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Em relação à digestão das proteínas, é correto afirmar que:
Qual é a alternativa correta?
A) o ácido clorídrico converte o pepsinogênio em pepsina, que desdobra as proteínas em dipeptídeos.
B) a digestão das proteínas inicia-se no estômago, onde elas são quebradas em proteoses, peptonas e polipeptídeos grandes.
C) os aminoácidos são absorvidos através de quatro sistemas distintos de transporte passivo.
D) o contato do quimo com a mucosa intestinal estimula a liberação de tripsinogênio.
E) as peptidases proteolíticas, localizadas nas bordas em escova, agem somente sobre os dipeptídeos.
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CuriosidadesGerais

há 6 meses

Respostas

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há 6 meses

Vamos analisar cada uma das alternativas sobre a digestão das proteínas: A) O ácido clorídrico converte o pepsinogênio em pepsina, que desdobra as proteínas em dipeptídeos. - Esta afirmação está correta, pois o ácido clorídrico no estômago ativa o pepsinogênio, transformando-o em pepsina, que inicia a digestão das proteínas. B) A digestão das proteínas inicia-se no estômago, onde elas são quebradas em proteoses, peptonas e polipeptídeos grandes. - Embora a digestão comece no estômago, a pepsina não quebra as proteínas apenas em proteoses e peptonas, mas também em polipeptídeos menores. C) Os aminoácidos são absorvidos através de quatro sistemas distintos de transporte passivo. - Esta afirmação não é correta, pois a absorção de aminoácidos ocorre principalmente por transporte ativo, não passivo. D) O contato do quimo com a mucosa intestinal estimula a liberação de tripsinogênio. - Esta afirmação é imprecisa, pois a liberação de tripsinogênio é estimulada pelo hormônio secretina e não diretamente pelo contato do quimo. E) As peptidases proteolíticas, localizadas nas bordas em escova, agem somente sobre os dipeptídeos. - Esta afirmação é incorreta, pois as peptidases atuam sobre peptídeos de diferentes tamanhos, não apenas sobre dipeptídeos. Diante da análise, a alternativa correta é: A) o ácido clorídrico converte o pepsinogênio em pepsina, que desdobra as proteínas em dipeptídeos.

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