HEMOGLOBINA RESUMO

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HEMOGLOBINA
ESTRUTURA
· A hemoglobina predominante nos seres humanos é a HbA (95%), formada por quatro cadeias polipeptídicas, duas α e duas β (α2β2)
· O grupo prostético Heme é uma molécula de porfirina contendo o íon ferroso (Fe2+). O Heme confere a cor característica ao sangue
· O grupo Heme localiza-se dentro de uma cavidade hidrofóbica, delimitada por AAs apolares. Este ambiente torna impossível a oxidação do íon ferroso (Fe2+) em férrico (Fe3+)
· O O2 se liga à hemoglobina por meio do grupo Heme
			
TIPOS DE HEMOGLOBINA
· Oxi-hemoglobina (HbO2) 
· Carbanino-hemoglobina (HbCO2)
· 5% do CO2 é transportado na forma de HbCO2
· 90% do CO2 é transportado na forma de HCO3-
· Meta-hemoglobina (M-Hb)
· Possui íon férrico (Fe3+) 
· É incapaz de ligar-se ao oxigênio, levando a cianose[footnoteRef:1] clínica – silicose [1: Síndrome do sangue azul: a falta de oxigênio no tecido o leva a ficar com cor azulada, como pontas dos dedos, unhas e lábios] 
· Em organismos normais, sua concentração é mantida em <1%
· A quantidade elevada de M-Hb e íon férrico leva o sangue a adquirir cor com tons de marrom 
SATURAÇÃO
· A mioglobina tem maior afinidade pelo O2, saturando-se em torno de 30mmHg de pO2, o que a torna ideal para o armazenamento de oxigênio para os músculos, mas não para o transporte
· A hemoglobina atinge sua saturação (níveis ideais +95%) em torno de 100mmHg de pO2
FATORES QUE INTERFEREM NA LIGAÇÃO COM OXIGÊNIO
· Aumento da temperatura, presença de compostos orgânicos fosforilados, aumento da pCO2, diminuição de pH são fatores que provocam a redução da afinidade da hemoglobina pelo oxigênio
TAMPONAMENTO E EFEITO BOHR
· A hemoglobina é um dos principais tampões do sangue (28%), sendo a oxi-hemoglobina e hemoglobina os constituintes
· O efeito do pH e da pCO2 sobre a união entre Hb e O2 é chamado efeito Bohr.
· Nos tecidos, onde a pressão de oxigênio e o pH são baixos, a Hb perde sua afinidade pelo oxigênio, liberando-o ao tecido e capturando íons hidrônio, formando a HHb
· Nos pulmões, onde a pressão de oxigênio e pH são mais altos, a HHb libera o hidrônio e capta o oxigênio
· O CO2 produzido no tecido é convertido em H2CO3, então, ionizado em H+ e HCO3-. O primeiro é capturado pela HbO2, e o segundo é transportado pelo plasma até os pulmões 
· O próton liberado será combinado com o bicabornato (90% no plasma) e será convertido em ácido carbônico. A partir da anidrase carbônica, o ácido é dissociado em CO2 e H2O e liberado na expiração
· O efeito de captura e liberação dos íons hidrônio pela hemoglobina mantém o pH sanguíneo estável (entre 7,35 e 7,45)
HEMOGLOBINA FETAL (HbF)
· O feto humano possui uma hemoglobina diferente da HbA. Enquanto a última tem α2β2, a primeira apresenta α2γ2, que apresenta maior afinidade pelo oxigênio que a HbA, possibilitando o recebimento do oxigênio que estava na hemoglobina A da mãe
· A HbF liga-se menos eficientemente ao BPG[footnoteRef:2], que está em igual concentração no plasma sanguíneo e fetal [2: 2,3-Bifosfoglicerato. Composto que reduz a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. Manifesta-se em baixa pO2 e é produzida a partir de um intermédio da glicólise, o 1,3-bifosfoglicerato.]