Aminoácidos e Proteínas

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Bioquímica
Aminoácidos e Proteínas
Estrutura dos
aminoácidos:
consistem de um grupo funcional
ácido carboxílico (-COOH), um
grupo amino (-NH2) e um
hidrogênio (-H) e uma cadeia lateral
(R).
- o carbono encontrado nos
aminoácidos é assimétrico (exceto
glicina).
- um aminoácido difere de outro
pela sua cadeia lateral.
- são conhecidos 20 aminoácidos.
- aminoácidos polímero
polipeptídio proteína.
- um grupo carboxila de um aa se
liga ao grupo amino de outro aa,
liberando uma molécula de água
(desidratação).
Aminoácidos
importantes:
● triptofano:
precursor de serotonina.
● tirosina:
precursora de dopamina,
adrenalina e noradrenalina.
● fenilalanina:
fenilcetonúria, teste do pezinho.
● alanina:
equilibra glicose no sangue.
● cisteína:
força muscular, desintoxicante do
organismo.
● ácido aspártico:
aspartame; energia.
● glutamato:
aceptor universal de grupamentos
amino, forma novos aminoácidos
(transaminação); neurotransmissor
do S.N.C; se comunica entre os
neurônios, sinal excitatório.
● glutamina:
aminoácido formado pelo
glutamato, transportador de
grupos aminas na corrente
sanguínea, neurotransmissor
inibitório (inibe comunicação entre
dois neurônios).
funções:
● estrutura celular (prolina)
● tampões (estruturas com
cargas diferentes)
● neurotransmissores
(glutamato)
● sinalizadores celulares
(glicina, glutamina)
● energia ( glicina, lisina)
tipos de aminoácidos:
● de acordo com a
sintetização:
-essenciais: não são sintetizados e
precisam estar presentes na dieta.
- não-essenciais: são sintetizados
pelo organismo.
● de acordo com a
polaridade:
- apolar:
são menos solúveis devido à
ausência de grupamentos
hidrofílicos na cadeia lateral.
- cadeia alifática
hidrocarbonada
- anel aromáticos
- tioéter
- hidrogênio (glicina)
- polar não carregado:
possuem grupamentos hidrofílicos
na cadeia carbonada que não se
ionizam porém conferem maior
solubilidade ao aminoácido.
- hidroxila
- grupo amida
- sulfidrila ou tiol
- polar carregado
positivamente (básicos):
recebem prótons e doam elétrons.
- polar carregado
negativamente (ácidos):
Doam prótons e recebem elétrons,
se ionizam em PH fisiológico
adquirindo carga negativa no
grupamento carboxila.
Tampões biológicos:
os grupamentos amino e ácido
encontram-se na forma ionizada
quando em solução.
- dependendo do pH o grupo
amino com carga positiva (forma
catiônica) ou o grupo carboxílico
com carga negativa (forma
aniônica) podem predominar.
- (COO-) receberá H+ e o NH3+
doará H+.
- aminoácidos são responsáveis por
uma função tamponante pois
evitam variações bruscas de pH.
- no ponto isoelétrico (pHi) ocorre
uma neutralidade elétrica na
molécula.
- toda vez que o pH cai abaixo do
valor do pHi (acidificação do meio),
o aminoácido recebe o H+,
tornando se uma base. quando o
pH eleva-se acima do valor pHi
(alcalinização do meio) o
aminoácido se torna um ácido
doando um H+.
estrutura das
proteínas:
- devido a caracteristica anfótera
dos aminoácidos, as proteínas
terão conformação estrutural
diversificada
- flexibilidade do c (assimétrico)
● estrutura primária:
diz respeito a sequencia de
aminoácidos, número linear e a
ordem dos aminoácidos presentes.
- são encontradas ligações
peptídicas.
- esta sequência deve ser mantida
para que a proteína tenha sua
funçõo garantida. ex: anemia
falciforme.
● estrutura secundária:
é o arranjo tridimensional de
aminoácidos mais
próximos dentro da estrutura
primária, primeiro nível de
enovelamento
helicoidal, interações por ligações
de hidrogênio
- β-folha pregueada (dobramentos)
- α-hélice
- Chaperonas: não deixa que haja
dobramentos errados na proteína;
controla o enovelamento.
● estrutura terciária:
é o arranjo espacial ou
enovelamento de toda uma cadeia
polipeptídica. as ligações que
mantêm sua estrutura são: ligações
covalentes, ligações de hidrogênio,
ligações iônicas, forças de van der
waals e pontes dissulfeto.
● estrutura quaternária:
disposição de duas ou mais
cadeias polipeptídicas são ligadas
por ligações de hidrogênio,
ligações iônicas e ligações
hidrofóbicas.
● que tipo de forças físicas
mantém a estrutura
tridimensional das
proteínas?
- as pontes de H e/ou interações
iônicas, forças de van der waals.
● proteínas globulares:
-são esferas compactas e
irregulares
- são solúveis em água
- mioglobina e hemoglobina,
anticorpos, hormônios...
- transportam oxigênio, nutrientes e
íons no sangue
● proteínas fibrosas:
- são proteínas de formato
cilíndrico
-baixa solubilidade em água
- possuem funções estruturais,
possibilitam firmeza e integridade
dos tecidos e orgãos.
- colágeno e queratina.
função das proteínas:
- função estrutural; exemplos: o
colágeno do tecido conjuntivo
fibroso
- função hormonal; exemplos:
insulina e glucagon, que regulam os
níveis de glicose no sangue
- função de defesa; exemplos:
imunoglobulinas que atuam como
anticorpos
- função de transporte; exemplos;
hemoglobinas transportando
oxigênio no sangue
- função enzimática; exemplos:
pepsina no estômago.
● por que são importantes?
- constituem a alimentação básica
dos animais junto com
carboidratos e lipídeos.
- são fundamentais na estrutura,
funcionamento e reprodução de
todas as células vivas.
desnaturação
proteica:
- modificações físicas em sua
conformação tridimensional e em
sua função fisiológica, podendo
significar a destruição da proteína.
- pH extremo ou temperaturas
elevadas, solventes orgânicos e
detergentes, agitação mecânica,
íons ou metais pesados, podem
causar a desnaturação.