Aminoácidos

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AMNIOÁCIDOS 
São ácidos orgânicos formados por átomos de 
carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. 
 
O primeiro aminoácido descoberto foi a 
asparagina, extraída do aspargo, em 1806. 
O primeiro identificado em uma proteína foi a 
leucina por Proust em 1819. 
ESTRUTURA BÁSICA DE UM AMINOÁCIDO 
 
Alguns tipos de 
aminoácidos contêm 
também átomos de 
enxofre e fósforo que 
aparecem, portanto 
na composição das 
proteínas. 
 
 
FUNÇÕES 
Cada aminoácido desempenha um papel único no 
organismo. 
- O papel principal dos aminoácidos é a 
participação no processo de síntese de proteínas. 
- O triptofano é precursor da vitamina Niacina; 
- A arginina, a glicina e a metionina estão 
envolvidas na síntese de creatina; 
- A tirosina é a precursora da melanina, o fator 
determinante da cor da pele; 
- A histidina é essencial para a formação de 
histamina, causadora de vasodilatação no sistema 
circulatório. 
 
- São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS. 
Existem mais de 300 aminoácidos diferentes. 20 
estão presentes em proteínas. 
Os seres humanos são capazes de sintetizar 
80.000 proteínas a partir de inúmeras 
combinações entre estes aminoácidos. 
AMINOÁCIDOS NÃO PROTEICOS 
Presentes no metabolismo animal, mas que não 
participam de moléculas proteicas. Foram 
identificados mais de 200 aas não proteicos em 
produtos naturais (plantas superiores). 
 
Citrulina e ornitina → ciclo da uréia e síntese de 
arginina; 
Betalanina → isômero da alanina, faz parte da 
vitamina ácido pantotênico; 
Creatina → amina, derivada da glicina, faz parte 
do fosfato de creatina (armazenamento de 
energia); 
MESMOS ÁTOMOS, MESMOS PARCEIROS, 
DIFERENTES IMAGENS NO ESPELHO 
 
Uma molécula quiral, é aquela que não é idêntica 
à sua imagem especular; 
Uma molécula quiral e sua imagem especular 
formam um par de enântiomeros, ou isômeros 
especulares. 
PROPRIEDADES ÓPTICAS DOS 
AMINOÁCIDOS 
 
 
 
Todos os aa encontrados nas proteínas 
apresentam configuração L. 
D-aminoácidos – antibióticos/paredes celulares de 
bactérias. 
A glicina não apresenta carbono alfa, nem carbono 
quiral, porque o radical R dela é constituído por 
outro hidrogênio. E por esse motivo, de ter outro 
hidrogênio, a glicina não apresenta carbono alfa 
central ou carbono assimétrico. 
A glicina não apresenta atividade óptica, logo ela 
não possui isômeros ópticos. 
Dos enantiômeros D e L, os aminoácidos com 
configuração L são aqueles que produzem as 
proteínas. E os isômeros D vão produzir 
antibióticos. 
ESTEREOISOMERIA 
 
ISÔMEROS ÓTICOS 
Talidomida – um derivado do ácido glutâmico 
- enantiômero R: efeito sedativo 
- enantiômero S: efeito teratogênico 
 
OS AMINOÁCIDOS NÃO POSSUEM UM NOME 
SISTEMÁTICO 
A glicina – gosto doce (glycos = doce) 
A tirosina foi originalmente isolada do queijo (tyros 
= queijo). 
O ácido glutâmico foi encontrado no glúten de 
trigo. Um aminoácido bastante importante 
encontrado no trigo. 
CLASSIFICAÇÃO 
Essenciais – síntese inadequada no organismo 
animal, assim não satisfazendo a velocidade de 
utilização, necessária para o crescimento e 
desenvolvimento natural. Portanto devem ser 
fornecidos através da alimentação; 
Não essenciais – podem ser sintetizados pelo 
organismo a partir de substâncias fornecidas ou 
não pela alimentação. 
Não Essenciais Essenciais 
Glicina, Alanina, 
Serina, Cisteína, 
Tirosina, Arginina 
Fenilalanina, Valina, 
Triptofano 
Ácido aspártico, Ácido 
glutâmico, Histidina, 
Asparagina 
Treonina, Lisina, 
Leucina, Isolucina 
Glutamina, Prolina Metionina 
É importante ressaltar que, para os vegetais, todos 
os aminoácidos são não essenciais; 
Classificar um aminoácido em não essencial ou 
essencial depende da espécie estudada; assim 
um certo aminoácido pode ser essencial para um 
animal e não essencial para outro. 
Essa classificação de ser não essencial e 
essencial está ligado apenas à produção pelo 
organismo. Não essenciais são aqueles 
aminoácidos que conseguimos produzir no nosso 
organismo. Vale ressaltar que todos os 
aminoácidos são essenciais, porque 
independente ou não se ele é produzido pelo 
nosso organismo, eles vão ser essenciais para a 
síntese de vários outros compostos. 
Aminoácidos também são percursores de 
vitaminas. 
O colágeno possui em sua estrutura os seguintes 
aminoácidos: Glicina, Prolina, Lisina, Hidroxilisina, 
Hidroxiprolina e Alanina. O colágeno é uma 
proteína composta por resíduos de aminoácidos, 
isso quer dizer que é uma molécula grande. Nosso 
organismo não consegue absorver moléculas 
grandes, então a proteína vai ser quebrada em 
seus constituintes menores, os aminoácidos. 
CLASSIFICAÇÃO QUANTO AO DESTINO NO 
METABOLISMO ANIMAL 
Glicogênicos: arginina, metionina, cisteína, 
cistina, histidina, treonina, valina (podem se 
transformar em glicose); 
Glicocetogênicos: fenilalanina, tirosina e 
triptofano, isoleucina e lisina (podem se 
transformar em glicose ou em corpos cetônicos); 
Cetogênicos: leucina (pode se transformar em 
corpos cetônicos). 
ESTRUTURA GERAL DOS AMINOÁCIDOS 
- O carbono α é um centro quiral (opticamente 
ativo) 
- Apresentam carbono assimétrico 
 
Os aminoácidos apresentam um centro quiral, e 
são opticamente ativos, apresentam um carbono 
alfa, e ligado a esse carbono tem um grupo 
carboxílico, um grupo amina, um hidrogênio e uma 
cadeia lateral (denominada cadeia lateral R). 
Qual a importância dessa cadeia lateral R? 
A cadeia lateral – R é a que determina a 
identidade de um aminoácido específico. (quem é 
o aminoácido, e cada aminoácido vai apresentar 
um R específico). 
Não vamos encontrar nenhum aminoácido com o 
radical R igual, porque é justamente esse radical 
R que vai dar nome ao aminoácido, dizer quem ele 
é. Como se fosse a família do aminoácido. 
AMINOÁCIDOS COM RADICAL “R’’ APOLAR 
OU HIDROFÓBICO 
Possuem radical “R” geralmente formado 
exclusivamente por carbono e hidrogênio – 
grupamentos alquila. 
 
A classificação dos aminoácidos é bem diversa, 
vamos classificar os aminoácidos de acordo com 
o grupo R, ou seja, de acordo com o radical R. 
Cada aminoácido vai apresentar um radical R 
diferente, como podemos observar na imagem 
acima, os radicais R estão em azul. 
De acordo com o grupo R, os aminoácidos podem 
ser classificados como polar ou hidrofóbico. 
Na constituição das proteínas, os aminoácidos 
hidrofóbicos geralmente estão alocados mais na 
parte interna, também dependendo da função da 
proteína. 
Geralmente os aminoácidos hidrofóbicos, na parte 
R, são constituídos exclusivamente por carbonos 
e hidrogênio. 
Alguns aminoácidos podem apresentar em sua 
constituição grupo sulfeto. 
Podemos ter radicais mais simples, até radicais 
mais complexos, como o do triptofano. 
A alanina apresenta isomeria óptica, pois o 
carbono alfa está ligado a 4 radicais diferentes. 
Todos os aminoácidos da tabela laranja 
apresentam isomeria óptica. 
AMINOÁCIDOS COM R POLAR OU 
HIDROFÍLICO 
Tem afinidade com a água. Possuem radicais “R” 
contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos 
amida. Há estudos sobre a glutamina que indicam 
uma importância desse aminoácido na 
sustentação muscular. Asparagina encontramos 
nos aspargos. A cisteína encontramos em várias 
proteínas, principalmente por causa das ligações 
sulfidrilas, que são ligações fortes. 
 
 
 
Aminoácidos ácidos são denominados assim pois 
possuem dois agrupamentos carboxílicos. 
Aminoácidos básicos são assim denominados 
pois apresentam dois agrupamentos amina. 
Concluindo assim, a classificação dos 
aminoácidos com base na cadeia lateral R. 
*Revisar com calma as estruturas que conferem 
essa classificação* 
 
Apenas 20 aminoácidos são percursores de 
proteínas. Os demais aminoácidos são chamados 
de não-proteicos, e vão ter outras funções. 
CARACTERÍSTICAS FÍSICAS 
→ São todos compostos sólidos, cristalinos e que 
se fundem a alta temperatura;→ Incolores; 
→ A maioria apresenta sabor adocicado; 
→ Alguns insípidos (não apresentam sabor); 
→ E outros amargos; 
→ Com exceção da glicina, que é solúvel em água, 
os demais apresentam solubilidade variável; 
→ Insolúveis em solventes orgânicos; Em 
soluções aquosas apresentam alto momento 
dipolar (os aminoácidos vão apresentar dois polos 
distintos, um polo positivo [grupo amina] e um 
negativo [grupo carboxílico], com base em sua 
estrutura). 
Hora os aminoácidos vão se comportar como 
base, hora como ácido. 
PROPRIEDADES QUÍMICAS 
Característica ácida (presença do grupo 
carboxila); 
Característica básica (presença do grupo amino); 
Interação intramolecular, originando um “sal 
interno”: 
 
→ Solúveis em água; 
→ Insolúveis em solventes orgânicos 
Ponto de Fusão e Ponto de Ebulição altos 
(características dos sais) 
 
O esquema acima representa a formação de um 
sal interno. 
Por apresentar essas momentos dipolares os 
aminoácidos são chamados de anfóteros. 
OS AMINOÁCIDOS SÃO ANFÓTEROS 
Anf = dupla vida, anfóteros = duplo polo. 
Substâncias anfóteras são aquelas em que 
solução aquosa podem se comportar como ácido 
ou como base. 
Os aminoácidos em Solução aquosa, comportam-
se como ácido e como base, formando íons 
dipolares. 
Este comportamento depende do pH do meio 
aquoso em que o aminoácido se encontra: 
→ Em meio ácido, os aminoácidos tendem a 
aceitar prótons, comportando-se como base e 
adquirindo carga positiva – ionizam em seus 
radicais amina (pois eles apresentam carga 
negativa). 
→ Em meio básico, os aminoácidos tendem a doar 
prótons, comportando-se como ácidos e 
adquirindo carga negativa – ionizam-se em seus 
radicais carboxila (pois esse agrupamento 
apresenta carga negativa). 
O valor de pH onde as cargas elétricas do 
aminoácido se igualam e se anulam chama-se 
PONTO ISOELÉTRICO. (em meio aquoso) 
 
Íon dipolar ou zwitterion 
Ponto Isoelétrico (pI): valor de pH em que a forma 
dipolar predomina e as quantidades das formas 
catiônica e aniônica são iguais. 
Cada aminoácido vai apresentar seu ponto 
isoelétrico. 
PONTO ISOELÉTRICO (PI): 
Representa a média aritmética dos valores de 
pka1 (correspondente ao grupo -COOH) e pka2 
(correspondente ao grupo a-NH3+). [corresponde a 
quantidade de cada um] 
O cálculo do pI baseia-se nas formas de 
dissociação do aminoácido utilizando os pK 
anterior e posterior à forma isoelétrica do 
aminoácido. 
pI = pk1 + pk2/2 
Glicina 
pk1=2,3 pI= 2,3 + 9,8/2 
pk2=9,8 pI= 6,05 
*Os cálculos não serão cobrados, o que interessa 
é saber que cada aminoácido possui um ponto 
isoelétrico distinto, que é o ponto, que em meio 
aquoso, apresenta o mesmo número de cargas 
elétricas positivas e negativas* 
Recomendação de livro: A verdade sobre a 
ciências farmacêuticas, de Márcia Engell.