RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS EAD 2021 - Bioquímica Humana - AULA 1

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RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS - EAD 
 
AULA 01 
 
DATA: 
 
20/08/2021 
VERSÃO:01 
 
 
 
 
 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS: 
BIOQUIMICA HUMANA 
Aula 1 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
DADOS DO(A) ALUNO(A): 
NOME:Graciele Maria Silva dos Santos MATRÍCULA:01443864 
CURSO:Farmácia POLO:Graças 
PROFESSOR(A) ORIENTADOR(A): Caio Guedes 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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AULA 01 
 
DATA: 
 
20/08/2021 
VERSÃO:01 
TEMA DE AULA: ATIVIDADE CATALÍTICA DA AMILASE SALIVAR 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
Realizar a hidrólise química e enzimática do amido, identificar a presença de Cetose 
presentes nas soluções pela reação de Seliwanoff. O teste permitiu diferenciar 
aldoses de Cetose que sob-ação de ácidos fortes, são transformadas em derivados 
de furfural que se condensam com o resorcinol, presentes no reativo de seliwanoff 
formando um produto vermelho de composição incerta. Realização da prática de 
atividade catalítica da amilase. A amilase é uma enzima que é produzida na saliva, 
através das glândulas salivares dentro da cavidade oral. Serve para degradar um 
carboidrato (amido). O amido é um monaissacarídeo conhecido como reserva das 
plantas. A ptialina como é conhecida tecnicamente (amilase salivar) é produzida 
nas glândulas salivares e inicia o processo de degradação do carboidratos. 
Identificação catalítica do amido. Realização da técnica enzimática e química. 
2. Materiais utilizados. 
a) Pipeta de Vidro 
b) 3 Tubos de ensaio 
c) Solução de Lugol 
d) Solução de amido 1% 
e) Solução de HCI 1:2 
f) Solução salina 0,95% 
g) Solução de Saliva cronometro e pinça 
h) Estante de tubos de ensaio, Frasco com água destilada, Banho Maria e Termômetro. 
 
3. Responda as Perguntas: 
A) Qual a composição do amido? 
Amilose Homopolissacarídeo (Glc) 
Linear α – (1-4) - Amilopectina Homopolissacarídeo (Glc) Ramificado α–(1-4) e α –(16) 
 
B) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise química 
do amido. 
Tubo 1: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que teve modificação. Está 
esverdeado. Não houve a hidrólise, tem a presença de amido no tubo. Após o banho 
de gelo ainda há presença de amido. Não havia hidrólise em ambos os tubos 
enzimáticos e químicos. A cor vai clareando com o tempo. 
Tubo 2: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido. 
Tubo 3: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido. 
 
C) Qual o objetivo do uso de HCl, aquecimento e resfriamento no procedimento da hidrólise 
química do amido? 
 
 
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Utilizou HCL (ácido clorídrico) para se obter um meio ácido. Os ácidos têm a 
capacidade de degradar as ligações glicosídicas que formam o amido e fazer a quebra 
que é realizada pela amilase salivar. As enzimas são proteínas, e elas têm uma 
característica de se desnaturarem de acordo com o meio em que elas são submetidas. 
Calor, temperatura a, reação catalítica, substrato, todos são componentes que podem 
alterar essa reação catalítica. Neste processo iremos utilizar o banho de gelo e banho 
Maria a fim de verificar se essas alterações de temperatura também influenciam na 
reação catalítica em ambos os métodos. 
 
D) Descreva a sequência de transformações operadas pela amilase na molécula da 
amilose. 
O iodo reage com a molécula de amido e vai resultar numa coloração azul ao interagir 
com a cadeia amilose, uma vez que esta tem a estrutura helicoidal. Já na cadeia de 
amilopectina o resultado será uma coloração vermelha, pois esta cadeia possui muitas 
ramificações, a interação será menor. Quando em um experimento está se testando a 
atividade enzimática, com o controle do tempo, esta coloração irá mudar conforme 
ocorre a hidrólise. Isso porque o dissacarídeo maltose, produto da hidrólise, reage 
negativamente com iodo. 
E) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise 
enzimática do amido. 
AE1: Após adicionar ás 5 gotas de lugol percebemos que teve modificação.Está 
esverdeado. Não havia hidrólise nesse tubo. Após o banho de gelo ainda há presença 
de amido. Não havia hidrólise em ambos os tubos enzimáticos ou químicos. A cor vai 
clareando com o tempo. 
AE2: Após adicionar ás 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido. 
AE3: Após adicionar as 5 gotas de lugol percebemos que ficou uma cor azul escura. 
Percebemos o lugol interagindo com o amido. 
F) Explique a relação entre a atividade da amilase salivar, o tempo de incubação da enzima 
com o amido e a variedade de cores observada no procedimento da hidrólise enzimática do 
amido. 
A Solução de lugol 2% (concentração solução de iodo que reage com a composição do 
amido formando uma cor esverdeada, escura, azulada quando encontra amido) o 
tempo de incubação e temperatura influenciam na hidrólise. 
 
4. Conclusão sobre a atividade catalítica da amilase salivar. 
 
A questão da reação de hidrólise ficou vaga pra mim, não ficou claro, conclui apenas 
que nenhuma amostra teve hidrólise completa, visto que ambas as amostras 
apresentaram cor (azul e verde) o que indica presença de amido a primeira amostra 
ficou verde, o que significa que tem menor presença de amido e as amostras 2 e 3 
ficaram azul escuro o que indica alta concentração de amido.Para uma amostra ter 
hidrólise completa acredito que tenha que ficar transparente, o que indicaria a falta de 
amido mediante a adição do lugol. Entretanto a primeira amostra houve alteração e 
ficou esverdeada. Acredito que houve reação, mas não o bastante para hidrólise. 
 
 
 
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TEMA DE AULA: REAÇÃO DE SELIWANOFF (REAÇÃO PARA DISTINÇÃO ENTRE 
ALDOSES E CETOSES) 
 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
Aldoses e cetoses são grupos que são identificados dentro dos carboidratos. Aldoses 
são grupos de carboidratos simples. Cetoses são monossacarídeos que contém grupo 
Ceto. Essa reação é chamada de Seliwanoff. Onde utiliza o reativo Seliwanoff. Essa 
reação se dá porque os cetos reagem com ácidos fortes. Iremos utilizar o ácido 
clorídrico. E ao reagir com esses ácidos fortes esse composto produz furfural. O furfural 
reage com o resorcinol. O resorcinol é um composto derivado da ureia que está 
presente no reativo de Seliwanoff. Será feito uma diferenciação entre aldose ou cetose. 
Vamos utilizar a glicose que é uma aldose, um monossacarídeo simples. E vamos 
tentar identificar se a frutose é ou não a Cetose se contém ou não o grupo cetona. Essa 
reação após a colocação do resorcinol que está no reativo de Seiwanoff vai ser 
colocada em banho Maria para que aconteça a reação e após mais ou menos de 5 
minutos vamos ter o resultado. O produto que é formado na reação entre o furfural e o 
resorcinol que está no reativo de Seliwanoff vai ser vermelho. Conseguimos percebera 
coloração através dessa mudança de cor. Esse composto que é formado não tem uma 
composição definida e nem um nome definido, mas é visualmente percebido por conta 
da coloração vermelha. 
 
3. Materiais utilizados. 
Reagentes e Soluções: Reagente de Seliwanoff, Acido Clorídrico concentrado, Solução 
de glicose e solução de frutose. 
Equipamentos: Pipeta de vidro e tubos de ensaios, estante para tubos, frasco com água 
destilada, banho-maria, descarte de pipetas, pera de borracha e papel toalha. 
Insumo: Mel de abelha. 
 
4. Responda as Perguntas: 
A) Explique o princípio bioquímico do teste de Seliwanoff. 
O teste de Seliwanoff é um teste químico que permite distinguir aldoses e cetoses. Se 
um açúcar contiver um grupo cetona, é uma Cetose; se, por outro lado, contiver um 
grupo aldeído, é uma aldose.Este teste baseia-se no princípio de que, quando 
aquecidas, as cetoses sofrem desidratação muito mais rapidamente que as aldoses. 
Este teste fora proposto por Theodor Seliwanoff, daí ser assim designado. Quando o 
reagente é adicionado a uma solução contendo uma cetose, a cor da solução muda 
para vermelho (teste positivo). Quando adicionado a uma solução contendo uns lados e, 
a cor muda mais lentamente para rosa. A frutose (uma cetose) é um açúcar que dá 
teste positivo. A sacarose também dá teste positivo, pois é um dissacarídeo composto 
por glicose (uma aldose) e frutose. Neste teste são usados resorcinol e ácido clorídrico 
 Concentrado: 
❖ A hidrólise ácida de cetoses polissacarídicas e oligossacarídeos originam açúcares 
mais simples e, consequentemente, origina furfural. 
 
 
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❖ As cetoses desidratadas reagem com dois equivalentes de resorcinol numa série de 
condensações, produzindo uma molécula com cor vermelho cereja. 
❖ As aldoses também podem reagir ligeiramente, originando uma coloração rosa. Esse 
teste permite diferenciar aldoses e cetoses que, sob ação de ácidos fortes, são 
transformadas em derivados de furfural que se condensam com o resorcinol, presente 
no reativo de Seliwano formando um produto vermelho de composição incerta. A reação 
com cetoses é rápida e mais tensa pela maior facilidade de formação do derivado 
furfural. 
 
B) Comente os resultados obtidos nos 3 tubos utilizados no procedimento, correlacionando 
com a presença ou não de aldoses e cetoses. 
Tubo 1 e Tubo 2 não houve mudança do reativo indicando resultado negativo. 
Tubo 2 ocorre formação de uma solução vermelha indicando resultado positivo. 
 
C) Explique qual o objetivo de utilizar um tubo apenas com água destilada. 
Serve de controle negativo 
 
D) Qual a função do ácido clorídrico (HCl) e da fervura aplicados no teste de Seliwanoff? 
Aldoses e cetoses são grupos que são identificados dentro dos carboidratos. Aldoses 
são grupos de carboidratos simples, os cetoses são monossacarídeos que contém 
grupo cetona, essa reação é chamada de seliwanoff. Onde utiliza o reativo seliwanoff. 
Essa reação se dá porque as cetonas reagem com ácidos fortes. Iremos utilizar o ácido 
clorídrico e ao reagir com esses ácidos fortes esse composto produz furfural reage com 
resorcinol. O resorcinol é um composto derivado da ureia que está presente no reativo 
de seliwanoff. 
 
4. Conclusão sobre a identificação de aldoses e cetoses utilizando o teste de Seliwanoff. 
Confirmamos que a frutose é uma cetose.Na reação ocorre a produção do furfural e tem 
a reação com resorcinol dentro de seliwanoff e conseguimos perceber pela coloração 
vermelha intensa do tubo com frutose. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO POR ÁCIDOS FORTES E METAIS PESADOS 
 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
Proteínas são biomoléculas muito importantes e estruturais, têm função catalíticas, 
entre outros. Vamos fazer uma técnica que vai identificar que essas proteínas por 
terem compostos carba nímios, aquelas estruturas químicas. Elas podem reagir e se 
precipitar com algumas substâncias. Entre elas a principal fonte de precipitação de 
proteínas são ácidos fortes, no caso vamos utilizar hoje o ácido tricloroacético 20%, 
mas poderia ser utilizado também o ácido sulfúrico entre outros. Podemos também 
utilizar substâncias como metais pesados como cobre, chumbo, mercúrio, para fazer 
essa precipitação, hoje vamos usar o acetato de chumbo a 10% para realizar a 
precipitação. E como matéria prima a ovoalbumina 10%. A precipitação é imediata 
Tubo para reação com o ácido tricloroacético 20% Adicionar 2 ml de albumina 10% no 
tubo. Adicionar 1ml de ácido tricloroacético e observar, pois a precipitação é imediata. 
Forma um líquido leitoso branco indicando a precipitação e formação de alguns grumos 
da proteína. Antes conseguimos visualizar o concentrado da solução e a pós a 
precipitação ele fica todo turvo indicando que houve a precipitação da proteína pelo 
ácido. Tubo para reação com o metal pesado acetato de chumbo Adicionar 2 ml de 
albumina 10% no tubo Adicionar 5 gotas de acetato de chumbo e observar. Verificamos 
que também houve uma precipitação. Porém conseguimos ter 
Mais visibilidade e perceber que no tubo do ácido teve uma precipitação mais intensa, 
pois o ácido forte tem a capacidade de quebrar as ligações peptídicas da proteína mais 
do que o chumbo. Temos um material mais leitoso no ácido do que no 
Metal pesado. De toda forma também temos essa percepção em relação a solução 
Inicial e as soluções precipitadas. Com essa prática é possível perceber que além 
modificação do ponto elétrico, do meio de cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem 
nas proteínas um ponto que é importante para a precipitação são alguns tipos de 
elementos químicos que conseguem cativar, quebrar as estruturas da proteína fazendo 
esse processo de precipitação que a gente também pode fazer com o ácido e com o 
metal pesado. 
 
2. Materiais utilizados. 
 
Reagentes: Ácido tricloroacético 20%, Acetato de chumbo 10% e Ovoalbumina 10% 
Vidrarias: Pipetas de Vidro 5ml e 1ml e Tubo de ensaio. 
Equipamentos: Estante para tubos de ensaio, Pera de borracha, descarte para pipetas 
e frasco com água destilada. 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Comente os resultados obtidos no procedimento da precipitação da ovoalbumina com 
ácido forte e metal pesado. 
 
 
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Modificação de precipitado decorrente da utilização de ovoalbumina com acido 
(consistência). Temos um material mais leitoso no ácido do que no metal pesado. 
De toda forma também temos essa percepção em relação a solução inicial e as 
soluções precipitadas. 
B) Qual a fundamentação teórica que explica o processo de precipitação das proteínas 
com ácidos fortes e metais pesados? 
 
Com essa prática é possível perceber que além da modificação do ponto elétrico, do 
Meio de cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é 
importante para a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que 
conseguem cativar, quebrar as estruturas da proteína fazendo esse processo de 
precipitação que a gente também pode fazer com o ácido e com o metal pesado. 
 
C) O que ocorreu com a ovoalbumina para que ela formasse um precipitado insolúvel neste 
experimento? 
Com essa prática é possível perceber que além da modificação do ponto elétrico, do 
Meio de cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é 
importante para a precipitação são alguns tipos de elementos químicos que 
conseguem cativar, quebrar as estruturas da proteína fazendo esse processo de 
precipitação que a gente também pode fazer com o ácido e com o metal pesado. 
Os cátions de metais pesados como Hg2+, Pb2+, Cu2+, Fe2+, Cd2+ e Zn2+ formam 
Precipitados insolúveis de proteínas, denominados de acordo com o elemento 
formador (exemplo: proteinato de mercúrio, proteinato de chumbo, etc.). Essa 
precipitação é mais intensa quando opH está acima do ponto isoelétrico (pI). Isso 
porque, acima do pI, a carga líquida sobre a proteína é negativa(ver determinação 
do ponto isoelétrico da caseína), favorecendo a interação com os cátions 
proveniente do sal. 
 
4. Conclusão sobre a precipitação de proteínas por ácidos fortes e metais pesados. 
 
A proteína é uma molécula muito importante. As proteínas são classificadas de 
acordo com o seu ponto isoelétrico e dependendo do ambiente onde ela está 
colocada ele interage de forma iônica com alguns compostos e podemos mudar 
essa concentração iônica de acordo com o adicionamento de sais. Esse 
adicionamento de sais agente consegue fazer com que mude a concentração desse 
ambiente onde está a proteína e consiga dissociar as proteínas de formaprecipitá-
las. Esse é o intuito da prática. Que consigamos em uma concentração onde temos 
vários tipos de proteínas para fazer uma separação. Ela é muito utilizada em 
colunas de sílica, de resinas para separação de proteínas. 1 Tubo – solução de 
ovoalbumina e concentração salina 2 ml de solução de ovoalbumina 2ml 
concentração de salina observar, pois a reação é imediata. Assim que adicionada 
percebemos a formação de um composto leitoso, esbranquiçado que indica 
precipitação das proteínas. 2 Tubo – solução de ovoalbumina e concentração de 
sulfato de amônio e água 2ml de solução de ovoalbumina. Adicionar água (não fala 
quantidade) Adicionar sulfato de amônio (não fala quantidade) Observar, pois, a 
reação é imediata. Não conseguimos perceber a formação desse precipitado. A 
água diminui, interfere na questão iônica das cargas. Essa prática demonstra a 
 
 
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importância do ponto isoelétrico das proteínas bem como o ambiente se é um meio 
dependendo da carga iônica a qual a proteína é submetida ele pode sim ser 
separada através de uma concentração salina que irá proporcionar essa separação 
das proteínas que pode ser através de uma coluna de resina, dependendo da coluna 
de onde for utilizada. É de importante utilização clínica e biológica para demais 
funções de onde queira isolar determinada proteína em um pool de determinadas 
proteína. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO FRACIONADA POR SOLUÇÕES SALINAS 
CONCENTRADAS 
 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
Correlacionamos a concentração de sais neutros com a solubilidade das proteínas 
 
2. Materiais utilizados. 
Reagentes:.Ovoalbumina 10% e Sulfato de amônio concentrado. 
Vidrarias:. Pipetas de vidro 5ml e 1ml, tubos de ensaio. 
Equipamentos: Estante para tubos de ensaio, papel toalha, descarte de pipetas e 
frasco com água destilada. 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) O que é “Salting out”, “Salting in” e camada de solvatação? 
Quando adicionamos sais neutros a uma solução, ocorre um aumento da força 
iônico (aumento da concentração de íons) do sistema. Assim, quando adicionamos 
pequenas quantidades de sal a uma solução contendo proteínas, as cargas 
provenientes da dissociação do sal passam a interagir com as moléculas proteicas, 
diminuindo a interação entre elas. Consequentemente, temos um aumento da 
solubilidade da proteína no meio aquoso. A esse fenômeno dá-se o nome de 
"Salting-in". Em condições de elevada força iônica, decorrente da adição de grandes 
quantidades de sal, temos o efeito contrário. A água, que apresenta um grande 
poder de solvatação, passa a interagir com as duas espécies: as proteínas e os íons 
provenientes da dissociação do sal. Porém a água apresenta maior tendência de 
solvatação de partículas menores (nesse caso, os íons). As moléculas de água, 
ocupadas em sua interação com os íons, deixam a estrutura proteica. Como 
consequência, temos maior interação proteína diminuição da solubilidade em meio 
aquoso e, consequentemente precipitação da proteína. A esse fenômeno de 
insolubilização da proteína em decorrência de um considerável aumento da força 
iônica do meio dá-se o nome de "Salting-out". Este é um processo importante para 
separação de proteínas uma vez que a concentração de sal necessária para 
precipitação é diferente para cada proteína. 
 
 
B) Explique o princípio Bioquímico da precipitação de proteínas por adição de soluções 
salinas. 
A proteína é uma molécula muito importante. As proteínas são classificadas de acordo 
com o seu ponto isoelétrico e dependendo do ambiente onde ela está colocada ela 
interage de forma iônica com alguns compostos e podemos mudar essa concentração 
iônica de acordo com o adicionamento de sais. Esse adicionamento de sais a gente 
consegue fazer com que mude a concentração desse ambiente onde está a proteína e 
consiga dissociar as proteínas de forma a precipitá-las. Esse é o intuito da prática. Que 
consigamos em uma concentração onde temos vários tipos de proteínas para fazer uma 
 
 
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separação.Ela é muito utilizada em colunas de sílica, de resinas para separação de 
proteínas. 
C) Comente os resultados observados da precipitação da proteína por sulfato de amônio 
na presença e ausência da água, correlacionando com a solubilidade da proteína. 
 
Não conseguimos perceber a formação desse precipitado no tubo 2 com sulfato de 
amônio. A água diminui, interfere na questão iônica das cargas. A água, que apresenta 
um grande poder de solvatação, passa a interagir com as duas espécies: as proteínas 
os íons provenientes da dissociação do sal. Porém as moléculas de água apresentam 
maior tendência de solvatação de partículas menores (nesse caso, os íons). As 
moléculas de água, ocupadas em sua interação com os íons, abandonam a estrutura 
proteica. Como consequência, temos: maior interação proteína, diminuição da 
solubilidade em meio aquoso e, consequentemente, precipitação da proteína. A esse 
fenômeno de insolubilização da proteína em decorrência de um considerável aumento 
da força iônica do meio dá-se o nome de "Salting-out". Já no tubo 1 percebemos a 
precipitação e formação de líquido leitoso esbranquiçado. 
 
4. Conclusão sobre a precipitação das proteínas por adição de sais neutros (soluções 
salinas concentradas). 
 
Essa prática demonstra a importância do ponto isoelétrico das proteínas bem como o 
ambiente se é um meio dependendo da carga iônica a qual a proteína é submetida ela 
pode sim ser separada através de uma concentração salina que irá proporcionar essa 
separação das proteínas que pode ser através de uma coluna de resina, dependendo da 
coluna de onde for utilizada. É de importante utilização clínica e biológica para demais 
funções de onde queira isolar determinada proteína em um pool de determinadas 
proteínas. A precipitação de proteínas pela alta concentração de sais é um processo 
muito importante para as reparação de misturar as complexas de proteínas, uma vez 
que a concentração de sal necessária para precipitação é diferente para cada proteína. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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TEMA DE AULA: REAÇÃO DE BENEDICT (IDENTIFICAÇÃO DE AÇÚCARES 
REDUTORES) 
 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
Identificar açúcares redutores, não redutores e qual a substância desconhecida 
utilizando o Reagente de Benedict. 
 
2. Materiais utilizados. 
Utilizou-se na prática: 
1- Tubo de Glicose a 1% (5ml), principal monossacarídeo 
2 - Tubos de Sacarose a 1% (5ml) 
3 - Tubos de H2O (água) – controle negativo (5ml) 
4 - Banhos-maria ferventes 
5 - Pipeta de vidro de 5ml e 1ml graduada 
6 - Nos Tubos 5ml de Reagente de Benedict 
7 - 02 tubos maiores contento os produtos glicose a 1% e sacarose a 1% (dissacarídeo) 
8 - 01 béquer pequeno contento de H2O 
9 - Estruturas de laboratório 
10 - Estante para tubos de ensaio 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Qual a composição do Reativo de Benedict? 
O Reagente de Benedict é um reagente químico de coloração azulada, amplamente 
utilizada para identificar a presença de açúcares redutores. Ele consiste de uma solução 
em meio alcalino de sulfato cúprico, podendo ser preparado a partir do sulfato cúprico, 
Citrato de sódio e carbonato de sódio. 
 
B) O que são açúcares redutores? 
Existem açúcares que possuem grupos carbonílicos e cetônicos livres, que são 
capazes de se oxidar na presença de a gentes oxidantes, em soluções alcalinas. Estes 
são os açúcares redutores (AR), que são monossacarídeos, como a glicose e a frutose, 
e alguns dissacarídeos, como a maltose (formada por glicose)e a lactose (formada por 
galactose e glicose). As funções cetônicas e aldeídicas livres possibilitam a redução de 
Íons catiônicos, como o Cobre e o Ferro (DEMIATE et al., 2002). 
 
C) Explique a fundamentação teórica do Teste de identificação de açúcares redutores com 
o Reativo de Benedict. 
Utilizou-se na prática três tubos de ensaio enumerados de 1 à 3 (H2O, sacarose a 1% 
e glicose) respectivamente. 
Primeiro: Utilizar pipeta de vidro numerada e pipetar a cada tubos de ensaio 5ml do 
Reagente de Benedict. 
 
 
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Segundo: adicionado 5ml aos tubos de ensaio que contêm o Reagente de Benedict 
(H2O – controle negativo, sacarose a 1% (dissacarídeo) e glicose 1% (principal 
monossacarídeo), com pipeta de 5ml. Homogeneizados cada tubo, a princípio não 
houve diferença na coloração. 
Terceiro: levado os tubos para o banho-maria a uma temperatura de 70°C, por 05 
minutos (tempo para reação). 
Quarto: Retirados do banho-maria os tubos para análise, depois dos 05 minutos. 
 
D) Comente os resultados observados no experimento relacionando com a identificação de 
açúcares redutores. 
Tubo 3 - A água que foi o controle de negativo não teve nenhuma reação. Já era 
esperado ficar na cor do Reagente de Benedict (azulada) 
Tubo 2 - A sacarose também percebemos que não houve redução e nem reação entre 
os íons, logo, a sacarose não é um carboidrato redutor, não tem (OH) e nem a 
carbonila que forma que faz a reação com os íons cúpricos. 
Tubo 1 - Glicose houve uma precipitação vermelho tijolo ou solução amarelo 
esverdeada. Existiu uma redução nos íons de cobre, neste caso não teve uma reação 
óxido cuproso (CuO),que já foi reduzido ao máximo, com isto percebemos que é um 
agente redutor. 
 
E) Exemplifique algumas aplicações deste teste na área clínica. É um teste qualitativo ou 
quantitativo? 
 O reativo de Benedict é usado para determinação semiquantitativa de açucares 
redutores na urina, através da mudança de coloração quando esta apresenta indícios de 
glicosúria renal e também em hipertensão arterial. A solução é de cor azul, devido ao 
sulfato de cobre. O teste é essencialmente qualitativo, ou seja, ele é usado 
simplesmente para verificar se um açúcar redutor está presente ou não para determinar 
a quantidade. 
O reagente de Benedict é inicialmente azul, mas se tornará amarelo, verde ou vermelho, 
dependendo da quantidade de açúcares redutores detectados. Os açúcar mais comuns 
que consumimos, galactose, glicose e frutose são açucares redutores. 
 
 
4. Conclusão sobre a identificação de açúcares redutores utilizando o Teste de Benedict. 
Mesmo após o banho maria por 5 minutos em temperatura a 70 graus houve uma 
modificação, porém não é uma reação de uma cor vermelho tijolo, mas essa modificação 
para a cor esverdeada indica que houve de fato uma redução dos íons. Houve uma 
reação do cobre. E nesse caso não a formação do óxido cuproso, já foi reduzido ao 
máximo o cobre, mas conseguimos perceber uma diferença entre a sacarose e a 
glicose.Isso significa que a glicose geralmente a aldose é um agente redutor 
(monossacarídeo) e a frutose e a sacarose não é redutora. Identificando os principais 
açúcares redutores como a glicose que é nosso monômero e a sacarose. Essa prática 
é importante a fim de várias outras reações que ocorrem em relação aos carboidratos 
redutores que são utilizados em diversas reações na indústria e outros segmentos. 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS - EAD 
 
AULA 01 
 
DATA: 
 
20/08/2021 
VERSÃO:01 
REFERÊNCIAS: 
 
 
https://bioquimicabrasil.com/2019/05/26/determinacao-de-acucar-em -alimentos-e- 
bebidas/ 
 
http://www.abq.org.br/cbq/2014/trabalhos/11/6183-19193.html