Bioquimica

hemoglobino, mioglobina e elastina, colageno

Como exemplo de proteína globular , temos a Hemoglobina. A hemoglobina é a molécula de proteína nos glóbulos vermelhos do sangue que transporta oxigênio dos pulmões para os tecidos do corpo e retorna o dióxido de carbono dos tecidos de volta para os pulmões. A hemoglobina é composta de quatro moléculas de proteína (cadeias de globulina) que são conectadas juntas.

A molécula de hemoglobina normal adulta (Hb ou Hb abreviada) contém duas cadeias de alfa-globulina e duas cadeias de beta-globulina. Em fetos e lactentes, as cadeias beta não são comuns e a molécula de hemoglobina é composta de duas cadeias alfa e duas cadeias gama. À medida que a criança cresce, as cadeias gama são gradualmente substituídas por cadeias beta, formando a estrutura da hemoglobina adulta. Cada cadeia de globulina contém um importante composto de porfirina contendo ferro denominado heme. Incorporado dentro do composto heme é um átomo de ferro que é vital no transporte de oxigênio e dióxido de carbono no nosso sangue. O ferro contido na hemoglobina também é responsável pela cor vermelha do sangue.

Já um exemplo de proteína fibrosa, podemos citar a própria elastina.  A elastina é uma proteína essencial da matriz extracelular que é crítica para a elasticidade e resiliência de muitos tecidos de vertebrados, incluindo grandes artérias, pulmão, ligamento, tendão, pele e cartilagem elástica.

A tropoelastina se associa a múltiplas moléculas de tropoelastina durante a fase principal da elastogênese por meio da coacervação, onde esse processo é direcionado pela padronização precisa de seqüências hidrofóbicas e hidrofílicas que alternam entre si e determinam o alinhamento intermolecular. Matrizes massivamente reticuladas de tropoelastina contribuem para a integridade estrutural dos tecidos e biomecânica através de flexibilidade persistente, permitindo ciclos repetidos de alongamento e relaxamento que dependem criticamente de ambientes hidratados.