Proteínas Plasmáticas

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Bioquímica 
Isadora Lessa Chaves 
Notas de Aula da Prof. Paula Ciscotto 
Proteínas Plasmáticas
 Introdução 
As proteínas plasmáticas são proteínas que estão localizadas 
no nosso plasma sanguíneo. 
Grande parte dessas proteínas têm origem hepática ou seja 
são produzidas e secretadas pelos nossos hepatócitos. As 
duas exceções dessas proteínas sintetizadas pelo fígado são: 
as imunoglobulinas e os hormônios de origem proteica que 
são sintetizadas em outros tipos celulares 
Uma vez essas proteínas são sintetizadas elas são secretados 
pelos hepatócitos na corrente sanguínea e grande parte delas 
podem se deslocar do sangue para o espaço intersticial e esse 
deslocamento pode se dar tanto por difusão passiva ou 
através de transporte ativo. 
 Por isso além da gente encontrar as proteínas 
plasmática efetivamente no plasma, é possivel 
encontrar pequenas quantidades de proteínas 
plasmáticas em outros fluídos biológicos 
Atentar mais as proteínas em termos de diagnósticos 
laboratoriais as proteínas que a gente encontra e pode fazer 
análise via plasma sanguíneo. 
 
Síntese de Proteínas 
As proteínas plasmáticas que estão contidas dentro do nosso 
plasma sanguíneo, como todos os outros tipos de proteínas, 
são sintetizadas de forma intracelular. 
As proteínas são sintetizadas de forma intracelular porque 
dentro das nossas células, especificamente no núcleo, temos 
os genes. Os genes são segmentos de DNA que vão ser 
capaz de nos dar informação para codificação de uma 
sequência de aminoácidos ou seja para codificação de um 
determinado tipo de proteína. 
O processo de síntese proteica ocorre em duas etapas: 
1. Primeira etapa: Transcrição (núcleo) 
DNA → RNA 
2. Segunda etapa Tradução (citoplasma) 
Formação do Polipeptídio 
Na primeira etapa o gene de uma determinada proteína 
específica vai ser transcrito em uma sequência de RNA, 
conhecido como RNA mensageiro. Esse processo de 
transcrição, de onde a partir de uma das fitas de DNA eu 
formo uma molécula de RNA mensageiro, está ocorrendo no 
núcleo das nossas células. 
Uma vez esse RNA mensageiro formado dentro do núcleo, 
ele adquire o espaço citosólico da célula, iniciando a segunda 
etapa 
No citosol o RNA mensageiro vai interagir com ribossomos 
livres ou com os ribossomos livres presentes retículo 
endoplasmático rugoso e a partir da sequência de 
nucleotídeos contido no RNAm irá formar uma sequência de 
aminoácidos. 
Para que esse ribossomo faça isso é necessária a ajuda do 
RNA transportador, que é um molécula de RNA que possui 
em uma das suas extremidade uma trinca de nucleotídeos 
que corresponde a um aminoácido especifico do código 
genético. 
Cada trinca de nucleotídeos no meu RNA mensageiro vai ser 
capaz de interagir com uma trinca de nucleotídeos presentes 
no RNA transportador e com isso eu tenho adição de um 
aminoácido na minha sequência da proteína. Assim nasces a 
cadeia polipeptídica ou proteína.. 
Resumindo: A medida que o ribossomo vai lendo esse RNA 
mensageiro, vai havendo a adição de uma sequência de 
aminoácidos de acordo com a sequência de nucleotídeos 
presentes nele, essa sequência refere-se a uma sequência de 
nucleotídeos presentes no gene codificador daquela proteína.. 
As proteínas que são sintetizadas por ribossomos que se 
encontram livres dentro do citosol das células, são proteínas 
que vão permanecer para desempenhar sua atividade nesse 
local. 
As proteínas plasmáticas, que vão ser secretados do meio 
intracelular para o meio extracelular, são proteínas que vão 
ser sintetizadas por ribossomos que estão localizados no 
retículo endoplasmático rugoso. 
Após a síntese dentro dessa organela, a cadeia polipeptídica 
migra para o complexo de golgi onde vai haver a transformação 
e adição de grupamentos químicos dentro dessa proteína. Do 
complexo de golgi essas essa proteína vai ser exportados, por 
meio das vesículas que vão se fundir na membrana das células e 
consequentemente vão ser secretados, é o caso das proteínas 
plasmáticas. 
Proteína Local de síntese 
Local para onde 
são secretadas 
Proteínas 
Ribossomos livres 
no citosol 
Permanecem no 
citosol 
 
 
 
 
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Plasmáticas 
Ribossos livres no 
RER 
Secretadas p/ o 
meio extracelular 
Exemplo: A G Albumina, principal proteína plasmática. 
1. Nas células do hepatócito temos o gene da Albumina, 
essa sequência de DNA sofre a transcrição para uma 
sequência de RNA mensageiro. 
2. Esse RNA mensageiro sai do núcleo da célula e no 
citosol interage com os ribossomos presentes no 
retículo endoplasmático rugoso. Onde à formação de 
uma sequência linear, chamada cadeia polipeptídica. 
3. Essa cadeia presente no retículo endoplasmático 
rugoso vai para o complexo de golgi 
4. No complexo de golgi ocorra a transformação e o 
enovelamento dessa proteína. 
5. Essa proteína, a Albumina, sai do complexo de golgi 
em vesículas que se fundem a membrana da célula 
e assim ocorre a excreção dessa proteína no espaço 
intersticial. 
6. Posteriormente essa proteína plasmática ganha os 
vasos sanguíneos. 
Assim ocorre a síntese, a excreção e o deslocamento 
dessas proteínas plasmáticas para o vaso sanguíneo. 
 
 
As proteínas lineares, essas que foram sintetizada, não 
possuem atividades, pois as proteínas tem que passar por 
níveis de organização para que possa ser estruturada e assim 
ganhar atividade biológica. 
As proteínas possuem níveis de estruturas, sendo primário, 
secundário, terciário e algumas ainda chegam a ter estrutura 
quaternária. 
 Estrutura primária: sequência linear de aminoácidos, 
essa estrutura se forma assim que são sintetizadas. 
Esses aminoácidos se ligam através de ligações 
peptídicas. Nessa faze a proteína não possui atividade. 
 Estrutura secundária: as unidades peptídicas 
começam a fazer ponte de hidrogênio formando as 
estrutura de Alfa hélice e de folha. Essa estruturação 
ainda não tem atividade biológica. 
 Estrutura terciaria: essas proteínas se enovelam mais 
um pouquinho passando para o nível de estruturação 
terciária. A cadeia lateral dos aminoácido começa a 
interagir entre si através de ligações não covalentes. 
Nessa fase a estrutura já possui função biológica. 
Na estruturação terciária a cadeia lateral dos 
aminoácidos, que compõem aquela cadeia 
polipeptídica, vão começar a interagir entre si através 
de ligações não covalentes como pontes de 
hidrogênio, ligação hidrofóbica, ligação ou interação 
iônica. Essas ligações são mais fracas. Lembrando que 
quanto maior for a presença do aminoácido cisteína 
na cadeia polipeptídica, maior a formação de pontes 
de sulfeto que é uma ligação covalente mais forte. 
Nesse momento a estrutura terciária das proteínas 
são formadas, algumas proteínas vão chegar só 
atende esse nível de estruturação, quais são elas: 
proteínas que são compostas por uma única cadeia 
polipeptídica. Já proteínas que são compostas por 
duas ou mais cadeias polipeptídicas, para que elas 
possam adquirir a função biológicas elas precisam 
chegar no nível de estruturação quaternária. 
 Estrutura quaternária: São proteínas compostas por 
duas ou mais cadeias peptídicas, que interagem entre 
si por ligação covalente ou ligação de sulfeto, para 
desempenhar sua função biologia 
 
Existem 2 tipos de proteínas: as proteínas fibrosas e as 
proteínas globulares. As proteínas plasmáticas possuem uma 
 
 
 
 
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estruturação globular, por isso recebe o nome de globulinas. 
São essas proteínas que se enovelam no empacotamento um 
pouco mais redondinho, com os ácido hidrofílicos voltados para 
o exterior e os aminoácido hidrofóbicos voltado mais para o 
interior. 
Características das Proteínas 
Plasmáticas Totais (PPT) 
Atualmente existem mais de 300 tipos distintos de proteínas 
quejá identificadas, porém serão estudadas apenas as 
proteínas mais abundantes e as proteínas que hoje são 
utilizadas como marcadores laboratoriais, ou seja, que podem 
ser utilizados como ferramentas de Diagnóstico Clínico de 
pacientes com algum tipo de patologia. 
Proteinas plasmaticas | | 
É localizada no plasma sanguíneo 
A maior parte têm origem hepática, sendo assim são 
sintetizadas no fígado (exceção de hormônios proteicos, que 
são glândulas distintas e diversas, e as imunoglobulinas que 
tem uma origem linfocitária produzidas a partir de linfócitos B) 
O ser humano produz em média cerca de 25 g de proteínas 
diariamente, sendo a principal proteína plasmática produzida 
em termos quantitativos é a albumina. 
Os outros tipos de proteínas plasmáticas, são classificadas 
como globulinas. Essas proteínas conseguem se deslocar com 
muita facilidade para o espaço intersticial, por difusão passiva 
ou transporte ativo, sendo possivel encontrar uma quantidade 
de dessas proteínas plasmáticas em outros fluídos biológicos, 
como urina, saliva, líquido amniótico, dentro outros. 
Marcadores biológicos: proteína aonde a alteração na sua 
quantidade, em termos plasmáticos, podem inserir que algum 
paciente esteja ou não com algum tipo de patologia 
Ex: degradar e catabolizar triacilglicerol (presente no tecido 
adiposo e composto por 3 mol de glicerol e 1 de ácido graxo) 
→ na necessidade de energia, tem a ativação da enzima 
triacilglicerol lipase que degrada o triacilglicerol em 3 moléculas 
de ácidos graxos e o glicerol → o glicerol por ser uma 
molécula hidrofílica sai do meu tecido adiposo, ganha corrente 
sanguínea e alcança os hepatócitos onde ele poderá ser 
utilizado na gliconeogênese. Os ácidos graxos também 
precisam ser levados para os hepatócitos e para que isso 
ocorra na corrente sanguínea, eles utilizam a albumina 
 
 
Funções das Proteínas Plasmáticas 
 
Funcao transporte | | 
Albumina: carregadora de ácido graxo 
Globulina de ligação à tiroxina: promove o transporte de 
tiroxina, o hormônio da tireoide - o T4 
 A tiroxina é uma molécula extremamente pequena 
e hidrofóbica então ela não consegue cair na 
corrente sanguínea e ser transportada sozinha até 
os tecidos alvo, para ser transportada ela tem que 
ser acoplada (interagir) a globulina de ligação à 
tiroxina após essa interação ela sai da tireoide, cai na 
corrente sanguínea e interagi nas células alvo 
(cardíaca, musculatura esquelética, tecido adiposo). 
Ps: o T4 tem a função de promover a ativação 
catabólica para produção de energia 
Albumina é a proteína mais abundante 
quantitativamente, sendo uma das principais 
proteínas. No organismo ela colabora para o controle 
da pressão osmótica, ajudando no processo de 
regulação da pressão intravascular. A albumina é uma 
proteína produzida pelo fígado e secretada pelos 
hepatócitos no plasma sanguíneo. Essa proteína é 
importante para o transporte de moléculas 
hidrofóbicas que devem ser transportadas na 
corrente sanguínea (hidrofílica → rica em agua) 
 
 
 
 
 
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Apolipoproteínas: interagem com moléculas lipídicas como o 
colesterol, triacilglicerol ou triglicérides formando que a gente 
as lipoproteína. 
 LDL, vLDL e HDL que são as lipoproteínas formadas 
de quantidade diversas de triglicerol e colesterol ligada 
a proteínas carreadoras (apolipoproteínas). Essas 
moléculas lipídicas, colesterol e triacilgliceróis, são 
hidrofóbicas não podendo fluir sozinhas pela orrente 
sanguínea que é altamente hidrofílica para que isso 
ocorra elas têm que interagir com uma molécula 
mais hidrofílica que são as apolipoproteínas. 
 Dislipidemia: alteração do metabolismo de lipídios 
Transferrina: sintetizada pelo fígado, é uma molécula capaz 
de transportar dois íons ferro para cada para células alvo 
 Esses íons ferro transportados vão ser incorporados 
pelo citocromos (cadeia transportadora de eletron), 
pela hemoglobina (proteína capaz de transportar 
O2), e pela mioglobina (proteínas que vão armazenar 
O2). 
 A transferrina fazer a transferência desse ferro até 
as células dos nossos tecidos para que eles possam 
incorporar esses íons de Fe+ nas proteínas de 
forma intracelular 
 
Imunidade humoral | | 
São proteínas plasmática que agem no nosso organismo em 
defesa contra antígenos. Quanto a algum processo infeccioso 
inicia-se a produção de imunoglobulinas, que são anticorpos. 
Umas das principais funções da imunoglobulina é interagir com 
esse corpo estranho e promover a neutralização dele. 
 
MANUTENCAO DA PRESSAO OSMOTICA | | 
A principal proteína que faz essa manutenção é a albumina, 
mas todas as proteínas agem em termos plasmáticos fazendo 
essa regulação da pressão osmótica, extremamente 
importante para homeostase do nosso organismo. 
 
ENZIMAS | | 
Renina: proteína sintetizada pelos rins 
 É sintetizada pelo rim quando ocorre uma diminuição 
da perfusão de plasma sanguíneo em termos renais, 
ou seja, tem uma diminuição de pressão arterial. Se 
tem uma menor quantidade de proteína passando 
pelos rins, inicia-se a liberação da renina. 
 A renina em termos plasmáticos, vai agir 
promovendo a clivagem do angiotensinogênio 
(molécula que é sintetizada pelo fígado), este quando 
é degradado forma a angiotensina I. 
A angiotensina I → convertida em angiotensina II pela 
ECA (enzima conversora de angiotensina) → age 
nos vasos sanguíneo promovendo a vaso constrição, 
aumentando a pressão arterial. 
 
 
INIBIDORES DA PROTEASE | | 
Alfa 1 antitripsina: vários tipos de células produzem protease, 
como as bactérias presentes no intestino e pâncreas e os 
neutrófilos. Quando os neutrófilos produzem proteínas, como 
a elastase que tem uma função mais protetiva, ela age na 
matriz de células bacterianas promovendo a lise da bactérias. 
Se tiver uma quantidade exacerbada de elastase produzida, 
não tendo como inibi-la, ela pode promover a degradação das 
próprias células, ou seja, ocorre a degradação de auto 
proteínas. A antitripsina é uma proteína produzida pelo fígado, 
que tem a função de degradar essas proteases que muitas 
vezes nosso organismo produz como moléculas de defesa 
 
TAMPAO | |. 
Todas as proteínas têm ação tamponante, isso porque as 
proteínas tem capacidade de interagir com íons H + presentes 
no meio. Se o plasma sanguíneo fica mais ácido, porque está 
produzindo uma grande quantidade de moléculas ácidas, essas 
proteínas plasmáticas vão começar a capturar os íons H + 
presentes no meio. Com isso o PH no plasma sanguíneo tende 
a aumentar. 
Alterações proteicas 
As alterações dessas proteínas em termos quantitativos em 
nosso plasma sanguíneo podem nos ajudar em termos de 
diagnóstico de determinado tipo de patologia quando se está 
frente a um paciente. 
As alterações sofridas são: 
 Alteração em nível de taxa de síntese de proteínas: 
pode sintetizar mais ou menos determinados tipos 
de proteínas plasmáticas. Ex.: desnutrição, paciente 
está tendo uma ingestão baixa de proteínas. 
 Alteração na taxa de remoção de proteínas: o 
processo de remoção de proteínas ele se dá pela 
perda de proteínas em nível homeostásico ou pode 
haver uma alteração na taxa de remoção por células 
do sistema retículo endotelial. Ex.: síndrome nefrótica. 
 
 
 
 
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 A síntese de proteína ocorre o tempo todo 
mas cada proteína tem uma meia-vida, um 
tempo que para ser sintetizada, quando ela 
não tem mais função ela é removida do 
nosso organismo. A maior parte da 
remoçãose dá por células do sistema 
retículo endotelial. 
 Alteração em nível de volume de distribuição: perda 
da quantidade de volume sanguíneo. 
 
Análise laboratorial de proteínas 
plasmáticas 
As alterações em termos quantitativos das proteínas no 
plasma sanguíneo podem ser utilizadas como medidas para 
análise laboratorial, como uma ferramenta para diagnóstico. 
 
Existem três tipos de ensaios e metodologias que são utilizadas 
para mensurar a quantidade de proteínas no plasma de um 
paciente, que são: 
 Medidas quantitativas de Proteínas Totais: quantificar 
as proteínas totais sem discriminação de proteínas 
específicas 
 Ensaios quantitativos de Proteínas Individuais: medidas 
e análises de proteínas individuais 
 Separação de proteínas por eletroforese: discrimina 
frações proteína fixas dentro do plasma sanguíneo 
de determinado tipo de paciente 
Nenhum ensaio laboratorial é decisivo, nunca pode ser 
encarado como uma ferramenta única para fechamento de 
diagnóstico laboratorial 
 
Medidas quantitativas de proteinas totais || 
A alteração na quantidade de proteínas totais, ajudam a 
identificar se ele está no estado de hiperproteinemia (uma 
maior produção/quantificação de proteínas totais) ou em 
hipoproteinemia (uma menor quantificação de proteínas totais) 
Métodos de medidas quantitativas de proteínas totais: 
 Método de Biureto: primeiro é coletado plasma, esse 
sangue é coletado com a utilização de 
anticoagulantes, porque deseja-se mensurar 
proteínas totais levando em consideração tanto o 
fator de coagulação, quanto de fibrinogênio. 
Submete-se esse tubo de coleta a um processo de 
centrifugação, onde ocorre a separação das células 
que vão decantar com a parte do sobrenadante 
(plasma). 
O plasma é encubado com na solução de biureto, 
que possui íon cúprico (cobre), estes íons em meio 
alcalino se liga a ligações peptídicas, interage 
formando um complexo que emite um produto que 
pode ser lido no espectrofotômetro - ele emite uma 
coloração azul. 
 Quanto maior a quantidade de proteína, 
mais intenso vai estar a coloração azul. 
Porque quanto maior a quantidade de 
proteína, obviamente maior a quantidade de 
ligações peptídicas, maior a ligação do 
cobre, maior a intensidade do azul 
 Plasma: local onde estão as proteínas 
plasmáticas do paciente podem estar em 
condições alteradas ou não. 
 A amostra do paciente com maior 
intensificação da coloração azul, significa 
que existe cobre interagindo com a ligação 
peptídica presente nas proteínas, o que 
implica que há uma maior quantidade de 
proteína 
 
 Ponto negativo desse ensaio: há substâncias 
que podem interferir causando maior 
intensidade de coloração no produto após a 
incubação do íon cúprico. O íon se liga a 
essas. Ex.: Bilirrubina. 
 
 
 
 
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 Método de Lowry: só possui um passo a mais que o 
Método de Biureto, que é a utilização do reagente 
de Folin, o que deixa este método mais sensível 
 O reagente de Folin-Ciocalteu ao interagir 
com a solução do cobre, interagindo com 
as ligações peptídicas, vai promover uma 
redução desse complexo conseguindo uma 
coloração amarela na solução. Quanto maior 
a intensidade da coloração amarela significa 
que foi maior a formação de complexo 
cobre e ligação peptídica. 
 Leitura de absorbância. = implica em maior 
nº de ligações peptídicas = maior [] de 
proteínas totais dentro da amostra 
(coloração amarela). 
 
 Método de Bradford: um pouco menos sensível 
porque utiliza-se o reagente de Comassie Azul G250. 
Esse difere dos demais pois se liga aos aminoácidos 
aromáticos, resultando em uma coloração azul. 
 Desvantagem desse método: a quantidade 
de aminoácido aromático variar de uma 
proteína para outra, então perde em 
sensibilidade. Amostras com poucas 
proteínas vão ser menos coradas por que 
a composição delas tem uma quantidade 
menor de aminoácidos aromáticos. 
 
 
| | Motivos que levam a alteracao de 
concentracao de proteinas totais | | 
 
 
Hiperproteinemia: 
 Desidratação: o paciente que tá no estado de 
desidratação, está perdendo água. O paciente 
(principalmente criança) apresenta vômitos 
consecutivos e diarreia. Ao perder água ele está 
aumentando a concentração de proteínas 
plasmáticas totais, entrando no estado de 
hiperproteinemia. Isso ocorre também na acidose 
diabética porque os pacientes que estão com esse 
quadro tem uma diurese muito grande, ocorrendo o 
aumento da concentração de proteínas plasmáticas. 
 Miolema múltiplo: tem uma quantidade exacerbada 
de plasmócitos, uma grande produção de linfócitos B. 
Os linfócitos B são células que produzem 
imunoglobulinas, ela quando aumentada leva o 
paciente ao estado de hiperproteinemia 
 Cirrose hepática e hepatite ativa crônica: são 
pacientes que no primeiro momento podem ter de 
forma transitória a lise de células hepáticas, com isso 
ocorre a liberação de proteínas que deveriam estar 
no meio intracelular para o meio extra-celular, o que 
acarreta em aumento de proteínas plasmáticas totais. 
Ao mesmo tempo são processos crônicos que 
encadeiam processos inflamatórios. 
 Lupus ou Artrite reumatoide: são patologias 
autoimunes que possuem uma grande concentração 
de proteínas plasmáticas totais. 
 Endocardite bacteriana aguda: é um processo 
inflamatório que leva o paciente a ter um quadro de 
hiperproteinemia 
 
Hipoproteinemia: 
 Perda renal de proteínas: são pacientes que sofrem 
de síndrome nefrótica, esse paciente está tendo 
destruição de células glomerulares dos túbulos renais, 
ocorrendo uma alteração tanto no processo de 
reabsorção quanto no de filtração. Na reabsorção, os 
túbulos renais filtram as proteínas porém essas não 
conseguem ser reabsorvidas, saindo então pela urina. 
Pacientes suspeitos de uma hemólise 
acentuada, de uma lise de hemácia 
acentuada, não é recomendado fazer 
esse ensaio quantitativo de proteínas 
totais. Porque quanto maior a lise das 
hemácias maior a liberação de 
hemoglobina e grupo hemi, essa 
liberação vai ser utilizada para formação 
no fígado e no baço de bilirrubina 
 
 
 
 
 
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 Queimaduras severas: o paciente entra no quadro de 
hipoproteinemia porque a pele é o principal local de 
armazenamento da albumina, quando há queimadura 
de pele ocorre a perda da capacidade de reserva 
consequentemente perda da quantidade de proteína 
plasmática. 
 Desnutrição: é um paciente que tem uma baixa 
ingestão de aminoácidos, consequentemente tendo 
uma diminuição da taxa de síntese de proteínas 
plasmáticas. Isso corre porque há uma menor 
disponibilidade de aminoácidos, então esse paciente 
também vai ter uma hipoproteinemia 
 Hipertireoidismo: tem uma baixa quantidade de 
proteínas plasmáticas, por que no hipertiroidismo há 
uma elevada produção de tiroxina (T4). Esse 
hormônio age nas células alvo aumentando o 
catabolismo de carboidrato, lipídios e de proteína. 
Quanto maior a produção de T4, maior a utilização 
dessas proteínas para produção energética 
ocorrendo uma diminuição destas. 
 Hemorragia grave: pacientes que estão tendo danos 
vasculares e tem hemorragia grave, tem a perda de 
proteínas plasmáticas. 
Medidas quantitativas de proteinas 
individuas | | 
O ensaio utilizado para essa técnica é ensaio imunoquimico, 
em que se utiliza um anticorpo, anti aquela proteína específica 
que deseja-se analisar. 
O ensaio se baseia na interação de Antígeno – anticorpo → 
alteração na turbidez da amostra, pela formação dos 
complexos → métodos imunoquímicos mais utilizados: 
turbimetria e nefelometria. 
Ex.: O médico deseja saber se o paciente está com uma baixa 
ou alta concentração de albumina na correntesanguínea, para 
isso utiliza um anticorpo anti a proteína especifica que será 
analisada. O 1º passo é encubar o plasma do paciente com o 
anticorpo anti albumina, para que eles interajam e forme o 
complexo albumina – anti albumina. Inicia-se a formação de 
grumos dentro do plasma sanguíneo, promovendo uma 
alteração da turbidez da amostra. Com a aparelhos específicos 
é possivel analisar essa turbidez dessa amostra e 
consequentemente analisar qual a quantidade daquela proteína. 
 
 
 
Separacao de proteinas por eletroforese | 
Nessa técnica de separação de proteínas por eletroforese, 
temos um resultado semiquantitativo dos principais grupos de 
proteínas plasmáticas. Esses grupos também chamados de 
frações eletroforéticas, são denominadas fração de Albumina, 
fração de Alfa-1 globulina, fração Alfa 2 globulina, fração Beta 
e fração Gama. 
Essa técnica pode se usar o plasma sanguíneo do paciente ou 
o soro do paciente. Ela ocorre da seguinte maneira: 
 O plasma é aplicado em uma fita de acetato de 
celulose, essa fita é colocada em uma cuba onde é 
inserida a solução tampão, com pH necessário para 
facilitar no transporte (carregamento) das proteínas. 
 Lembrando que no plasma sanguíneo do paciente 
existem diferentes tipos de proteínas com diferentes 
características, seja de peso molecular ou seja de 
característica ácido-básico (proteína positiva – 
caráter básico, proteína negativa – caráter ácido). 
 A fita então é submetida a um campo elétrico. No 
pH .do tampão, as proteínas apresentam-se com 
cargas elétricas diferentes, de acordo com o seu 
caractere ácido-básico (proteína positiva – caráter 
básico e proteína negativa – caráter ácido), o que 
faz com que migrem em velocidades diferentes na 
fita (negativas migram mais rápido e as positivas 
possuem uma velocidade menor) e ocorra uma 
separação das proteínas do plasma. 
 
 
 
 
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 A fita é corada, mostrando as bandas. As bandas são 
escaneadas, sendo representadas por um gráfico 
(perfil eletroforetico) 
 
 Fração albumina: 52% a 68% 
 Fração alfa-1: 2,4% a 4,4% 
 Fração alfa-2: 3,1% a 10,1% 
 Fração beta: 8,5% a 14,5% 
 Fração gama: 10% a 21% 
 Proteína total: 6,0% a 8,0% 
 Albumina: 3,5% a 5,5% 
Esse perfil eletroforetico acima, representa o perfil de um 
paciente saudável. 
Utiliza-se essa metodologia para identificar se há alteração na 
concentração de alguma dessas bandas em algum paciente 
que possua algum tipo de patologia. Comparando os perfis 
eletrofereticos. 
 
Figura 1 –No paciente 4 existe um aumento expressivo dessa fração 
eletroforética em comparação aos outros indivíduos 
 
Dentro de cada fração eletroforetica, existe um conjunto de 
proteínas distintas, como: 
 Fração alfa-1 globulinas: antitripsina, glicoproteína 
acida, lipoproteína, fetoproteína 
 Fração alfa-2 globulina: haptoglobulina, 
macroglobulina e ceruloplasmina. 
 Fração beta globulina: transferrina, hemopexina, β-
lipoproteina, proteínas do complemento C3 e C4 
 Fração gama: composta por imunoglobulinas como 
a IgG, IgM, IgA e as proteínas C reativas (são 
expressas em problemas inflamatórios) 
Alterações na expressão dessas frações podem ser indicativos 
de alterações patológicas em termos de proteínas plasmáticas. 
Materiais: 
 Soro ou plasma 
 Não é necessário jejum, mas ode ser desejável para 
diminuir o risco de lipemia 
 Não pode não utiliza amostras hemolisadas (↑maior 
hemólise, ↑ maior produção de bilirrubina, esta 
pode interagir com o corante e interferir no 
resultado) 
Estabilidade das amostras: 
 As amostras tem estabilidade em uma semana ou 
mais a temperatura ambiente 
 Um mês a 2 a 4ºC 
Concentração de proteína total: 
 Adulto saudável em movimento: 6,0 a 8,0 g/dL 
 Adulto em descanso: 6,0 a 7,8 g/dL 
 Ps: os intervalos em neonatal, crianças pequenas e 
adultos com mais de 60 anos são ligeiramente 
menores. 
 
| | alteracoes das proteinas nos 
processor inflamatorios | | 
Existem proteínas que são expressas ou não em processos 
inflamatórios agudos e proteínas que são expressas em maior 
ou menor em quantidade em processo inflamatório crônico. 
Processor inflamatórios de fase aguda: 
Na reação de fase aguda existe uma resposta não especifica 
a um processo inflamatório seja ele ocasionado por infecções, 
por doenças auto-imunes ou por uma lesão tecidual (trauma, 
cirurgia, infarto do miocárdio ou em processos tumorais). Em 
todas essas reações vai haver uma grande variação na 
concentração de algumas proteínas plasmáticas, chamadas de 
 
 
 
 
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Bioquímica 
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Notas de Aula da Prof. Paula Ciscotto 
proteínas de fase aguda, isso porque tem uma destruição 
tecidual. Após a destruição, tem a ativação do sistema 
imunológico, ou seja uma produção imensa de diversos tipos 
de citosinas que influenciam através de biossinalização a 
produção de proteínas plasmáticas. No caso do processo 
inflamatório agudo, observa-se uma elevação das flobulinas 
alfa-1 e alfa-2, assim como uma produção aumentada e bem 
característica de proteínas de Proteína C reativa 
 Proteínas de fase aguda positiva: são as que tem sua 
concentração aumentada após uma resposta de fase 
aguda, que são elas Alfa-1 antitripsina, Alfa-1 
glicoproteína ácida, haptoglobulina, ceruloplasmia e 
proteína do complemento C3 e C4. 
 Proteínas de fase aguda negativa: são as que as 
proteínas que diminuem as suas concentrações, 
como a albumina e transferrina. 
Todo esse processo de aumento da expressão de 
determinados tipos de proteínas, como a diminuição da 
produção de determinado tipo proteína é acarretado pela 
produção de citosina após uma resposta imunológica nesse 
processo de inflamação aguda 
. 
Figura 2 –Baixa produção de albumina, decréscimo do pico da 
fração correspondente a essa proteína. Na fase aguda ocorre o 
aumento da expressão de alfa-1 e alfa-2 globulinas, aumentando o 
seu perfil eletroforético. 
Processos inflamatórios crônicos: 
No processo inflamatório crônico a diferença é que existe um 
lesão continuar dos tecidos, essa lesão faz com que haja 
estímulo de proteínas de fase aguda e um estímulo constante 
no sistema imunológico. 
O estimulo do sistema imunológico faz com haja uma elevação 
muito abrupta da fração Gama, que corresponde 
principalmente ao aumento da produção de imunoglobulinas 
do tipo G (resposta secundária a processos infecciosos). E a 
também um aumento expressivo na Alfa 2 globulina, devido 
ao estimulo de proteínas crônica. 
 
Figura 3 – Aumento exacerbado da fração de gama globulina 
devido as imunoglobulinas do tipo G. Nesse processo também à 
diminuição na concentração de albumina plasmática, evento esse 
que ocorre em consequência da produção de citosinas 
inflamatórias. 
 
 
Tipos de proteínas plasmáticas 
(frações) 
albumina | | 
Representa cerca de 40% a 60% das proteínas do plasma 
humano 
Principal proteína encontrada nos líquidos extra vasculares e 
na urina 
Meia vida de 15 ac 19 dias 
Velocidade de síntese depende da Ingestão proteica e 
regulada por feedback negativo pelo teor de albumina 
circulante 
 Feedback negativo: quanto mais albumina circulante 
tiver no plasma sanguíneo, os hepatócitos entendem 
que eles precisam produzir uma menor quantidade 
de albumina 
Produção de cerca de 15g/dia (309 a 4,6g/dL) 
As principais funções da albumina são: 
 
 
 
 
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 Regulação osmótica: entre o espaço intravascular e 
o liquido intersticial 
 Transporte e armazenamento: ácidos graxos e 
esteroides; bilirrubina (produto da degradação do 
grupo hemi da hemoglobina); fármacos (hidrofóbicos) 
e íons. 
Sua síntese é feita no fígado,na forma de pro-albumina. 
 Sua síntese é regulada/ diminuída, em processos 
inflamatórios, pela produção de citocinas inflamatórias 
A degradação dessa proteína ocorre em todos os tecidos. 
 Esse mecanismo ainda é muito desconhecido 
 São degradas aleatoriamente (novas e velhas) 
Várias patologias podem levar a quadro de diminuição da 
produção de albumina (hipoalbuminemia) ou no aumento 
dessa produção (hiperalbuminemia) 
Hiperalbuminemia: aumento da concentração de albumina no 
plasma. 
 É um processo raro 
 Ocorre em casos de desidração (bem perceptível 
em crianças com algum processo infeccioso, que 
sofre de constante vômitos e diarreias) 
Hipoalbuminemia: diminuição da concentração de albumina no 
plasma 
 Redução na síntese de albumina, ela pode ser 
acarretada por: 
 Cirrose: ocorre de forma crônica a 
destruição de tecido hepático, sendo o 
fígado o responsável pela síntese de 
albumina, consequentemente vai haver uma 
redução da sua produção 
 Ingestão inadequada de proteínas: baixa 
ingestão de proteína reduz a disponibilidade 
de aminoácidos, consequentemente vai ter 
baixa na síntese 
 Queimaduras extensas: a pele é o maior local de 
armazenamento extravascular de albumina 
 Aumento do catabolismo proteico ocasionado por 
processos infecciosos 
 Infecção Hemodiluição: Ascites, 
Insuficiência Cardíaca Congestiva 
 Perda proteica extravascular: síndrome nefrtica 
(proteinúria massiva, perda proteica excessiva na 
urina) e enteropatia perdedora de proteínas. (perda 
proteica pelo gastrointestinal) 
 Perfil eletroforético de hipoalbunemia: 
 
 É possivel observar nesses gráfico a 
diminuição na [] de albumina plasmática na 
cirrose hepática. Como é um processo de 
destruição dos hepatócitos, ocorre uma 
diminuição na síntese dessa albumina. Por 
ser um processo inflamatório crônico, vai 
haver um aumento de imunoglobulinas do 
tipo G que compõe a fração de alfa gama 
globulina. 
 Na enteropatia perdedora observa-se um 
decréscimo plasmático na [] da albumina, 
porem nesse caso essa diminuição na 
síntese da albumina é acarretada pela falta 
de aminoácidos, pois essas não são 
absorvidos no gastrointestinal. Devido a isso 
a produção de imunoglobulinas do tipo G 
também é afetada. 
 
 Na síndrome nefrótica tem-se alteração no 
processo de filtração e reabsorção proteica 
nos túbulos renais, resultando na perda de 
proteínas principalmente de albumina e de 
imunoglobulinas do tipo G. Nesse caso em 
particular ocorre um aumento expressivo 
de alfa 2 globulinas. 
 
alfa 1 – antitripsina (att) | | 
É um inibidor de protease, isso significa que ela é capaz de 
inibir proteases como tripsina, quimotripsina e elastase. Essas 
proteases são sintetizadas e produzidas respectivamente 
pelos neutrófilos, pâncreas e bactérias intestinais. 
 
 
 
 
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Valores elevados: gravidez, inflamação, uso de contraceptivos 
 Os neutrófilos são células do sistema imune, a 
primeira linha de defesa do organismo contra 
patógenos/antígenos. Quando o paciente tem 
infecções bacterianas o organismo produz neutrófilo, 
que são capazes de produzir elastase, esse por sua 
vez promovem a digestão da matriz proteica da 
membrana das células bacterianas, 
consequentemente promovendo a destruição dessa 
célula. 
 Se a elastase é capaz de promover a digestão de 
proteínas de membranas, não só de bactérias, e 
existe uma quantidade excessiva dela no plasma 
sanguíneo e uma quantidade reduzida de tripiscina. 
Pode haver um processo de destruição das nossas 
próprias células, por isso essas proteases devem ser 
inibidas. Como um mecanismo protetivo. 
Deficiências hereditárias: hepatite neonatal que no adulto pode 
ocasionar cirrose. (Troca de AA, leva a proteína a formar 
agregados no fígado, não sendo excretada. Danificação do 
tecido hepático) 
 Existem patologias que podem ser ocasionadas pela 
deficiência na produção da antitripsina de forma 
hereditária. A Alfa-1 antitripsina em mutações gênicas, 
podem ser sintetizadas com alterações de um único 
aminoácido e a troca deste pode levar essas 
proteínas a formar agregados, grumos no fígado. Se 
à formação de grumos de Alfa 1 antitripsina de forma 
hepática, significa que essas proteínas não vão ser 
liberadas no plasma sanguíneo, elas vão ficar 
armazenadas no fígado de forma crônica cirrose em 
adultos ou pode acarretar uma destruição hepática, 
hepatite Neonatal. 
Deficiência hereditária 2: Efisema: sem AAT, não há 
inibição da enzima Elastase, o que gera destruição do 
tecido pulmonar. 
 Essa má produção de Alfa 1 antitripsina pode 
acarretar em um processo de enfisema pulmonar, 
visto que a uma alteração na sequência de 
aminoácidos antitripsina, sendo assim ela não é 
secretada para o plasma em nível hepático, 
ocasionando um acúmulo da enzima elastase. Esse 
excesso pode desencadear uma destruição das 
fibras elásticas, os alvéolos pulmonares. 
Ps: Essas anomalias podem ser detectadas por Exame de 
Sangue Fetal, antes do nascimento por PCR e Focalização 
Isoelétrica. 
 
Figura 4 - O processo de enfisema é um processo crônico, então a 
um processo inflamatório. Por causa dessa inflamação à ativação 
das células do meu sistema imune, aumento o perfil eletroforetico 
das frações de gamaglobulina, tendo a produção de citosinas que 
vão diminuir a minha produção e síntese de Albumina. Observa-se 
uma diminuição na fração de concentração de alfa-1 globulinas 
devido a uma diminuição na produção de Alfa 1 antitripsina. 
 
alfa 1 – fetoproteina (afp) | 
É uma proteína fetal, sintetizada pelo fígado do feto. Poder 
ser encontrada no soro materno até o sétimo e oitavo mês 
de gravidez, após o nascimento da criança a Alfa 1 fetoproteína 
não é mais detectada no soro materno. 
A função biológica da Alfa 1 fetoproteína é proteger o feto do 
ataque imunológico materno. 
Valores elevados de Alfa-1 são indicadores de: alteração do 
tubo neural-espinha bífica, sofrimento fetal, doença hemolítica 
do recém-nascido e hepatocarcinoma. (quando há valores 
elevados em adultos) 
Valore elevados de Alfa-1 fetoproteína no soro materno são 
indicativos de alterações fetais. 
Valores baixos de Alfa-1 fetoproteína são indicativos de que 
existe um grande risco de Síndrome de Down, ou seja, 
alteração no cromossomo 21. 
 
alfa 1 – glicoproteina acida (aac) | 
É uma proteína que é sintetizada pelo fígado, estando 
presente também na membrana de plaquetas. 
Na coagulação sanguínea a Alfa 1 glicoproteína é 
extremamente importante para o processo de coagulação e 
formação de trombos nos vasos. Além disso essa proteína 
também é responsável pelo metabolismo de hormônios 
esteroides e pela formação de colágeno 
 
 
 
 
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A afla-1 glicoproteina também auxilia no transporte de 
hormônios esteroides 
Observa-se valores elevados de Alfa 1 glicoproteína em: 
processos inflamatórios, artrite reumatoide, na gravidez e no 
câncer de pneumonia 
Valores baixos dessa proteína é um indicativo de problema 
hepático grave 
 
alfa 2 – haptoglobulina | 
É uma proteína sintetizada pelos hepatócitos e pelas células 
do sistema retículoendotelial 
É uma proteína quaternária sendo então constituída de duas 
cadeias polipeptídicas, cadeia alfa e cadeia beta. A parte mais 
importante está presente na cadeia Beta, pois esta possui 
sítios de ligação a hemoglobina. 
Função: impede a perda de ferro e hemoglobina pela urina e 
transporta a Hb para o reticulo endotelial para ser degrada 
 O sitio de ligação a hemoglobina é importante para 
que essa impeça a perda de hemoglobina e de ferro 
pela urina 
 Quando temos a hemoglobina ligada haptoglobina,a 
haptoglobina vai ser capaz de transportar essa 
hemoglobina para ser degradada pelo retículo 
endotelial, tendo um reaproveitamento dos 
aminoácidos que compõe a hemoglobina no nosso 
organismo, assim como um reaproveitamento do 
ferro para síntese de novas proteínas 
Valores elevados de haptoglobulina são indicativos de: 
processo inflamatório, de doenças reumáticas, queimaduras e 
síndromes neuróticas 
Valores baixos ocorrem em processos de transfusão 
sanguínea quando o paciente tem a doença hemolítica do 
recém-nascido. 
 
alfa 2 – cerulopasmina | 
É uma proteína sintetizada no fígado 
Encontra-se valores mais elevados em mulheres quando 
comparado aos homens 
Tem a função de fixar cobre. Cada molécula de ceruloplasmina 
é capaz de fixar de 6 a 8 átomos de cobre, isso é importante 
pois ela possui a função de promover a oxidação de Fe em 
Fe3+ sendo necessário para que o ferro mais três possa ser 
incorporado em outro proteína, chamada transferrina. 
Possui atividade enzimática: histaminase, cobre e ferro oxidase. 
 Essa proteína é capaz de promover a degradação 
de histamina, ou seja, ajuda a promover a regulação 
da pressão arterial. Isso ocorre porque a histamina é 
um vaso dilatador, então quando a maior produção 
de histamina a uma regulação da pressão arterial, 
diminuindo-a. Se o organismo possui a histaminase, 
ocorre a degradação da histamina 
consequentemente eu não vai haver a vasodilatação 
ocasionando um aumentando a pressão arterial 
Valores elevados dessas ceruplasmina são indicativos de 
gravidez, um processo inflamatório. Esses valores poder ser 
aumentado com o uso de contraceptivos e de outras doenças 
malignas. 
Valores baixos essa proteínas são indicativos da doença de 
Wilson e as síndrome de má absorção em dietas pobres em 
cobre e síndrome nefrótica 
 Na doença de Wilson a uma alteração gênica, que 
acarreta em uma deficiência na incorporação de 
cobre a ceruloplasmina. A ceruloplasmina fica mais 
instável 
 
alfa 2 – macroglobulina | 
É sintetizada no fígado 
Essa proteína é um inibidor de protease 
É uma proteína importante para promover transporte de 
interleucina-2 e interleucina-6, que são citosinas de resposta 
imune a antígenos. Outra função das macroglobulinas é o 
transporte de insulina e de outras citosinas que são os fatores 
de crescimentos 
Valores elevados de macroglobulina pode ser observados no 
uso de contraceptivos, assim como lesão hepática e diabetes. 
Valores elevados dessa proteína associado a baixa de alumina, 
pode caracterizar síndrome nefrótica. 
 No perfil eletroforético da hipoalbuminemia, quando 
há uma baixa de Albumina associada a valores 
elevados de Alfa-2 globulina temos uma síndrome 
nefrótica acontecendo. Isso ocorre porque existe 
uma elevação na Alfa-2 macroglobulina. 
 
 
 
 
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Figura 5 - No um perfil eletroforético da síndrome nefrótica, ocorre 
uma diminuição na concentração plasmática de Albumina e na 
concentração plasmática de gamaglobulina porque está havendo 
uma perda de hemoglobina g. Ao mesmo tempo ocorre um 
aumento de Alfa-2 globulina pois a um aumento da síntese de 
macroglobulina. 
beta – TRANSFERRINA | 
É sintetizada pelo fígado e pelo sistema endotelial 
Cada molécula de tranferrina é capaz de promover o 
transporte de 2 íons de Ferro 
Meia vida no organismo é de 7 dias 
Função: Transporta o ferro para as célula, para incorporação 
nos citocromos, Hb e mioglobina e para os locais de reserva 
(fígado) 
 A transferrina transporta os íons de ferro para a 
célula, para que essa possa sintetizar as 
hemiproteinas (hemoglobina e mioglobina) 
 A transferina está de forma indireta impedindo a 
perda de Fe pelos rins e impedindo a deposição 
aleatória de Fe nos tecidos. 
Essa proteína é muito utilizada para o diagnóstico de anemias. 
Valores baixos de transferrinas são indicativos de inflamações 
e doenças malignas 
Valores elevados são indicativos de anemia por deficiência de 
ferro 
beta – proteinAs complemento | 
É um conjunto de proteínas que são produzidos pelo meu 
sistema imune em resposta primária a um processo infeccioso. 
Valores elevados dessa proteína é observado quando existem 
processos infecciosos 
Valores baixos de proteínas do complemento ocorre quando 
existe uma má nutrição, lúpus eritrematoso e coagulopatias 
vasculares disseminadas 
 Quando a pessoa possui uma dieta pobre em 
proteína, tornam-se desnutridas por pouca ingestão 
de proteínas, tendo assim baixa disponibilidade de 
aminoácidos para a síntese de proteínas. Isso 
representa uma diminuição de resposta imunitária, 
sendo assim essa pessoa tem maior capacidade de 
adquirir doenças infecciosas 
 
beta – hemopexina (hx) | 
É a proteína capaz de transporta o grupamento Heme de 
hemoglobinas até o fígado, para ocorrer a depuração e 
formação de bulirrubina. 
 
beta – lipoproteina (ldl) | 
É a proteína capaz de transporta lipídeos. 
Valores elevados podem indicar: hipotireoidismo, cirrose biliar, 
nefroses e alguns casos de diabetes mellitus. 
 
gama – proteina c reativa | 
É sintetizada pelo fígado 
Proteína característica de fase aguda, ou seja, processo de 
infecção/inflamação aguda ocorre um aumento dessa 
proteína de forma imediata 
Indivíduos saudáveis que não estão passando por processo 
infeccioso, não é possivel detectar essa proteína no soro do 
paciente. 
É uma proteína que sofre maior elevação no processo 
inflamatório, sendo uma das primeiras a aparecer 
Valores elevados dessa proteína ocorre em: infecções 
bacterianas e febre reumática. 
Marcador não-especifico de lesão tecidual, infecção ou 
necrose celular associada com infarto ou malignidade 
Fator de risco independente para doenças cardiovasculares 
gama – imunoglobulina | 
 
 
 
 
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A gamaglobulina é composta por muitas imunoglobulinas, 
principalmente as do tipo G. 
A imunoglobulina do tipo G é uma anticorpo que o corpo 
produz em uma resposta imune secundária, ou seja, uma 
segunda interação com o mesmo antígeno. 
Quando existem de forma crônica, como os processo 
alérgicos, no organismo da pessoa está ocorrendo a produção 
elevada de hemoglobina do tipo G 
A imunoglobulina do tipo M o organismo produz ela em uma 
resposta imune primária, quando é a primeira vez que o 
organismo entra em contato com determinado tipo de 
antígeno. 
A imunoglobulina do tipo A é uma proteína que esta presente 
em secreções mucosas, sendo encontrada na saliva e em 
muco bronquial. Essa imunoglobulina também é encontrada no 
leite materno 
A imunoglobulina do tipo D está localizada na membrana de 
linfócitos B, sendo dita como uma proteína receptora de 
células de linfócitos B 
A imunoglobulina do tipo E é uma proteína que tem a sua 
produção aumentada quando temos processos infecciosos 
ocasionados por helmintos, ou quando tem processos alérgico 
acontecendo no organismo da pessoa. 
 
 
Figura 6 – Caso de hipergamaglobulinemia 
 
Figura 7 - Caso de hipergamaglobulinemia 
 
Figura 8 – Caso de hipogamaglobulinemia ou agamaglobulinemia 
 
Proteínas de fase aguda 
Positiva | 
 Alfa1-glicoproteína; 
 Alfa1-antitripsina (inibição de enzimas proteolíticas); 
 
 
 
 
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 Haptoglobina (Coletar e transportar restos celulares 
e produtos de degradação); 
 Ceruloplasmina; 
 Proteína C reativa (coletar e transportar restos 
celularese produtos de degradação); 
 Fibrinogênio (Prover fibrina para cicatrização) 
 
negativa | 
 Pé-albumina; 
 Albumina; 
 Transferrina; 
 Alfa1-fetoproteína; 
 Fator de crescimento insulina-like (ÍGF-1’) 
 Fator XII da coagulação.