Explique os tipos de inibição enzimática e como elas influenciam o km e o vmax?

Inibição enzimática

Competitiva: O inibidor disputa o sítio ativo (onde se ligam os substratos) com o substrato. Vmax é igual entre o sem inibidor e o inibidor competitivo e o Km aumenta.

Acompetitiva: O inibidor se liga ao sítio alostérico da enzima, fazendo com que a enzima "morra". Vmax diminui e o Km fica igual entre o sem inibidor e o inibidor acompetitivo.