apostila Bioquimica carboidratos

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FACICA
APOSTILA DE BIOQUIMICA I
 AMINOACIDOS E PROTEINAS 
Jussara Maria Reis Calixto
INTRODUÇÃO 
Os seres vivos, com exceção dos vírus, são formados por células, podendo ser classificadas em procarióticas ou eucarióticas. As células são constituídas por moléculas, das quais a mais abundante é a água, mas não se trata apenas de um amontoado de partículas. Em função destas afirmações, quais características bioquímicas você utilizaria para diferenciar os seres vivos da matéria inanimada?
Por serem formados por moléculas que desempenham funções específicas, como proteínas, carboidratos, lipídeos e ácidos nucléicos, os seres vivos são complexos e altamente organizados. Cabem às proteínas com função catalítica – as enzimas, a tarefa de montar e desmontar as biomoléculas, macromoléculas biológicas que reunidas formam a célula viva. As enzimas são as operárias do metabolismo, uma vez que é por meio delas que no catabolismo se degradam compostos produzindo energia, que será utilizada no anabolismo para a síntese de novas moléculas biológicas. É nos compartimentos celulares que os seres vivos desempenham a
tarefa de extrair, transformar e usar energia do seu ambiente para realizar trabalho, quer seja na forma dos nutrientes orgânicos ricos em energia presentes nos alimentos que ingerimos ou na energia solar captada das plantas que em última instância será usada na síntese de açúcares (carboidratos). Por fim, os organismos vivos são capazes de se autoperpetuar devido à capacidade de autorreplicação precisa através do código genético contido nos ácidos nucléicos, que possibilita manter e passar esta informação para seus descendentes.
Para trazer resposta aos fenômenos biológicos que sustentam a vida é que existe a ciência Bioquímica. 
A Bioquímica é simplesmente o estudo da base molecular da vida. Seu objetivo básico é determinar como uma coleção de moléculas inanimadas, que constituem os organismos vivos, interage entre si para manter e perpetuar o estado vital. 
Já foi descoberto uma série de princípios bioquímicos que constituem a lógica molecular da vida, são exemplos: as células eucarióticas funcionam em conjunto e a evolução dos organismos multicelulares depende da expressão da sua informação de formas distintas. A matéria viva obedece a princípios básicos que são chamados de princípios da lógica molecular da vida. Estes princípios estão baseados na entropia máxima que significa tendência à desorganização, e da economia máxima (parcimônia) da célula onde todos os compostos que chegam até o interior de uma célula somente são convertidos (degradados) para gerar energia quando necessário; caso contrário, serão armazenados. As macromoléculas encontradas nos organismos vivos possuem uma simplicidade básica por serem formadas pelos quatro elementos simples: carbono, oxigênio, nitrogênio e hidrogênio. 
A formação de biomoléculas a partir dessas unidades fundamentais, faz com que cada célula seja capaz de desempenhar sua função de forma específica e manter suas estruturas complexas ordenadas e diferenciadas. Para manter estas estruturas, as células precisam de moléculas denominadas enzimas que são catalisadores biológicos capazes de degradar compostos, produzindo energia e de sintetizá-los utilizando a energia liberada pela degradação. Além disso, para manutenção da organização celular, também ocorrem trocas de energia menos útil (calor) e de matéria (CO2 e H2O) com o meio ambiente. Todas essas transformações são realizadas de forma coordenada a temperatura constante. Os organismos vivos são capazes de preservar as suas características que ficam armazenadas em dimensões submoleculares nos nucleotídeos que compõem os ácidos nucléicos. A posse destes distintos conjuntos de biomoléculas é responsável pela identidade de cada espécie de organismo.
Em resumo, uma célula viva é um sistema isotérmico de moléculas orgânicas automontadas, autocontroladas e autoperpetuáveis, que extrai energia livre e matéria-prima do meio ambiente; a célula realiza muitas reações orgânicas consecutivas, promovidas por catalisadores orgânicos que ela própria produz; a célula se mantém num estado de equilíbrio dinâmico e funciona sob o princípio de economia máxima; a quase precisa autorreplicação da célula, através de muitas gerações, é garantida por um sistema linear de codificação
autorreplicável.
Você sabia que precisamos ingerir alimentos protéicos que servirão de fonte de aminoácidos essenciais para a síntese de proteínas com funções diversas em nosso organismo!
Temos proteínas com função de transporte de oxigênio como a hemoglobina e as mais diversas proteínas desempenhando função de catálise (enzimas) e defesa (anticorpos ou imunoglobulinas), dentre outras. Como é possível que esse alfabeto molecular seja responsável por ampla diversidade de estruturas e funções biológicas.
AMINOACIDOS 
CONCEITOS 
Todas as proteínas que compõem o organismo vivo são construídas a partir do mesmo conjunto de 20 aminoácidos, unidos covalentemente em sequência linear. Como consequência das diferentes propriedades químicas das cadeias laterais desses aminoácidos, pode-se dizer que os aminoácidos são considerados como o alfabeto através da qual se escreve a linguagem da estrutura protéica.
Unidades monoméricas simples como os aminoácidos, são a chave para o entendimento da estrutura de milhares de proteínas diferentes. Unindo os mesmos 20 aminoácidos em diferentes combinações e sequências, a célula pode formar uma ampla gama de produtos diversos como enzimas, anticorpos, transportadores, hormônios, antibióticos, fibras musculares, revestimento da pele e matriz óssea, proteínas de reserva de sementes, penas de aves, venenos de cobras, proteínas do cristalino ocular, casco de tartarugas e outras substâncias com distintas atividades biológicas.
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são as unidades fundamentais das PROTEÍNAS. Existem cerca de 300 aminoácidos na natureza, mas nas proteínas podemos encontrar 20 aminoácidos principais. Estruturalmente são formados por um grupamento carboxila (COOH), um grupamento amina (NH2) e radical que determina um dos vinte tipos de aminoácidos. Aminoácidos são compostos de dupla função, uma função amina e uma função carboxílica, ambas ligadas a um mesmo carbono, denominado carbono α (alfa), ao qual também se ligam um átomo de hidrogênio e um grupo R ou cadeia lateral
Podem possuir outros elementos químicos como por exemplo, enxofre.
Todos os aminoácidos padrões, exceto aglicina, têm um átomo de carbono α assimétrico, sendo um centro quiral; e por isso mesmo, estas biomoléculas podem ocupar dois ordenamentos diferentes no espaço que são imagens especulares não superponíveis. Estas duas formas são chamadas isômeros óticos, enantiômeros ou estereoisômeros.
Os estereoisômeros dos aminoácidos podem ser classificados como D ou L mediante comparação dos quatro grupos substituintes ao redor do carbono α quiral com os estereoisômeros de um composto de referência, o gliceraldeído, um açúcar de três átomos de carbono, sendo o menor açúcar a ter um átomo de carbono assimétrico. Esta nomenclatura dos estereoisômeros dos aminoácidos é denominada de configuração absoluta.
Podem ser classificados pelas propriedades funcionais dos radicais, pela necessidade de cada organismo, classificação específica ao hábito nutricional
Todos os aminoácidos encontrados nas proteínas são L-aminoácidos ou seja, possuem a mesma quiralidade do L-gliceraldeido, que é o oposto do D-gliceraldeido
O primeiro aminoácido descoberto foi a asparagina, em 1806, e o último dos 20 aminoácidos padrões a ser encontrado, a treonina, só foi identificada em 1938. Todos os 20 aminoácidos padrões recebem nomes comuns ou simplificados que, em alguns casos, provém da fonte pela qual foram isolados inicialmente. Assim, o nome do aminoácido asparagina provém do aspargo, glutamato de glúten do trigo, tirosina do grego “Tyros” que quer dizer Queijo e glicina do grego “Glycos” que quer dizer Doce, devidoao seu sabor semelhante ao açúcar de mesa.
Para facilitar descrevê-los nos peptídeos e proteínas, os aminoácidos padrões receberam abreviações de uma ou três letras, como por exemplo, Glicina (G ou Gly), Alanina (A ou Ala) e Valina (V ou Val).
CLASSIFICAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
Existem várias classes de aminoácidos. 
· Os aminoácidos padrões, primários ou protéicos são os 20 aminoácidos frequentemente encontrados em proteínas. 
· Os aminoácidos especiais, secundários ou raros são aqueles que ocorrem apenas em certos tipos de proteínas.
Normalmente são derivados dos aminoácidos padrões, como por exemplo, 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina (colágeno), N-metil-lisina (miosina), γ-carboxiglutamato (protrombina) e desmosina (elastina). 
· Os aminoácidos não protéicos, que possuem uma grande diversidade de funções nas células mas que, porém, não fazem parte de proteínas. Fazem parte desta classe os aminoácidos ornitina e citrulina (Ciclo da Úreia). 
E finalmente, sob o ponto de vista da nutrição: 
· Os aminoácidos são ditos NÃO ESSENCIAIS quando o organismo consegue sintetizar a partir de outras substâncias (são 11)
· Os aminoácidos são ditos ESSENCIAIS quando devem ser supridos pela dieta, uma vez que o organismo humano não é capaz de sintetizá-los, ou sua velocidade de síntese é insuficiente para suprir as necessidades orgânicas. Metade dos aminoácidos padrões encontram-se nesta classe, são eles:
DICA: FIL2M T2V AH* ⇒ (Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Treonina, Triptofano, Metionina, Valina, Arginina e Histidina).
Os aminoácidos padrões primários ou protéicos são classificados ainda com base na polaridade de seus grupos R ou cadeias laterais em pH 7,0. 
As 4 classes são: 
· Aminoácidos com grupos R apolares (hidrofóbicos), 
· Aminoácidos com grupos R polares sem carga (hidrofílicos),
· Aminoácidos com grupos R carregados negativamente ou aminoácidos ácidos (hidrofílicos) e
· Aminoácidos com grupos R carregados positivamente ou aminoácidos básicos (hidrofílicos).
Classificação nutricional
Aminoácidos não-essenciais: alanina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cisteína, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.
Aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis são aqueles que o corpo humano pode sintetizar.
Aminoácidos essenciais: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, tritofano, valina, arginina
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais.
Classificação quanto ao destino
Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de uréia (mamíferos), amônia (peixes) e ácido úrico (aves e répteis).
Aminoácidos cetogênicos
Quando o restante da estrutura (menos o –NH3) vai para qualquer fase do Ciclo de Krebs.
Aminoácidos glicogênicos
Quando o restante da estrutura (menos o –NH3) vai para a glicólise. Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a leucina e a lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente glicogênicos
EXERCICIOS 
1- Células animais e vegetais, isoladas de tecidos vivos, podem continuar a crescer in vitro se os nutrientes e todos os outros fatores necessários à sua sobrevivência, crescimento e proliferação forem corretamente fornecidos. Quando este processo é realizado em laboratório, em condições controladas de temperatura, umidade, oxigênio e gás carbônico, ele é chamado de cultura celular. A cultura de células permite que as mesmas funcionem como unidades independentes similares a microorganismos como bactérias e fungos. Estas células em cultura são capazes de crescer e se dividir normalmente, de forma similar a quando estão crescendo in vivo, isto se, como dito, os nutrientes necessários forem fornecidos no que chamamos de meio de cultura. 
 Fonte: http://www.laben.ufscar.br/
Considerando uma cultura celular que teve cortado o suprimento de aminoácidos para o meio de cultura, a célula deixa de sintetizar, de imediato:
a) Nucleotídeos.
b) Polissacarídeos.
c) Bases nitrogenadas.
d) Proteínas.
e) Lipídios.
2- Atente-se à seguinte representação química-estrutural de um aminoácido.
Considerando a figura acima, assinale a afirmação verdadeira.
A) Observa-se a presença de um carbono central α (alfa) responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos.
B) O quarto ligante é um radical chamado genericamente de R ou cadeia lateral R, de forma constante ou inalterada nos 20 aminoácidos.
C) Um grupamento carboxila, um grupamento amina, um grupo R e um átomo de hidrogênio estão ligados ao carbono central.
D) Além desses 20 tipos de aminoácidos principais, há alguns aminoácidos especiais que só aparecem em alguns tipos de proteínas e não possuem o grupo amina.
3 Recentemente, houve grande interesse por parte dos obesos quanto ao início da comercialização do medicamento Xenical no Brasil. Esse medicamento impede a metabolização de um terço da gordura consumida pela pessoa. Assim, pode-se concluir que o Xenical inibe a ação da enzima:
a)     Maltase; b)     Protease;
c)     Lipase; d)     Amilase;
e)     Sacarase
4- Para que uma célula possa produzir suas proteínas, ela precisa de aminoácidos, que podem ser obtidos de duas formas: ingeridos em alimentos ricos em proteínas, ou produzidos pelas células a partir de outras moléculas orgânicas. Nas alternativas abaixo marque respectivamente como são chamados os aminoácidos que um organismo não consegue produzir, e como são chamados os aminoácidos produzidos a partir de outras substâncias.
a)      Aminoácidos naturais e aminoácidos essenciais;
b)      Aminoácidos protéicos e aminoácidos não essenciais;
c)      Aminoácidos primários e aminoácidos secundários;
d)      Aminoácidos globulares e aminoácidos secundários;
5-Os aminoácidos são moléculas orgânicas bastante importantes para os seres vivos. A respeito dos aminoácidos, marque a alternativa correta:
a) Os aminoácidos são formados por um carbono central alfa que se liga a um grupo carboxila, um grupo amina, um grupo -R e um átomo de oxigênio.
b) Existem apenas 10 tipos de aminoácidos, que dão origem a mais de 100 mil proteínas diferentes.
c) Os aminoácidos essenciais são aqueles produzidos pelo próprio organismo.
d)  Os aminoácidos ligam-se por meio de ligações peptídicas para formar os ácidos nucléicos.
6- Os aminoácidos podem ser classificados em essenciais e não essenciais. O primeiro grupo relaciona-se com aminoácidos que não são produzidos pelo nosso organismo, devendo ser, portanto, adquiridos na alimentação. Todos os aminoácidos abaixo são essenciais, com exceção da(o):
a) isoleucina.
b) triptofano.
c) lisina.
d) valina.
e) tirosina.
Responda 
A- Que importância tem o estudo dos aminoácidos na compreensão da estrutura protéica?
B- Diferencie aminoácidos padrão de aminoácidos essenciais
C- Em que se baseia a classificação das quatro famílias principais dos aminoácidos? 
D- Quais as quatro famílias e suas principais características?
PEPTÍDEOS E LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Peptídeos são polímeros de aminoácidos ou ainda, sequências de aminoácidos unidos covalentemente por ligações peptídicas. 
Ligações peptídicas são aquelas que ocorrem quando o grupamento α-carboxila de um aminoácido é unido covalentemente ao grupamento α-amina de um outro aminoácido. Também chamada de ligação amida, tal ligação se forma por remoção dos elementos da água de um grupo α-COOH (perde OH) de um aminoácido e do grupo α-N+H3 (perde H) de outro. A ligação peptídica possui caráter de dupla ligação parcial, é rígida e planar, apresenta-se na configuração geométrica transe é sem carga, porém polar
Por convenção, a extremidade α-amino livre da cadeia peptídica é denominada N terminal, sendo escrita à esquerda, e a extremidade α-carboxila livre, C-terminal, à direita. Cada aminoácido dentro da cadeia é denominado resíduo. Os peptídeos possuem mais de uma nomenclatura. Seu comportamento ácido-base pode ser predito a partir dos grupos α-amino e α- carboxila livres e da natureza de seus inúmeros grupos R ionizáveis.
Os peptídeos são classificados quanto ao número de resíduos de aminoácidos constituintes em:
a) Oligopeptídeos – possuem de 2 a 10 resíduos na cadeia peptídica;
b) Polipeptídeos – possuem de 11 a 100 resíduos em sua cadeia peptídica;
c) Proteínas – possuem mais que 100 resíduos de aminoácidos ou massa maior que 10.000 Da
(1Dalton = Massa de 1 átomo de hidrogênio).
PEPTÍDEOS BIOLOGICAMENTE IMPORTANTES
a) Oxitocina (9 resíduos)
No organismo humano, a oxitocina (Figura 21) é o hormônio peptídico que, quando liberado pela hipófise posterior, induz o trabalho de parto em gestantes e controla as contrações do músculo uterino. O hormônio também atua na estimulação do fluxo de leite em uma mãe que amamenta.
 Sequência de aminoácidos do oligopeptídeo oxitocina.
b) Vasopressina (9 resíduos)
A vasopressina (Figura 22) é um hormônio peptídico também sintetizado na hipófise posterior que atua no controle da pressão sanguínea, regulando as contrações do músculo liso. O hormônio estimula a reabsorção renal de água, possuindo efeito antidiurético, o que leva a retenção de água no organismo, culminando em aumento da pressão arterial.
 Sequência de aminoácidos do oligopeptídeo vasopressina
c) Encefalinas (5 resíduos)
As encefalinas (Figura 23) são analgésicos naturais produzidos no cérebro que atuam aliviando a dor. São considerados opiáceos do próprio organismo.
Sequência de aminoácidos dos oligopeptídeos Leucina - Encefalina (A) e Metionina –
Encefalina (B)
d) Insulina (51 resíduos)
Polipeptídeo composto por duas cadeias (Figura 24), uma de 30 e outra de 21 resíduos, unidas entre si por pontes dissulfeto. Trata-se de um hormônio sintetizado pelas ilhotas de Langerhans do pâncreas em resposta à elevação do nível sanguíneo de glicose. Uma vez liberado na corrente sanguínea, estimula a captação da glicose, sendo por isso considerado como hormônio hipoglicemiante.
Sequência de aminoácidos do polipeptídeo insulina.
e) Glucagon
Hormônio polipeptídico pancreático de 29 resíduos (Figura 25), que juntamente com o hormônio insulina, é responsável pelo controle dos níveis de glicose no sangue. É um hormônio de ação oposta à insulina, pois uma vez liberado na corrente sanguínea, tende a elevar os níveis de glicose, sendo por isso considerado como hormônio hiperglicemiante.
Sequência de aminoácidos do polipeptídeo glucagon.
CONCEITO, IMPORTÂNCIA, FUNÇÕES E CLASSIFICAÇÕES DAS PROTEÍNAS
Proteínas são macromoléculas que possuem de 100 a várias centenas de unidades de α- aminoácidos ou resíduos unidos covalentemente através de ligações peptídicas, com ampla variedade estrutural e de funções biológicas diversas. Também podem ser definidas como macromoléculas compostas de uma ou mais cadeias polipeptídicas, cada uma possuindo uma sequência de aminoácidos e peso molecular característicos.
As proteínas formam a classe de biomoléculas mais abundantes da célula, sendo os instrumentos da expressão da informação genética e por isso mesmo, apresentando uma ampla gama de funções nos seres vivos.
As proteínas homólogas desempenham a mesma função, porém, encontram-se em tecidos ou em espécies diferentes. Podem apresentar pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente, resultantes de modificações na sequência de aminoácidos. A sequência que sofre modificação é denominada de segmento variável. Já a sequência que não sofre alteração é denominada de segmento fixo, sendo indispensável para o funcionamento dessas proteínas.
Existem várias classificações para as proteínas. As mais importantes baseiam-se na solubilidade, forma, composição química e número de cadeias.
Quanto à solubilidade, as proteínas são classificadas em:
a) Albuminas – proteínas solúveis em água. São geralmente pobres em glicina e, quando agitadas, tendem a formar coágulos. São exemplos: albumina de ovo, albumina do soro do sangue, albumina do leite, legumelina de ervilhas, leucosina de trigo.
b) Globulinas – proteínas insolúveis em água, mas solúveis em soluções salina. Apresentam glicina em sua composição .São exemplos: ovoglobulina de gema de ovo, globulina de soro de sangue, miosina de músculo, faseolina de feijões, legumina de ervilhas.
c) Prolaminas – proteínas insolúveis em água e soluções salinas, mas solúveis em álcoois como etanol a 50-80%. São ricas em prolina, no entanto, quase não apresentam lisina, são encontradas principalmente em sementes. São exemplos: zeína de milho e gliadina do trigo.
d) Glutelinas – proteínas insolúveis em água mas solúveis em soluções ácidas (glutelinas ácidas) ou básicas (glutelinas básicas), no entanto são insolúveis em solventes neutros. Elas são proteínas de plantas. Exemplo: glutelina de trigo.
Quanto à forma, as proteínas são classificadas em:
a) Proteínas Fibrosas – insolúveis em água e fisicamente duras, de forma estendida e que apresentam função estrutural ou protetora do organismo. Este tipo de característica é encontrado em proteínas estruturais, como o colágeno do tecido conjuntivo; as queratinas dos cabelos, unhas e chifres; esclerotinas do tegumento dos artrópodes; conchiolina; fribrina do soro sanguíneo ou miosina dos músculos.
b) Proteínas Globulares – solúveis em sistemas aquosos, de forma esférica e que apresentam função móvel e dinâmica. São representantes desta classe as enzimas; transportadores como a hemoglobina e proteínas com função de defesa como os anticorpos.
Quanto à composição química, as proteínas são classificadas em simples e conjugadas:
a) Proteínas Simples - apresentam apenas aminoácidos em sua composição. Ex. quimotripsinogênio;
b) Proteínas Conjugadas - apresentam outros compostos orgânicos e inorgânicos (grupo prostético) além dos aminoácidos em sua composição (Tabela 5).
a) Proteínas Monoméricas – proteínas que apresentam uma única uma cadeia polipeptídica, ou seja, uma única seqüência de aminoácidos. Exemplo: mioglobina.
b) Proteínas Oligoméricas – São proteínas que apresentam mais de uma cadeia
polipeptídica, ou seja, mais de uma extremidade N-terminal e C-terminal. Exemplo: hemoglobina.
 NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
Os níveis estruturais das proteínas referem-se à organização estrutural que é observada desde a sequência de aminoácidos, seu enovelamento, até a associação das cadeias polipeptídicas numa proteína oligomérica. Esta organização é descrita por meio de quatro níveis estruturais de complexidade crescente:
a) Estrutura primária - Sequência de aminoácidos do esqueleto covalente da cadeia polipeptídica de uma proteína . Também inclui a localização das pontes de dissulfeto na cadeia. Embora seja o nível organizacional mais simples, é o mais importante, pois determina a estrutura terciária da proteína.
 Trecho de sequência primária de uma proteína. Estão presentes os aminoácidos
fenilalanina, ácido glutâmico, cisteína e alanina
b) Estrutura secundária - Arranjo geométrico específico de um dado trecho da cadeia polipeptídica ao longo de um eixo. A α-hélice e a β-conformação são os principais exemplos de estrutura secundária. A estrutura secundária é estabilizada por pontes de hidrogênio que são intracadeia na α-hélice e intracadeia e intercadeia na β-conformação. A α-hélice é caracterizada por apresentar várias pontes de hidrogênio que ocorrem entre
o hidrogênio e o oxigênio do quarto resíduo adjacente à sua frente. Por apresentar vários centros polares, a estrutura enrola-se e forma uma hélice. A cadeia peptídica dobra-se em estruturas repetitivas e regulares. Cada volta é formada por 3,6 resíduos de aminoácidos, geralmente com cadeia lateral pequena. Trata-se de uma estruturabastante estável onde os resíduos de prolina são praticamente ausentes, mas, quando presentes, provocam curvaturas que interrompem a estrutura em α-hélice.
 Estrutura secundária em α-hélice.
A β-conformação ou folha β apresenta associações feitas por pontes de hidrogênio que ocorrem entre o oxigênio e o hidrogênio da ligação peptídica, estas pontes são feitas de forma intercadeia ou intracadeia, resultando em uma estrutura rígida e achatada. As pontes de hidrogênio são perpendiculares ao eixo das cadeias, com as cadeias laterais dos aminoácidos projetando-se para cima e para baixo do plano da folha. As folhas β podem ser paralelas ou antiparalelas
Estrutura secundária em folha β.
c) Estrutura terciária - Enrolamento tridimensional completo de uma cadeia polipeptídica de uma proteína monomérica (Figura 29). Para manter-se, a estrutura terciária envolve a integração de diversos tipos de forças moleculares como: arranjo da estrutura em α-hélice e β- conformação, coordenação pela presença de íons metálicos, pontes de dissulfeto entre resíduos de cisteína, pontes de hidrogênio entre grupos laterais de resíduos, interações hidrofóbicas entre resíduos com cadeias laterais hidrofóbicas (valina, leucina e isoleucina), forças de Wan der Waals e atrações eletrostáticas entre grupos livres de NH3+ e COO- de resíduos. A mioglobina é um dos modelos de estrutura mais usado para representar a estrutura terciária.
Estrutura da mioglobina construída no Protein Data Bank.
d) Estrutura quaternária - Consiste naquela resultante da associação de várias cadeias polipeptídicas na conformação nativa de uma proteína oligomérica. As forças moleculares envolvidas na manutenção da estrutura quaternária são as mesmas da estrutura terciária e mais as interações possíveis de ocorrer entre as cadeias polipeptídicas ou subunidades. Um exemplo deste tipo de estrutura é a hemoglobina (Figura 30) que é composta por quatro subunidades semelhantes.
Representação (A) e estrutura da hemoglobina feita no Protein Data Bank(B).
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Desnaturação é a perda da estrutura secundária e terciária da proteína, fazendo com que a mesma mude a sua estrutura tridimensional nativa (natural) para uma estrutura ao acaso. Uma importante consequência da desnaturação de uma proteína é a perda de sua atividade biológica característica, na maioria dos casos.
Desnaturação é a perda da estrutura tridimensional (secundária, terciária e quaternária) das proteínas. Com a desnaturação as proteínas perdem sua função. Não há perda da estrutura primária Ocorre em presença de temperaturas elevadas e de certos reagentes químicos (Ex: cozedura de um ovo, ou “ondulação do cabelo”) Esses agentes rompem as ligações fracas que mantém a estrutura tridimensional (secundária, terciária e quaternária). As pontes S-S são rompidas com agentes químicos.
Na prática os principais fatores desnaturantes são as mudanças de pH e temperatura, e a exposição das proteínas a solventes orgânicos, uréia e detergentes.
EXERCICIOS
1- A forma da estrutura de uma proteína na qual o grupo amino (NH) de um monoácido interage com o grupo carbonila (C=O) de outro aminoácido por meio de interações de hidrogênio, resultando em uma estrutura com o formato de mola ou de folhas de papel dobradas, é denominada de:
a) Estrutura secundária
b) Estrutura primária
c) Estrutura quaternária
d) Estrutura terciária
2- Na presença de certos solventes, as proteínas sofrem alterações tanto em sua estrutura espacial quanto em suas propriedades biológicas. No entanto, com a remoção do solvente, voltam a assumir sua conformação e propriedades originais. Essas características mostram que a conformação espacial das proteínas depende do seguinte tipo de estrutura de suas moléculas:
a) primária
b) secundária
c) terciária
d) quaternária
3-O glúten é formado pelas proteínas gliadina e glutenina, que se encontram naturalmente na semente de muitos cereais, como trigo, cevada, centeio e aveia. A formação das proteínas depende da união dos aminoácidos por meio de ligações do tipo
A) glicosídicas. B) peptídicas.
C) fenólicas. D) lipídicas.
4- Importantes compostos orgânicos dos seres vivos as proteínas (cadeia polipeptídica) diferem entre si, nos seguintes aspectos:
I. Tipos de aminoácidos presentes na cadeia.
II. Quantidade de aminoácidos presentes na cadeia.
III. Sequência em que os aminoácidos estão unidos na cadeia.
IV. Pelos nucleotídeos presentes na cadeia.
Analisadas as proposições, assinale a alternativa correta.
A) Somente as afirmativas II e III são verdadeiras
B) Somente as afirmativas II, III e IV são verdadeiras.
C) Somente as afirmativas III e IV são verdadeiras.
D) Somente as afirmativas I, II e III são verdadeiras
E) Somente as afirmativas I, II e IV são verdadeiras
6- Os aminoácidos ligam-se por meio de ligações peptídicas, que ocorrem
a) entre o grupo carboxila de um aminoácido e o hidrogênio de outro.
b) entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila de outro.
c) entre o hidrogênio de um aminoácido e o hidrogênio de outro.
d) entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo -R de outro.
e) entre o grupo -R de um aminoácido e o grupo amina de outro.
RESPONDA :
- Defina proteínas.
- O que é uma proteína conjugada? O que é um grupo prostético? Exemplifique.
- Classificar morfológica, química e quanto à função biológica as proteínas: hemoglobina, colágeno e queratina.
- Diferenciar estrutura primária, secundária, terciária e quaternária de uma proteína.
- Discutir a seguinte afirmação: “a estrutura primária de uma proteína determina a sua estrutura terciária”.
- Relacione quatro tipos de forças responsáveis pela manutenção da estrutura terciária de uma proteína. Cite exemplos de grupos nas proteínas que estão envolvidos em cada tipo de interação.
- O que é desnaturação de uma proteína? Pode este processo ser reversível? Explique.
ENZIMAS
INTRODUÇÃO
O termo enzima foi introduzido por Kuhne em 1878 para designar a presença no lêvedo (fermento) de um princípio químico responsável por sua atividade fermentativa (de produzir etanol a partir de um açúcar, na
ausência de oxigênio). Todos os seres vivos utilizam a energia dos nutrientes (carboidratos, lipídios e proteínas) para manter os seus processos vitais. A produção de energia na célula requer a participação de muitas enzimas, num processo denominado metabolismo energético. Muitas dessas reações ocorrem muito lentamente na ausência de um catalisador (substância que acelera velocidade de reações químicas). Para resolver esse problema, as células desenvolveram um modo de acelerar a velocidade das reações. Neste contexto, surgem as enzimas que são os catalisadores biológicos. A maioria das enzimas são proteínas globulares.
Elas apresentam especificidade (preferência) tanto por seus substratos (a molécula que vai sofrer a reação química) como para o tipo de reação efetuada sobre o substrato. Essa especificidade da enzima se deve
a uma cavidade ou fenda de ligação do substrato, denominada sítio ativo.
O sítio ativo é um arranjo de grupos químicos das cadeias laterais de aminoácidos que ligam o substrato por interações não-covalentes, localizado na sua superfície da enzima.
CONCEITO E PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
As enzimas são proteínas com a função específica de acelerar reações químicas nas células. A maioria das enzimas é proteína globular, excetuando- se as ribozimas, que são enzimas de ribonucleotídeos, as unidades
do RNA. As enzimas são os catalisadores mais notáveis, devido às propriedades descritas abaixo:
· Catalisam reações nas condições do ambiente celular. As enzimas são capazes de acelerar velocidades de reações nas condições do ambiente celular, ou seja, a uma temperatura de 37oC e pH de 7,4 (valor do pH do plasma sanguíneo). 
Os catalisadores químicos (como platina e níquel) atuam apenas sob temperatura muito elevada, pressão alta e valores de pH ácido ou básico. Se as enzimas atuassemem condições tão extremas como os catalisadores químicos, a vida de animais (como os mamíferos) não seria possível, pois essas condições levariam inevitavelmente à destruição da célula.
· Apresentam especificidade por seu substrato. Diferentemente dos catalisadores químicos que não demonstram especificidade por seus substratos, as enzimas são específicas por seus substratos. As ações catalíticas das enzimas não levam à formação de contaminantes..
· Apresentam alto poder catalítico. As enzimas podem acelerar velocidade de reações químicas multiplicando-a por fatores de 1017. Na ausência de enzimas, a maioria das reações biológicas seria tão lenta, que essas reações não ocorreriam nas condições de temperatura e pH das células.
Por exemplo, a hidratação do dióxido de carbono (CO2,) formando o ácido carbônico (H2CO3) na célula, pode ocorrer sem a presença de enzima, no entanto, essa reação levaria muito tempo para se completar, o que não seria compatível com as necessidades das células. A hidratação do CO2, catalisada pela anidrase carbônica, ocorre em uma velocidade incomparavelmente alta.
· Apresentam regulação de sua atividade catalítica. As enzimas reguladoras (alostéricas e as enzimas reguladas covalentemente) têm suas ações catalíticas reguladas de acordo com as necessidades metabólicas das células.
As moléculas que se ligam à estrutura protéica da enzima alostéricas, regulando a sua atividade catalítica são denominados moduladores, efetores ou reguladores. Os moduladores podem ser tanto ativadores quanto
inibidores da atividade catalítica.
ENZIMAS E ENERGIA DE ATIVAÇÃO
Uma substância que acelera uma reação química—e que não seja um reagente—é chamada de catalisador. Os catalisadores para as reações bioquímicas que ocorrem em organismos vivos são chamados enzimas. Enzimas geralmente são proteínas, apesar de que alguns ácidos ribonucleicos (RNA) também atuem como enzimas.
Enzimas fazem a tarefas crítica de baixar a  energia de ionização ou seja, a quantidade de energia que deve ser adicionada para a reação iniciar. Enzimas atuam ligando-se a moléculas reagentes e segurando-as de uma forma que os processos de quebra e formação de ligações químicas ocorrem mais prontamente
Diagrama de coordenadas de reação que mostra o progresso de uma reação com e sem um catalisador. Com o catalisador, a energia de ativação é menor do que sem. No entanto, o catalisador não altera o ∆G da reação.
Para esclarecer um ponto importante, as enzimas não mudam o valor do Gde uma reação. Ou seja, elas não mudam o fato de a reação liberar ou absorver energia. Isso ocorre porque as enzimas não afetam a energia livre dos reagentes ou dos produtos.
Ao invés disso, as enzimas baixam a energia do estado de transição, um estado instável pelo qual produtos devem passar para que se tornem reagentes. O estado de transição está no topo da “montanha” de energia no diagrama abaixo.
EFEITO DA CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Se testarmos o efeito da variação crescente da concentração de substrato em função da velocidade da reação, num meio em que a concentração da enzima é mantida constante, observaremos o seguinte:
- a concentrações bastante baixas de substrato, a velocidade da reação será igualmente baixa. Incrementos consideráveis da concentração do substrato resultarão em aumentos pronunciados da velocidade enzimática. Com aumentos significativos das concentrações do substrato, a velocidade da reação sofrerá pouca alteração - Isso ocorre devido às enzimas demonstram o efeito de saturação por seus substratos. Essa saturação significa que todas as enzimas estão com seus sítios ativos ligados ao substrato. Portanto, a partir desse ponto não importa o quanto seja aumentada a concentração do substrato, a curva da velocidade tenderá a aproximar-se de um máximo, sem que nunca seja alcançado. Essa velocidade da reação corresponde à velocidade máxima (Vmax) da enzima.
A equação matemática que descreve a forma característica da curva de saturação das enzimas do tipo Michaelis-Menten (que apresentam curva hiperbólica) é a seguinte:
Em que:
Vo = velocidade inicial da reação.
[S] = concentração do substrato.
Vmax = velocidade máxima.
KM = Constante de Michaelis-Menten para um dado substrato.
Gráfico de cinética enzimática mostrando a taxa de reação em função da concentração de substrato.
EFEITO DO pH NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
A maioria das enzimas apresenta um valor de pH em que a sua atividade catalítica é máxima . Esse valor de pH é denominado pH ótimo. A atividade da enzima é afetada (é reduzida) quando ela está num meio cujo valor de pH varia em torno do pH ótimo. O pH ótimo de uma enzima não é necessariamente idêntico ao pH do meio em que normalmente ela se encontra; esse pode estar um pouco acima ou abaixo do valor do pH ótimo. Variações bruscas de pH, tanto para valores ácidos como alcalino, podem causar a desnaturação da enzima, com conseqüente perda da sua atividade biológica. A tabela 7 apresenta valores de pH ótimo de algumas enzimas.
 Efeito do pH na atividade enzimática. Essas curvas demonstram o efeito do pH na atividade enzimática da enzima tripsina, pepsina, papaína e acetilcolinesterase, que apresentam pH ótimo de 8,0, 2,0, 8,0 e 10, respectivamente. Essas enzimas apresentam ainda atividade catalítica em faixa de valores de pH em torno do ótimo, mas essa atividade é um pouco mais baixa do que elas teriam no pH ótimo.
EFEITO DA TEMPERATURA NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
A velocidade das reações enzimáticas aumenta com a temperatura, dentro de determinada faixa na qual a enzima é estável e mantém sua atividade catalítica. A velocidade das reações enzimáticas duplica a cada
elevação de 10o C. Mesmo que as reações catalisadas por enzimas pareçam muitas vezes apresentar uma temperatura ótima (Figura 4), o pico desse gráfico de atividade enzimática versus temperatura ocorre desta forma porque as enzimas, sendo proteínas, são desnaturadas pelo calor e se tornam inativas à medida que a temperatura é elevada. O “ótimo” de temperatura é assim resultante de dois processos:
1. o aumento usual na velocidade de reação com a temperatura e
2. o valor crescente de desnaturação térmica da enzima acima de uma temperatura crítica.
A maioria das enzimas perde a sua atividade enzimática com temperaturas acima de 55o C. Outras enzimas mantêm suas atividades com temperaturas superiores a 55º C. As enzimas de várias espécies de bactérias
termofílicas (que habitam as fontes de água extremamente quente, como as águas vulcânicas), apresentam atividade enzimática com temperaturas superiores a 85o C. 
Sítios de ativação e especificidade de substrato
Para catalizar uma reação, uma enzima irá se ligar uma ou mais moléculas de reagentes. Essas moléculas são os substratos das enzimas. Em algumas reações, um substrato é quebrado em vários produtos. Em outras, dois substratos se unem para formar uma molécula maior ou trocar pedaços. De fato, em qualquer tipo de reação biológica que você possa pensar, há provavelmente uma enzima para acelerá-la!
A parte da enzima em que o substrato se conecta é chamado de sítio de ativação (uma vez que é aí onde ocorre a "ação" catalítica).
Mecanismo de ação das enzimas
As enzimas 
Sítios de ligação
Como dito, as enzimas ligam-se aos substratos nos denominados sítios de ligação. Elas apresentam resíduos de aminoácidos específicos arranjados de forma tridimensional, formando os sítios de ligação, locais em que os substratos se ligam durante a reação.
Além desse arranjo tridimensional, as enzimas apresentam, nesses sítios, um arranjo adequado de regiões hidrofílicas (interagem com água) e hidrofóbicas (não interagem com água), carregadas (apresentam cargas elétricas) e neutras (não apresentam cargas elétricas).
O substrato deve apresentar uma configuração adequada, estrutural e química, de forma a alojar-se no sítio de ligação. Esse modelo de encaixe perfeito é conhecido como modelo chave-fechadura, devido à relação com o fato de que cada chave se encaixa em uma fechadura específica. No entanto,é sabido que a aproximação e a ligação do substrato ao sítio de ligação induzem na enzima uma mudança conformacional, tornando-a ideal. Esse modelo é conhecido como modelo do ajuste induzido.
MODELOS QUE EXPLICAM A RELAÇÃO ENZIMA-SUBSTRATO
MODELO CHAVE FECHADURA
O alto grau de especificidade da enzima por seu substrato levou Emil Fischer em 1894 a propor um modelo que explicasse a ligação do substrato ao sítio ativo da enzima. O modelo proposto por ele foi denominado chave fechadura. O modelo chave fechadura considera que o sítio ativo da enzima é complementar em tamanho, forma e natureza química à molécula do substrato, proporcionando, assim,um encaixe perfeito entre a enzima (a fechadura) e o substrato (a chave) . Esse modelo não é suficiente para explicar a relação da enzima com o seu substrato por que as estruturas tridimensionais das enzimas não são estáticas (rígidas) como uma fechadura, mas sim, dinâmicas. As estruturas enzimáticas podem sofrer mudanças conformacionais quando na interação com o substrato.
MODELO DO AJUSTE INDUZIDO DA ENZIMA AO SUBSTRATO.
Daniel E. Koshland propôs em 1958 um modelo alternativo para explicar o encaixe da enzima ao seu substrato, denominando-o “modelo do ajuste induzido da enzima ao substrato”. No ajuste induzido o sítio
ativo não apresenta uma forma geométrica rígida (como a do modelo chave fechadura), mas um arranjo espacial preciso e específico dos grupos R dos aminoácidos do sítio ativo das enzimas. Desta forma, quando o substrato interage com a cadeia polipeptídica da enzima, induz nela uma mudança conformacional (mudança na estrutura), ao que a enzima se distorce, Quando a enzima se distorce, induz também uma mudança na estrutura do substrato. O substrato distorcido se liga adequadamente ao seu sítio ativo .
EXERCICIOS 
1. Quais as propriedades das enzimas que fazem delas catalisadores incomparáveis?
2. Como as enzimas aumentam a velocidade de uma reação química?
3. Como a concentração do substrato pode influenciar a velocidade de uma reação enzimática?
4. Por que o modelo do ajuste induzido é mais aceito na explicação da relação da enzima com o seu substrato do que o modelo chave-fechadura?
5. Como variações do valor de pH afetam a velocidade de uma reação enzimática
REVISÃO 
1- Na década de 1940, na Região Centro-Oeste, produtores rurais, cujos bois, porcos, aves e cabras estavam morrendo por uma peste desconhecida fizeram uma promessa, que consistiu em não comer carne e derivados até que a peste fosse debelada. Assim, durante três meses, arroz, feijão, verduras e legumes formaram o prato principal desses produtores. (O Hoje, 15 out. 2011 (adaptado).
Para suprir o déficit nutricional a que os produtores rurais se submeteram durante o  período da promessa, foi importante eles terem consumido alimentos ricos em
a) vitaminas A e E.
b) frutose e sacarose.
c) aminoácidos naturais.
d) aminoácidos essenciais.
e) ácidos graxos saturados.
2- As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão seletiva para efetuar funções específicas, e suas propriedades funcionais dependem da sua estrutura tridimensional. Sobre essas biomoléculas, é correto afirmar 
a) a estrutura tridimensional das proteínas surge porque sequências de aminoácidos em cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia enovelada em domínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.
b) as cadeias polipeptídicas das proteínas são normalmente compostas por 20 aminoácidos diferentes que são ligados não covalentemente durante o processo de síntese pela formação de uma ligação peptídica.
c) as interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van de Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
d) os 20 aminoácidos que compõem proteínas possuem em comum somente o Carbono alfa e o grupamento amino (NH2).
3-Os fenilcetonúricos têm falta de uma enzima do fígado responsável pelo metabolismo do aminoácido fenilalanina. Para que essa substância não se acumule no sangue, sua dieta alimentar deve se restringir, dentre os nutrientes mencionados a seguir:
a) as proteínas apenas
b) aos carboidratos apenas
c) às gorduras apenas
d) às gorduras e aos carboidratos
e) às gorduras e às proteínas
4- Importantes compostos orgânicos dos seres vivos as proteínas (cadeia polipeptídica) diferem entre si, nos seguintes aspectos:
I. Tipos de aminoácidos presentes na cadeia.
II. Quantidade de aminoácidos presentes na cadeia.
III. Sequência em que os aminoácidos estão unidos na cadeia.
IV. Pelos nucleotídeos presentes na cadeia.
Analisadas as proposições, assinale a alternativa correta.
A- Somente as afirmativas II e III são verdadeiras.
B- Somente as afirmativas I, II e IV são verdadeiras.
C- Somente as afirmativas II, III e IV são verdadeiras. 
D- Somente as afirmativas III e IV são verdadeiras. 
E- Somente as afirmativas I, II e III são verdadeiras. 
5- Para melhor suprir deficiência de proteína a dieta deve incluir;
a) farinha de trigo
b) banha
c) ovo
d) laranja
e) chocolate
6- Além de serem as macromoléculas mais abundantes nas células vivas, as proteínas desempenham diversas funções estruturais e fisiológicas no metabolismo celular. Com relação a essas substâncias, é correto afirmar que:
a) são todas constituídas por sequências monoméricas de aminoácidos e monossacarídeos.
b) além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energética e de defesa.
c) são formadas pela união de nucleotídeos por meio dos grupamentos amina e hidroxila.
d) cada indivíduo produz as suas proteínas, que são codificadas de acordo com o material genético.
e) a sua estrutura é determinada pela forma, mas não interfere na função ou especificidade.
7- As proteínas são moléculas de grande importância para os organismos - atuam tanto estruturalmente como também metabolicamente.
II - As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos.
III - Existem proteínas que atuam como linhas de defesa do organismo e algumas delas são conhecidas como anticorpos. Quais estão corretas?
a) Apenas I
b) Apenas II
c) Apenas III
d) Apenas II e III
e) I, II, III
8- Assinale a alternativa que completa CORRETAMENTE as afirmativas a seguir: As_________ são proteínas especiais que_________ reações químicas que ocorrem no_________ das células. Quando o organismo é aquecido demasiadamente, elas são__________.
a) gorduras; catalisam; interior; desnaturadas b) moléculas; aceleram; exterior; recriadas
c) enzimas; retardam; exterior; derretidas d) gorduras; alteram; limite; destruídas
e) enzimas; catalisam; interior; desnaturadas
9- Catalase é uma enzima que está presente em nosso organismo e é capaz de desdobrar a água oxigenada em água comum e oxigênio, de acordo com a reação:
 H2O2 + catalase → 1/2 O2 + H2O
A água oxigenada é usada em curativos como antiséptico. Considerando a reação anterior e o seu uso, podemos afirmar que a água oxigenada é um:
a) catalisador e age contra bactérias anaeróbicas
b) produto que age contra bactérias aeróbicas
c) substrato que age diretamente como cicatrizante
d) substrato que age contra bactérias anaeróbicas
10- Leia o texto a seguir, escrito por Jons Jacob Berzelius em 1828.
"Existem razões para supor que, nos animais e nas plantas, ocorrem milhares de processos catalíticos nos líquidos do corpo e nos tecidos. Tudo indica que, no futuro, descobriremos que a capacidade de os organismos vivos produzirem os mais variados tipos de compostos químicos reside no poder catalítico de seus tecidos." A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos que o "poder catalítico" mencionado no texto deve-se
a) aos ácidos nucléicos.
b) aos carboidratos.
c) aos lipídios.
d) às proteínas.
e) às vitaminas.
11- "Cerca de 27 milhões de brasileiros têm intolerância ao leite por deficiência na produção de uma enzima do intestino." (FOLHA DE SÃO PAULO)
Sobre a enzima citada no artigo, e as enzimas em geral,podemos afirmar que:
a) aumentam a energia de ativação necessária para as reações.
b) atuam de forma inversamente proporcional ao aumento da temperatura.
c) são altamente específicas em função de seu perfil característico.
d) são estimuladas pela variação do grau de acidez do meio.
e) são consumidas durante o processo, não podendo realizar nova reação do mesmo tipo.
12- O gráfico a seguir representa a atividade enzimática de uma determinada reação em função da temperatura:
 
A seta indica o ponto:
a) ótimo de temperatura para a atividade enzimática.
b) de desnaturação da enzima.
c) de desnaturação do produto.
d) mínimo da temperatura para a reação enzimática.
e) máximo de substrato obtidos
13- Considere as quatro frases seguintes.
I. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores de reações químicas.
II. Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente, é catalisada por um tipo de enzima.
III. A velocidade de uma reação enzimática independe de fatores como temperatura e pH do meio.
IV. As enzimas sofrem um enorme processo de desgaste durante a reação química da qual participam.
São verdadeiras as frases:
a) I e III, apenas.
b) III e IV, apenas.
c) I e II, apenas.
d) I, II e IV, apenas.
e) I, II, III e IV.
14-Para inibir a ação de uma enzima, pode-se fornecer à célula uma substância que ocupe o sítio ativo dessa enzima. Para isso, essa substância deve:
a) estar na mesma concentração da enzima.
b) ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima.
c) recobrir toda a molécula da enzima.
d) ter a mesma função biológica do substrato da enzima.
e) promover a denaturação dessa enzima
15- Além de serem as macromoléculas mais abundantes nas células vivas, as proteínas desempenham diversas funções estruturais e fisiológicas no metabolismo celular. Com relação a essas substâncias é CORRETO afirmar que:
a) são todas constituídas por seqüências monoméricas de aminoácidos e monossacarídeos.
b) além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energética e de defesa.
c) cada indivíduo produz as suas proteínas, que são codificadas de acordo com o seu material genético.
d) a sua estrutura terciária é determinada pela forma, mas não interfere na sua função ou especificidade.
e) são formadas pela união de nucleotídeos por meio dos grupamentos amina e hidroxila.
16- Os organismos vivos possuem a capacidade de sintetizar milhares de moléculas de diferentes tipos em precisas proporções, a fim de manter o protoplasma funcional. Estas reações de síntese e degradação de biomoléculas, que compõem o metabolismo celular, são catalisadas por um grupo de moléculas denominadas de ENZIMAS. Estes importantes catalisadores biológicos podem possuir algumas das seguintes características:
I. Enzimas são a maior e mais especializada classe de lipídios.
II. Enzimas possuem grande especificidade para seus substratos e freqüentemente não atuam sobre moléculas com pequena diferença em sua configuração.
III. Enzimas aceleram as reações químicas, sem ser modificadas durante o processo.
IV. Substratos são substâncias sobre as quais as enzimas agem, convertendo-os em um ou mais produtos.
Marque a alternativa CORRETA:
a) Estão corretas apenas as características I, II e III.
b) Estão corretas apenas as características II, III e IV.
c) Estão corretas apenas as características I, III e IV.
d) Todas as características estão corretas.
e) Todas as características estão incorretas.
17- Um camundongo foi alimentado com uma ração contendo proteinas marcadas com um isótopo radiativo. Depois de um certo tempo , constatou-se a presença de hemoglobina radiativa no sangue do animal. Isso aconteceu porque as proteínas do alimento foram:
a) digeridas e os aminoácidos marcados foram utilizados na síntese de proteínas 
b) digeridas e os aminoácidos marcados foram utilizados na síntese de carboidratos 
c) absorvidas pelo plasma sanguíneo.
d) absorvidas pelas celulas sanguíneas
18-O diagrama esquematiza o modo de ação de uma proteína com atividade catalítica.
A partir da análise da ilustração, é correto afirmar:
a) O complexo enzima-substrato determina que a reação ocorra de modo irreversível.
b) A especificidade de uma enzima é inerente à sua conformação tridimensional.
c) Cada enzima é capaz de atuar como agente catalítico uma única vez.
d) Uma enzima diminui a velocidade de uma reação química ao aproximar substratos.
19-Dos vinte aminoácidos constituintes das proteínas dos vertebrados, alguns são chamados ESSENCIAIS porque:
a) participam da síntese de proteínas.
b) são importantes como co-enzimas.
c) são precursores na formação de hormônios.
d) não são absorvidos pelo aparelho digestivo.
e) não são sintetizados por esses animais.
ENZIMAS REGULATÓRIAS 
No metabolismo celular, grupos de enzimas trabalham juntos em sequência para conduzir um dado processo metabólico. Nestes sistemas enzimáticos, o produto da reação de uma enzima torna-se o substrato da próxima enzima. Cada via metabólica possui uma ou mais enzimas com maior efeito no ritmo geral do processo, as enzimas regulatórias. Estas enzimas exibem atividade catalítica reduzida ou aumentada, em resposta a certos sinais, controlam a velocidade das reações e assim o ritmo de todo o processo metabólico, permitindo à célula adaptar-se de acordo com as necessidades. 
ENZIMAS ALOSTÉRICAS 
Enzimas alostéricas são enzimas que contém uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias podem se ligar e modificar a atividade catalítica destas enzimas. As modificações no sítio catalítico podem diminuir ou acelerar a velocidade da reação. Muitas enzimas alostéricas estão localizadas em um ponto de ramificação, ou próximo a ele, em uma via metabólica, influenciando no direcionamento de substratos para uma ou outra via disponível. Essas enzimas não seguem a cinética de Michaelis-Menten. Sua curva de saturação é sigmóide, assim como a de qualquer proteína alostérica. Normalmente estas enzimas são inibidas pelo produto final da via metabólica (inibição por feedback). Muitas enzimas alostéricas respondem a múltiplos efetores que interferem na velocidade máxima e na constante de Michaelis-Menten. 
Modificação covalente e outros 
Algumas enzimas tem suas atividades catalíticas regulada por modificações covalentes em um ou mais dos resíduos de aminoácidos da molécula da enzima. Essas 5 
sofrem processos reversíveis de fosforilação (adição de um grupo fosfato), adenilação (adição de um AMP), uridilação (adição de um UMP), ADP-ribosilação (adição de ADP-ribose), metilação (adição de um grupo metila), entre outros. A modificação de uma enzima faz com que um novo resíduo de aminoácido com propriedades diferentes seja introduzido na enzima. A introdução de uma carga pode alterar as propriedades locais da enzima e introduzir uma mudança na conformação. Normalmente essas mudanças são substanciais e podem ser críticas para a função da enzima alterada. Um exemplo frequente é a transferência de um grupo fosfato, proveniente do ATP, para a enzima alvo. Naturalmente a presença dos grupos fosfato acarreta mudança da conformação espacial da enzima, com duas consequências possíveis: nova conformação cataliticamente inativa ou formação de um sítio ativo funcional. Assim quando várias enzimas são fosforiladas simultaneamente, o metabolismo é drasticamente alterado. 
Também existem regulações enzimáticas através de proteínas que se unem as enzimas para inibir ou estimular sua atividade; e clivagem proteolítica de certas enzimas como indução da sua atividade. A necessidade e presença de cofatores enzimáticos também atua na regulação da atividade catalítica.
 INIBIDORES ENZIMÁTICOS 
Os inibidores de enzimas são moléculas que interferem com a catálise, diminuindo ou interrompendo as reações enzimáticas. Eles se ligam as enzimas, temporária ou definitivamente, impedindo que elas se liguem ao substrato. Muitos tipos de moléculas inibem as enzimas, incluindo drogas e agentes tóxicos, e podem agir de várias formas. A atividade deinibição enzimática atua como um mecanismo de controle dos sistemas biológicos. 
INIBIDORES REVERSÍVEIS 
A inibição reversível é caracterizada por uma rápida dissociação do complexo enzima-inibidor (Figura 3). Existem dois tipos de inibição reversível, a competitiva e a não competitiva.
O inibidor competitivo assemelha estruturalmente ao substrato e liga-se ao sítio ativo da enzima, impedindo assim o substrato de se ligar ao mesmo local. Muitos inibidores competitivos tem estrutura similar à estrutura do substrato. Entretanto faltam grupos químicos no inibidor que possam dar continuidade a reação, fazendo com que sua presença apenas gere uma competição com as moléculas do substrato. Um inibidor competitivo diminui a taxa de catálise por reduzir a proporção de moléculas de enzima ligadas a um substrato. Em qualquer concentração do inibidor, a inibição competitiva pode ser diminuída através do aumento da concentração de substrato. Sob estas condições, o substrato compete com o inibidor pelo sítio ativo. Na inibição competitiva, uma enzima pode ligar-se ao substrato ou ao inibidor, mas não ambos. O complexo enzima-inibidor não gera nenhum produto. 
Na inibição reversível não competitiva, o inibidor e o substrato podem simultaneamente ligar-se a uma molécula de enzima em diferentes locais de ligação. Um inibidor não-competitivo se liga a um local diferente do sítio ativo da enzima, pois não há semelhança estrutural entre ele e o substrato. Age induzindo uma mudança conformacional na enzima, diminuindo a taxa de formação do complexo enzima-substrato ou reduzindo a taxa de degradação desse complexo para formar o produto. Enquanto a enzima estiver ligada ao inibidor, nenhum produto será formado. A inibição não competitiva, em contraste com a inibição competitiva, não pode ser superada pelo aumento da concentração de substrato. Na prática, a inibição não competitiva é observada apenas em enzimas com dois ou mais substratos.
A inibição reversível é caracterizada por uma rápida dissociação do complexo enzima-inibidor (Figura 3). Existem dois tipos de inibição reversível, a competitiva e a não competitiva. 6 sofrem processos reversíveis de fosforilação (adição de um grupo fosfato), adenilação (adição de um AMP), uridilação (adição de um UMP), ADP-ribosilação (adição de ADP-ribose), metilação (adição de um grupo metila), entre outros. A modificação de uma enzima faz com que um novo resíduo de aminoácido com propriedades diferentes seja introduzido na enzima. A introdução de uma carga pode alterar as propriedades locais da enzima e introduzir uma mudança na conformação. Normalmente essas mudanças são substanciais e podem ser críticas para a função da enzima alterada. Um exemplo frequente é a transferência de um grupo fosfato, proveniente do ATP, para a enzima alvo. Naturalmente a presença dos grupos fosfato acarreta mudança da conformação espacial da enzima, com duas consequências possíveis: nova conformação cataliticamente inativa ou formação de um sítio ativo funcional. Assim quando várias enzimas são fosforiladas simultaneamente, o metabolismo é drasticamente alterado. 
Também existem regulações enzimáticas através de proteínas que se unem as enzimas para inibir ou estimular sua atividade; e clivagem proteolítica de certas enzimas como indução da sua atividade. A necessidade e presença de cofatores enzimáticos também atua na regulação da atividade catalítica. 
O inibidor competitivo assemelha estruturalmente ao substrato e liga-se ao sítio ativo da enzima, impedindo assim o substrato de se ligar ao mesmo local. Muitos inibidores competitivos tem estrutura similar à estrutura do substrato. Entretanto faltam grupos químicos no inibidor que possam dar continuidade a reação, fazendo com que sua presença apenas gere uma competição com as moléculas do substrato. Um inibidor competitivo diminui a taxa de catálise por reduzir a proporção de moléculas de enzima ligadas a um substrato. Em qualquer concentração do inibidor, a inibição competitiva pode ser diminuída através do aumento da concentração de substrato. Sob estas condições, o substrato compete com o inibidor pelo sítio ativo. Na inibição competitiva, uma enzima pode ligar-se ao substrato ou ao inibidor, mas não ambos. O complexo enzima-inibidor não gera nenhum produto. 
Na inibição reversível não competitiva, o inibidor e o substrato podem simultaneamente ligar-se a uma molécula de enzima em diferentes locais de ligação. Um inibidor não-competitivo se liga a um local diferente do sítio ativo da enzima, pois não há semelhança estrutural entre ele e o substrato. Age induzindo uma mudança conformacional na enzima, diminuindo a taxa de formação do complexo enzima-substrato ou reduzindo a taxa de degradação desse complexo para formar o produto. Enquanto a enzima estiver ligada ao inibidor, nenhum produto será formado. A inibição não competitiva, em contraste com a inibição competitiva, não pode ser superada pelo aumento da concentração de substrato. Na prática, a inibição não competitiva é observada apenas em enzimas com dois ou mais substratos.
CONTROLE DO METABOLISMO 
O crescimento e a sobrevivência da célula dependem do uso eficiente dos recursos. Esta eficiência é possível graças às enzimas regulatórias. As células precisam alterar continuamente seu ritmo e atividade metabólica de acordo com suas necessidades e condições. Na maioria dos sistemas multienzimáticos, a primeira enzima da sequência é a regulatória. Isso torna o controle do processo mais efetivo, pois a catálise das primeiras reações da sequência que leva até um produto desnecessário desvia a energia e os metabólitos para processos mais importantes. 
A atividade das enzimas regulatórias ocorre de várias formas. As enzimas alostéricas funcionam através de ligações não covalentes e reversíveis. Outras enzimas são reguladas por modificação reversível de sua polaridade. Ambas as classes de enzimas regulatórias costumam ser subunidades de proteínas e, em alguns casos, o sítio regulatório e o sítio ativo encontram-se em subunidades separadas. Algumas enzimas são estimuladas ou inibidas quando estão ligadas por proteínas regulatórias. Outras são ativadas quando segmentos de peptídeos são removidos por clivagem proteolítica, que é irreversível. Estes mecanismos ocorrem em processos fisiológicos como digestão, coagulação sanguínea, atividade hormonal e visão. 
CONTROLE FISIOLÓGICO 
Em alguns sistemas multienzimáticos, a enzima regulatória é especificamente inibida pelo produto final da rota metabólica. Quando a velocidade da atividade de tal enzima é reduzida, todas as enzimas subsequentes trabalham em ritmo mais lento, uma vez que seus substratos estão esgotados. A taxa de produção do produto final é equilibrada com as necessidades da célula. Este tipo de regulação chama-se inibição feedback. Este é um exemplo na conversão do aminoácido L-treonina em L-isoleucina, catalisada por uma sequência de cinco enzimas. 
Certas enzimas, cujo local de ação é extracelular, são sintetizadas na forma de precursores inativos, chamado zimogênios. Para que um zimogênio se torne ativo é preciso que ocorra hidrólise de determinadas ligações peptídicas, com a consequente remoção de um segmento da cadeia e nova reestruturação espacial, onde aparecerá um sítio ativo funcional. Várias enzimas proteolíticas são sintetizadas e armazenadas como zimogênios, transformadas em enzimas somente fora destas células e no local onde exercerão atividade digestiva. Muitas enzimas proteolíticas são reguladas desta forma, por clivagem proteolítica. Quimotripsina e tripsina são inicialmente sintetizadas como quimotripsinogênio e tripsinogênio. 
A glutamina é a doadora do grupo amina para a formação de vários produtos e também funciona como um estoque de amônia nos animais. A glutamina sintetase de mamíferos é ativada por α-cetoglutarato, o produto da desaminação oxidativa do glutamato. Este controle previne a acumulação da amônia produzida pela reação. A glutamina sintetase bacteriana tem um controle muito mais elaborado. Noveinibidores alostéricos por feedback (histidina, triptofano, carbamil-fosfato, glicosamino-6-fosfato, AMP e CTP), cada um com seu sítio de ligação, controlam a atividade da enzima. A glutamina sintetase é covalentemente modificada por adenilação de um resíduo específico de tirosina, aumentando sua susceptibilidade à inibição por feedback, ou seja, a enzima fica menos ativa. 
CONTROLE FARMACOLÓGICO 
Alguns fármacos atuam como inibidores catalíticos. Antimicrobianos beta-lactâmicos, como a penicilina e amoxicilina, atuam através de ligação covalente modificando a enzima transpeptidase, impedindo a síntese da parede celular das bactérias. O ácido acetilsalicílico tem ação parecida. Inibe diretamente a atividade da enzima cicloxigenase (COX) para diminuir a formação dos precursores das prostaglandinas e dos tromboxanos a partir do ácido araquidónico, reduzindo a produção de sintomas inflamatórios. 
Outros fármacos como captopril, enalapril e lisinopril agem inibindo as enzimas conversoras de angiotensina (ECA). Essas drogas diminuem a pressão sanguínea por bloquear a enzima que cliva a angiotensina I para formar a angiotensina II, um potente vasoconstritor.
CARBOIDRATOS 
INTRODUÇÃO
O açúcar que as pessoas utilizam para adoçar sucos, as fibras de uma folha de papel, a madeira das árvores, o exoesqueleto (a carapaça) de crustáceos são alguns exemplos de substâncias que são formadas por carboidratos.
É muito comum também associar os carboidratos às massas como macarrão, pães, bolos e pizzas. Eles são conhecidos também como glicídios ou sacarídeos e são as principais fontes alimentares para produção de energia em plantas e animais. Essas biomoléculas são, ainda, componentes estruturais das paredes celulares de microrganismos e plantas.
Durante esta aula, buscaremos entender essa classe de biomoléculas que apresenta as mais variadas estruturas químicas. A grande maioria dos carboidratos apresenta uma proporção entre os átomos de carbono, hidrogênio
e oxigênio de 1:2:1. Essa proporção entre os átomos desses elementos sugere que os carboidratos apresentem um carbono hidratado (ligado à água). Isso explica o porquê das moléculas dessa classe ter sido denominada
carboidratos ou hidratos de carbono (termo não mais adotado). No entanto, alguns carboidratos não apresentam a proporção acima mencionada entre os átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio. São conhecidos outros carboidratos que apresentam em sua composição outros átomos, como nitrogênio, enxofre e fósforo.
CONCEITO DE CARBOIDRATOS
Os carboidratos são poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas, ou substâncias que por hidrólise liberam um desses dois compostos. Para compreendermos esse conceito, vamos inicialmente nos concentrar no primeiro
conceito que é poliidroxialdeído. O termo poliidroxi se refere à presença de várias (daí o emprego de “poli”) hidroxilas (OH). Enquanto o termo aldeído é empregado pelo fato de a carbonila (C=O) localizada na extremidade da estrutura do carboidrato conferir-lhe uma função orgânica do tipo aldeído . A explicação para o termo poliidroxicetona também pode ser apresentada seguindo esses mesmos parâmetros, ou seja, decompondo-o. Esses monossacarídeos também apresentam maisde um grupo hidroxila, razão pela qual temos uma poliidroxi. Como a carbonila (C=O) nesses monossacarídeos se localiza em qualquer posição que não a extremidade, é conferida assim uma função orgânica do tipo cetona (Figura 1).
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS CARBOIDRATOS
Os carboidratos desempenham diversas funções na natureza, a saber:
· Reservas energéticas de plantas e animais. 
Os carboidratos são os combustíveis da vida. A energia nos seres vivos é armazenada na forma dos polissacarídeos amido e glicogênio. O amido é a reserva energética das plantas e o glicogênio dos animais.
· Função estrutural. Os polissacarídeos desempenham importante função estrutural, conferindo forma e dando sustentação a estruturas moleculares, como a celulose (encontrada na parede celular de plantas) a peptidoglicano (encontrada na parede celular de bactérias) e a quitina (no
exoesqueleto de artrópodes), etc.
· Participam na adesão e reconhecimento celular. Os carboidratos assumem grande importância em determinados eventos moleculares como a interação entre células, a adesão de uma bactéria à superfície de uma membrana celular, dentre outros. Essa adesão ocorre com a interação de um receptor protéico localizado na superfície das bactérias com a porção glicídica das glicoproteínas ou de glicolipídios encontrados nas membranas celulares . 
· Os carboidratos, que são exclusivamente encontrados na monocamada externa de membranas plasmáticas, interagem com glicoproteínas e com glicolipídios, formando uma estrutura denominada glicocálix. O glicocálix é uma camada de glicoproteínas e glicolipídios encontrada na superfície externa da membrana citoplasmática da maioria das células eucarióticas. 
· O glicocálix desempenha inúmeras funções e elas refletem, na verdade, funções desempenhadas por seus componentes, atuando na inibição do crescimento celular por contato, adesão e reconhecimento celular, determinação de grupos sanguíneos, dentre outras funções.
CLASSIFICAÇÃO DOS CARBOIDRATOS
Os carboidratos são classificados em três classes, de acordo com o número de unidades de poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas. Classificam- se em monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos:
MONOSSACARÍDEOS são os carboidratos formados por uma única unidade de poliidroxialdeído ou poliidroxicetona. Exemplos: glicose, galactose, manose, frutose, entre outros.
OLIGOSSACARÍDEOS são pequenas cadeias de monossacarídeos ligados entre si por ligações covalentes. As cadeias de oligossacarídeos mais abundantes na natureza contêm até dez unidades de monossacarídeos. Exemplos; sacarose (o açúcar da cana-de-açúcar), lactose (o açúcar do leite), etc.
POLISSACARÍDEOS são formados por longas cadeias contendo centenas ou milhares de unidades de monossacarídeos, exemplos: celulose (encontrada na parede celular de plantas), glicogênio (reserva energética
dos animais), quitina (principal componente da carapaça de artrópodes), etc.
ESTUDO DOS MONOSSACARÍDEOS
Propriedades dos monossacarídeos. Os monossacarídeos são sólidos cristalinos, incolores, solúveis em água e muitos deles apresentam sabor adocicado.
Família de monossacarídeos. Os monossacarídeos são classificadosem duas famílias: aldoses e cetoses. Essa classificação é baseada na posição da carbonila (C=O) na cadeia do monossacarídeo. O monossacarídeo do tipo aldose apresenta a carbonila na extremidade da cadeia, conferindo a esse monossacarídeo uma função orgânica do tipo aldeído (Figuras 3). O monossacarídeo do tipo cetose apresenta a carbonila em qualquer posição da molécula que não a extremidade da cadeia, conferindo a ele uma função orgânica do tipo cetona (Figuras 3).
CLASSIFICAÇÃO DOS MONOSSACARÍDEOS QUANTO AO NÚMERO DE CARBONO.
Quanto ao número de carbono, os monossacarídeos são classificados em: trioses, tetroses, pentoses, hexoses e heptoses. Um monossacarídeo do tipo triose apresenta três átomos de carbono, uma tetrose possui quatro, uma pentose tem cinco, uma hexose conta seis e uma heptose apresenta sete. Uma aldose contendo três carbonos é denominada aldotriose; para quatro carbonos, aldotetrose; para cinco carbonos aldopentose e para seis carbonos aldohexose (Tabela 1).
OLIGOSSACARÍDEOS
Os oligossacarídeos são pequenas cadeias contendo até dez unidades de monossacarídeos ligados entre si por ligação covalente denominada ligação glicosídica. Os oligossacarídeos mais comuns são os dissacarídeos
e, dentre estes, a sacarose, a maltose e a lactose são os mais abundantes na natureza.
POLISSACARÍDEOS OU GLICANOS
A maioria dos carboidratos é encontrada na natureza na forma de polissacarídeos. Os polissacarídeos ou glicanos são formados por cadeias contendo centenas ou milhares de unidades de monossacarídeos e diferem
entre si em três aspectos:
– O tipo de monossacarídeo que entra em sua composição;
– O comprimentodas suas cadeias e
– O grau de ramificação da cadeia.
Os polissacarídeos apresentam diversas funções como, por exemplo, servir de reserva energética e assumir função estrutural.
POLISSACARÍDEOS DE RESERVA ENERGÉTICA
AMIDO. O amido é a reserva energética das plantas e é formado por duas unidades poliméricas: amilose e amilopectina (Figura 18). A amilose é o polímero não ramificado do amido e solúvel em água, sendo formada por resíduos de glicose unidos por ligação α (1 4). A amilopectina é o polímero ramificado e não solúvel em água, contendo resíduos de glicose unidos por ligação α (1 4) e nos pontos em que há ramificação, os resíduos de glicose são unidos por ligação a (1 6).
As ligações α (1 4) que unem os resíduos de glicose no amido estão perfeitamente adaptadas à função de reserva energética das plantas por duas razões principais. Isso se deve ao fato de que as ligações α (1 4) são
dobráveis, o que permite que a molécula do amido se dobre sobre si mesma, facilitando o enovelamento desse polímero na célula, formando grânulos densos. Ressalte-se, ainda, que a ligação a (1 4) é hidrolisada pela enzima α-amilase, liberando como produto glicose, que será metabolizado na célula para produzir energia , possibilitando ao amido atuar como reserva celular de glicose.
GLICOGÊNIO
As células dos animais armazenam glicose na forma do polissacarídeo glicogênio. A estrutura do glicogênio é como a da amilopectina do amido, dela diferindo apenas no fato de apresentar um maior número de
ramificações do que a amilopectina do amido (Figura 19). A maior parte dos resíduos de glicose na amilopectina está unida por ligações glicosídicas α (1 4). Nos pontos das ramificações, os resíduos de glicose são unidos por ligação (1 6).
POLISSACARÍDEOS ESTRUTURAIS
Muitos polissacarídeos atuam como elementos estruturais das paredes celulares de bactérias (peptidoglicano) e de vegetais superiores (celulose) e da superfície externa de células animais (glicocálix). Outros polissacarídeos são componentes do tecido conjuntivo de vertebrados (glicosaminoglicanos)
e do exoesqueleto dos artrópodes (quitina). Os polissacarídeos estruturais conferem forma e dão proteção e suporte às células e aos tecidos.
Estrutura e função da celulose. A celulose é um polissacarídeo linear não ramificado, formado por dez mil ou mais unidades de glicose unidas por ligações glicosídicas β (1 4). A ligação glicosídica β (1 4) é
rígida e não é hidrolisada pela enzima a-amilase. Essas ligações permitem que a celulose forme polímeros de glicose lineares, resistentes e insolúveis,possibilitando que a celulose desempenhe uma importante função
estrutural (Figura 20).
O sistema digestório dos vertebrados não produz qualquer enzima capaz de hidrolisar as ligações β (1 4) da celulose, esse polímero não pode ser hidrolisado em suas unidades de D-glicose e, portanto, é completamente
inaproveitável como alimento para a maioria desses animais. Os cupins digerem a celulose porque abrigam em seu sistema digestório um microrganismo Triconympha, que secreta a celulase, enzima que hidrolisa a
celulose e capacita os cupins a se alimentarem de madeira. Os fungos e bactérias que se alimentam de madeira também produzem a celulase.
Os mamíferos não possuem celulase e, dessa forma, não podem digerir madeira e fibras vegetais. Contudo, alguns ruminantes como as ovelhas, boi, girafa e camelo, abrigam bactéria produtora de celulase no tubo
digestivo, razão pela qual podem digerir a celulose.
EXERCÍCIOS 
1- A celulose é um carboidrato, um polissacarídeo de origem vegetal e com função estrutural. É um componente presente em todos os alimentos de origem vegetal. Os seres humanos não são capazes de digerir as fibras de celulose, porém elas são importantíssimas, pois: 
a) fornecem energia para o corpo. 
b) formam estruturas esqueléticas importantes. 
c) são fontes de vitaminas. 
d) facilitam a formação e a eliminação das fezes. 
e) são importantes para o crescimento.
2- Os carboidratos, moléculas constituídas, em geral, por átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio, podem ser divididos em três grupos: monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos. A coluna I, a seguir, apresenta três grupos de carboidratos, e a II, alguns exemplos desses carboidratos. Associe adequadamente a segunda coluna à primeira.
COLUNA I 
1. Monossacarídeo 
2. Oligossacarídeo 
3. Polissacarídeo
COLUNA II 
( ) sacarose 
( ) desoxirribose 
( ) amido 
( ) quitina 
( ) galactose 
( ) maltose 
A sequência correta de preenchimento dos parênteses, de cima para baixo, é 
a) 2 - 3 - 1 - 1 - 3 - 2. 
b) 2 - 1 - 2 - 2 - 3 - 1. 
c) 3 - 1 - 3 - 2 - 2 - 1. 
d) 2 – 1 – 3 – 3 – 1 - 2. 
e) 1 - 2 - 2 - 3 - 1 - 3.
3- O ovo diet não alerta que contém lactose.
"O rótulo de um determinado ovo de Páscoa diet, além de não informar sobre a presença de lactose, afirmava que o produto não continha açúcar. Segundo o fabricante, a lactose encontrada no ovo era proveniente do leite utilizado na confecção do chocolate e não adicionada aos ingredientes."
(Adaptação - "O Globo", 2003)
A falta de informações precisas sobre a composição dos alimentos pode trazer complicações à saúde e, neste caso, principalmente à dos diabéticos, pois
a) a lactose, após ser absorvida pelo intestino, é utilizada da mesma forma que a glicose.
b) a concentração alta de lactose acabará fornecendo elevado teor de glicose no sangue.
c) a lactose se prende aos mesmos receptores celulares da insulina, aumentando a entrada de glicose nas células.
d) os diabéticos não metabolizam a lactose, aumentando sua concentração sanguínea.
e) a lactose, após ser absorvida, estimula a liberação de glucagon, aumentando a taxa de glicose sanguínea. 
4- A sacarose (C12H22O11) é um tipo de glicídio. Veja a sua fórmula estrutural:
Ao analisar a fórmula estrutural da sacarose, podemos concluir que a função química em maior quantidade em sua estrutura é:
a) fenol
b) éter
c) álcool
d) cetona
e) aldeído
5- Os monossacarídeos são os carboidratos mais simples, em que o número de átomos de carbono pode variar de cinco, como nas pentoses, a seis carbonos, como nas hexoses. Os monossacarídeos glicose, frutose, manose e galactose estão representados a seguir.
Os grupos funcionais presentes nessas moléculas são:
a) ácido carboxílico, poliol e aldeído.
b) poliol, aldeído e cetona.
c) poliol, éster e cetona.
d) éster, aldeído e cetona.
e) poliol, ácido carboxílico e cetona.
6- As substâncias que se destinam a fornecer energia, além de serem responsáveis pela rigidez de certos tecidos, sendo mais abundantes nos vegetais, são os ______________ sintetizados no processo de ________________.
a) lipídios, fotossíntese.
b) ácidos nucleicos, autoduplicação.
c) ácidos nucleicos, fotossíntese.
d) álcoois, fermentação.
e) carboidratos, fotossíntese.
7- Os carboidratos, também conhecidos como glicídios ou açúcares, são as macromoléculas mais abundantes na natureza. As seguintes afirmativas se referem a alguns destes carboidratos. 
I. Os mais simples, chamados de monossacarídeos, podem ter de 3 a 7 átomos de carbono, e os mais conhecidos, glicose, frutose e galactose, têm 6. 
II. O amido e a celulose são polissacarídeos formados pelo mesmo número de moléculas de glicose, que se diferenciam pela presença de ramificações na estrutura do amido. 
III. A quitina é um importante polissacarídeo que constitui o exoesqueleto dos insetos e crustáceos. 
IV. A glicose é formada e armazenada nos tecidos vegetais através da fotossíntese. 
As seguintes afirmativas estão corretas: 
a) I, II e IV 
b) I, III e IV 
c) I e III 
d) I e IV
8- Na composição química das células, um constituinte de extrema importância são os glicídios, também chamados de açúcares ou carboidratos. Analise as proposições com relação a estas moléculas.
I. Algumas são a fonte primária de energia para as células, e outras atuam como reserva desta energia.
II. Alguns glicídios são importantes para a formação dos ácidos nucléicos.
III. Como exemplo destas moléculas