14. Sobre a regulação das enzimas da glicólise e gliconeogênese, analise as afirmativas abaixo e marque V para verdadeiro ou F para falso. (V) A he...

Analisando as afirmativas sobre a regulação das enzimas da glicólise e gliconeogênese, temos: - (V) A hexocinase é a enzima que catalisa a conversão de glicose à glicose-6-fosfato. - (F) A hexocinase IV (ou glicocinase) é uma isoforma da hexocinase presente no músculo e possui um Km elevado para possibilitar a captação de grande quantidade de glicose do sangue. (HEXOCINASE IV ESTÁ NO FÍGADO) - (F) Tanto a hexocinase I como a hexocinase IV apresentam o mesmo Km. (I POSSUI KM BAIXO) - (F) A glicocinase é inibida alostericamente por seu produto, glicose-6-fosfato. (A GLICOCINASE (HEXOCINASE IV) É REGULADA ALOSTERICAMENTE POR SEQUESTRO, E A HEXOCINASE I E II SÃO INIBIDAS ALOSTERICAMENTE POR SEU PRODUTO) - (V) A fosforilação da molécula de glicose impede que ela saia da célula. - (F) A glicose-6-fosfatase do fígado e músculo é uma enzima da gliconeogênese responsável pela conversão de glicose-6-fosfato à glicose. (MÚSCULO NÃO FAZ GLICONEOGÊNESE) - (V) A fosfofrutocinase 1 (PFK-1) é uma enzima da glicólise. - (V) O ATP é um modular alostérico negativo da PFK-1. - (V) AMP e ADP são moduladores alostéricos positivos da PFK-1. - (F) O AMP é um modulador alostérico positivo da frutose-1,6-bifosfatase (FBPase-1). (NEGATIVO) - (V) A frutose-2,6-bifosfato (F26BP) é um modulador negativo da glicólise e modulador positivo da gliconeogênese. - (V) A frutose-2-6-bifosfato (F26BP) é sintetizada pela fosfrutocinase-2 (PFK-2) e convertida a frutose-6-fosfato pela futose-2,6-bifosfatase (FBPase-2). - (V) PFK-2 e PBPase-2 são duas atividades enzimáticas de uma única proteína bifuncional, sendo reciprocamente reguladas por insulina e glucagon. - (V) O glucagon causa a fosforilação da proteína bifuncional contendo PFK-2 e PBPase 2. - (F) O glucagon ativa a PFK-2, aumentado a síntese de frutose-2,6-bifosfato (GLUCAGON DIMINUI E INSULINA AUMENTA) - (V) A insulina promove a ativação da PFK-2. - (F) A FBPase-2 é inibida por insulina e a PFK-2 é ativada por glucagon. (PFK2 É ATIVADA POR INSULINA) - (V) O glucagon ativa a gliconeogênese, enquanto a insulina ativa a glicólise. - () A PFK-2 e a FBPase-2, dependendo da situação metabólica, podem ser ativadas ou inbidas ao mesmo tempo. - (V) A piruvato cinase é uma importante enzima da glicólise. - (F) O glucagon promove a inativação da piruvato cinase no músculo. (GLUCAGON NÃO AGE NO MUSCULO) - (V) A glicogênio fosforilase e a glicogênio sintase promovem a degradação e síntese do glicogênio, respectivamente. - (V) A glicogênio fosforilase fosforilada é a forma mais ativa desta enzima. - (V) O glucagon causa a fosforilação da glicogênio fosforilase. - (V) A insulina causa a desfosforilação da glicogênio fosforilase. - (F) No músculo, o glucagon não tem efeito sobre a glicogênio fosforilase. (GLUCAGON NÃO AGE NO MUSCULO) - (F) A atividade da glicogênio sintase não é alterada por insulina e glucagon. - (F) A glicogênio sintase fosforilada é a forma mais ativa desta enzima. (INATIVADA) Portanto, as afirmativas verdadeiras são: 7, 8, 9, 13, 14, 15, 16, 17, 20, 21, 22, 23, 25, 26, 27, 29, 30, 31, 33, 34, 35, 37, 38, 39.