Metabolismo das proteínas

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Emanuel Barros - enf
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→ Aminoácidos:
● Compostos orgânicos de funções mistas (grupo amina NH2+ carboxila
COOH)
● Podem ter carbonos alfa e beta. Os a.a naturais so possuem alfa.--> cadeia
lateral que pode ser composta por 20a.a diferentes.
● O homem não consegue sintetizar vários a.a devendo os receber pela dieta→
sintetiza endogenamente os outros. Alguns seres vivo sintetizam(bactérias,
fungos, plantas e animais)
→ Digestão:
● Endopeptidases: quebram as ligações centrais ou internas
● Exopeptidases: agem nas extremidades retirando o último aa da
extremidade.
● Carboxipeptidase: quebra somente na extremidade carboxilada→ libera aa e
refaz o grupo carboxílico na proteína.
● Aminopeptidase: quebra na extremidade amina e refaz o resto da cadeia.
* Endo e exo agem juntas quando quebram os a.a eles vão para o fígado, dps para
a correte sanguínea (produzir novas proteinas).
→ Classificação:
● Essenciais: não sintetizamos ou sintetizamos em velocidade e quantidade
insuficiente.(necessitamos na dieta).
● Não essenciais: sintetizamos e não precisa ingerir
● Quanto a cadeia lateral são classificados em 7 grupos:
●
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● Quanto ao destino de sua cadeia carbônica: glicogênicos (produzem glicose)
ou cetogênicos (produzem A-CoA).
→ Características: são polares, sólidos a temperatura ambiente, anfótero
(funcionam como ácido e base).
→ Degradação e excreção:
● A.a são utilizados na síntese proteica e quando estas são usadas são
novamente degradadas a a.
● O aumento de aa na dieta aumenta também, sua digestão e excreção pois
eles não são armazenados em quantidade.
● Na degradação o nitrogênio é retirado e transformado em uréia. O resto da
cadeia carbônica vai para o fornecimento de energia.
● 3 etapas: transaminação, desaminação oxidativa e ciclo da ureia.
→ Transaminação: maneira pelo qual os aminoácidos não essenciais são
produzidos, desde que haja um cetoácido
● O aa transfere seu grupo amino para um cetoácido. aa→ converte-se em
cetoácido e cetoácido em aa.
● Aa formado conserva a cadeia lateral do cetoácido que lhe deu origem e vice
-versa.
● Enzimas: transaminases. Coenzima: PAL piridoxal fosfato→ derivado da
vitamina B6 (responsável pela transferência do grupo amina). PAL+amina→
piridoxamina → entrega ao cetoácido e retorna a PAL.
● Cada aa precisa de uma transaminase específica para catalisar sua
conversão. Principais: TGP-transaminase-glutamico-pirúvica
(alanina-aminotransferase) e TGO-transaminase-glutamica-oxalacética
● Cetoácidos e aminoácidos importantes: alanina<>piruvato;
aspartato<>oxalacetato; glutamato<>alfacetoglutarato.
● É uma reação preparatória para a desaminação
→ Desaminação oxidativa:
● É a eliminação da fração amínica de um aa para que ele seja degradado.
● Ele libera o grupo amina na forma de amônia e se transforma em um
cetoácido.
● Enzima: desaminases (desidrogenases); coenzima: NADPH
● Todos os aa sofrem desaminação. Porem o principal e o glutamato pq a
enzima glutamato-desidrogenase é amplamente distribuída nos tecidos.
● No fim da desaminação do glutamato, o A-cetoglutarato usado na
transaminação é regenerado.
* A cadeia carbônica restante pode ser utilizada pela célula para produzir energia de
2 formas:
1. Glicogênico= É transformada em composto intermediário do metabolismo dos
carbo e entra no ciclo da gliconeogênese→ glicose ou glicogênio
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2. cetogênico= a cadeia carbônica se transforma em A-CoA→Ciclo de Krebs
será transformado em ácido graxo ou colesterol ou formar corpos cetônicos.
3. aLGUNS AMINOÁCIDOS PODEM OFERECER AMBOS OS PRODUTOS
(LISINA, FENILALANINA, TIROSINA).
→ Ciclo da uréia:
● Uréia: principal composto nitrogenado encontrado na urina (solúvel).
● Mais importante catabólito dos aa, produzido no fígado e lançado no sangue
para excreção renal.
● Reações:
1. Amônia (vinda da desaminação do glutamato) + CO2 respiratório→
carbamil-fosfato 1C e 1N (na presença de ATP)
2. Carbamil-fosfato + ornitina (5C e 2N)--> citrulina (6C e 3N)
3. Citrulina+aspartato (4C e 1N)→ arginina (6C4N) e fumarato (4C)
4. Arginina sofre cisão - enzima ARGINASE- produz uréia (1C2N) e regenera
ornitina.
● Os 2 nitrogênios da uréia vêm do carbamil-fosfato (excreção da amônia na
desaminação do glutamato) e o outro vem do aspartato que entra no ciclo so
pra da esse N. e o C da uréia veio do CO2 atmosférico.
● A uréia excretada na urina de 24 hrs é dosada em laboratório. Peso
molecular da uréia 60 daltons, cada nitrogênio tem 14 gramas→ 28g.
Nitrogênio representa 16% do peso molecular das proteínas.
*Aspartato mantém sua concentração constante: o fumarato gerado no ciclo se
converte em malato→ oxaloacetato sofre transaminação (cadeia parecida com o
aspartato) e gera o aspartato.
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→ Balanço nitrogenado:
● Diferença entre nitrogênio ingerido e excretado. Em indivíduos normais deve ser
igual a 0, pois não armazenamos, se ingerirmos a mais, excretaremos a mais.
● Pode ser positivo (ingerido>excretado) em crianças em crescimento→ acumulam
as proteínas sintetizadas para o próprio crescimento dando um balanço +. E na
gravidez, recuperação pós-cirúrgica quando é recomendada uma dieta rica em
proteínas.
● Negativo: excretado>ingerido→ doenças degenerativas, processos hemorrágicos,
queimaduras ou a falta de ingestão de um a.a essencial→ síntese deficiente de
proteínas.
● O nitrogênio não é perdido apenas na urina em forma e uréia, mas também no
suor, sêmen, saliva, descamação natural da pele
→ Formação de produtos especializados a partir de a.a:
● Além de produzir proteínas, os aa formam compostos especiais (adrenalina,
tiroxina)
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→ Proteínas: são macromoléculas polipeptídicas
● São formadas a partir de ligações peptídicas.
● Grupo funcional amina de 1 aa + grupo carboxila de outro → condensar
eliminando uma molécula de água e formando uma ligação peptídica.
● Com isso será formado um dipeptídeo que continua tendo o caráter anfótero.
● Podem ir adicionando aa, com mais de 10 são chamados de POLIPEPTÍDEOS.
→ Estrutura protéica:
● Após ser sintetizada sofre rearranjos para estabelecer uma estrutura
tridimensional complexa.
● Primária: difere uma proteína de outra pela sequência de aa. É conhecida através
de qual aa a proteína é formada e em que colocação ele se encontra.
A. Cada sequência de aa define uma ÚNICA PROTEÍNA. Essa sequência é uma
informação codificada geneticamente (cada indivíduo tem sua própria de acordo
com a codificação genética que herdou).
B. Pode-se construir diversas proteínas com os mesmos aa, MAS PRECISA
MODIFICAR A ORDEM.
● Secundária: as proteínas são moléculas grandes que podem se enrolar sobre si
mesmas→ estrutura helicoidal de forma regular por causa das pontes de
hidrogênio.
● Terciária: cadeia polipeptídica pode apresentar dobras → estrutura espacial
própria. Essa forma espacial caracteriza sua função biológica (estrutural ou
enzimática). Se ocorrer um desarranjo dessa conformação espacial→
desnaturação.
A. Estrutura terciária é muito sensível a variações de temperatura-quebra pontes de
H, de ph-modifica as cargas, presença de íons no meio e natureza do solvente.
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● Quaternária: combinação de 2 ou + cadeias polipeptídicas. Ex. enzimas só são
ativas na forma de dímero, tetrâmero, trímero (uniões muito fracas que facilitam a
dissociação).
A. Hemoglobina: tetrâmero formada por 2 cadeias alfa e 2 betas.
→ Classificação das proteínas quanto à forma:
●
→ Função das proteínas:
● Nucleoproteínas: garantem estabilidade e regulam expressão do material genético.
● Enzimas: catalizam reações do metabolismo e determina velocidade e sentido.
● Transportam substâncias no plasma (O2, Fe2, Cu, lipídeos)
● Hormônios (hipofisários e pancreáticos) são proteínas que ativam ou inibem
funções.
● Anticorpos: identificam substâncias estranhas para a defesa do organismo
● Propriedade estrutural: pele, tendões cartilagens se deve a seu teor em proteínas
● Proteínas contráteis: responsáveis por movimentos celularese contrações
musculares.
→ existe várias proteínas diferentes pq o que as diferenciam é a ordem dos aminoácidos
(estrutura primária), sintetizadas geneticamente.
→ essa variedade de proteínas é o que permite a diversidade dos seres vivos.
→ Seu nível de organização terciário será responsável pela estrutura física e química das
proteínas.