Como um inibidor competitivo e um não-competitivo podem ser diferenciados em termos de K M ?

Inibidor competitivo: Aumenta o KM, pois vai ser necessário uma maior concentração de substrato para atingir a metade da velocidade máxima da reação. 

Inibidor competitivo: Não altera o KM, pois o substrato vai atingir a metade da velocidade máxima com a mesma concentração de substrato. 

Para encontrar a resposta para essa pergunta precisamos colocar em prática nossos conhecimentos em Enzimologia.

Inibidores enzimáticos são moléculas que são capazes de provocar a redução da velocidade de uma reação enzimática, podendo ser tanto nativas da célula onde essa reação ocorre quanto estranhas a ela.

Os inibidores competitivos são aquelas moléculas que se assemelham ao substrato da enzima e se liga ao sítio catalítico impedindo que o substrato correto tenha acesso a ele, ele compete pelo sítio. Esse tipo de inibidor não causa mudanças na velocidade da reação, mas o Km aparente irá aumentar.

Os inibidores não competitivos são aqueles que agem apenas sobre o complexo enzima substrato, fazendo com que ele se torne inativo. Esse tipo de inibidor causa uma redução em ambos KM e Vmax.

Portanto, Os inibidores competitivos causam um aumento no Km enquanto os não competitivos não o alteram.