a: A estrutura primária de uma proteína é a sequência linear de aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica. A estrutura secundária é a organização local da cadeia polipeptídica em hélices alfa, folhas beta pregueadas e outras estruturas regulares. A estrutura terciária é a organização tridimensional da proteína como um todo, incluindo a conformação das hélices e folhas beta pregueadas em uma estrutura compacta e globular. A estrutura quaternária é a organização espacial de várias cadeias polipeptídicas em uma proteína multimerica. Um exemplo de proteína com estrutura primária, secundária, terciária e quaternária bem definidas é a hemoglobina. b: A ligação peptídica é uma ligação covalente que ocorre entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro aminoácido, com a eliminação de uma molécula de água. A ligação peptídica é plana e rígida, com rotação limitada em torno da ligação C-N. c: A hélice alfa é uma estrutura secundária em que a cadeia polipeptídica se enrola em uma hélice direita, estabilizada por ligações de hidrogênio entre os grupos amida e carbonila de aminoácidos adjacentes. A folha beta pregueada é uma estrutura secundária em que a cadeia polipeptídica se dobra em uma folha plana, estabilizada por ligações de hidrogênio entre os grupos amida e carbonila de aminoácidos adjacentes em diferentes segmentos da cadeia. A principal diferença entre a hélice alfa e a folha beta pregueada é a orientação espacial da cadeia polipeptídica. d: O tripeptídeo Ala-Asp-His pode ser desenhado como H2N-Ala-Asp-His-COOH, onde H2N representa o grupo amino terminal e COOH representa o grupo carboxila terminal. A ligação peptídica entre Ala e Asp é formada pela eliminação de uma molécula de água entre o grupo carboxila de Ala e o grupo amino de Asp. A ligação peptídica entre Asp e His é formada da mesma maneira.
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