defina inibidor competitivo e não competitivo

O inibidor competitivo é aquele que vai "competir" com o substrato para se ligar a enzima, quem chegar antes leva. Logo, se o inibidor se ligar primordialmente não haverá formação de produto, pois não houve formação do complexo ES. Assim, o inibidor não competitivo é aquele que não há competição, pois cada os dois (substrato e inibidor) conseguem se ligar a enzima ao mesmo tempo, porém em locais diferentes. Assim, quando isso acontecer o inibidor irá "envenenar" a enzima, impedindo a formação do produto.

Na inibição competitiva, há concorrência direta com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por causa disso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Devido não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.

Na inibição não competitiva, a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Entretanto, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, ao passo que gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.

Fonte: https://www.infoescola.com/biologia/inibicao-enzimatica/