Exemplifique o uso de inibidores de enzimas como fármaco.

Enzimas desempenham papéis centrais nos processos da vida. É válido para a maioria das enzimas que sua função é necessária apenas em certas condições. Quando essas condições não se aplicam, a atividade de uma determinada enzima pode ser fútil ou mesmo prejudicial. Assim, a atividade da maioria das enzimas está sob controle rigoroso. As enzimas podem ser reguladas em múltiplos níveis, variando desde a regulação transcricional da expressão do gene codificador da enzima através da regulação direta da atividade da molécula da enzima pelas moléculas efetoras até a decomposição proteolítica controlada da enzima.

Um inibidor competitivo é qualquer composto que se assemelhe à estrutura química e à geometria molecular do substrato. O inibidor compete pelo mesmo sítio ativo que a molécula de substrato. O inibidor pode interagir com a enzima no sítio ativo, mas nenhuma reação ocorre. O inibidor é "preso" na enzima e impede que qualquer molécula de substrato reaja com a enzima. No entanto, uma inibição competitiva é usualmente reversível se moléculas de substrato suficientes estiverem disponíveis para, finalmente, deslocar o inibidor. Portanto, a quantidade de inibição enzimática depende da concentração do inibidor, da concentração do substrato e das afinidades relativas do inibidor e do substrato para o sítio ativo.

Um inibidor não competitivo é uma substância que interage com a enzima, mas geralmente não no local ativo. O inibidor não competitivo reage de forma remota ou muito próxima do local ativo. O efeito líquido de um inibidor não competitivo é alterar a forma da enzima e, portanto, do sítio ativo, de modo que o substrato não possa mais interagir com a enzima para obter uma reação. Os inibidores não competitivos são geralmente reversíveis, mas não são influenciados pelas concentrações do substrato, como é o caso de um inibidor competitivo reversível.