Ligação de um efetor numa região diferente do sítio ativo que afeta o km - sendo que este efetor pode ser o proprio substrato.
Na bioquímica , a regulação alostérica (ou controle alostérico ) é a regulação de uma enzima pela ligação de uma molécula efetora em um local diferente do sítio ativo da enzima . O local ao qual o efetor se liga é denominado local alostérico ou local regulatório . Os sítios alostéricos permitem que os efetores se liguem à proteína, resultando freqüentemente em uma mudança conformacional envolvendo a dinâmica da proteína . Efetores que aumentam a atividade da proteína são chamados de ativadores alostéricos , enquanto aqueles que diminuem a atividade da proteína são chamados de inibidores alostéricos .
Muitos efeitos alostéricos pode ser explicado pelo concertada modelo MWC apresentadas por Monod, Wyman, e Changeux , ou pelo modelo sequencial descrito por Koshland, Nemethy, e Filmer. Ambos postulam que as subunidades de proteínas existem em uma das duas conformações , tensas (T) ou relaxadas (R), e que as subunidades relaxadas ligam o substrato mais prontamente do que aquelas no estado tenso.
Os dois modelos diferem mais em suas suposições sobre a interação das subunidades e a preexistência de ambos os estados. Para proteínas nas quais existem subunidades em mais de duas conformações, o modelo de paisagem alossérica descrito por Cuendet, Weinstein e LeVine, pode ser usado.
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