banho maria (temperatura em torno de 
70 graus) por 20 minutos e posteriormente no banho de gelo aproximadamente 
por 1 minuto para Retomar a temperatura. 
 
Conclusão geral 
Os tubos 1 que foram submetidos apenas ao banho de gelo a cor está clareando, 
está ocorrendo a degradação do amido. 
Os tubos 2 e 3 que foram submetidos a temperatura por 10 minutos e 20 minutos 
respectivamente não conseguimos perceber essa mudança. Não houve degradação do 
amido. Indica que a temperatura influencia na atividade enzimática e química. 
 
2. Materiais utilizados. 
Reagentes: 
Amilase salivar 
Ácido clorídrico HCHC 
Amido 1% 
Lugol 2% 
Equipamentos: 
3 tubos para realização da atividade química (AA1, AA2, AA3) 
3 tubos para a realização da atividade enzimática (AE1, AE2, AE3) 
Banho de gelo 
Banho maria 
Proveta Becker 
Pera de borracha 
Pipeta. 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Qual a composição do amido? 
 
 
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- Amilose 
Homopolissacarideo (Glc) 
Linear α – (1-4) 
- Aminolopectina 
Homopolissacarideo (Glc) 
Ramificado α – (1-4) α – (1-6) 
 
B) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise química 
do amido. 
AA1: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que teve modificação. Está 
esverdeado. Não houve a hidrolise, tem a presença de amido no tubo. Após o banho 
de gelo ainda há presença de amido. Não houve hidrolise em ambos os tubos 
enzimático e químico. A cor vai clareando com o tempo. 
AA2: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido. 
AA3: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido. 
 
C) Qual o objetivo do uso de HCl, aquecimento e resfriamento no procedimento da hidrólise 
química do amido? 
Utilizou HCL (acido clorídrico) para se obter um meio acido. Os ácidos tem a 
capacidade de degradar as ligações glicosídicas que formam o amido e fazer a 
quebra que é realiza da pela amilase salivar. 
As enzimas são proteínas, e elas tem uma característica de se desnaturarem 
de acordo com o meio em que elas são submetidas. Calor, temperatura, reação 
catalítica, substrato, todos são componentes que podem alterar essa reação 
catalítica. Nesse processo iremos utilizar o banho de gelo e banho maria afim de 
verificar se essas alterações de temperatura também influenciam na reação catalítica 
em ambos os métodos. 
 
D) Descreva a sequência de transformações operadas pela amilase na molécula da amilose. 
 
O iodo reage com a molécula de amido e vai resultar numa coloração azul ao 
interagir com a cadeia amilose, uma vez que esta tem a estrutura helicoidal. Já 
na cadeia de amilopectina o resultado será uma coloração vermelha, pois esta 
cadeia possui muitas ramificações, a interação será menor. Quando em um 
experimento está se testando a atividade enzimática, com o controle do tempo, está 
coloração irá um dar conforme ocorre a hidrolise. Isso porque o dissacarídeo maltose, 
produto da hidrolise, reage negativamente com iodo. 
 
E) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise enzimática 
do amido. 
AE1: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebem os que teve modificação. Está 
esverdeado. Não houve hidrolise nesse tubo. Após o banho de gelo ainda há 
presença de amido. Não houve hidrolise em ambos os tubos enzimático e químico. 
A cor vai clareando com o tempo. 
 
 
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AE2: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul 
escura. Percebemos o lugol interagindo com o amido. 
AE3: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul 
escura. Percebemos o lugol interagindo com o amido. 
 
F) Explique a relação entre a atividade da amilase salivar, o tempo de incubação da enzima 
com o amido e a variedade de cores observada no procedimento da hidrólise enzimática 
do amido. 
 
A solução de lugol 2% (concentração -solução de iodo que reage com a composição 
do amido formando uma cor esverdeada, escura, azulada quando encontra o amido). O 
tempo de incubação e temperaturainfluenciam na hidrolise. 
 
4. Conclusão sobre a atividade catalítica da amilase. 
Não entendi muito essa questão de reação de hidrolise. Não ficou claro qual teve ou não. 
Com base no meu entendimento, conclui que nenhuma amostra teve hidrolise 
completa, visto que ambas as amostras apresentam cor ( azul e verde) o que indica 
presença de amido. A primeira amostra ficou esverdeada o que significa que tem 
menor presença de amido. E as amostras 2 e 3 ficaram azul escuro o que indica alta 
concentração de amido. Para uma amostra ter hidrolise completa, acredito que tenha 
que ficar transparente, o que indicaria a falta de amido mediante a adição do lugol. 
Entretando, a primeira amostra houve alteração e ficou esverdeada. Acredito que 
houve reação, mas não o bastante para a hidrolise. Gostaria de uma explicação para 
essas reações. 
 
 
 
TEMA DE AULA: REAÇÃO DE SELIWANOFF (REAÇÃO PARA DISTINÇÃO ENTRE 
ALDOSES E CETOSES) 
 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
Aldoses e cetoses são grupos que são identificados dentro dos carboidratos. Aldoses 
são grupos de carboidratos simples. Cetoses são monossacarídeos que contem grupo 
cetona. Essa reação é chamada de Seliwanoff. Onde utiliza o reativo Seliwanoff. Essa 
reação se da porque as cetoses reagem com ácidos fortes. Iremos utilizar o acido 
clorídrico. E ao reagir com esses ácidos fortes esse composto produz furfural. O 
furfural reage com o resorcinol. O resorcinol é um composto derivado da ureia que 
esta presente no reativo de Seliwanoff. Será feito uma diferenciação entre aldose e 
cetose. Vamos utilizar a glicose que é uma aldose, um monossacarídeo simples. E 
vamos tentar identificar se a frutose é ou não acetose se contem ou não o grupo 
cetona. Essa reação após a colocação do resorcinol que está no reativo de Seliwanoff 
vai ser colocada em banho maria para que aconteça a reação e após mais ou menos 
de 5 minutos vamos ter o resultado. O produto que é formado na reação entre o furfural 
e o resorcinol que está no reativo de Seliwanoff vai ser vermelho. Conseguimos 
 
 
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perceber a coloração através dessa mudança de cor. Esse composto que é formado 
não tem uma composição definida e nem um nome definido, mas é visualmente 
percebido por conta da coloração vermelha. 
 
Tubo para glicose 
Adicionar 1ml de glicose 
Adicionar 1,5 ml de ácido clorídrico HCL 
Homogenizar 
Adicionar 0,5 ml do reativo de Seliwanoff 
Agitar os tubos e levar ao banho maria até visualizar o resultado 
Observar a coloração 
Após 2 minutos em banho maria o tubo da glicose permaneceu inalterado. 
Confirmando 
que ela não é uma cetose. Não tem produção do furfural e nem reação com o 
resorcinol. 
 
 
Tubo para frutose 
 
Adicionar 1 ml de frutose 
Adicionar 1,5 ml de ácido clorídrico HCL 
Homogenizar 
Adicionar 0,5 ml do reativo de Seliwanoff 
Agitar os tubos e levar para o banho maria até visualizar o resultado 
Observar a coloração 
Após 2 minutos em banho maria o tubo da frutose ficou vermelho. Houve 
alteração n a cor. 
Indica reação do resorcinol com o furfural. Indica que ela é uma cetose. 
 
 
 
Tubo para água 
 
Adicionar 1 ml de água 
Adicionar 1,5 ml de ácido clorídrico H CL 
Homogenizar 
Adicionar 0,5 ml do reativo de Seliwanoff 
Agitar os tubos e levar para o banho maria até visualizar o resultado 
Observar a coloração 
Após 2 minutos em banho m aria o tubo da água permaneceu inalterado. 
Confirmando que ela não é uma cetose. Não tem produção do furfural e nem reação 
com o resorcinol. 
 
2. Materiais utilizados. 
Reagentes: 
 
Solução de HCL 
0,1 Glicose 1% 
Frutose 1% 
 
 
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Reativo de Seliwanoff 
Equipamentos: 
1 tubo para frutose 
1 tubo para glicose 
1 tubo para agua (serve de controle negativo) 
Banho maria temperatura em torno de 70 graus 
Becker 
Pera de borracha 
Pipeta 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Explique o princípio bioquímico do teste de Seliwanoff. 
O teste de Seliwanoff é um teste químico que permite distinguir aldoses de 
cetoses. Se um açúcar contiver um grupo cetona, é uma cetose; se, por outro 
lado, contiver um grupo aldeído, é uma aldose. Este teste baseia-se no princípio 
de que, quando aquecidas , as cetoses sofrem desidratação muito mais rapidamente 
que as aldoses. 
Este teste fora proposto por Theodor Seliwanoff, daí ser assim designado. Quando 
o reagente é adicionado a uma solução contendo uma cetose, a cor da solução 
m uda para vermelho (teste positivo). Q uando adicionado a uma solução contendo 
uma aldose, a cor muda mais lentamente para rosa. 
A frutose (uma cetose) é um açúcar que dá teste positivo. A sacarose também 
dá teste positivo, pois é um dissacarídeo composto por glucose (uma aldose) e frutose. 
Neste teste são usados resorcinol e ácido clorídrico concentrado: 
 
❖ A hidrólise ácida de cetoses polissacarídicas e oligossacarídicas origina açúcares 
mais simples e, consequentemente, origina furfural. 
❖ As cetoses desidratadas reagem com dois equivalentes de resorcinol numa série 
de condensações, produzindo uma molécula com cor vermelho cereja 
❖ As aldoses também podem reagir ligeiramente, originando uma coloração rosa. 
 
Esse teste permite diferenciar aldoses de cetoses que, sob ação de ácidos fortes, 
são transformadas em derivados de furfural que se condensam com o resorcinol, 
presente no reativo de Seliwanoff formando um produto vermelho de com posição 
incerta. A reação com cetoses é rápida e mais tensa pela maior facilidade de formação 
do derivado furfural 
 
B) Comente os resultados obtidos nos 3 tubos utilizados no procedimento, correlacionando 
com a presença ou não de aldoses e cetoses. 
O único tubo que ficou vermelho foi o da Frutose. Que indica que ele é uma 
cetose. O restante não houve alteração de cor. 
 
C) Explique qual o objetivo de utilizar um tubo apenas com água destilada. 
Serve de controle negativo. 
 
 
 
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D) Qual a função do ácido clorídrico (HCl) e da fervura aplicados no teste de Seliwanoff? 
Aldoses e cetoses são grupos que são identificados dentro dos carboidratos. 
Aldoses são grupos de carboidratos simples. Cetoses são monossacarídeos que 
contem grupo cetona. Essa reação é chamada de Seliwanoff. Onde utiliza o reativo 
Seliwanoff. Essa reação se dá porque as cetoses reagem com ácidos fortes. Iremos 
utilizar o ácido clorídrico. E ao reagir com esses ácidos fortes esse composto 
produz furfural. O furfural reage com o resorcinol. O resorcinol é um composto 
derivado da ureia que está presente no reativo de Seliwanoff. 
 
4. Conclusão sobre a identificação de aldoses e cetoses utilizando o teste de Seliwanoff. 
 
Confirmamos que a frutose é uma cetose. Na reação ocorre a produção do furfural e 
tem a reação com o resorcinol dentro do reativo de Seliwanoff e conseguimos perceber 
pela coloração vermelha intensa do tubo com frutose. 
 
TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO POR ÁCIDOS FORTES E METAIS PESADOS 
 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
Proteínas são biomoléculas muito importantes e estruturais, tem função catalíticas, 
entre outros. Vamos fazer uma técnica que vai identificar que essas proteínas por 
teremcompostos carbanimicos, aquelas estruturas químicas. Elas podem reagir e 
podem precipitar com algumas substancias. Entre elas a principal fonte de precipitação 
de proteínas são ácidos fortes no caso vamos utilizar hoje o ácido tricloroacético 20%, 
mas poderia ser utilizado também o ácido sulfúrico entre outros. Podemos também 
utilizar substancias como metais pesados como cobre, chumbo, mercúrio, para fazer 
essa precipitação, hoje vamos usar o acetato de chumbo a 10% para realizar a 
precipitação. E como matéria prima a ovoalbumina 10%. A precipitação é imediata. 
Tubo para reação com o ácido tricloroacético 20% 
Adicionar 2 ml de ovoalbumina 10% no tubo 
Adicionar 1 ml de ácido tricloroacético e observar, pois, a precipitação é imediata. 
Se forma uma liquido leitoso branco indicando a precipitação e formação de alguns 
grumos da proteína. Antes conseguimos visualizar o concentrado da solução e após 
a precipitação ele fica todo turvo indicando que houve a precipitação da proteína pelo ácido. 
 
Tubo para reação com o metal pesado acetato de chumbo 
 
Adicionar 2 ml de ovoalbumina 10% no tubo 
Adicionar 5 gotas de acetato de chumbo e observar. 
Verificamos que também teve uma precipitação. Porem conseguimos ter mais visibilidade 
e perceber que no tubo do ácido teve uma precipitação mais intensa, pois o ácido forte 
tem a capacidade de quebrar as ligações peptídicas da proteína mais do que o 
chumbo. Temos um material mais leitoso no ácido do que no metal pesado. 
De toda forma também temos essa percepção em relação a solução inicial e as 
soluções precipitadas. 
 
 
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Com essa pratica é possível perceber que além modificação do ponto elétrico, do 
meio de cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é 
importante para a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que conseguem 
clivar, quebrar as estruturas da proteína fazendo esse processo de precipitação que 
a gente também pode fazer com o ácido e com o metal pesado. 
 
2. Materiais utilizados. 
 
Reagentes: 
 
Ácido tricloroacético 20% 
Acetato de chumbo 10% 
Ovoalbumin a 10% 
Equipamentos 
 
Pera de borracha 
Pipeta 
Becker 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Comente os resultados obtidos no procedimento da precipitação da ovoalbumina com 
ácido forte e metal pesado. 
Se forma uma liquido leitoso branco indicando a precipitação e formação de alguns 
grumos da proteína. Antes conseguimos visualizar o concentrado da solução e após a 
precipitação ele fica todo turvo indicando que houve a precipitação da proteína pelo ácido. 
Verificamos que também teve uma precipitação. Porem conseguimos ter mais visibilidade 
e perceber que no tubo do ácido teve uma precipitação mais intensa, pois o ácido forte 
tem a capacidade de quebrar as ligações peptídicas da proteína mais do que o 
chumbo. Temos um material mais leitoso no ácido do que no metal pesado. 
De toda forma também temos essa percepção em relação a solução inicial e as 
soluções precipitadas. 
 
B) Qual a fundamentação teórica que explica o processo de precipitação das proteínas com 
ácidos fortes e metais pesados? 
Com essa pratica é possível perceber que além modificação do ponto elétrico, do 
meio de cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é 
importante para a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que 
conseguem clivar, quebrar as estruturas da proteína fazendo esse processo de 
precipitação que a gente também pode fazer com o ácido e com o metal pesado. 
 
C) O que ocorreu com a ovoalbumina para que ela formasse um precipitado insolúvel neste 
experimento? 
 
Com essa pratica é possível perceber que além modificação do ponto elétrico, do 
meio de cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é 
importante para a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que conseguem 
 
 
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clivar, quebrar as estruturas da proteína fazendo esse processo de precipitação que 
a gente também pode fazer com o ácido e com o metal pesado. Os cátions de metais 
pesados como Hg2+, Pb2+, Cu2+, Fe2+, Cd2+ e Zn2+ formam precipitados insolúveis 
de proteínas, denominados de acordo com o elemento formador (exemplo: proteinato 
de mercúrio, proteinato de chumbo, etc.). Essa precipitação é mais intensa quando o 
p H está acima do ponto isoelétrico (pI). Isso porque, acima do pI, a carga líquida sobre 
a proteína é negativa (ver determinação do ponto isoelétrico da caseína), favorecendo 
a interação com os cátions provenientes do sal. 
 
4. Conclusão sobre a precipitação de proteínas por ácidos fortes e metais pesados. 
 
Verificamos que também teve uma precipitação. Porem conseguimos ter mais visibilidade 
e perceber que no tubo do ácido teve uma precipitação mais intensa, pois o ácido forte 
tem a capacidade de quebrar as ligações peptídicas da proteína mais do que o 
chumbo. Temos um material mais leitoso no ácido do que no metal pesado. De toda forma 
também temos essa percepção em relação a solução inicial e as soluções precipitadas. 
Com essa pratica é possível perceber que além modificação do ponto elétrico, do 
meio de cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é 
importante para a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que conseguem 
clivar, quebrar as estruturas da proteína fazendo esse processo d e precipitação que 
a gente também pode fazer com o ácido e com o metal pesado. 
 
 
TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO FRACIONADA POR SOLUÇÕES SALINAS 
CONCENTRADAS 
 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
A proteína é uma biomolécula muito importante. As proteínas são classificadas de 
acordo com o seu ponto isoelétrico e dependendo do ambiente onde ela está colocada ela 
interage de forma iônica com alguns compostos e podemos mudar essa concentração 
iônica de acordo com o adicionamento de sais. Esse adicionamento de sais a gente 
consegue fazer com que mude a concentração desse ambiente onde está a proteína e 
consiga dissociar as proteínas de forma a precipita-las . Esse é o intuito da pratica. 
Que consigamos em uma concentração onde temos vários tipos de proteínas fazer 
uma separação. Ela é muito utilizada em colunas de sílica, de resinas para separação de 
proteínas. 
 
Tubo A 
Solução de ovoalbumina e concentração salina 
 
2 ml de solução d e ovoalbumina 
2 ml concentração de salina 
Observar, pois, a reação é imediata. 
Assim que adicionada percebemos a formação de um composto leitoso, esbranquiçado que 
indica precipitação das proteínas. 
 
 
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Tubo B 
 
Solução de ovoalbumina e concentração de sulfato de amônio e água 
 
2 ml de solução de ovoalbumina 
Adicionar água (não fala quantidade) 
Adicionar sulfato de amônio (não fala quantidade) 
Observar, pois, a reação é imediata 
 
Não conseguimos perceber a formação desse precipitado. A água diminui, interfere 
na questão iônica das cargas. 
 
Essa pratica demonstra a importância do ponto isoelétrico das proteínas bem como 
o ambiente se é um meio dependendo da carga iônica a qual a proteína é submetida 
ela pode sim ser separada através de uma concentração salina que iráproporcionar 
essa separação das proteínas que pode ser através de uma coluna de resina, 
dependendo da coluna de onde for utilizada. É de importante utilização clínica e 
biológica para demais funções de onde queira isolar determinada proteína em um pul de 
determinadas proteínas 
 
2. Materiais utilizados. 
Reagentes: 
 
Ovoalbumina 10% 
Sulfato de amônio concentrado ( solução concentrada de sais, salina, que vai 
proporcionar a precipitação das proteínas) 
Água (para padrão negativo) 
 
Equipamentos: 
 
Pera de borracha 
Pipeta 
Becker 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) O que é “Salting out”, “Salting in” e camada de solvatação? 
 
Quando adicionamos sais neutros a uma solução, ocorre um aumento da força iônica 
(aumento da concentração de íons) do sistema. Assim, quando adicionamos pequenas 
quantidades de sal a uma solução contendo proteínas, as cargas provenientes da 
dissociação do sal passam a interagir com as moléculas proteicas, diminuindo a 
interação entre elas. Consequentemente, temos um aumento da solubilidade da proteína 
no meio aquoso. A esse fenômeno dá -se o nome de “Salting-in”. ‘ Em condições de 
elevada força iônica, decorrente da adição de grandes quantidades de sal, temos o 
efeito contrário. A água, que apresenta um grande poder de solvatação, passa a interagir 
 
 
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com as duas espécies: as proteínas e os íons provenientes da dissociação do sal. 
Porém, a água apresenta maior tendência de solvatação de partículas menores (nesse 
caso, os íons). As moléculas de água, ocupadas em sua interação com os íons, 
deixam a estrutura proteica. Como consequência, temos maior interação proteína-
proteína, diminuição da solubilidade em meio aquoso e, consequentemente, precipitação 
da proteína. A esse fenômeno de insolubilização da proteína em decorrência de um 
considerável aumento da força iônica do meio dá -se o nome de “Salting-o ut”. Este é um 
processo importante para separação de proteínas uma vez que a concentração de sal 
necessária para precipitação é diferente para cada proteína. 
 
B) Explique o princípio Bioquímico da precipitação de proteínas por adição de soluções 
salinas. 
A proteína é uma biomolécula muito importante. As proteínas são classificadas de 
acordo com o seu ponto isoelétrico e dependendo do ambiente onde ela está colocada ela 
interage de forma iônica com alguns compostos e podemos mudar essa concentração 
iônica de acordo com o adicionamento de sais. Esse adicionamento de sais a gente 
consegue fazer com que mude a concentração desse ambiente onde está a proteína e 
consiga dissociar as proteínas de forma a precipita-las. Esse é o intuito da pratica. 
Que consigamos em uma concentração onde temos vários tipos de proteínas fazer 
uma separação. Ela é muito utilizada em colunas de sílica, de resinas para separação de 
proteínas 
 
C) Comente os resultados observados da precipitação da proteína por sulfato de amônio na 
presença e ausência da água, correlacionando com a solubilidade da proteína. 
 
Não conseguimos perceber a formação desse precipitado no tubo B com sulfato de 
amônio. A água diminui, interfere na questão iônica das cargas. A água, que apresenta 
um grande poder de solvatação, passa a interagir com as duas espécies: as proteínas 
e os íons provenientes da dissociação do sal. Porém, as moléculas de água apresentam 
maior tendência de solvatação de partículas menores (nesse caso, os íons). As 
moléculas de água, ocupadas em sua interação com os íons, “abandonam” a estrutura 
proteica. Como consequência, temos: maior interação proteína -proteína, diminuição da 
solubilidade em meio aquoso e , consequentemente, precipitação da proteína. A esse 
fenômeno de insolubilização da proteína em decorrência de um considerável aumento 
da força iônica do meio dá-se o nome de “Salting-out”. Já no tubo A percebemos a 
precipitação e formação de liquido leitoso esbranquiçado. 
 
3. Conclusão sobre a precipitação das proteínas por adição de sais neutros (soluções 
salinas concentradas) 
 
Essa pratica demonstra a importância do ponto isoelétrico das proteínas bem como 
o ambiente se é um meio dependendo da carga iônica a qual a proteína é submetida 
ela pode sim ser separada através de uma concentração salina que irá proporcionar 
essa separação das proteínas que pode ser através de uma coluna de resina, 
dependendo da coluna de onde for utilizada. É de importante utilização clínica e 
biológica para demais funções de onde queira isolar determinada proteína em um pul de 
determinadas proteínas. 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS - EAD 
 
AULA ____ 
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VERSÃO:01 
A precipitação de proteínas pela alta concentração de sais é um processo muito 
importante para a separação de misturas complexas de proteínas, uma vez que a 
concentração de sal necessária para precipitação é diferente para cada proteína. 
 
TEMA DE AULA: REAÇÃO DE BENEDICT (IDENTIFICAÇÃO DE AÇÚCARES 
REDUTORES) 
 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
Os açúcares redutores são alguns carboidratos que apresentam estrutura que é um 
a hidroxila em um dos carbonos que é o c1. E essa hidroxila ela consegue reagir 
com diversos íons principalmente metálicos. E a reação se baseia nessa ligação onde 
a carbonila vai se ligar a um reativo que é chamado reativo de Benedict. Esse reativo 
contem íons cúpricos que ao reagir com essa carbonila ela forma um composto 
chamado de oxidocuproso. O reagente tem uma cor azul bem intensa e pronunciada. 
A reação positiva dessa junção entre a carbonila do açúcar redutor com o íon cuproso 
desse reativo formam um composto vermelho tijolo que é uma coloração bem 
diferenciada desse reativo. A partir dessa reação conseguimos identificar quais são os 
principais açúcares redutores. A reação não ocorre após imediata colocação do material. 
É necessária uma reação a quente onde vamos utilizar o banho maria para realizar reação 
 
Tubo da glicose 
Adicionar 5 ml do reativo de Benedict 
Adicionar 5 ml de glicose 
Não teve reação. É necessário levar ao banho maria para perceber a reação de 
positividade ou não. 
 
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus houve uma 
modificação, porém não é uma reação de uma cor vermelho tijolo, mas essa 
modificação para a cor esverdeada indica que houve de fato uma redução dos íons. 
Houve uma reação do cobre. E nesse caso não a formação do ácido cuproso, já foi 
reduzido ao máximo o cobre, mas conseguimos perceber uma diferença entre a 
sacarose e a glicose. Isso significa que a glicose geralmente a aldose é um agente 
redutor (monossacarídeo) e a frutose e a sacarose não é redutora. 
Identificando esses principais açúcares redutores como a glicose que é nosso monômero 
e a sacarose. Essa pratica é importante afim de várias outras reações que ocorrem 
em relação aos carboidratos redutor es que são utilizados em diversas reações na 
indústria e outros segmentos. 
 
Tubo da sacarose 
Adicionar 5 ml do reativo de Benedict 
Adicionar 5 ml de sacarose 
Homogenizar 
Não teve reação. É necessário levar ao banho maria para perceber a reação de 
positividade ou não. 
 
 
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Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus não houve reação. 
A cor que está no tubo é do reativo de Benedict (azul). Não houve mudança de cor. 
 
2. Materiais utilizados. 
 
Reagentes: 
 
 
Glicose 1% (principal monossacarídeo vamos tentar visualizar se ele é um açúcar redutor) 
Solução de sacarose 1% ( dissacarídeo) 
Reativo de Benedict Água (controle negativo) 
 
Equipamentos 
 
Pera de borracha 
Pipeta 
Becker 
Banho maria (temperatura 70 graus por 5 minutos) 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Qual a composição do Reativo de Benedict? 
 
O Reagente de Benedict (também chamado de Solução de Benedict ou Teste de Benedict), 
é um reagente químico de cor azulada, desenvolvido pelo químico americano Stanley 
Rossiter Benedict, geralmente usado para detectar a presença de açúcares e açúcares 
redutores, nos quais se incluem glicose, galactose, lactose, maltose e manose. O Reagente 
de Benedict consiste, basicamente, de uma solução d e sulfato cúprico em meio alcalino 
(com muitos í nos OH-); e pode ser preparado através do carbonato de sódio, citrato 
de sódio e sulfato cúprico. 
 
B) O que são açúcares redutores? 
 
Um açúcar redutor é qualquer açúcar que, em solução básica, apresenta um grupo 
carbonílico livre aldeído (derivado de uma aldose ). Sua capacidade d e redução se 
dá pela presença de um grupo aldeído ou cetona livre. Todo monossacarídeo, alguns 
dissacarídeos e oligossacarídeos. As cetonas precisam entrar em equilíbrio dinâmico e 
se tornarem aldeídos antes de poderem atuar como açucares redutores. Os açucares 
mais comuns que consumimos, galactose, glicose e frutose são açucares redutores. 
 
C) Explique a fundamentação teórica do Teste de identificação de açúcares redutores com 
o Reativo de Benedict. 
 
Os açúcares redutores são alguns carboidratos que apresentam estrutura que é um 
a hidroxila em um dos carbonos que é o c1. E essa hidroxila ela consegue reagir 
com diversos íons principalmente metálicos. E a reação se baseia nessa ligação onde 
 
 
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VERSÃO:01 
a carbonila vai se ligar a um reativo que é chamado reativo de Benedict. Esse reativo 
contem íons cúpricos que ao reagir com essa carbonila ela forma um composto 
chamado d e oxido cuproso. O reagente tem uma cor azul bem intensa e pronunciada. 
A reação positiva dessa junção entre a carbonila do açúcar redutor com o í on cuproso 
desse reativo formam um Composto vermelho tijolo que é um a coloração bem 
diferenciada d esse reativo. A partir dessa reação conseguimos identificar quais são os 
principais açúcares redutores. A reação não ocorre após imediata colocação do material. 
É necessária uma reação a quente onde vamos utilizar o banho maria para realizar a 
reação. 
 
D) Comente os resultados observados no experimento relacionando com a identificação de 
açúcares redutores. 
Tubo de glicose 
 
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus houve uma 
modificação, porém não é uma reação de uma cor vermelho tijolo, mas essa 
modificação para a cor esverdeada indica que houve de fato uma redução dos íons. 
Houve uma reação do cobre. E nesse caso não a formação do ácido cuproso, já foi 
reduzido ao máximo o cobre, mas conseguimos perceber uma diferença entre a 
sacarose e a glicose. Isso significa que a glicose geralmente a aldose é um agente 
redutor (monossacarídeo) e a frutose e a sacarose não é redutora. 
 
Tubo da sacarose 
 
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus não houve redução 
e nem reação entre os íons. Significa q eu a sacarose não é um carboidrato redutor, 
ou seja, ele não tem a hidroxila. A carbonila que faz a reação com os íons cúpricos. 
 
Tubo da água 
 
 Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus não houve 
reação. A cor que está no tubo é do reativo de Benedict (azul). Não houve mudança de cor 
 
 
E) Exemplifique algumas aplicações deste teste na área clínica. É um teste qualitativo ou 
quantitativo? 
 
O reagente de Benedict é usado geralmente no lugar da solução de Fehling para 
detectar excesso d e açúcar na urina e detectar uma possível diabete. O teste pode ser 
feito num tubo d e ensaio, adicionando-se 10ml do reagente de Benedict em 100ml da 
primeira urina da manhã (mais concentrada) e depois, com a ajuda do bico de B 
unsen levando a mistura a e bulição. Após a fervura verifica-se uma alteração na cor 
original d o reagente; uma cor esverdeada indica a presença de pouco açúcar e uma 
cor alaranjada indica altos índices de açúcar. O teste é essencialmente qualitativo, ou 
sej a, ele é usado simplesmente para verificar se um açúcar redutor está presente 
ou não para determinar a quantidade. No entanto, ele pode ser usado como um teste 
quantitativo bruto, na medida em que uma cor esverdeada indica apenas um pouco de 
 
 
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açúcar redutor; amarelo, um pouco mais; e vermelho, muito. Um outro reagente, conhecido 
como solução quantitativa de Benedict, pode ser usado p ara determinar, com muita 
precisão, a quantidade de açúcar redutor que está presente numa amostra. É 
semelhante ao reagente normal, mas contém dois produtos químicos adicionais. Nesta 
solução, um resultado positivo é indicado por um precipitado branco e perda de 
algumas das cores azuis iniciais. A intensidade da cor indica a quantidade de açúcares 
redutores na amostra e pode ser medida usando um dispositivo chamado colorímetro. 
 
3. Conclusão sobre a identificação de açúcares redutores utilizando o Teste de Benedict. 
 
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus houve uma 
modificação, porém não é uma reação de uma cor vermelho tijolo, mas essa 
modificação para a cor esverdeada indica que houve de fato uma redução dos íons. 
Houve uma reação do cobre. E nesse caso não a formação do ácido cuproso, já foi 
reduzido ao máximo o cobre, mas conseguimos perceber uma diferença entre a 
sacarose e a glicose. Isso significa que a glicose geralmente a aldose é um agente 
redutor (monossacarídeo) e a frutose e a sacarose não é redutora. Identificando esses 
principais açúcares redutores como a glicose que é nosso monômero e a sacarose. 
Essa pratica é importante afim de várias outras reações que ocorrem em relação aos 
carboidratos redutor es que são utilizados em diversas reações na indústria e outros 
segmentos. 
 
 
 
Referencias de pesquisa: 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Amido 
 
Acessado em 13 de agosto de 2021 as 23:00 
https://www.fciencias.com/2016/10/20/ 
 
teste-seliwanoff-laboratorio-online/ Acessado em 16 de a gosto de 2021 as 21:40 
http://plone.ufpb.br/ldb/contents/paginas/ 
 
precipitacao-de-proteinas-por-adicao-de-s ais-neutros-ef eito-da-forca-ionica Acessado e 
16 de agosto de 2021 as 22:00 
https://www.fcfar.unesp.br/alim 
entos/bioquimica/praticas_proteinas/precipitacao_proteinas.htm Acessado em 16 de agosto 
de 2021 a s 23:01 
 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Reagente_de_Benedict Acessado em 16 de agosto de 2021 a 
s 23:32 
 
https://www.portalsaofrancisco.com.br/quimica/reagente -de-benedict Acessado em 16 de 
agosto as 23:42 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Amido
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http://plone.ufpb.br/ldb/contents/paginas/https://www.fcfar.unesp.br/alim%20entos/bioquimica/praticas_proteinas/precipitacao_proteinas.htm
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https://www.portalsaofrancisco.com.br/quimica/reagente