A insulina se liga ao receptor de tirosina-cinase na membrana celular, ativando a enzima. A ativação da tirosina-cinase leva à fosforilação de resíduos de tirosina no próprio receptor e em proteínas adaptadoras, como a IRS-1. A fosforilação da IRS-1 permite a ligação de proteínas contendo domínios SH2, como a PI3-quinase e a Grb2/SOS. A PI3-quinase converte o fosfatidilinositol 4,5-bifosfato (PIP2) em fosfatidilinositol 3,4,5-trifosfato (PIP3), que recruta proteínas como a PDK1 e a Akt para a membrana celular. A ativação da Akt leva à fosforilação e inibição da GSK-3, uma quinase que inibe a síntese de glicogênio. A Grb2/SOS ativa a via das MAP quinases, que leva à fosforilação e ativação da quinase ativada por mitógeno (MAPK) e da quinase ativada por estresse (JNK). A ativação dessas quinases leva à fosforilação e ativação do fator de transcrição Elk-1, que regula a expressão de genes envolvidos na proliferação celular e na resposta ao estresse.
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