COMPONENTES DA CADEIA RESPIRATÓRIA DE TRANSPORTE DE ELÉTRONS

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Componentes da Cadeia Respiratória de Transporte de Elétrons
 
A cadeia respiratória é formada por 4 complexos enzimáticos (formados por flavoproteínas, centros ferro-enxofre e citocromos) e 2 transportadores da fase lipídica (coenzima Q e citocromo C).
 
 
Os complexos enzimáticos são:
 
1. Complexo I: NADH-Ubiquinona redutase (NADH + H+ Desidrogenase)
 
É o principal ponto de acesso de elétrons para a cadeia respiratória. 
 
É composto de 25 subunidades, tem FMN (flavina mononucleotídeo) como flavoproteína e 24 agrupamentos Fe-S (distribuídos em 5 centros ferro-enxofre). 
 
A FMN não difunde, pois está rigidamente presa ao complexo I.
 
O complexo I possui uma bomba eletrogênica de prótons, que expulsa H+ da mitocôndria. 
 
O funcionamento desta bomba de prótons (que funciona a energia elétrica - fluxo de elétrons num circuito condutor) aumenta o gradiente de prótons em 4: 2 H+ são expulsos e 2 H+ são consumidos da matriz\ mitocondrial.
 
Um aumento de 4 H+ no gradiente de prótons é capaz de gerar 1 ATP.
 
 
 
 
2. Complexo II: Succinato-Ubiquinona redutase (Succinato Desidrogenase)
 
É o segundo local por onde os elétrons penetram na cadeia respiratória.
 
Possui 11 subunidades, sua flavoproteína é o FAD (que também está preso ao complexo enzimático), 7 grupos Fe-S (organizados em 3 centros ferro-enxofre) e o citocromo b560. 
 
Esta enzima faz parte do ciclo de Krebs, onde recebe a denominação de Succinato Desidrogenase.
 
Não possui bomba de prótons. Logo, não aumenta o gradiente de prótons.
 
 
 
 
3. Complexo III: Ubiquinol-Citocromo C Redutase
 
Este complexo recebe elétrons oriundos tanto do complexo I quanto do III através da coenzima Q reduzida (QH2, ou Ubiquinol), que é oxidada neste sítio.
 
É composto por 8 subunidades protéicas, 2 centros Fe-S e 3 citocromos (b560, b566 e C1).
 
Possui bomba de prótons. Neste ponto, 2 H+ são expulsos da mitocôndria, mas nenhum próton é consumido ao nível da matriz mitocondrial. Em decorrência disso, a operação do complexo III leva à produção de apenas 0,5 ATP.
 
 
 
 
4. Complexo IV: Citocromo C Oxidase
 
Esta é uma enzima notável, uma das poucas que interage diretamente com o O2.
 
È formada por 12 subunidades, 2 citocromos (a, a3) e 2-3 íons cobre (que usamos comercialmente na fabricação de fios para conduzir elétrons).
 
 
 
Os 4 complexos difundem-se lateralmente na MMI, ora afastando-se, ora aproximando-se. Nunca se tocam. O transporte de elétrons de um complexo a outro requer um transportador (ubiquinona e citocromo C).
 
Os transportadores de elétrons da fase lipídica fazem a condução de elétrons de um complexo a outro através dos lipídeos da membrana.
 
São 2:
 
1. Coenzima Q (Ubiquinona)
 
Q vem de quinona; ubi é um prefixo que nos lembra de sua distribuição ubíqua ("em toda parte").
 
A coenzima Q move-se livremente pela membrana, transportando elétrons do complexo I e do complexo II para o complexo III. A sua operação é sofisticada e será estudada adiante.
 
 
 
2. Citocromo C
 
Citocromos são hemoproteínas e por isso são coloridos.
É o agrupamento Heme que lhes confere cor. 
 
Os citocromos possuem heme de 3 tipos: a, b (que é o mesmo que ocorre na hemoglobina e na mioglobina) e c.
 
 
 
 
Centros Ferro-Enxofre
 
Os centros Fe-S são pontos dentro dos complexos da cadeia respiratória por onde elétrons fluem.
 
Na sua passagem, o ferro para alternadamente do estado férrico (Fe+3) para o ferroso (Fe+2)) e deste para o férrico outra vez. Por isso, cada centro Fe-S transfere somente 1 elétron de cada vez.
 
Os centros estão firmemente presos às proteínas onde ocorrem.
 
Cada centro tem 1, 2, 4 ou vários íons de ferro, dependendo do complexo enzimático. 
 
O ferro é unido ao enxofre (sulfeto) e a grupamentos SH das cisteínas da proteína a que pertence.