como podemos identificar as inibições competitivas, incompetitivas e mista

inibidores competitivos eles competem pelo mesmo sitio de ligação dos metabolitos ativos

inibidores não competitivos eles se ligam a um outro sitio de ligação porem ele inativa o sitio onde é ligado o metabolito

obs: misto não existe tem o aloesterio que ele se liga a outro receptor modulando-o

Esses catalisadores são representados por compostos proteicos chamados de enzimas. Porém, existem situações em que a atividade enzimática deve ser inibida, podendo ser realizado por inibição competitiva, incompetitiva ou mista. A competitiva é identificada quando encontramos substâncias com estrutura parecida ao do substrato se ligando ao sítio ativo da enzima, em detrimento do substrato. Já a inibição incompetitiva é identificada pela presença de compostos que se ligam com o complexo enzima-substrato para inativá-lo. Por fim, a inibição mista configura-se quando a substância inibidora liga-se ao substrato ou à enzima para não permitir a formação do produto.

Portanto, podemos identificar as inibições competitivas, incompetitivas e mistas a partir da presença de uma substância de estrutura parecida ao substrato que liga-se com o sítio ativo da enzima, ao complexo enzima-substrato ou, ao substrato ou enzima para impedir a formação do produto, respectivamente.