Como um inibidor competitivo e um não-competitivo podem ser diferenciados em termos de K M ?
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RD Resoluções 
Há mais de um mês
Para encontrar a resposta para essa pergunta precisamos colocar em prática nossos conhecimentos em Enzimologia.
Inibidores enzimáticos são moléculas que são capazes de provocar a redução da velocidade de uma reação enzimática, podendo ser tanto nativas da célula onde essa reação ocorre quanto estranhas a ela.
Os inibidores competitivos são aquelas moléculas que se assemelham ao substrato da enzima e se liga ao sítio catalítico impedindo que o substrato correto tenha acesso a ele, ele compete pelo sítio. Esse tipo de inibidor não causa mudanças na velocidade da reação, mas o Km aparente irá aumentar.
Os inibidores não competitivos são aqueles que agem apenas sobre o complexo enzima substrato, fazendo com que ele se torne inativo. Esse tipo de inibidor causa uma redução em ambos KM e Vmax.
Portanto, Os inibidores competitivos causam um aumento no Km enquanto os não competitivos não o alteram.
Mariana Machareth
Há mais de um mês
Inibidor competitivo: Aumenta o KM, pois vai ser necessário uma maior concentração de substrato para atingir a metade da velocidade máxima da reação.
Inibidor competitivo: Não altera o KM, pois o substrato vai atingir a metade da velocidade máxima com a mesma concentração de substrato.
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