como os inibidores competitivos atuam na Enzima ?

Os inibidores competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, 

como mostra o esquema a seguir:

Porém, note que esse inibidor é REVERSÍVEL. Dessa forma, se aumentarmos a concentração de substrato, podemos "reverter" esse quadro inibitório. Ou seja, com altas concentrações de substrato, pode-se atingir a Vmáx - Veja a Figura abaixo.

O que não acontece com os não-competitvos que são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, como mostra o esquema abaixo, mas não ocorre reação com formação de produto:

Mesmo sendo um inibidor 0REVERSÍVEL, o aumento da concentração de substrato nunca "reverte" o quadro inibitório. Ou seja, mesmo com altas concentrações de substrato, não é possível atingir a Vmáx - veja a figura abaixo:

Veja o que acontece com as constantes cinéticas, calculadas através dos gráficos de duplo-recíprocos mostrados abaixo:

Esses dados servem para determinarmos que tipo de inibidor estamos estudando. Quando o inibidor for COMPETITIVO, o que muda nas constantes cinéticas é o valor de Km determinado experimentalmente. Mas, ATENÇÃO, isso não significa que o inibidor está alterando a afinidade da enzima pelo substrato. Essa é uma mudança APARENTE, pois é necessário que se use mais substrato para se atingir a velocidade máxima de reação.

No caso de inibidores NÃO-COMPETITIVOS, nunca será atingida Vmáx. Como o inibidor não afeta o sítio ativo como um todo, a afinidade da enzima pelo substrato é mantida e Km não se altera.

Há outro caso de inibidor, que atua de forma semelhante ao não-competitivo por não se ligar ao sítio ativo. Nesse caso, são alterados tanto Km (aumenta) como Vmáx (diminui). Essa é a INIBIÇÃO MISTA.